◆ 酶蛋白决定反应的专一性，辅因子决定反应 的种类与性质
◆例如：麦芽糖酶只作用于麦芽糖，脲酶只催化尿 素水解。
NH 2 CO
H2O
脲酶
NH 2
CO2 + 2NH3
NH 2 CO
H2O
X
脲酶
NHCH 3
相对专一性 有的酶对底物的化学结构要求比上述绝 对专一性略低一些，它们能作用于一类化合物或一种 化学键。
1）键专一性 有的酶只作用于一定的键，而对 键 两端的基团并无严格要求。
A —B
O
酯酶
R1C
+ H2O
OR 2
R1COOH + R2OH
2）基团专一性 另一些酶，除要求作用于一定的键 以外，对键两端的基团还有一定要求，往往是对其中 一个基团要求严格，对另一个基团则要求不严格。
A—B 或 A— B
如α-D-葡萄糖苷酶
CH2OH O
OH OH
OH
OR
立体异构专一性
1）旋光异构专一性 底物具有旋光异构体（D型、L型）时，酶只能作用 于其中的一种
◆全酶需要辅因子参与才能发挥活性。
四、酶的组成
据酶分子 组成分类
单纯蛋白质酶类：组成上仅有氨基酸作为构成成分
酶蛋白
结合蛋白质酶类 （全酶）
辅助因子
金属离子 小分子有机物
全酶 = 酶蛋白+辅助因子
酶的辅因子
◆ 辅因子按与酶蛋白结合的牢固程度分两种 辅酶：结合疏松，用透析等方法易除去 辅基：结合紧密，不易除去
酶的化学本质是蛋白质
5.80年代初发现了具有催化功能的RNA——核酶(ribozyme)
1983年美国S.Altman等研究RNaseP（由20%蛋白质和80%的 RNA组成），发现RNaseP中的RNA可催化E. coli tRNA前体加工。 同时，切克(Thomas Cech)等人也发现四膜虫（Tetrahynena） 细胞的26 S rRNA前体具有自我剪接功能，并命名这一类酶为 ribozyme（核酶）。2人共同获1989年诺贝尔化学奖。
第四章 酶化学
enzyme
第一节 的比较 酶的组成 酶的命名与分类
一、酶的研究历史和概念
※人们对酶的认识起源于生产与生活实践。 ※夏禹时代，人们掌握了酿酒技术。 ※春秋战国时期已知用麴(曲)治疗消化不良的疾病。 ※酶者，酒母也
1. 不自觉的应用：酿酒、造酱、制饴、治病 2. 对酶的初步认识: 消化与发酵现象
诱导契合学说
3. 酶易失活，要求温和条件
◆ 酶是蛋白质，凡能一起蛋白质变性的因素均能引 起酶的失活 ◆通常是常温、常压和中性pH。
4. 酶的活性可受到调节、控制；
◆酶促反应受多种因素的调控，以适应机体对不断 变化的内外环境和生命活动的需要。
环境调节，酶结构、浓度、激素调节、反馈调节等。
5. 酶催化常需辅助因子。
1. 催化效率极高
以摩尔为单位进行比较，酶的催化效率比化学 催化剂高107～1013倍，比非催化反应高108～1020倍。
例 2H2O2→2H2O+O2
反应 非催化反应 钯催化反应 H2O2酶催化
活化能 75.24kJ/mol 48.9kJ/mol 8.36kJ/mol
2. 酶具有高度专一性
绝对专一性 有的酶对底物的化学结构要求非常严格， 只作用于一种底物，不作用于其它任何物质。
※ 19世纪30年代，德国科学家施旺获得胃蛋白酶。 ※ 1833年，法国化学家Payen和Person用酒精处理麦 芽抽提液，得到淀粉酶（diastase）。 ※ 1878年，德国科学家Kűhne提出enzyme—从活生物 体中分离得到的酶，意思是“在酵母中”（希腊文）。
3. 19世纪，对于发酵过程的本质开展了长期的学术争论， 并导致了随后一系列对于酶的分离及化学本质的研究
4. 酶是活细胞产生的，能在细胞内外起催化作用的生理活 性物质。那么酶的化学本质究竟是什么？
※ 1926年,美国康乃尔大学的Sumner博士从刀豆中提取出 脲酶结晶，并证明具有蛋白质的性质。 ※ 1930年，美国的生物化学家Northrop分离得到了胃蛋白 酶（pepsin）、胰蛋白酶（trypsin）、胰凝乳蛋白酶 （chymotrypsin）结晶，确立了酶的化学本质。 ※ 随着X光晶体衍射，多维核磁共振（NMR ）技术的发展， 很多酶的空间结构被揭示。
这一发现打破了生物催化剂是蛋白质的传统观念，拓宽了 人们的思路。
酶是生物催化剂，但并不是 所有的生物催化剂都是酶
二、酶的定义
酶是由活细胞产生的，在细胞内、外均有催 化作用的特殊蛋白质或其他物质。
酶参与的反应称为酶促反应，被其作用发生 化学变化的物质称为底物。
化学本质：蛋白质
酶是蛋白质的证据：
1 酶的化学组成，含氮16％。 2 在水溶液中发生两性解离，有等电点。 3 水解产物为氨基酸。 4 凡使蛋白质变性的因素作用于酶也使之变性。
2）顺反异构专一性（几何异构专一性）
酶作用专一性机理
1.1894年 Fischer 提出锁钥学说（ Lock and key theory ）：将酶的活性中心比喻作锁孔，底物分子象 钥匙，底物能专一性地插入到酶的活性中心。
刚性学说
2.诱导契合学说 (Induced-fit theory)
酶的活性中心在结构上具柔性，底物接近活 性中心时，可诱导酶蛋白构象发生变化，这样就 使使酶活性中心有关基团正确排列和定向，使之 与底物成互补形状有机的结合而催化反应进行。 1959年由Koshland提出。
三、酶与一般催化剂的比较
（一）酶与一般催化剂的共性
（1）用量少而催化效率高 （2）能加快化学反应的速度，但不改变平衡点。 （3）反应前后本身不发生变化 （4）降低反应所需的活化能
（二）酶作为生物催化剂的特性
※ 催化效率极高 ※ 高度专一 ※ 酶易失活，要求温和条件； ※ 酶的活性可受到调节、控制； ※ 酶催化常需辅助因子。
※当时法国化学家和微生物学家Pasteur认为没有生物则没 有发酵。 ※ 德国化学家Liebig认为发酵是由化学物质引起的。 ※ 此争议由德国学者Buchner兄弟于1896年解决。 ※ Buchner兄弟的试验：用细砂研磨酵母细胞，压取汁液， 汁液不含活细胞，但仍能使糖发酵生成酒精和二氧化碳。 证明：发酵与细胞的活动无关。