（一）蛋白酶（肽链内切酶）
水解肽链内部的肽键 胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、枯 草杆菌蛋白酶、弹性蛋白酶、木瓜蛋白酶、 菠萝蛋白酶。

（二）肽酶（肽链外切酶）


分别从多肽链游离的羧基端或游离的氨基端逐一 地将肽链水解成氨基酸（羧肽酶或氨肽酶） 1、羧肽酶： 又分为A、B两种： 羧肽酶A：水解中性氨基酸为羧基末端构成的 肽键。 羧肽酶B：水解由赖氨酸、精氨酸等碱性氨基 酸为羧基末端构成的肽键。 2、氨肽酶： 水解氨基末端的肽键。 3、二肽酶： 水解二肽→氨基酸

一、氨的来源
植物：生物固氮 、NO3--N还原、含N有机物 分解 动物：主要来源是AA的脱氨基作用，此外嘌 呤嘧啶的分解也生成氨。
（一）、生物固氮

1、固氮微生物把N2→NH3的过程。
固氮反应
固氮酶 ： 铁蛋白：电子供体与钼铁蛋白之间的电子 传递体。能提供高还原能力的电子 钼铁蛋白 ：利用铁蛋白传来的电子还原N2 或其它底物形成NH3等还原物
NO32e硝酸还原酶
NO2-
NH4+ 亚硝酸还原酶
6e-
1、硝酸还原酶
诱导酶，环境中须有NO3-，需光照条件。 根据反应中电子供体不同又分为： ①铁氧还蛋白——硝酸还原酶
2H NO 2 Fd 3 还原态

NO 2 Fd H O 2 氧化态 2

②NAD(P)H—硝酸还原酶
NO3 NADP H H NO2 NADP H 2 O
谷氨酰胺酶
谷氨酰胺酶 谷氨酸
H2O
天冬酰胺
天冬酰胺酶
NH3
天冬氨酸
H2O
NH3
二、氨基酸分解产物的去向
（一）NH3的去路 1、重新形成氨基酸 2、形成酰胺（消除NH3毒害，贮存NH3） 生成Gln和Asn，一方面是生物体贮藏和运输氨 的主要形式，也是解除氨毒害的最主要途径。 3、生成铵盐，保持细胞pH 4、生成尿素
钼铁蛋白
N2 NH3
2、固氮过程中的氢代谢
①
②
③
固氮生物种催化氢代谢的酶：固氮酶、可逆性氢酶和单 向性氢酶（吸氢酶） 固氮酶：能催化还原H+生成H2。（当有N2时，H+和N2 的还原同时进行。所以H+是N2的竞争性抑制剂。）不受 CO抑制，需ATP。 可逆性氢酶：催化可逆放氢反应 2H+ +2e- H2，一般 生理条件下放H2 ，除去过剩还原力，保证细胞正常生理 活动。不需ATP，受CO抑制。 单向性氢酶：催化 H H2O 需ATP，KCN抑制。
4、尿素循环
在哺乳动物体内，氨的主要去路是在肝脏中合成 尿素并随尿排出体外。在部分植物体内尿素的形 成既能解除氨毒，又是氨的一种贮存形式。
Pi NH3 CO2 ATP Cit ASP
延胡索酸
氨甲酰磷酸
Orn
尿素
Arg
（二）α-酮酸的代谢去路（C架的去路）


1、转化为丙酮酸 2、转化为草酰乙酸 3、转化为α-酮戊二酸 4、转化为琥珀酰CoA 5、降解为乙酰CoA和乙酰乙酸 6、降解为延胡索酸和乙酰乙酸 7、提供一碳单位 一碳基团、生糖氨基酸、生酮氨基酸 p269
载体 或 载体 SH
SH
SH
然后还原
载体
PAPS
载体
还
氧
载体－S － SH
三、C架的来源

来源于糖酵解、三羧酸循环、PPP途径、 光呼吸、乙醛酸循环等途径代谢中间产物。
四、氨的同化
p270
在氮素循环中，生物固氮和硝酸盐还原 形成了无机态氨，进一步氨便被同化转变 成含氮有机化合物。生物体内有两种方式 同化氨。
二、细胞内蛋白质的水解

（一）、溶酶体系统
溶酶体的内环境为酸性（约pH5），含有50多种蛋白 酶。溶酶体通过吞噬将蛋白质裹入，然后进行水解。溶酶 体对蛋白质的水解是非选择性的。

（二）、泛素途经
泛素系统可以选择性的水解蛋白质。该途径要求被降 解的目标蛋白首先进行泛素化标记，然后降解。 泛素是一类小分子单体蛋白，含有76个氨基酸残基， 保守性很强，因广泛存在于真核细胞而得名。
L 谷氨酸
丙酮酸
谷丙转氨酶
酮戊二酸
天冬氨酸
酮戊二酸
丙氨酸
3、联合脱氨基作用

转氨+氧化脱氨
氨基酸
转氨酶
酮戊二酸
NH 3 NAPD P H H
L 谷氨酸脱氢酶
酮酸
L 谷氨酸
NAD NADP



一般氨基酸不直接氧化脱氨，而是先与α-酮戊二酸通过 转氨形成相应的a-酮酸和谷氨酸，谷氨酸再通过谷氨酸 脱氢酶氧化脱氨。
三、蛋白质降解的意义
1、形成新组织：用于新蛋白质的合成，进 行新陈代谢（自我更新）。 2、参加其它代谢：进一步降解氧化或转化 成他物质。

第二节 氨基酸的分解与转化
氨基酸在细胞内的代谢途径有多种：


1、经生物合成形成蛋白质。(作为蛋白质合成的原料) 2、进行分解代谢：
⑴因为氨基酸分子都有α－氨基和羧基，因此各种氨基酸 都具有共同的代谢途径：
N 16 ATP 8e 10 H 固氮酶 2 NH H 16 ADP Pi 2 2 4
固氮条件： ①还原剂： 铁氧还蛋白（Fd）、黄素氧还 蛋白(Fld)、NADPH、Na2S2O4。 ②ATP ③厌氧条件

AH 2 H 2H Fd ATP 铁蛋白
2、转氨基作用

α-AA和α-酮酸之间氨基的转移作用，是氨基酸脱 去氨基的一种重要形式。 催化转氨基作用的酶叫转氨酶或氨基转移酶，种 类繁多分布广泛。辅基均为磷酸吡哆醛（B6的磷 醛酯）
转氨作用
氨基酸 1
酮酸2
转氨酶
酮酸1
氨基酸2
L 谷氨酸
草酰乙酸
谷草转氨酶
谷氨酸脱氢酶
谷氨酸 H 2 O
NADPH+H + NADP +
氨基酸在脱羧酶作用下，进行脱羧反应生成胺类 化合物，脱羧酶辅酶为磷酸吡哆醛。 广泛存在于动、植、微生物中
R CH NH2 Lys Arg Ser
尸胺 腐胺
COOH
脱羧酶
R
CH2
胺
NH2 + CO2
+CO 2 +CO2
乙醇胺 +CO2
2、羟化脱羧基作用

Tyr在Tyr酶催化下发生羟化作用生成3，4－二羟 苯丙氨酸（多巴），后者进一步脱羧生成3，4－ 二羟苯乙胺（多巴胺）。
氧化 a.脱氨基—形成α－酮酸 CO2 H2O ATP
b.脱羧基→一级胺
糖和脂肪
⑵由于氨基酸侧链不同，每种氨基酸还有其特殊的代谢途径。
第二节 氨基酸的分解与转化
一、脱氨基作用 二、氨基酸分解产物的去向 三、脱羧基作用

一、脱氨基作用

1、氧化脱氨基作用（普遍存在于动、植物）
4、非氧化脱氨
主要在微生物中进行。其方式有以下几种：

R-CH-COOH NH2
氢化酶
①还原脱氨基 ②脱水脱氨基
R-CH2-COOH+NH3
NH2
Ser
脱水酶
Pyr + NH 3
H2O
③裂解脱氨基
Phe
CH2
Phe解氨酶
CH NH2 COOH
反肉桂酸
+NH 3
CH=CH-COOH
+NH3
5、脱酰胺基作用
2
[O]
生物固氮的意义
① ② ③ ④
意义：有益于生物固氮 H2氧化生成ATP，用于固氮。 吸氢酶催化的羟化反应消耗大量O2，从而 保护固氮酶系统免受O2的破坏 吸氢酶防止H2的积累，避免H2对固氮酶的 抑制 H2的利用可间接产生还原力。
（二）NO3--N还原

植物体所需要的氮素营养除了生物固氮外， 绝大部分来自土壤中的氮素，主要是植物 吸收土壤中的NO3-在硝酸还原酶和亚硝酸 还原酶的作用形成氨。
氨肽酶
胃蛋白酶
CH R2 CO NH CH CH2
胰凝乳蛋白酶
CO NH CH (CH2)3 CH2 NH
胰蛋白酶
H2N
CH R1
CO
HN
CO
或Tyr
羧肽酶
NH CH CO NH CH R3 COOH
NH 2或Ayr


胃蛋白酶：芳香族aa－NH2形成的肽键。 胰蛋白酶：Lys或Arg－COOH形成的肽键（碱性，高度专一）；Pro 抑制水解。 胰凝乳蛋白酶：芳香族aa－COOH形成的肽键， Leu、Met、His水解 速度次之。Pro抑制水解。 嗜盐菌蛋白酶：疏水性强的残基（Leu、Ile、Phe、Trp、Val、Tyr、 Met）；Pro或Gly不水解。 溴化氰：Met（高度专一）


例：肌酸、卵磷脂、S-腺苷蛋（甲硫）氨酸 （SAM）等的生物合成，都和一碳基团的转移有 关。这些化合物中都含有活性甲基。 常见一碳基团： 甲基 -CH3 亚甲基 -CH2- 次甲基 -CH= 甲酰基 –CHO 羟甲基 -CH2OH 亚氨甲基 -CH=NH
三、脱羧基作用
1、直接脱羧基作用

多巴进一步氧化后形成聚合物黑素。 马铃薯、苹果、梨、切开长时间暴露空气 变黑，形成黑色素。 人体的表皮基底层及毛囊中有成黑素细胞， 可将酪氨酸转变为黑素，使皮肤毛发呈黑 色（可吸收紫外光）。白化病人：缺酪氨 酸酶。

第三节 氨基酸的生物合成
一、氨的来源 二、S的来源：硫酸的还原 三、C架的来源 四、氨的同化 五、氨基酸的合成