温医成教专升本《生物化学》思考题参考答案
1、什么是蛋白质的二级结构？它主要形式有哪两种？各有何结构特征？
答：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
α-螺旋、β-折叠。
α-螺旋：多肽链的主链围绕中心轴做有规律的螺旋上升，为右手螺旋，肽链中的全部肽键都可形成氢键，以稳固α-螺旋结构。
β-折叠：多肽链充分伸展，每个肽单元以Cα为旋转点，依次折叠成锯齿状结构，肽链间形成氢键以稳固β-折叠结构。
2、什么是蛋白质变性？变性的本质是什么？临床上的应用？（变性与沉淀的关系如何？）
答：某些理化因素作用下，使蛋白质的空间构象遭到破坏，导致其理化性质改变和生物活性的丢失，称为蛋白质变性。
变性的本质：破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。
变性的应用：临床医学上，变性因素常被应用来消毒及灭菌。
此外, 防止蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂（如疫苗等）的必要条件。
（变性与沉淀的关系：变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀，但并不变性。
）3、简述真核生物mRNA的结构特点。
答：1. 大多数真核mRNA的5´末端均在转录后加上一个7-甲基鸟苷，同时第一个核苷酸的C´2也是甲基化，形成帽子结构：m7GpppNm-。
2. 大多数真核mRNA的3´末端有一个多聚腺苷酸(polyA)结构，称为多聚A尾。
4、何谓酶的竞争性抑制作用，其动力学特点如何？并以此解释磺胺药抑制细菌在体内繁殖的机理。
（举例说明酶的竞争性抑制作用及其实际应用意义）
答：抑制剂与底物结构相似,共同竞争酶的活性中心，从而阻碍底物与酶的结合，影响酶活性，这种抑制作用称为酶的竞争性抑制作用。
动力学特点：Vm不变，Km增大
磺胺药作用机理：磺胺类药物的结构与某些细菌的二氢叶酸合成酶的底物-对氨基苯甲酸相似，可竞争性地抑制细菌的二氢叶酸合成酶，从而阻碍了二氢叶酸的合成。
二氢叶酸是四氢叶酸的前身，四氢叶酸为核酸合成过程的辅酶之一，由于磺胺类药物可造成四氢叶酸的缺乏而影响核酸的合成，影响细菌的生长繁殖，人所需的叶酸来自食物。
举例说明：丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用是竞争抑制作用的典型实例。
酶对丙二酸的亲和力远大于酶对琥珀酸的亲和力，当丙二酸浓度仅为琥珀酸浓度的1/50时，酶活性便被抑制50%，若增大琥珀酸浓度，此抑制作用可被削弱。
磺胺类药物是典型代表。
人类能直接利用食物中的叶酸，核酸合成不受磺胺类药物的干扰。
根据竞争性抑制的特点，服用磺胺类药物时必须保持血液中药物的高浓度，以发挥其有效的竞争性抑菌作用。
5、简述血糖的来源和去路。
答：来源：食物中多糖的消化吸收（1分）；糖异生（1分）；肝糖原的分解（1分）
去路：氧化分解产能利用（1分）；糖原合成；磷酸戊糖途径分解；转化为其它糖或脂类物质；随尿排出。
（1分）
6、乙酰CoA的来源与去路。
答：（简要）
来源：（1）葡萄糖（糖原）分解代谢。
（2）脂肪酸β-氧化。
（3）生酮氨基酸分解。
去路：（1）进入三羧酸循环彻底氧化。
（2）生成酮体。
（3）合成脂肪酸。
（4）合成胆固醇。
7、按照琼脂糖电泳法和密度梯度超速离心法可将其各分为哪几类？简述它们的主要作用。
8、简述血氨的来源与去路。
答：血氨的来源：①氨基酸脱氨基作用产生的氨：体内氨的主要来源。
②肠道吸收的氨：包括食物在结肠经蛋白质腐败作用产生的氨和尿素肠肝循环产生的氨。
③肾小管上皮细胞泌氨：谷氨酰胺在肾上管上皮细胞分解出的氨，分泌到肾小管腔，若原尿PH偏碱，则氨被重吸收入血。
运输形式：①丙氨酸-葡萄糖循环转运氨。
②以谷氨酰胺形式转运。
去路：①在肝内合成尿素，然后由肾排出，这是体内氨的主要去路。
②重新合成氨基酸。
③合成其它含氮化合物。
9、试述高血氨导致昏迷的生化机制。
答：NH3 NH3
α-————→谷氨酸————→
脑内α-酮戊二酸↓
TCA↓
脑供能不足
10、试述参与原核生物DNA复制过程所需的物质及其作用。
答：（1）底物：四种 dNTP：dATP 、dTTP、dGTP、 dCTP
（2）聚合酶：依赖DNA的DNA聚合酶，DNA- pol；
（3）模板：指解开成单链的DNA母链；
（4）引物：提供3’－OH末端，使dNP可以依次聚合；
（5）其他酶和蛋白质因子：
解链解旋酶：在复制起始时需要多种酶和蛋白因子，共同起解开、理顺DNA 链，维持DNA在一段时间内处于单链状态的作用。
包括：解螺旋酶、拓朴异构酶、单链DNA结合蛋白（SSB）等。
引物酶：在复制起始时催化引物合成，提供3 -OH末端。
DNA连接酶：在复制中起最后接合缺口的作用。
11、什么叫密码子？遗传密码子有哪些基本特性？
答：mRNA密码区（开放阅读框架区），从5’→3’方向，每三个相邻的碱基为一组形成三联体（1
分），对应（代表）一个氨基酸（1分），这样的三联体称为遗传密码。
密码子的特征：通用性，方向性，连续性，简并性，摆动性（5分）
12、RNA主要有哪三种？它们在蛋白质生物合成过程中各有什么功能？答：信使RNA （mRNA）：蛋白质合成的直接模板；
转运RNA(tRNA)：氨基酸的运载工具及蛋白质物质合成的适配器；
核蛋白体RNA(rRNA)：组成蛋白质合成场所的主要组分。
13、载体的种类和特性是什么？
答：基因载体（克隆载体）：为携带目的基因，实现其无性繁殖或表达有意义的蛋白质所采用的一些DNA分子。
其中为使插入的外源DNA序列可转录翻译成多肽链而特意设计的载体又叫表达载体。
常用载体：质粒DNA、噬菌体DNA、病毒DNA
载体要具有以下特性：能自主复制；具有两个以上的遗传标记物，便于重组体的筛选和鉴定；有克隆位点（外源DNA插入点），常具有多个单一酶切位点，称为多克隆位点；分子量小，以容纳较大的外源DNA。
14、何谓生物转化？其生理意义、影响因素及特点是什么？
答：生物转化：机体将一些内源性或外源性非营养物质（1分）进行化学转变，增加
其极性(或水溶性) （1分），使其易随胆汁或尿液排出（1分），这种体内变化过程称为生物转化。
肝脏是生物转化作用的主要器官。
肝脏内的生物转化反应主要可分为氧化、还原、水解与结合等四种反应类型。
生物转化作用受年龄、性别、肝脏疾病及药物等体内外各种因素的影响（1分）。
生物转化的生理意义，自然就是体内的代谢排毒，维持机体内环境的稳定（1分）。
特点是：连续性一种物质经过几种反应，直到排出；多样性同一类物质可进行多种不同生物转化反应；双重性解毒和致毒双重性（1分）
15、简述复制和转录的不同点
转录复制
模板基因的模板链转录两股链均全复制
原料 NTP dNTP
引物不需要需要
碱基配对 A-U、T-A、G-C A-T、G-C
聚合酶 RNA聚合酶 DNA聚合酶
产物 mRNA、tRNA、rRNA等 DNA
16、DNA双螺旋结构的要点是什么？
①DNA分子是由两条反向平行的脱氧核糖核苷酸链围绕中心轴有规律盘旋形成右手螺旋。
螺旋的直径为2nm，并有大、小沟相间。
②由磷酸糖链形成外围骨架，与糖基相连的碱基平面位于螺旋内则。
两链间的碱基
严格按A=T，G≡C配对。
碱基平面之间的距离为0.34nm；每一螺旋含10个碱基对，螺距为3.4nm。
③氢键维持双螺旋的横向稳定性；碱基堆积力维持螺旋的纵向稳定性。
17、蛋白质的一、二、三、四级结构及维持其稳定的化学键
18、计算一分子软脂酸（C16）彻底氧化分解能产生多少分子ATP？（考过的年份：2007
（听：课堂分析）
一分子软脂酸经过7次-氧化
生成7分子NADH+H+7 × 2.5 ＝17.5分子ATP（１分）
7分子FADH27 × 1.5 ＝10.5分子ATP（１分）
8分子乙酰CoA 8 ×10 ＝80分子ATP（１分）
生成108分子ATP
脂酸活化-2分子ATP（１分）
净生成ATP 106分子ATP（１分）
19、简述体内氨基酸的来源和去路。
来源：1、食物蛋白消化吸收
2、组织蛋白分解
去路：1、合成组织蛋白
2、脱氨基作用生成α-酮酸和氨
3、脱羧基作用生成胺类
4、代谢转变成其它含氮化合物
20、试述酶的可逆性抑制的概念、分类及其Vmax和Km的变化
抑制剂通常以非共价键与酶或酶-底物复合物可逆性结合，使酶的活性降低或消失；抑制剂可用透析、超滤等方法除去。
竞争性抑制：Vmax不变，表观Km增大。
非竞争性抑制：Vmax降低，表观Km不变
反竞争性抑制：Vmax降低，表观Km降低。