生物化学习题（酶化学）一、名词解释：米氏常数：用Km值表示，是酶的一个重要参数。

Km是酶反应速度（v）达到最大反应速度（Vmax）一半时底物的浓度（单位：mol/L或mmol/L）。

米氏常数是酶的特征常数，只与酶的性质有关，不受底物和酶浓度的影响。

底物专一性：酶的专一性是指酶对底物及其催化反应的严格选择性。

通常酶只能催化一种化学反应或一类相似的反应，不同的酶具有不同程度的专一性；酶的专一性可分为三种类型：绝对专一性、相对专一性、立体专一性。

辅基：酶的辅因子或结合蛋白质的非蛋白部分，通过共价键与酶活蛋白质结合得非常紧密，透析法不能除去。

单体酶：只有一条多肽链的酶；不能解离为更小的单位，Mw13，000-35，00。

寡聚酶：有几个或多个亚基组成的酶；亚基可以相同，也可以不同；亚基间以非共价键结合，易为酸、碱、高浓度盐或其他的变性剂分离；Mw35，000到数百万。

多酶体系：由几个酶彼此嵌合形成的复合体；有利于细胞中一系列反应的进行，以提高酶的催化效率，同时便于机体对酶的调控；Mw几百万以上。

激活剂：凡是能提高酶活性的物质；其中大部分是离子或简单的有机化合物。

抑制剂：能使酶的必需基团或酶活性部位中基团的化学性质改变而降低酶的催化活性甚至使酶的催化活性完全丧失的物质。

变构酶（别构酶）：代谢过程中的关键酶，它的催化活性受其三维结构中的构象变化的调节。

酶原：酶的无活性前体，通常在有限度的蛋白质水解作用后，转变为具有催化活性的酶。

酶的比活力：指每毫克蛋白质所具有的酶活力单位数全酶：酶的一种，由酶蛋白和辅助因子构成的复合物。

酶活力单位：酶活力的度量单位；1961年国际酶学委员会规定：1个酶活力单位是指在特定反应条件下（25℃，其他为最适条件），在1min内能转化1umol底物的酶量。

丝氨酸蛋白酶：活性部位含有在催化期间起亲核体作用的丝氨酸残基的蛋白酶。

催化常数（Kcat，转换数）：是一个动力学常数，催化常数等于最大反应速度除以酶的总浓度，或每摩酶活性部位每秒钟转化为产物的底物的物质的量（mol）。

诱导契合学说：当底物与酶相遇时，可诱导酶蛋白的构象发生相应的变化，使活性中心上有关的各个基团达到正确的排列和定向，因而使酶和底物诱导契合结合形成中间复合物，并引起底物的反应。

二、填空题：1、酶是活细胞产生的，具有催化活性的蛋白质。

2、酶具有高效性、专一性、作用条件温和、受调控等催化特点。

3、影响酶促反应速度的因素[E]、[S]、pH 、 T 、I（抑制剂）、A（激活剂）。

4、胰凝乳蛋白酶的活性中心主要含有Ser195 、His57 、Asp102；三者构成一个氢键体系，使其中的Ser195上的氧原子成为强烈的亲核基团，此系统称为电荷转接系统或电荷中继网。

5、与酶高效率有关的因素有邻近效应、定向效应、诱导应变、共价催化、酸碱催化等。

6、转氨酶的辅助因子为磷酸吡哆醛即维生素B6；共有三种代谢形式，分别为磷酸吡哆醛、磷酸吡哆胺、磷酸吡哆醇，其中磷酸吡哆醛在氨基酸代谢中非常重要，是转氨酶、脱羧酶和消旋酶的辅酶。

7、叶酸以其还原性产物起辅酶的作用，有 DHFA 和THFA两种还原形式，后者的功能是作为一碳单位的载体。

8、一条多肽链Asn-His-Lys-Asp-Phe-Glu-Ile-Arg-Glu-Tyr-Gly-Arg经胰蛋白酶水解可得到3个多肽。

9、全酶由酶蛋白和辅助因子组成，在催化反应时，二者所起的作用不同，其中酶蛋白决定酶的专一性和高效率，辅助因子起传递电子、原子或化学集团的作用。

10、辅助因子包括辅酶、辅基和金属离子等，其中辅基与酶蛋白结合紧密，需要化学方法处理除去，辅酶与酶蛋白结合疏松，可用透析法除去。

11、T.R.Cech和S.Altman因各自发现了核酶而共同获得1989年的诺贝尔化学奖。

（具有催化能力的RNA）12、根据国际系统分类法，所有的酶按所催化的化学反应的性质可分为六类：氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂合酶类、异构酶类、合成酶类。

13、根据酶的专一性不同，酶的专一性可以分为绝对专一性、相对专一性、立体专一性。

14、酶的活性中心包括结合部位和催化部位两个功能部位，其中结合部位直接与底物结合，决定酶的专一性；催化部位是发生化学变化的部位，决定催化反应的性质。

15、酶活力是指酶催化化学反应的能力，一般用一定条件下，酶催化某一化学反应的反应速度表示。

16、通常讨论酶促反应的速度时，指的是反应的初速度，即底物消耗量<5%时测得的反应速度。

17、酶经分离提纯或得保存方法有浓缩低温保存和冰冻干燥保存。

18、pH影响酶活力的原因可能有以下几方面：影响底物分子的解离状态，影响酶分子的解离状态，影响中间复合物的解离状态。

19、温度对酶活力的影响有以下两方面：一方面温度升高，反应速度加快，另一方面温度太高，酶蛋白变性失活。

20、激酶是一类催化磷酸基团转移并伴随能量转移反应的酶。

21、双倒数作图，得到的直线在横轴的截距为-1/Km，纵轴上的截距为1/Vmax。

22、磺胺类药物可以抑制二氢叶酸酶，从而抑制细菌生长繁殖。

23、判断一个纯化酶的方法优劣的主要依据是酶的比活力和总活力。

24、维生素是维持生物体正常生长所必需的一类微量有机物质，主要作用是作为辅酶的组分参与体内代谢。

25、根据维生素的溶解性质，可将维生素分为两类：水溶性维生素、油溶性维生素。

26、酶活力的调节包括酶量的调节和酶的活性的调节。

27、1986年，R.L.Lerner和P.G.Schultz等人发现了具有催化活性的抗体，称抗体酶。

28、维生素C是羟化酶的辅酶，另外还具有解毒作用等。

29、维生素B1由嘧啶环与噻唑环通过亚甲基相连，主要功能是以TPP形式，作为脱羧酶和转酮酶的辅酶，转移二碳单位。

30、关于酶作用专一性提出的假说有锁钥假说和诱导契合假说等。

三、选择题1、若某酶按照典型的米氏动力学公式，米氏常数Km可从反应速度对底物浓度所作的双倒数图形中的哪一项求得？ DA、曲线的拐点B、曲线的斜率C、曲线在X轴上的截距的绝对值D、曲线在X轴上的截距的绝对值的倒数E、曲线在Y轴上的截距的绝对值的倒数2、酶蛋白变性后活性丧失是因为 CA、酶蛋白中氨基酸侧链倍破坏B、酶蛋白的一级结构被破坏C、酶蛋白的高级结构被破坏D、酶蛋白失去了辅助因子3、酶的活性中心是指 DA、酶分子上含有必需基团的肽段B、酶分子与底物结合的部位C、酶分子与辅酶结合的部位D、酶分子发挥催化作用的关键性结合区E、酶分子有丝氨酸残基、二硫键存在的区域4、酶催化作用对能量的影响在于 BA、增加产物能量水平B、降低活化能C、降低反应物能量水平D、降低反应自由能E、增加活化能5、竞争性抑制剂作用的特点是 B A、与酶的底物竞争激活剂B、与酶的底物竞争酶的活性中心C、与酶的底物竞争酶的辅基D、与酶的底物竞争酶的必须基团E、与酶的底物竞争酶的变构剂6、竞争性可逆抑制剂与下列哪种因素无关 AA、作用时间B、抑制剂浓度C、底物浓度D、酶与抑制剂亲和力大小E、酶与底物亲和力的大小7、酶的竞争性可逆抑制具有下列哪种动力学效应 CA、Vmax减小，Km减小B、Vmax增加，Km增加C、Vmax不变，Km增加D、Vmax不变，Km减小E、Vmax减小，Km增加8、下列常见抑制剂中，除哪个外都是不可逆抑制剂 EA、有机磷化合物B、有机汞化合物C、有机砷化合物D、氰化物E、磺胺类药物9、酶反应速度对底物浓度作图，当底物浓度达一定程度时，得到的是零级反应，对此最恰当的解释是 CA、形变底物与酶产生不可逆结合B、酶与未形变底物形成复合物C、酶的活性部位为底物饱和D、过多底物与酶发生不利于催化反应的结合10、与酶的催化高效率有关的主要因素中，哪项最重要 AA、底物与酶活性中心的“邻近”、“定向”B、酶使底物分子中心敏感键产生“张力”或“变形”C、酶与底物形成不稳定的、共价的中间产物D、酶活性中心的某些基团对底物进行“酸性催化”。

E、酶活性中心多为低介电区11、白化病是由于先天缺乏 BA、色氨酸羟化酶B、酪氨酸酶C、苯丙氨酸羟化酶D、脯氨酸羟化酶E、以上都不是12、在酶的分离纯化中最理想的实验结果是 DA、纯化倍数高、蛋白含量低B、回收率小但纯化倍数高C、蛋白质的回收率最高D、比活力最大13、当酶促反应到达恒态时，【ES】复合物 DA、浓度为零B、浓度增加C、浓度减少D、浓度不变14、当某酶的底物浓度【S】=4Km时，反应速度V等于 BA、VmaxB、0.8 VmaxC、3/4 Vmax 的、0.5 Vmax 15、酶增加反应速度系由于 DA、增加反应活化能B、增大反应的自由能变化C、改变反应的平衡常数D、降低反应的活化能E、降低反应的自由能变化四、是非判断1、酶促反应的初速度与底物浓度无关 F2、当底物处于饱和水平时，酶促反应的速度与酶浓度成正比 R3、某些酶的Km用于代谢产物存在而发生改变，而这些代谢产物在结构上与底物无关 R4、测定酶活力时，底物浓度不必大于酶浓度 F5、测定酶活力时，一般测定产物生成量比测定底物消耗量更准确 R6、在非竞争抑制剂存在下，加入足量的底物，酶促反应能够达到正常的Vmax F7、酶可以促成化学反应向正反应方向移动 F8、对于可逆反应，酶既可以改变正反应速度，也可以改变逆反应速度 R9、酶只能改变化学反应的活化能而不能改变化学反应的平衡常数 R10、从鼠脑分离的己糖激酶可以作用于葡萄糖（Km=6﹡10-6mol/L）或果糖（Km=2﹡10-3mol/L），则己糖激酶对果糖的亲和力更高 F。