结构域(domain)
三级结构(tertiary structure) 四级结构(quarternary structure)
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§1.2.1 构型和构象
•构型(configuration)：分子立体异构体中的取代原 子或基团以共价键相连时，他们在空间的取向。构 型变化，一定有化学键的断裂和手性的改变。
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§1.2.9 蛋白质的四级结构
蛋白的四级结构是指亚基和亚基之间通过疏水相互作 用，结合成为有序排列的特定空间结构。
构成寡聚蛋白质分子的亚基可以相同，也可以不同。
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分子量较大的蛋白，多肽链折叠成两个或多个结构域， 结构域之间以松散肽段连接，从而组装成蛋白质的三 级结构。
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有些蛋白质分子可构成非常大的超分子复 合物，其功能多样，如提供动力（肌肉和 鞭毛）、大分子外壳（病毒外壳）、细胞 骨架（微丝、微管、中间纤维）、DNA折 叠（染色质），等。
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§1.2.6 蛋白质的超二级结构(motif)
相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用， 排列成规则的、在空间结构上能够辨认的二级结构 组合体，并充当三级结构的构件，称为超二级结构。
介于二级结构和结构域之间的结构层次。 常见的超二级结构有：α-loop- α 、β-α- β、 β-loop- β、 Rossmann折叠、 β β β β回形拓扑结构(Greek key topology)
β －转角
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a－螺旋 a－螺旋是蛋白质中含量最多，也是最稳定 的二级结构单元。 a－螺旋丰富的蛋白质结构紧密而稳定少变 ， 故蛋白质的功能活性区常不在a－螺旋 区，而在其附近。
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Adenylyl cyclase
Forskolin
Gsa
GTP
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§1.2 蛋白质分子的化学结构
一级结构(primary structure) 二级结构(secondary structure) 超二级结构(supersecondary structure)
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amino acid three letter code single letter code
Polar (hydrophilic)
serine threonine cysteine tyrosine asparagine glutamine Ser Thr Cys Tyr Asn Gln S T C Y N Q
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§1.2.7 蛋白质的结构域
结构域介于超二级结构和三级结构之间，多肽链在超 二级结构的基础上进一步盘绕折叠，形成紧密的近乎 于球状的结构，称为结构域。 对于较小的蛋白，只有一个结构域，此时结构域就是 三级结构。
§1.2.4 蛋白质的一级结构
蛋白质的一级结构就是蛋白质分子中氨基酸的排列 顺序。
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§1.2.5 蛋白质的二级结构
蛋白质的二级结构是指多肽链借助氢键沿一维方 向排列呈具有周期性的结构的构象，它是多肽链 骨架的排列规则，而不涉及侧链的类型与构象。
类型主要包括： a－螺旋 β－折叠
phosphorylated
.
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基本氨基酸的性质
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Gly, G, 甘氨酸 Ala, A, 丙氨酸 Val, V, 缬氨酸 Leu, L, 亮氨酸 Ile, I, 异亮氨酸 Met, M, 蛋氨酸, 甲硫氨酸
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Structural domains in the polypeptide troponin (肌 钙蛋白) C, two separate calcium-binding domains
Lys, K, 赖氨酸; Arg, R, 精氨酸; His, H, 组氨酸
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Asp, D,天冬氨酸; Glu, E,谷氨酸
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Two additional amino acids have been identified
Selenocysteine: encoded by the RNA nucleotide triplet UGA found in Archaea, eubacteria and animals including mammals. Pyrrolysine: encoded by the RNA nucleotide triplet UAG, found in Archaea, and eubacteria. Science (2002) vol. 296, 1409
•构象(conformation)：组成分子的原子或基团围绕 共价单键旋转而形成不同的空间排布。构象变化不 导致化学键的断裂和手性的变化。
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§1.2.2 蛋白质分子的基本结构单位 ——氨基酸
glycine alanine valine leucine isoleucine methionine
phenylalanine
tryptophan proline
Gly Ala Val Leu Ile Met Phe Trp Pro
G A V L I M F W P
Electrically Charged (negative and hydrophilic)
的生物学功能
（1）催化功能
（2）运输功能 （3）营养和储存功能 （4）收缩和运动功能 （5）结构功能 （6）防御功能 （7）调控功能 （8）其它功能
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第一部分 分子生物物理
—— 生物大分子的功能与结构
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第一章 蛋白质分子的结构基础
蛋白质的重要地位：种类繁多,功能复杂,是生命活 动
的主要承担者,是生命活动的主
要物质基础。
蛋白质的组成：C、H、O、N、S P、Cu、Fe、I、Zn、Mo 蛋白质的分类：简单蛋白、结合蛋白 蛋白质的分子量：5kD － 1000kD，甚至更大
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Phe, F, 苯丙氨酸; Tyr, Y, 络氨酸; Trp, W, 色氨酸
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Ser, S, 丝氨酸 Thr, T, 苏氨酸 Cys, C, 半胱氨酸 Pro, P, 脯氨酸 Asn, N, 天冬酰胺 Gln, Q, 谷氨酰胺
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§1.2.8 蛋白质的三级结构
蛋白质的三级结构蛋白质分子内所有原子在三维 空间的立体排布。是二级结构和非二级结构在空 间中的进一步盘曲、折叠，形成包括主侧链在内 的专一性三维排布。
其基本特征是：每个残基的构象符合热力学要求： 水溶性蛋白质中非极性侧链大多处于内部而形成 疏水核，极性或带电侧链分布在分子的表面；极 性基团之间、或蛋白内部的极性基团与邻近肽链 骨架上的集团之间形成氢键，等，从而使蛋白质 分子的自由能最低。
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β－折叠 β－折叠在蛋白质中含量仅次于a－螺旋，和 a－螺旋相比，稳定性相对较差，结构参数 较易变化，扭曲程度也可各有不同，一般位 于蛋白质的中心，外面由稳定的a－螺旋包 围。也有蛋白全由β－折叠组成，如免疫球 蛋白，这样的结构相对较柔软，易于发生构 象变化。
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