生物化学（第三版）课后习题详细解答第三章氨基酸提要α-氨基酸是蛋白质的构件分子，当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们。
蛋白质中的氨基酸都是L型的。
但碱水解得到的氨基酸是D型和L型的消旋混合物。
参与蛋白质组成的基本氨基酸只有20种。
此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在，但它们都是在蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸（残基）经化学修饰而成。
除参与蛋白质组成的氨基酸外，还有很多种其他氨基酸存在与各种组织和细胞中，有的是β-、γ-或δ-氨基酸，有些是D型氨基酸。
氨基酸是两性电解质。
当pH接近1时，氨基酸的可解离基团全部质子化，当pH在13左右时，在这中间的某一pH（因不同氨基酸而异），氨基酸以等电的兼性离子（HNCHRCOO）+-则全部去质子化。
pH称为该氨基酸的等电点，用3状态存在。
某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pI表示。
所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应。
α-NH与2,4-二硝基氟苯（DNFB）作用产生相应DNP-氨基酸（Sanger反应）；α-NH与苯乙硫氰酸酯（PITC）作用形成相应氨基酸的苯胺基2的硫甲2酰衍生物（ Edman反应）。
胱氨酸中的二硫键可用氧化剂（如过甲酸）或还原剂（如巯基乙醇）断裂。
半胱氨酸的SH基在空气中氧化则成二硫键。
这几个反应在氨基酸荷蛋白质化学中占有重要地位。
除甘氨酸外α-氨基酸的α-碳是一个手性碳原子，因此α-氨基酸具有光学活性。
比旋是α-氨基酸的物理常数之一，它是鉴别各种氨基酸的一种根据。
参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收，这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。
核磁共振（NMR）波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。
氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。
常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析（HPLC）等。
习题1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号：精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。
[见表3-1]表3-1 氨基酸的简写符号三字单字母单字母三字母符母符名称名称符号符号号号L Leu Ala A (leucine) (alanine)亮氨酸丙氨酸K Arg Lys R (lysine)精氨酸(arginine)赖氨酸M N Asn Met )(methionine) 蛋氨酸(asparagines) 甲硫氨酸(天冬酰氨F D Asp Phe (phenylalanine) 苯丙氨酸(aspartic acid) 天冬氨酸 B Asx Asp Asn或和/P C Pro Cys (praline) 脯氨酸半胱氨酸(cysteine)S Q Gln Ser (serine) 丝氨酸(glutamine) 谷氨酰氨T E Glu Thr (threonine) 谷氨酸(glutamic acid)苏氨酸Z Gls Glu /和Gln或WGGlyTrp(tryptophan)(glycine)甘氨酸色氨酸 1 Y Tyr His H (tyrosine) 酪氨酸组氨酸(histidine)VIleValI(valine)异亮氨(isoleucine)缬氨+ [9.9]PHα-NH。
20%被解离时的溶液2、计算赖氨酸的ε3 P133)3-3，pKa = 10.53 (见表解：pH = pKa + lg20%pH = 10.53 + lg20% = 9.83[4.6]pH。
、计算谷氨酸的γ-COOH三分之二被解离时的溶液3 pKa = 4.25 解：pH = pKa +lg2/3%pH = 4.25 + 0.176 = 4.4261.46,(b)[(a)约(b)亮氨酸钠盐；(c)等电亮氨酸。
、计算下列物质0.3mol/L溶液的pH：(a)亮氨酸盐酸盐；4 约6.05]约11.5, (c)值：丙氨酸、半胱氨酸、谷氨酸和精氨酸。
值，计算下列氨基酸的pI、根据表3-3中氨基酸的pKa5 [pI:6.02;5.02;3.22;10.76] pKa1+ pKa2）解：pI = 1/2（）= 6.02pI(Ala) = 1/2（2.34+9.69）= 5.02pI(Cys) = 1/2（1.71+10.78= 3.22（2.19+4.25）pI(Glu) = 1/2 = 10.76（9.04+12.48）pI(Ala) = 1/2是多少？如果加入pH的处于等电点的甘氨酸溶液加入0.3molHCl，问所得溶液的6、向1L1mol/L 9.23]2.71；时，HClpH将是多少？[pH：0.3mol NaOH以代替，然后向该溶液中加入过量的甲醛，当所得溶液用碱反滴pH8.0400ml）调节到7、将丙氨酸溶液（[4.45g]问起始溶液中丙氨酸的含量为多少克？250ml。
时，消耗0.2mol/L NaOH溶液定至Ph8.0+2+-4His1.78×10时各种离子形式的浓度（mol/L）。
[His，为的组氨酸溶液在8、计算0.25mol/LpH6.4-40 ]2.8×为0.071，His10为1mol/L KOH和咪唑基pKa=6.0）说明用含一个结晶水的固体组氨酸盐酸盐9、（相对分子质量=209.6；352ml 1mol/L 加入取组氨酸盐酸盐41.92g(0.2mol)，1LpH6.5的0.2mol/L组氨酸盐缓冲液的方法[配制1L]KOH，用水稀释至、为什么氨基酸的茚三酮反映液能用测压法定量氨基酸？10（其反应化学式见氨基酸共热，引起氨基酸氧化脱氨脱羧反映，α-解：茚三酮在弱酸性溶液中与从而计算出参加反应的氨基酸量。
CO可用测压法测量，），其中，定量释放的P1392亮氨L-旋光管中测得的旋光度为+1.81o。
计算3.0g/50ml L-亮氨酸溶液（6mol/L HCl）在20cm11、o][[a]=+15.16mol/L HCl中的比旋（[a]）。
酸在3-15][参考图）构型名称。
个光学异构体的（12、标出异亮氨酸的4R，S中BA4BA13、甘氨酸在溶剂中的溶解度为在溶剂中的倍，苯丙氨酸在溶剂中的溶解度为溶剂 2 的两倍。
利用在溶剂A和B之间的逆流分溶方法将甘氨酸和苯丙氨酸分开。
在起始溶液中甘氨酸含量为100mg ，苯丙氨酸为81mg ，试回答下列问题：(1)利用由4个分溶管组成的逆流分溶系统时，甘氨酸和苯丙氨酸各在哪一号分溶管中含量最高？（2）在这样的管中每种氨基酸各为多少毫克？[（1）第4管和第3管；（2）51.2mg Gly+24mg Phe和38.4mgGly+36mg Phe]解：根据逆流分溶原理，可得：对于Gly：Kd = C/C = 4 = q(动相)/p（静相）p+q = 1 = (1/5 + 4/5) BA3=1/125+2/125+48/125+64/125 （1/5 + 4/5）4个分溶管分溶3次：对于Phe：Kd = C/C = 2 = q(动相)/p（静相）p+q = 1 = (1/3 + 2/3) BA3=1/27+6/27+12/27+8/27 1/3 + 2/3）4个分溶管分溶3次：（故利用4个分溶管组成的分溶系统中，甘氨酸和苯丙氨酸各在4管和第3管中含量最高，其中：第4管：Gly：64/125×100=51.2 mg Phe：8/27×81=24 mg第3管：Gly：48/125×100=38.4 mg Phe：12/27×81=36 mg14、指出在正丁醇：醋酸：水的系统中进行纸层析时，下列混合物中氨基酸的相对迁移率（假定水相的pH为4.5）：(1)Ile, Lys; (2)Phe, Ser (3)Ala, Val, Leu; (4)Pro, Val (5)Glu, Asp; (6)Tyr, Ala,Ser, His.[Ile> lys；Phe,> Ser；Leu> Val > Ala,；Val >Pro；Glu>Asp；Tyr> Ala>Ser≌His]解：根据P151 图3-25可得结果。
15．将含有天冬氨酸(pI=2.98)、甘氨酸(pI=5.97)、亮氨酸(pI=6.53)和赖氨酸(pI=5.98)的柠檬酸缓冲液，加到预先同样缓冲液平衡过的强阳离交换树脂中，随后用爱缓冲液析脱此柱，并分别收集洗出液，这5种氨基酸将按什么次序洗脱下来？[Asp, Thr, Gly, Leu, Lys]2+)>中性氨左右，氨基酸与阳离子交换树脂之间的静电吸引的大小次序是减刑氨基酸(A解：在pH3A+0)(A(。
因此氨基酸的洗出顺序大体上是酸性氨基酸、中性氨基酸，最后是碱性)>酸性氨基酸基酸氨基酸，由于氨基酸和树脂之间还存在疏水相互作用，所以其洗脱顺序为：Asp, Thr, Gly,Leu, Lys。
3第四章蛋白质的共价结构提要蛋白质分子是由一条或多条肽链构成的生物大分子。
多肽链是由氨基酸通过肽键共价连接而成的，各种多肽链都有自己特定的氨基酸序列。
蛋白质的相对分子质量介于6000到1000000或更高。
蛋白质分为两大类：单纯蛋白质和缀合蛋白质。
根据分子形状可分为纤维状蛋白质、球状蛋白质和膜蛋白质。
此外还可按蛋白质的生物学功能分类。
为了表示蛋白质结构的不同组织层次，经常使用一级结构、二级结构、三级结构和四级结构这样一些专门术语。
一级结构就是共价主链的氨基酸序列，有时也称化学结构。
二、三和四级结构又称空间结构（即三维结构）或高级结构。
蛋白质的生物功能决定于它的高级结构，高级结构是由一级结构即氨基酸序列决定的，二氨基酸序列是由遗传物质DNA的核苷酸序列规定的。
肽键（CO—NH）是连接多肽链主链中氨基酸残缺的共价键，二硫键是使多肽链之间交联或使多肽链成环的共价键。
多肽链或蛋白质当发生部分水解时，可形成长短不一的肽段。
除部分水解可以产生小肽之外，生物界还存在许多游离的小肽，如谷胱甘肽等。
小肽晶体的熔点都很高，这说明短肽的晶体是离子晶格、在水溶液中也是以偶极离子存在的。
测定蛋白质一级结构的策略是：（1）测定蛋白质分子中多肽链数目；（2）拆分蛋白质分子的多肽链；（3）断开多肽链内的二硫桥；（4）分析每一多肽链的氨基酸组成；（5）鉴定多肽链的N-末端和C-末端残基；（6）断裂多肽链成较小的肽段，并将它们分离开来；（7）测定各肽段的氨基酸序列；（8）利用重叠肽重建完整多肽链的一级结构；（9）确定半胱氨酸残基形成的S-S交联桥的位置。
序列分析中的重要方法和技术有：测定N-末端基的苯异硫氰酸酯（PITC）法，分析C-末端基的羧肽酶法，用于多肽链局部断裂的酶裂解和CNBr化学裂解，断裂二硫桥的巯基乙醇处理，测定肽段氨基酸序列的Edman化学降解和电喷射串联质谱技术，重建多肽链一级序列的重叠肽拼凑法以及用于二硫桥定位的对角线电泳等。