生化考试名词解释2. 别构酶：又称为变构酶，是一类重要的调节酶。

其分子除了与底物结合、催化底物反应的活性中心外，还有与调节物结合、调节反应速度的别构中心。

通过别构剂结合于别构中心影响酶分子本身构象变化来改变酶的活性。

3. 酮体：在肝脏中，脂肪酸不完全氧化生成的中间产物乙酰乙酸、B-羟基丁酸及丙酮统称为酮体。

在饥饿时酮体是包括脑在内的许多组织的燃料，酮体过多会导致中毒。

4. 糖酵解：生物细胞在无氧条件下，将葡萄糖或糖原经过一系列反应转变为乳酸，并产生少量ATP的过程。

5. EMP 途径：又称糖酵解途径。

指葡萄糖在无氧条件下经过一定反应历程被分解为丙酮酸并产生少量ATP和NADH+H+的过程。

是绝大多数生物所共有的一条主流代谢途径。

6. 糖的有氧氧化：葡萄糖或糖原在有氧条件下，经历糖酵解途径、丙酮酸脱氢脱羧和TCA循环彻底氧化，生成C02和水，并产生大量能量的过程。

7. 氧化磷酸化：生物体通过生物氧化产生的能量，除一部分用于维持体温外，大部分通过磷酸化作用转移至高能磷酸化合物ATP 中，这种伴随放能的氧化作用而使ADP 磷酸化生成ATP 的过程称为氧化磷酸化。

根据生物氧化的方式可将氧化磷酸化分为底物水平磷酸化和电子传递体系磷酸化。

8. 三羧酸循环：又称柠檬酸循环、TCA 循环，是糖有氧氧化的第三个阶段，由乙酰辅酶 A 和草酰乙酸缩合生成柠檬酸开始，经历四次氧化及其他中间过程，最终又生成一分子草酰乙酸，如此往复循环，每一循环消耗一个乙酰基，生成CO2 和水及大量能量。

9. 糖异生：由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程。

糖异生作用的途径基本上是糖无氧分解的逆过程--- 除了跨越三个能障（丙酮酸转变为磷酸烯醇式丙酮酸、1，6-磷酸果糖转变为6-磷酸果糖，6-磷酸果糖转变为葡萄糖）需用不同的酶及能量之外，其他反应过程完全是糖酵解途径逆过程。

10. 乳酸循环：指糖无氧条件下在骨骼肌中被利用产生乳酸及乳酸在肝中再生为糖而又可以为肌肉所用的循环过程。

剧烈运动后，骨骼肌中的糖经无氧分解产生大量的乳酸，乳酸可通过细胞膜弥散入血，通过血液循环运至肝脏，经糖异生作用再转变为葡萄糖，葡萄糖经血液循环又可被运送到肌肉组织利用。

11. 血糖：指血液当中的葡萄糖，主要来源是膳食中消化吸收入血的葡萄糖及肝糖原分解产生的葡萄糖，另外还有糖异生作用由中间代谢物合成的葡萄糖。

19. 比活力：是表示酶制剂纯度的一个指标，指每毫克酶蛋白（或每毫克蛋白氮）所含的酶活力单位数（有时也用每克酶制剂或每毫升酶制剂含多少活力单位来表示），即：比活力=活力单位数/酶蛋白（氮）毫克数。

20. 0.14摩尔法：一种分离提取DNP和RNP的方法，DNP的溶解度在低浓度盐溶液中随盐浓度的增加而增加，在1mol/L的NaCl溶液中溶解度比在纯水中高2倍，而在0.14mol/L的NaCl溶液中的溶解度最低，而RNP在溶液中的溶解度受盐浓度的影响较小，在0.14mol/L 的NaCl 溶液中溶解度仍较大。

因此，在核酸分离提取时，常用0.14mol/L的NaCl溶液来分离提取DNP和RNP。

此即0.14摩尔法。

21. 同功酶：催化相同的化学反应，但具有不同分子结构的一组酶。

同一种属不同个体、同一个体的不同组织和器官、不同细胞、同一细胞的不同亚细胞结构、甚至在生物生长发育的不同时期和不同条件下，都有不同的同功酶分布。

22. 中间产物学说：中间产物学说是目前公认的用来解释酶降低活化能、加速化学反应的原理的学说。

该学说认为，在酶促反应中，底物先与酶结合形成不稳定的中间物，然后再分解释放出酶与产物。

酶和底物形成过渡态的中间物时，要释放出一部分结合能，从而使得过渡态的中间物处于较低的能及，使整个反应的活化能降低。

23. 呼吸链：又称电子传递链，是一系列电子传递体按对电子亲和力逐渐升高的顺序组成的电子传递系统，所有组成成分都嵌于线粒体内膜。

生物氧化产生的氢和电子通过电子传递链传递给氧，产生的自由能可以通过与磷酸化作用偶联产生ATP。

25. 联合脱氨基作用：是体内氨基酸分解代谢主要的脱氨方式。

主要有两种反应途径：一是由L－谷氨酸脱氢酶所催化的氧化脱氨基作用和转氨酶催化的转氨基作用联合脱去氨基；二是由L-谷氨酸脱氢酶所催化的氧化脱氨基作用和嘌呤核苷酸循环联合作用脱去氨基。

27. 酶的活性中心：酶分子上的与酶活性（催化作用、结合作用）有关的必需基团由于肽链的折叠、盘绕在空间位置上相互靠近，形成具有一定空间结构的区域，参与酶促反应，这一区域称为酶的活性中心。

28. 磷氧比：氧化磷酸化过程中某一代谢过程消耗无机磷酸和氧的比值。

29. 底物水平磷酸化：物质在生物氧化过程中，由于分子内部能量的重排生成的含有高能键的化合物，其高能键中的能量可转移给ADP或GDP合成ATP和GTP,这种产生ATP等高能分子的方式称为底物水平磷酸化。

30. 电子传递磷酸化：生物氧化过程中产生的电子或氢经电子传递链传递给氧时可生成很多能量 ,这一过程可与磷酸化偶联从而将一部分能量转移给ADP 生成ATP, 这种ATP 的生成机制称为电子传递磷酸化。

31. 细胞色素：一类以鉄卟啉为辅基的蛋白质 ,在呼吸链中 , 依靠鉄的化合价变化传递电子。

36.尿素循环：在肝脏中 ,由两分子氨一分子二氧化碳在相关酶的催化作用下 , 生成尿素的过程叫尿素循环或（将含氮化合物分解产生的N 转为尿素的过程 ,称鸟氨酸循环。

第一章蛋白质化学一.名词解释：1. 蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处在某一pH 值时，蛋白质解离成正、负离子的趋势和程度相等，即称为兼性离子或两性离子，净电荷为零，此时溶液的pH 值称为该蛋白质的等电点。

2. 蛋白质的一级结构：是指多肽链中氨基酸（残基）的排列的序列，若蛋白质分子中含有二硫键，一级结构也包括生成二硫键的半胱氨酸残基位置。

维持其稳定的化学键是：肽键。

蛋白质二级结构：是指多肽链中相邻氨基酸残基形成的局部肽链空间结构，是其主链原子的局部空间排布。

蛋白质二级结构形式：主要是周期性出现的有规则的a-螺旋、俟片层、俟转角和无规则卷曲等。

蛋白质的三级结构：是指整条多肽链中所有氨基酸残基，包括相距甚远的氨基酸残基主链和侧链所形成的全部分子结构。

因此有些在一级结构上相距甚远的氨基酸残基，经肽链折叠在空间结构上可以非常接近。

蛋白质的四级结构：是指各具独立三级结构多肽链再以各自特定形式接触排布后，结集所形成的蛋白质最高层次空间结构。

3..蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质的空间结构受到破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失，这种现象称为蛋白质的变性作用。

蛋白质变性的实质是空间结构的破坏。

4. 蛋白质沉淀：蛋白质从溶液中聚集而析出的现象。

二.填空题1. 不同蛋白质种含氮量颇为接近，平均为16% .2. 组成蛋白质的基本单位是氨基酸。

3. 蛋白质能稳定地分散在水中，主要靠两个因素：水化膜和电荷层4. 碱性氨基酸有三种，包括精氨酸、组氨酸和赖氨酸。

5. 维系蛋白质一级结构的化学键是肽键，蛋白质变性时一级结构不被破坏。

6. 蛋白质最高吸收峰波长是280nm .7. 维系蛋白质分子中a-螺旋的化学键是氢键。

8. 蛋白质的二级结构形式有a-螺旋、俟片层、俟转角和无规则卷曲等9. 在280nm波长处有吸收峰的氨基酸为酪氨酸、色氨酸第三章维生素1.维生素的概念：是维持生物正常生命过程所必需，但机体不能合成，或合成量很少，必须食物供给一类小分子有机物。

3. 将维生素D3羟化成25-羟维生素D3的器官是肝脏第四章酶一、名词解释1. 酶：是由活细胞产生的，对其特异的底物具有催化作用的蛋白质。

3•酶原的激活：酶原是不具催化活性的酶的前体。

某种物质作用于酶原使之转变成有活性的酶的过程称为酶原的激活。

酶原激活的本质是：酶活性中心的形成或暴露的过程。

二、填空题1. 酶的催化作用不同于一般催化剂，主要是其具有高效性和特异性的特点。

2. 根据酶对底物选择的严格程度不同，又将酶的特异性分为绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性。

3. 影响酶促反应速度的主要因素有底物浓度、酶浓度、温度、pH值、激活剂、抑制剂。

4. 磺胺药物的结构和对氨基苯甲酸结构相似，它可以竞争性抑制细菌体内的二氢叶酸合成酶的活性（或二氢叶酸的合成）。

5. 所有的酶都必须有催化活性中心。

6. 酶原的激活实质上是酶活性中心的形成或暴露的过程。

6. 化学路易士气（有机砷化合物）是巯基酶的抑制剂。

有机磷农药是生物体内羟基酶（胆碱酯酶）的抑制剂。

7. 含LDH i丰富的组织是心肌，含LDH5丰富的组织是肝脏。

8. 酶蛋白决定酶的特异性，辅助因子决定反应的类型、可起传递电子或原子的作用。

三、简答题..专业.专注.1. 什么是竞争性抑制？竞争性抑制作用的特点，试1-2 举例说明。

答：抑制剂与酶作用的底物结构相似，可与底物竞争性结合酶的活性中心，阻碍底物结合而使酶的活性降低，这种抑制作用称为竞争性抑制。

竞争性抑制作用的特点：（1）抑制剂和底物结构相似；（2）抑制作用的部位在活性中心；（3）抑制作用的强弱取决于抑制剂浓度与底物的比值，以及抑制剂与酶的亲和力。

酶的竞争性抑制有重要的实际应用，很多药物是酶的竞争性抑制剂。

如磺胺类药物的抑制作用就基于这一原理。

2. 磺胺类药物作用的机理。

答：细菌利用对氨基苯甲酸、二氢蝶呤及谷氨酸作原料，在二氢叶酸合成酶的催化下合成二氢叶酸，后者还可转变为四氢叶酸，是细菌合成核酸所不可缺的辅酶。

磺胺药的化学结构与对氨基苯甲酸十分相似，故能与对氨基苯甲酸竞争二氢叶酸合成酶的活性中心，造成该酶活性抑制，进而减少四氢叶酸和核酸的合成，最终导致细菌繁殖生长停止。

3. Km 的重要意义答① Km 等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度，单位是mol/L 。

②Km 是酶的特征性常数之一。

③Km 可近似表示酶对底物的亲和力。

④同一酶对于不同底物有不同的Km 值。

.专业.专注.第五章糖代谢一、名词解释1. 糖的无氧酵解：当机体处于相对缺氧情况（如剧烈运动）时，葡萄糖或糖原分解生成乳酸，并产生能量的过程称之为糖的无氧酵解。

二、填空和问答1•糖在体内分解代谢的途径有三条，糖无氧氧化、糖有氧氧化、磷酸戊糖途径2. 糖异生的主要原料有甘油、乳酸、丙酮酸、生糖氨基酸。

3. 在调解血糖浓度的激素中，升血糖的激素有胰高血糖素、肾上腺素、糖皮质激素、生长素，降血糖的激素有胰岛素。

4. 糖酵解途径的酶类存在于细胞的细胞液。

糖有氧氧化的酶类存在于细胞的胞液和线粒体。

5. 体内产生5-磷酸核糖的途径是磷酸戊糖途径。

6. 进行糖异生的器官是肝脏为主，其次是肾脏。

7. 在饥饿时，维持血糖浓度恒定的途径为糖异生。

8. —分子乙CoA进入三羧酸循环有四次脱氢，两次脱羧，直接产生1分子ATR 总共产生12分子的ATP9. 人在正常休息状态时大部分血糖消耗于脑。