空间位 阻的存 在给氧 提供一 个合适 的结合 部位
珠蛋白的作用：
1、固定亚铁血红素 F8 His固定 2、保护血红素免遭氧化 蛋白质中其他部位的疏水环境阻止了极性互作 3、为氧提供合适的结合部位 远侧His的空间位阻，降低了与CO的亲和力 游离的血红素与CO的亲和力比氧强25000倍 有了珠蛋白后只大250倍
去掉血红素的辅基叫珠蛋白
血红素与O2结合，以2价铁作为与氧结合 的部位（血红蛋白，肌红蛋白等）
血蓝蛋白一价铜与氧结合
血红素：铁原卟啉IX与Fe2+络合，使血液 显红色，若与Mg2+络合，则使叶片呈绿 色
血红素
还可用作细胞色素c和过氧化氢 酶的辅基
原卟啉IX
血红素
远侧His
64E7
铁
卟
啉
辅
基
近侧His 93F8
1、肌红蛋白（Mb） 生物进化过程中产
生的两个重要的与
2、血红蛋白（Hb） 氧结合的蛋白质
3、免疫球蛋白
2、血红蛋白
血红蛋白是一种结合蛋白。血红蛋白含有四条肽 链，每一条肽链各与一个血红素相连接。 血红蛋白是脊椎动物红细胞主要组成部分，它的 主要功能是运输氧和二氧化碳。 血红素同肽链的连接是血红素的Fe原子以配价键 与肽链分子中的组氨酸咪唑基的氮原子相连。
O2的结合可改变肌红蛋白的构象
结合前，Fe2+距卟啉平面0.055nm，
结合后， Fe2+距卟啉平面只有0.026nm， 即被O2又拉回到卟啉环平面 由圆顶状变成平面状
若是多亚基的血红蛋白则会改变亚基与亚 基的相互作用，带来变构效应
但对肌红蛋白来说影响不大
肌红蛋白氧结合曲线
氧气经呼吸进入肺——血液循环血红蛋白转运—— 组织肌红蛋白接受氧——细胞线粒体呼吸——能量
所以作用： 1、储存氧 2、转移氧到肌肉的线粒体
肌红蛋白氧结合曲线
Y = p (O2) / [ p (O2) + k ] Y:氧分数饱和度 p (O2)：氧分压，torr K：当Y=0.5时的氧分压，K=P50 双曲线
希尔曲线：log[ y/（1-y）] = log p（O2）— logK 斜率为1的直线，即nH=1，叫希尔系数
氧结合引起血红蛋白的变构
2、血红素的微小移动 去氧：Fe向近侧His方向突出卟啉环0.06nm 氧合：Fe向近侧His方向只突出卟啉环0.021nm 铁移动时会导致肽链的盐桥断裂，β亚基的空隙变窄， 挤出BPG分子
氧结合引起血红蛋白的变构
3、T态与R态的变化 T态：紧张态，去氧时的主要构象 R态：松弛态，氧合时的主要构象 关键：氧合时将去氧血红蛋白的亚基间的氢键和 盐桥（T态）打断，成为R态
铁原 子可 形成 6个 配位 键
铁原子可形成6 个配位键，4个与卟啉环连接， 一个与肽链连接，一个与氧分子连接 一分子血红素携带1分子氧 氧分子一个原子与铁连接，另一端与远侧His 紧密接触——空间位阻 氧位于远侧His与Fe2+之间 只有亚铁血红素才能结合氧（亚铁肌红蛋白） 若不带氧则亚铁血红素第6位配位键空缺 但高铁血红素的第6位配位键被水占据 颜色改变，肉置久呈棕色
1、肌红蛋白（Mb） 生物进化过程中产
生的两个重要的与
2、血红蛋白（Hb） 氧结合的蛋白质
3、免疫球蛋白
肌红蛋白是1957年由John Kendrew 用X射线晶 体分析法测定三维结构的第一个蛋白质。
典型的球形蛋白质，高度折叠成紧密结构，疏水 氨基酸残基大部分埋藏在分子内部，极性残基在 表面。
肌红蛋白中有8条α-螺旋。
血红蛋白的结构
4条多肽链（146或141），每条与肌红蛋白结构 （153）的氨基酸序列相差很大，但三级结构非常相 似
成人Hb A（α2 β2），胎儿Hb F （α2 γ2）
α 链：141残基,无D螺旋 H螺旋短
β 链：146残基
γ 链：146残基，与β链只有1个氨基酸的差异，第 143位是Ser，而不是His，减少了与2.3-二磷酸甘油 酸（BPG）的亲合力，增加与氧的结合力，故胎儿可 更有效地从胎盘中吸取氧
肌红蛋白的氧饱和曲线
在肌红蛋白中nH=1表示 氧气分子彼此独立地与肌红蛋白结合 每个肌红蛋白分子结合1分子氧气 肌红蛋白的P50=K=2torr 但是动脉血p (O2) =100torr，Y=0.97 静脉血p (O2) =30torr，Y=0.91 故将氧气从血液运到肌肉储存 但运动时的线粒体p (O2) =1torr 所以最终运到线粒体
总之，与配体（氧）的结合导致了血 红蛋变
血红蛋白Hb的氧结合曲线
典型的别构蛋白——同促正协同效应 还可运输二氧化碳，不同于肌红蛋白 氧结合曲线是S形曲线，而不是双曲线 即一个氧分子的结合增加了其他亚基对氧的结合 氧既是调节物，又是底物 结合部位同时又是调节部位
在不同的发育时期采用不同的珠蛋白亚基
血红素Fe原子的第六配价键可以与不同的分子 结合：无氧存在时，与水结合，生成去氧血红 蛋白(Hb)；有氧存在时，能够与氧结合形成氧 合血红蛋白(HbO2)。
血红蛋白与氧的结合不牢固，容易离解。 HbO2 的形成和离解受氧的分压和pH等因素 的影响，氧的分压和pH较高时，有利于血红 蛋白与氧的结合，反之，则有利于离解。
由多肽的折叠形成的疏水空隙内是血红素辅基， 通过肽链上的His残基相连，它对肌红蛋白的生物 活性是必需的（与O2结合）。
153个氨基酸与辅基血红素非共价连接
8个α螺旋：A-H；最重要：F8——His即93号组 氨酸，近侧组氨酸；E7，64号His,远侧组氨酸
F螺旋的第8个氨基酸是整个多肽中的第 93个氨基酸
三级结构比一级结构更保守 血红蛋白只有18%的氨基酸残基与肌红蛋白相 同 在蛋白质序列中改变一个性质相似的氨基酸 如疏水氨基酸——疏水氨基酸 不影响蛋白质的功能——进化 分子内部的疏水环境防止铁发生氧化 高度保守的残基F8，E7等
氧结合引起血红蛋白的变构
1、改变血红蛋白的四级结构 αβ 的二聚体，二重旋转对称，C2点群对称 α1β1 或 α2β2的接触称装配接触35个残基作用 α1β2 或 α2β1的接触称滑动接触19个残基作用 当血红蛋白结合氧时，滑动接触发生改变，一个二聚 体半分子旋转15度，界面上某些原子移动0.6nm