缩合而形成化合物的作用叫成肽作用，生成的化合物叫肽 （peptide），连接这两个AA间的化学键叫肽键peptide bond
H R1 C COOH
NH2H ຫໍສະໝຸດ 2 C COOHNH2O H2O
R1 CH C NH CH COOH
NH2
R2
肽键
注意：由N个AA组成的肽，就有N-1个肽键，称N肽。
2.多肽链的结构
②构象：又称三维结构，立体结构，空间结构或高级结构等。是指
分子中各原子、各基团之间的相互立体关系。从理论上说，构象可 以有无数种，因为一个构象的改变是由于单键的旋转而造成的不需 有共价键的变化。
维持蛋白质空间构象的作用力
作用力 氢键： α-螺旋，β-折叠 疏水作用： 形成球蛋白的核心 Van der Waals力：稳定紧密堆积的集团和原子 离子键：稳定α -螺旋，三、四级结构
与氨基酸的组成和排列顺序有关：
在肽链上连续排列酸性或碱性氨基酸残基，由于所带电荷 同性相斥，影响链内氢链生成趋势而不利于α —螺旋的形成。
较大的R侧链基团，如I1e、Phe、等集中的区段，因空间
位阻的影响，不利于α —螺旋的形成；
甘氨酸残基，由于没有侧链的约束。其中Φ与Ψ角可以任意
取值，从而使形成α —螺旋所需要的二面角的几率很小。如 果在肽链上连续排列，则α —螺旋不能形成；
氨基酸残基侧链‘R’伸向外侧。 相邻螺圈间形成链内氢键，氢键去向几乎与中心轴平行
从N-末端出发，氢键是由每个肽基的C=O与其前面第3 个肽基的N-H 之间形成的。
氢键的取向几乎与轴平行，
第一个氨基酸残基的酰胺基 团的-CO基与第五个氨基酸 残基酰胺基团的-NH基形成 氢键。
影响α-螺旋形成的因素
O
O
R3 O
H2N CH C NH CH C NH CH C
R1
R2
N末 端 侧链 肽 键
AA残基
Rn NH CH COOH
C末 端
多肽链中AA，由于参与肽键的形成，已非原来完整
的分子故称为AA残基
3.几种常见的多肽
谷胱甘肽：Glu-Lys-Gly（谷氨酰胱氨酰甘氨酸） 催产素——9肽 加压素——9肽 血管舒缓素——9肽 促肾上腺皮质激素（ACTH）——29肽
以肽键平面为基本单位，Cα 为转折，绕中心轴形成右 手螺旋。
a-螺旋是一个棒状结构，紧密卷曲的多肽主链形成棒的 内部，侧链向外伸展。
每 圈 螺 旋 占 3.6 个 氨 基 酸 残 基 ， 沿 螺 旋 轴 方 向 上 升 0.54nm（螺距）。每个残基绕轴旋转100°，沿轴上升 0.15nm。
C
分子 中 有 一 个SH基
NH NH
O
CH C CH2 SH SH CH2 CH
AA AA
AA1 AA2 AA1
O AA3 C
O C
缩合
O
NH CH C AA
CH2 S
二硫 键 S
CH2
O
NH CH
C
AA
(二)蛋白质分子空间结构(高级结构) 1.构型与构象的概念：
①构型：是指光学活性不对称的一种特定的立体结构，对于含某一
不对称碳原子的分子而言，是该不对称碳原子上各取代基团或原子
在空间的排列。
以Ala为例，
COOH
COOH
NH2 Cα H
H
Cα NH2
CH3
CH3
L-Ala
D-Ala
Ala分子中有一个不对称碳原子Cα，因此Ala的构型就是指Cα 上 各基团或原子（COOH、NH2、H、CH3）在空间的排列（只能有 两种），构型的改变一定要有共价键的变化。
比在其他二级结构元件中高。相反，G1y和Pro 在α-螺旋中频率很低。但它们在β-转角中很高。
β-折叠结构 （-pleated sheet）
β-折叠又称β-片层，指两条或多条几乎完全伸 展的多肽链侧向平行或反平行排列聚集在一起， 由相邻肽链主链上的-NH和 C＝O之间形成有规 则的氢键维持的多肽构象;或一条肽链内的不同 肽段间靠氢键而形成的构象。
定义：多肽链的主链原子沿一中心轴盘绕所形成的右手 螺旋结构。
是蛋白质中最常见、最典型、含量最丰富的二级结构。
几乎都是右手的，但也偶有左手的。右手螺旋比左手螺 旋稳定。右手α -螺旋和左手α -螺旋不是对映体。
α-螺旋是手性结构，具有旋光能力，但比旋度不等于组 成AA简单加和。
α-螺旋的特点
4.肽与蛋白质的区别
Pr： MW>6000(或10000)，有自己特征的三维结构。 多肽： MW<6000(或10000)，不一定有三维结构，有时虽有但不 稳定。
5.连接二条肽链之间的二硫键
半胱 氨酸 一 条肽 链上
另一 条肽 链上
CH2 SH
CH NH2
COOH O
AA1 AA2 AA3 C
O
AA1
二硫键：稳定三、四级结构 配位键：与金属离子的结合
蛋白质结构的层次
一级结构：氨基酸序列 二级结构：α 螺旋，β折叠。。。
超二级结构
结构域（domain） 三级结构：所有原子空间位置 四级结构：蛋白质多聚体
2.蛋白质的二级结构、三级结构和四 级结构
①蛋白质的二级结构：是指多肽链沿一定的轴盘旋或折叠 所形成的一个有规则的构象。如α －螺旋、β－折叠 在二级结构中，氢键是主要维持键，是指如一个N原子H 与另一个C原子氧相互作用形成的键（数量很多）。
脯氨酸残基，由于其N原子位于刚件的吡咯环上，其Cα—
N键不能旋转，因而不可能形成α —螺旋所需的Φ角。加上 不可能形成链内氢键。脯氨酸残基是影响α —螺旋形成的最 大障碍。
Val、Ileu和苏氨酸β碳位上有分支，不能形成
α -螺旋. Glu、Met、Ala、Leu在α-螺旋中出现的频率
蛋白质的化学2
蛋白质的结构
（一）、蛋白质分 子的一级结构
定义：即蛋白质的化学结构。指的是
蛋白质分子中多肽链AA种类、数量 和排列顺序及它们之间连接键的性质。
它是蛋白质作用的特异性、空间结构 的差异性和生物学功能多样性的基础
1.肽键与肽
由一个AA分子的α －COOH与另一分子AA的α －NH2脱水
蛋白质的二级结构
多肽链的主链在一级结构的基础上以肽键平面为 基本单位的肽链通过氢键形成而折叠、盘曲 形成 的主链构象。
它只涉及肽链主链的构象及链内或链间形成的氢键。
天然蛋白质一般均含有α-螺旋，β-折叠，β-转角 结构和无规则卷曲等 。
二级结构是由相邻的氨基酸残基的侧链基团决定 的。
α-螺旋（-helix ）