糖类可以定义为:多羟基醛；多羟基酮；多羟基醛或多羟基酮的衍生物。

糖的命名与分类：1.单糖：不能被水解称更小分子的糖.2。

寡糖:2-6个单糖分子脱水缩合而成3.多糖：同多糖：杂多糖：4.结合糖(复合糖，糖复合物)：糖脂、糖蛋白（蛋白聚糖）、糖核苷酸等5。

糖的衍生物：糖醇、糖酸、糖胺、糖苷蛋白聚糖属于（） A．多糖 B．双糖 C．复合糖 D．寡糖 E．单糖第三章蛋白质（protein)是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键（peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物。

存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属 L-氨基酸（甘氨酸除外)。

等电点（isoelectric point， pI）在某一pH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子,呈电中性。

此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。

氨基酸既含有能释放H+ 的基团(如羧基）.也含有接受H+ 的基团(如氨基)，因此是两性化合物，亦称两性电解质或兼性离子pH 〉 pI时，氨基酸带负电荷，—COOH解离成- COO-,向正极移动。

★ pH = pI时,氨基酸净电荷为零★ pH 〈 pI时,氨基酸带正电荷，-NH2解离成— NH3+,向负极移动.若pI−pH 〉 0,两性离子带净正电荷,若pI−pH 〈 0，两性离子带净负电荷，差值越大,所带的净电荷越多。

1.半胱氨酸 pK1(α-COO—）=1.96, pK2(R-SH）=8。

18，pK3（α—NH3+)=10.28，该氨基酸pI值为：A.5。

07 B.6.12 C。

6。

80 D.7。

68 E。

9.232。

赖氨酸 pK1(α-COO—)=2.18， pK1（α-NH3+）=8.95,pK3(R-NH3+)=10.53，该氨基酸pI值为：A. (pK1+ pK2）/2 B. (pK2+ pK3)/2 C. （pK1+ pK3)/2 D. (pK1+ pK2+ pK3）/3 E. （pK1+ pK2+ pK3）/23 .天冬氨酸 pK1（α-COO-)=1。

96， pK2（α-COO—）=3.65,pK3(α—NH3+)=9。

60，该氨基酸pI值为：A。

2。

92 B.3.65 C。

5.74 D。

6。

62 E。

7。

51苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近。

第四章100克样品中蛋白质的含量 ( g ％ )= 每克样品含氮克数× 6。

25×100蛋白质具有重要的生物学功能1)作为生物催化剂（酶）2）代谢调节作用3）免疫保护作用4）物质的转运和存储5）运动与支持作用6）参与细胞间信息传递蛋白质的一级结构指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，即氨基酸序列。

主要的化学键肽键，有些蛋白质还包括二硫键肽键（peptide bond）是由一个氨基酸的a—羧基与另一个氨基酸的a-氨基脱水缩合而形成的化学键。

肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而不完整,被称为氨基酸残基(residue)。

参与肽键的6个原子Ca1、C、O、N、H、Ca2位于同一平面，Ca1和Ca2在平面上所处的位置为反式（trans）构型，此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元 (peptide unit） .肽键的结构特点：酰胺氮上的孤对电子与相邻羰基之间形成共振杂化体。

肽键具有部分双键性质,不能自由旋转。

肽键具有平面性，组成肽键的4个原子和2个Cα几乎处在同一平面内（酰氨平面）.肽链中的肽键一般是反式构型同源蛋白质：在不同的生物体内行使相同或相似功能的蛋白质。

如：血红蛋白在不同的脊椎动物中都具有输送氧气的功能，细胞色素在所有的生物中都是电子传递链的组分。

蛋白质的二级结构：某段多肽链骨架有规律的盘绕和折叠，即蛋白质分子中局部肽段主链原子的相对空间位置,并不涉及氨基酸残基侧链(R基团）的空间排布。

主要键为氢键二级结构：多肽主链中各个肽段借助于相邻氨基酸之间的氢键形成的构象。

主要有α-螺旋、β折叠、β-转角、无规卷曲。

一、α－螺旋的结构特点如下：多个肽键平面通过α－碳原子旋转，主链围绕中心轴呈有规律的螺旋式上升，右手螺旋。

每3。

6个氨基酸残基上升一圈，相当于0.54nm垂直距离。

相邻两圈螺旋之间借肽键中C＝O和NH形成许多链内氢健,即每一个氨基酸残基中的NH和第四个残基的C＝O之间形成氢键,这是稳定α－螺旋的主要键。

肽链中氨基酸侧链R基团，分布在螺旋外侧，其形状、大小及电荷影响α－螺旋的形成。

酸性或碱性氨基酸集中的区域，由于同电荷相斥，不利于α－螺旋形成;较大的R（如苯丙氨酸、色氨酸、异亮氨酸）集中的区域，也妨碍α－螺旋形成脯氨酸因其α－碳原子位于五元环上,不易扭转，加之它是亚氨基酸，不易形成氢键，故不易形成上述α－螺旋甘氨酸的R基为H，空间占位很小，也会影响该处螺旋的稳定二、b—折叠是由两条或多条几乎完全伸展的肽链平行排列，通过链间的氢键交联而形成的。

肽链的主链呈锯齿状折叠构象。

两个氨基酸之间的轴心距为0.35nm; b—折叠结构可以由两条肽链之间形成，也可以在同一肽链的不同部分之间形成。

几乎所有肽键都参与链内氢键的交联,氢键与链的长轴接近垂直。

b—折叠有两种类型.一种为平行式，即所有肽链的N-端都在同一边。

另一种为反平行式,即相邻两条肽链的方向相反。

反平行式较稳定。

蛋白质分子中，肽链出现180°的回折,这种回折角处的构象就是β-转角(β—turn） .三、β－转角中,第一个氨基酸残基的C＝O与第四个残基的N-H形成氢键,从而使结构稳定。

四、无规卷曲（random coil)是用来阐述没有确定规律性的那部分肽链结构。

无一定的规则，但对一定的球蛋白而言，特定的区域有特定的卷曲方式。

大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密,各行使其功能，称为结构域（domain）在许多蛋白质分子中，可发现二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个具有特殊功能的空间构象，被称为模体(motif)。

也有人称为超二级结构（super－secondary structure）。

三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。

即肽链中所有原子在三维空间的整体排布。

有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基（subunit）。

蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构亚基之间的结合力主要是疏水作用，其次是氢键和离子键。

单链蛋白质只有一、二、三级结构，无四级结构.※蛋白质的变性（denaturation）在某些物理和化学因素作用下,蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失.变性本质：破坏非共价键和二硫键,不改变蛋白质的一级结构。

造成变性的因素如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等。

变性蛋白质的特征：相应的生物学功能的丧失酶的催化作用、抗体的免疫能力、血红蛋白的运输功能等等理化性质的改变易被酶水解、沉淀、黏度增加、光谱改变等若蛋白质变性程度较轻,去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性(renaturation) 。

许多蛋白质变性时被破坏严重,不能恢复，称为不可逆性变性。

第六章※肌红蛋白的三级结构哺乳动物肌肉中储氧的蛋白质.由一条多肽链(珠蛋白）和一个血红素辅基组成。

球状分子,单结构域。

8段直的α-螺旋组成，分别命名为A、B、C…H，拐弯处是由1—8个氨基酸组成的松散肽段(无规卷曲）。

血红素辅基,扁平状，结合在肌红蛋白表面的一个洞穴内※血红蛋白：接近于球体，4个亚基分别在四面体的四个角上,每个亚基上有一个血红素辅基。

α、β链的三级结构与肌红蛋白的很相似，Hb与Mb一样能可逆地与O2结合， Hb与O2结合后称为氧合Hb。

氧合Hb占总Hb的百分数（称百分饱和度)随O2浓度变化而改变.一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象,称为协同效应。

§在 Hb中那一个亚基先与O2结合呢？在α亚基中，由于O2结合部位没有空间位阻, 而在β亚基中,由于E11Val对O2结合部位的空间位阻, 所以α亚基首先与O2结合.血红素与氧结合后，铁原子半径变小，就能进入卟啉环的小孔中,继而引起肽链位置的变动。

由于Fe++的位移，拖动了HisF8，引起了HC2Tyr的移动，拉断了约束Hb分子构象的某些盐键，并挤出了BPG分子，使血红蛋白分子的四级结构发生了很大变化.盐键的断裂也使β亚基构象发生了一定的改变，从而排除E11Val侧链对O2的结合部位的空间障碍，使β亚基也能与O2结合。

Hb的4个亚基结合氧的速度有协同效应,四连方邮票的比喻。

与Hb分子构象相比,HbO2分子构象有下列变化：Fe++半径缩小，落入卟啉环的中央空穴;HC2 Tyr位置移动，已处于能自由旋转的地位，亚基间盐键全部断裂；两个β亚基间的BPG分子被挤出来了。

H+、CO2促进O2的释放[H+］、Pco2的增高，能降低Hb对O2的亲和力，使HbO2的氧解离曲线右移。

CO2分压对血红蛋白的氧结合亲和力有影响，Pco2升高，对氧的亲和力下降；血红蛋白的氧亲和力因pH降低而降低；血红蛋白结合氧，释放出H+,改变了pH,降低了结合CO2的能力.血红蛋白具有缓冲血液pH的功能。

BPG （2,3-二磷酸甘油酸）能降低Hb对O2的亲和力,使HbO2的氧解离曲线右移通过与它的两个β亚基形成盐键稳定了血红蛋白的脱氧态的构象，因而降低脱氧血红蛋白的氧亲和力.第七章※等电点测定: 溶解度法和聚焦电泳法测分子量的方法:★化学组成法测定最低分子量★SDS-PAGE法★凝胶过滤法★渗透压法扩散系数法★沉降系数法和沉降平衡法※三、蛋白质的胶体性质与蛋白质的沉淀（一）蛋白质的胶体性质大小在1-100nm范围内，同种电荷互相排斥，质点外围有水化层.（二)蛋白质的沉淀 1。

盐析法 2.有机溶剂沉淀法 3。

重金属盐沉淀法 4.生物碱试剂和某些酸类沉淀法 5。

加热变性沉淀法蛋白质胶体稳定的因素颗粒表面电荷水化膜盐析（salt precipitation) 在蛋白质溶液中加入大量中性盐使蛋白质从溶液中析出的现象.盐析法不引起蛋白质的变性。

常用如硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等原理：蛋白质表面电荷被中和水化膜被破坏2。

有机溶剂法有机溶剂具有脱水剂功能，使蛋白质的水化膜脱去。

如乙醇、丙酮；（等电点、低温、短时间条件）常用于实验室蛋白质的提取3.重金属盐法重金属离子带正电荷与蛋白质结合生成不溶性的沉淀。

1.凝胶过滤分离蛋白质是基于各种蛋白质的（）不同的电荷状态 B.不同的分子量 C.不同的溶解度 D。