1、简述细胞质基质的功能主要有三点：1、为各种细胞器维持其正常结构提供所需要的离子环境；2、为各类细胞器完成其活动供给所必须的一切底物3、同时也是进行某些生化活动，如糖酵解、磷酸戊糖反应等的场所。
2、简述信号假说的内容信号假说的内容主要有四点：1、信号密码被翻译为信号肽，翻译暂时中止；2、信号肽识别颗粒识别信号肽；3、信号肽被SRP通过与内质网膜整合的停靠蛋白引导到内质网膜上；4、蛋白质在粗面内质网膜上继续合成，信号肽进入内质网腔后被信号肽酶切断。
3、粗面内质网的功能粗面内质网的功能主要有：1、帮助运输蛋白在内质网腔中合成；2、N-连接的糖蛋白的糖基化是在粗面内质网内进行的；3、参与蛋白质的分选与运转；4、合成膜质并进行组装。
4、滑面内质网的功能滑面内质网的功能主要有：1、除合成膜质外还合成脂肪、胆固醇、甾类激素等脂类；2、参与糖原的合成与分解；3、肝的解毒作用主要由肝细胞内的滑面内质网来完成。
5、内质网结构的特征及分类内质网结构的特征为网管状、泡状、扁囊状的封闭的网膜体系。
可分为两类：（1）滑面内质网，多为网管和小泡组成；（2）粗面内质网，多为扁囊组成。
7、详细描述信号假说的过程答：信号假说的内容：外输蛋白的5’端信号密码被翻译为18-30个氨基酸的信号肽，信号肽识别颗粒（SRP）识别信号肽并与之结合形成SRP-核糖体复合体，翻译暂时中止；SRP还可与内质网膜整合的停靠蛋白相识别。
于是引导SRP-核糖体复合体到内质网膜上；SRP离开复合体，蛋白质在粗面内质网膜上继续合成，信号肽进入内质网腔后被信号肽酶切断，最终完整的多肽链被合成出来。
8、比较粗面内质网和滑面内质网的形态结构与功能答：二者相同之处：均属于内质网膜系统，都是由封闭的膜与管腔构成，并且管腔相通。
二者不同之处：粗面内质网膜表面粗糙，含有核糖体；滑面内质网膜光滑，不含核糖体。
在功能方面：粗面内质网主要合成运输蛋白、N-连接的糖蛋白、膜质等；滑面内质网主要合成包括膜质以外的脂肪、胆固醇和甾类激素等脂类及糖原等，另外其也参与分解糖原。
9、粗面内质网上合成那几类蛋白质？它们在内质网上合成的生物学意义又是什么？答：粗面内质网膜上合成的蛋白质有四类：分泌蛋白如抗体，消化酶等；膜蛋白；驻留蛋白和溶酶体蛋白。
这些蛋白的特点是大多以无活性的前体形式存在并且大多是糖蛋白，在粗面内质网膜上合成可以防止蛋白活性在细胞质基质中提前释放，而且便于蛋白质在粗面内质网膜腔内糖基化。
10、指导分泌蛋白在粗面内质网上合成需要那些结构及因子？它们各自的功能是什么？答：需要的结构有信号密码与信号肽。
信号密码其功能是绝大多数外输蛋白基因5’端的54-90个碱基组成的密码子，大部分编码疏水氨基酸，可指导合成信号肽将外输蛋白运输到指定位置。
信号肽其功能是由信号密码翻译出的一段由18-30个疏水氨基酸组成的肽链，位于外输蛋白的N-端，可指导外输蛋白在粗面内质网上合成，一旦进入内质网腔即被切除。
需要的因子有信号肽识别颗粒，它的功能是，在细胞基质中存在信号肽识别颗粒(SRP),它是由6个多肽亚单位和一个小的7SRNA分子组成。
它可先识别信号肽并与之结合，然后将信号肽-核糖体复合体带到另一个与其识别的粗面内质网膜上的停靠蛋白上，从而使外输蛋白的合成达到定位的目的。
停靠蛋白是位于粗面内质网膜上的信号肽识别颗粒受体，为膜整合蛋白，暴露于内质网膜表面，可与SRP结合，帮助核糖体附着在内质网膜上。
最后需要信号肽酶将进入内质网腔中的信号肽水解下来。
11、细胞质基质的结构组成是什么？答：细胞质基质也称胞质溶胶，是细胞质中除各种细胞器及其内含物以外的较为均质而半透明的液体部分，包括细胞骨架及代谢酶类等大分子。
其功能主要是维持胞内离子环境、供给细胞生化反应底物并充当某些生化反应场所。
其组成是：小分子，中等分子和大分子。
小分子包括水、各种无机离子。
中等分子有脂类、糖类、核甘酸等。
大分子包括蛋白质的合成和一些主要代谢途径所需要的酶。
12高尔基体各部分结构的特点是什么？高尔基体各部分结构的特点是：1、顺面高尔基网位于高尔基复合体顺面的最外侧，靠近内质网，称连续分支的管网状结构。
可见有许多低电子云密度由粗面内质网来的运输小泡。
2、高尔基中间膜囊是位于顺面高尔基网与反面高尔基网之间的扁平状膜囊，一般为4-8个。
烟酰胺腺嘌呤二核苷酸酶（NADP酶）是该结构的标志酶。
3、反面高尔基网是位于高尔基复合体反面的最外层的管网状结构，与一些未成熟的分泌泡相连，其周围有一些成熟的分泌囊泡。
13、高尔基体各部分结构的功能是什么？顺面高尔基网的是分选来自内质网新合成的蛋白质和脂类，分选后将其大部分转入高尔基中间膜囊，将其中含有内质网蛋白驻留信号的一小部分在返回内质网。
高尔基中间膜囊的功能是合成多糖，对糖蛋白进行糖基化修饰、加工以及合成糖脂等。
反面高尔基网的功能是对蛋白质进行浓缩和修饰，然后这些蛋白质将由分泌泡输出细胞或运向溶酶体。
14、高尔基体具有哪些主要的生理功能？高尔基体主要的生理功能是：（1）将内质网合成的蛋白质和脂质进一步加工、浓缩、运输，形成各种分泌颗粒，运送到细胞外。
（2）对O-连接的糖蛋白进行糖基化修饰。
（3）对蛋白质进行分选，例如形成只含溶酶体酶的运输小泡。
（4）对蛋白质水解和加工，如由转化酶切除C肽后，成为有活性的胰岛素。
（5）参与膜的转化，依靠“膜流”使得膜性细胞器的膜成分不断得到补充和更新。
16、高尔基体各部分的结构及其与功能相适应的地方？答：（1）顺面高尔基网位于高尔基复合体顺面的最内侧，靠近内质网，便于接受从内质网来的运输小泡；连续分支的管网状结构，有利于分类和往中间膜囊运输；膜厚度与内质网接近，这使得运输小泡很容易与之融合。
（2）不同间隔的扁平膜囊，使得糖基修饰、糖脂合成区域化；扁平膜囊的特殊形态使其具有很大的膜表面，从而大大增加了进行糖的合成与修饰的有效面积。
（3）与高尔基其它结构相比，反面高尔基网处于不断的动态变化之中，这样便于分泌泡与分泌颗粒的分泌。
17、举例说明，高尔基体如何完成对内质网合成的蛋白质的分类及运转功能？高尔基体的主要功能是将内质网合成的多种蛋白质进行加工、分类与包装，然后分门别类地运送到细胞特定的部位或分泌到细胞外，这里面起关键作用的是给不同类别的蛋白质加分选信号分子。
以溶酶体的酶为例，溶酶体酶的糖链在高尔基的顺面被磷酸化，因而所有并且只有溶酶体的酶带有6-磷酸甘露糖（M6P）这个标记。
在高尔基体反面膜囊上结合有6-磷酸甘露糖的受体，这使得溶酶体的酶与其它蛋白质分离并起到局部浓缩的作用，最后浓缩的酶被装在分泌泡中被分泌出来。
18、简述溶酶体的形成过程溶酶体的水解酶上有其特异的信号斑，在粗面内质网腔内被含有甘露糖的糖链连接，然后糖链在高尔基的顺面被磷酸化，因而所有并且只有溶酶体的酶带有6-磷酸甘露糖（M6P）这个标记。
在高尔基体反面膜囊上结合有6-磷酸甘露糖的受体，这使得溶酶体的酶与其它蛋白质分离并起到局部浓缩的作用，最后浓缩的酶被装在分泌泡中被分泌出来。
分泌泡与酸性内体融合就形成了初级溶酶体。
19、溶酶体的分类及各类的特点溶酶体可分为初级溶酶体和次级溶酶体，初级溶酶体不含底物，次级溶酶体含有酶作用底物。
根据底物的来源和状态不同，可把次级溶酶体分为异噬性溶酶体、自噬性溶酶体和残余小体。
异噬性溶酶体的底物是外源性的，包括外来异物、病毒、细菌、衰老的红细胞等；自噬性溶酶体的底物是内源性的主要是细胞内衰老和崩解的细胞器或局部细胞质等；残余小体是指消化不了的参渣物质积累在溶酶体中形成的。
23、溶酶体的生理功能主要有哪些？答：溶酶体的生理功能主要有：（1）对细胞及体液内的有害及废弃物质进行消化。
（2）依靠溶酶体的水解作用，参与甲状腺等激素的形成。
（3）参与肌体的器官组织变态和退化，例如子宫内膜周期性的萎缩。
（4）协助精子与卵细胞的受精。
（5）在骨发生和骨再生过程中，溶酶体对骨质的更新起着重要作用。
25、吞噬性溶酶体的分类及各自的特点是什么？吞噬性溶酶体又称为次级溶酶体。
分为异噬性溶酶体、自噬性溶酶体和残余小体。
异噬性溶酶体的底物是外源性的，包括外来异物、病毒、细菌、衰老的红细胞等；自噬性溶酶体的底物是内源性的主要是细胞内衰老和崩解的细胞器或局部细胞质等；残余小体是指消化不了的参渣物质积累在溶酶体中形成的。
26、过氧化物酶体的主要功能是什么？过氧化物酶体的主要功能有：（1）除去细胞中有毒底物和代谢物，对细胞起解毒作用。
（2）在人体的肝、肾细胞中，过氧化物酶体可分解来自血液中的有毒成分，担负着清除血液中各种毒素的作用。
27、简述过氧化物酶体的形成过程？过氧化物酶体的膜蛋白由糙面内质网的核蛋白上合成的，进入内质网腔，集中于内质网某一区域，然后出芽，形成过氧化物酶体小泡。
过氧化物酶体中的酶则是由细胞质中的核糖体合成，然后转运到到过氧化物酶体中的。
新的过氧化物酶体是从已存在的过氧化物酶体通过生长与分裂形成的，但产生的机制有待进一步研究。
蛋白质进入内质网腔的机制是什么？蛋白质首先在细胞质基质游离核糖体上起始合成，当多肽链延伸至80个氨基酸左右时，N 端有信号肽序列即与信号识别颗粒结合使肽链延伸暂时停止，并防止新生肽N端损伤和成熟前折叠，直至信号识别颗粒与内质网膜上的停泊蛋白结合，核糖体与内质网膜的易位子结合。
此后信号识别颗粒脱离了信号序列和核糖体，返回细胞质基质中重新使用，肽链又开始延伸，以环化构象存在的信号肽与易位子组分结合并使其孔道打开，信号肽穿入内质网膜并引导肽链以袢环的形式进入内质网腔中，这是一个需要GTP的耗能过程。
与此同时，腔面上的信号肽酶切除信号肽，肽链继续延伸，并边合成边转移进入内质网腔，直至完成整个多肽链的合成和转移。
什么是分子伴侣？在真核生物中它们有什么功能？分子伴侣是1978年Laskey等在研究核质蛋白时首先提出来的一个名词。
1987年Ellis便把凡是促进其他蛋白质正确折叠和组装的一类蛋白质分子统称为分子伴侣，并提出了分子伴侣的概念：是在蛋白质折叠和装配过程中，能防止多肽链内和链间的错误折叠或集聚作用，并能破坏多肽链中已形成的错误结构，但其自身并不参加最终产物组成的一类蛋白质分子或其复合物。
分子伴侣是进化上相当保守的一些蛋白质家族，目前已被确认的有热激蛋白60、70、90等。
它们广泛分布于原核细胞和真核细胞的细胞质、线粒体和内质网中，属于细胞中恒定型表达的蛋白质，是细胞正常生长和增值所必需的。
分子伴侣除了与蛋白质的合成和成熟有关外，还参与一系列其他的细胞过程（如蛋白质的跨膜移位和运输，如某些分子伴侣在新生多肽链与核糖体上合成时就与其结合，协助该肽链从真核生物60S核糖体亚单位的孔道中移出。
其他分子伴侣可使正在翻译的多肽链保持一个非折叠的构象，以此协助他们通过膜而进入内质网或线粒体中。