第1章蛋白质的结构与功能1.等电点：氨基酸分子所带正、负电荷相等，呈电中性时，溶液的pH值称为该氨基酸的等电点（isoelectric point, pI）当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。

结构域：分子量大的蛋白质三级结构常由几个在功能上相对独立的，结构较为紧凑的区域组成，称为结构域（domain）。

亚基：有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基(subunit)。

别构效应：蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。

蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。

2.蛋白质的组成单位、连接方式及氨基酸的分类，酸碱性氨基酸的名称。

组成单位：氨基酸. 连接方式：肽键氨基酸可根据侧链结构和理化性质进行分类：非极性脂肪族氨基酸、极性中性氨基酸、芳香族氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸、非极性侧链氨基酸、极性中性/非电离氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸酸性氨基酸：天冬氨酸，谷氨酸碱性氨基酸：精氨酸，组氨酸3.蛋白质一-四级结构的概念的稳定的化学键。

一级结构：蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。

主要的化学键：肽键，有些蛋白质还包括二硫键。

二级结构：蛋白质分子中多肽主链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。

主要的化学键：氢键三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。

即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。

主要的化学键:疏水键、离子键、氢键和范德华力等。

四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。

主要的化学键：氢键和离子键。

4.蛋白质的构象与功能的关系。

一、蛋白质一级结构是高级结构与功能的基础二、蛋白质的功能依赖特定空间结构5.蛋白质变形的概念的本质。

概念：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。

本质：破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。

第2章核酸的结构与功能1.核酸变性：在某些理化因素作用下，DNA双链解开成两条单链的过程。

核酸分子杂交：在不同的DNA与DNA之间，DNA和RNA分子间或者RNA与RNA分子间形成的杂化双链(heteroduplex)的现象称为核酸分子杂交Tm ：解链温度:解链过程中，紫外吸光度的变化达到最大变化值的一半时所对应的温度。

增色效应：DNA变性时其溶液OD增高的现象。

2602.核酸的组成单位及连接方式。

组成单位:核苷酸连接方式：嘌呤或嘧啶与核糖通过β-N-糖苷键相连形成核苷。

核苷或脱氧核苷与磷酸通过酯键结合构成核苷酸或脱氧核苷酸。

DNA是脱氧核苷酸通过3’,5’-磷酸二酯键连接形成的大分子。

RNA也是具有3’,5’-磷酸二酯键的线性大分子。

3.核酸的一、二、三级结构的概念。

一级结构：核酸中核苷酸/碱基的排列顺序。

二级结构：双螺旋结构：两条反向平行的多聚核苷酸链形成的右手双螺旋(right-handed)结构。

直径：2.37nm，螺距为3.54nm。

脱氧核糖和磷酸基团组成的亲水性骨架位于双螺旋结构的外侧，疏水的碱基位于内侧。

三级结构：超螺旋结构：DNA双螺旋链再盘绕即形成超螺旋结构。

分正超螺旋和负超螺旋。

4.mRNA和tRNA的结构特点。

mRNA的结构特点：5’-末端的帽子(cap)结构，3‘-末端的多聚A尾(poly-A tail)结构tRNA的结构特点：（一）tRNA中含有多种稀有碱基。

（二）tRNA具有茎环结构或发卡(hairpin)结构。

tRNA的二级结构——三叶草形。

tRNA的倒L形三级结构。

5.DNA双螺旋结构要点。

1.DNA是反向平行、右手螺旋的双链结构。

两条反向平行的多聚核苷酸链形成的右手双螺旋(right-handed)结构。

直径：2.37nm，螺距为3.54nm。

脱氧核糖和磷酸基团组成的亲水性骨架位于双螺旋结构的外侧，疏水的碱基位于内侧。

大沟(major groove)和一个小沟(minor groove)。

2.DNA双链之间形成了互补碱基对。

3.疏水作用力和氢键共同维系着DNA双螺旋结构的稳定。

相邻两个碱基对会有重叠，产生了疏水性的碱基堆积力(base stacking interaction)。

碱基堆积力和互补碱基对的氢键共同维系着DNA结构的稳定。

第三章酶1.同工酶：催化相同化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质及免疫学性质不同的一组酶。

酶原：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。

变构调节：一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性，此种调节方式称变构调节。

共价修饰：在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，此过程称为共价修饰。

2.酶的分子组成，辅助因子的分类。

酶分子可根据其化学组成的不同，分为两类：单纯酶酶→酶蛋白结合酶（全酶）→辅助因子辅助因子可分为：金属离子、小分子有机化合物/辅酶3.维生素与辅酶的关系。

大部分的辅酶与辅基衍生于维生素。

4.影响酶促反应速度的因素有哪些？如何影响？影响因素包括：酶浓度、底物浓度、pH、温度、抑制剂、激活剂等。

底物浓度:当底物浓度较低时：反应速率与底物浓度成正比；反应为一级反应。

随着底物浓度的增高：反应速率不再成正比例加速；反应为混合级反应。

当底物浓度高达一定程度：反应速率不再增加，达最大速率；反应为零级反应。

酶浓度：底物足够时酶浓度对反应速率的影响呈直线关系温度：对酶促反应速率具有双重影响。

存在最适温度，低温使酶活性下降，但不使酶破坏。

pH：通过改变酶和底物分子解离状态影响反应速率。

存在最适pH。

抑制剂：可逆地或不可逆地降低酶促反应速率。

可逆性抑制作用分为竞争性抑制，非竞争性抑制，反竞争性抑制。

激活剂：可加快酶促反应速率。

种类：必需激活剂，非必需激活剂。

5.酶活性是如何调节的？（一）变构酶通过变构调节酶的活性（二）酶的化学修饰调节是通过某些化学基团与酶的共价结合与分离实现的在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，此过程称为共价修饰。

（三）酶原的激活使无活性的酶原转变成有催化活性的酶。

有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。

酶原的激活：在一定条件下，酶原向有活性酶转化的过程。

6.酶的抑制作用及特点。

抑制作用的类型：不可逆性抑制可逆性抑制：竞争性抑制，非竞争性抑制和反竞争性抑制第4 章糖代谢1.名词糖酵解：在机体缺氧条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解(glycolysis)，亦称糖的无氧氧化(anaerobic oxidation)。

反应部位：胞浆。

糖异生：糖异生(gluconeogenesis)是指从非糖化合物转变为葡萄糖或糖原的过程。

底物水平磷酸化：在代谢物脱氢或脱水过程中，底物分子内部能量重新分布，生成高能键，使ADP磷酸化生成ATP的过程，称为底物水平磷酸化。

乳酸循环：肌中产生的乳酸运输至肝进行糖异生形成乳酸循环。

2.简述糖酵解的过程及关键酶。

糖酵解分为两个阶段：第一阶段：由葡萄糖分解成丙酮酸(pyruvate)，称之为糖酵解途径(glycolytic pathway)。

1.葡萄糖磷酸化为6-磷酸葡萄糖2. 6-磷酸葡萄糖转变为6-磷酸果糖3. 6-磷酸果糖转变为1,6-双磷酸果糖4. 磷酸己糖裂解成2分子磷酸丙糖5. 磷酸丙糖的同分异构化6. 3-磷酸甘油醛氧化为1,3-二磷酸甘油酸7. 1,3-二磷酸甘油酸转变成3-磷酸甘油酸8. 3-磷酸甘油酸转变为2-磷酸甘油酸9. 2-磷酸甘油酸转变为磷酸烯醇式丙酮酸10.磷酸烯醇式丙酮酸转变成丙酮酸，并通过底物水平磷酸化生成ATP、第二阶段：由丙酮酸转变成乳酸。

反应中的NADH+H+ 来自于上述第6步反应中的3-磷酸甘油醛脱氢反应。

关键酶：①己糖激酶②6-磷酸果糖激酶-1③丙酮酸激酶3.简述三羧酸循环的过程。

4.简述糖原合成与分解的过程。

糖原合成途径：1. 葡萄糖磷酸化生成6-磷酸葡萄糖2. 6-磷酸葡萄糖转变成1-磷酸葡萄糖3. 1-磷酸葡萄糖转变成尿苷二磷酸葡萄糖4. α-1,4-糖苷键式结合5. 糖原分枝的形成糖原的分解代谢：5.简述葡萄糖代谢各途径的生理意义。

●糖酵解的主要生理意义是在机体缺氧的情况下快速供能。

是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式。

是某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。

●TCA循环在3大营养物质代谢中具有重要生理意义：①是糖、脂、蛋白质三大物质分解供能的共同通路。

②是糖、脂、蛋白质三大物质互变的共同途径。

●糖有氧氧化是机体获得ATP的主要方式。

NADH和FADH2 进入呼吸链彻底氧化生成H2O 的同时偶联ADP磷酸化生成ATP。

●磷酸戊糖途径的生理意义：1．为核酸的生物合成提供核糖。

2．提供NADPH 作为供氢体参与多种代谢反应。

●糖原储存的生理意义：肌肉：肌糖原，主要供肌肉收缩所需。

肝脏：肝糖原，维持血糖水平。

●糖异生的生理意义：1.维持血糖浓度的相对恒定2.补充肝糖原3.回收乳酸乳酸循环（Cori循环）4.维持酸碱平衡长期饥饿→肾糖异生增强→谷氨酰胺脱氨加强→促进排氢保钠。

第五章脂类代谢1.何谓脂肪动员?哪一个酶是限速酶.脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被脂肪酶逐步水解为游离脂酸（free fatty acid, FFA）及甘油并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。

限速酶：激素敏感性甘油三酯脂肪酶(hormone-sensitive triglyceride lipase , HSL)2.脂肪氧化的主要过程及限速酶.1．脂酸活化为脂酰CoA2．脂酰CoA进入线粒体3．脂酸经β-氧化转变为乙酰CoA4．乙酰CoA进入三羧酸循环彻底氧化限速酶：肉毒碱脂酰转移酶Ⅰ3.酮体的生成与氧化.1. 酮体在肝内生成生成部位：肝细胞线粒体原料：脂酸经－氧化生成的乙酰CoA关键酶:HMGCoA合成酶2．酮体在肝外组织氧化分解反应部位：肝外组织肝外组织(心、肾、脑、骨骼肌等)线粒体4.脂肪酸与脂肪合成的原料、限速酶.脂肪酸合成原料：乙酰CoA 、ATP、NADPH、HCO3-及Mn2+ 5. 酰基载体蛋白(ACP).脂肪酸合成的限速酶：乙酰CoA羧化酶(acetyl CoA carboxylase)脂肪合成原料：甘油和脂酸主要来自于葡萄糖代谢CM中的FFA（来自食物脂肪）5.酰基载体蛋白(ACP)：酰基载体蛋白(ACP)，其辅基是4´-磷酸泛酰氨基乙硫醇，是脂酰基载体。