β-折叠
两条以上多肽链构成，多肽链充分伸展,每个肽单 元以Cα为旋转点,依次折叠如扇面状；
氨基酸残基侧链(R)交替位于折叠片层上下方；平 行肽链走向有平行与反平行两种方式。
通过肽链间的肽键羰基氧(O=C)和亚氨基氢形成氢 键从而稳固β－折叠结构。
蚕丝蛋白几乎都是β－折叠结构,许多蛋白质既有α螺旋又有β－折叠。
高级结构 或空间构象 (conformation)
一. 蛋白质的一级结构 (Primary structure of protein)
从N端至C端以肽键相连的氨基酸排 列顺序，包括二硫键的位置。 主要的化学键：肽键，有些蛋白质 还包括二硫键。
蛋白质的氨基酸序列是由基因序列决定的
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一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础
（四）-转角(β－turn)和无规卷曲(random coil)
* β－转角常发生于肽链进行180°回 折时的转角上。 * β一转角通常由4个氨基酸残基组 成,其第一个残基的羰基氧(O=C)与 第四个残基的氨基氢(H)可形成氢键。 * β－转角的第二个残基常为脯氨酸, 其他常见残基有甘氨酸、天冬氨酸、 天冬酰胺和色氨酸。
丝氨酸
含硫氨基酸 蛋氨酸
半胱氨酸
胱氨酸
三. 氨基酸的理化性质(Properties of amino acids) 1. 氨基酸具有两性解离的性质
➢α–NH2 and α–COOH 可解离： – COOH→COO- + H+
– NH2 + H+→ NH3+
α
➢ R 基团含可解离基团:
酸性和碱性 AAs
➢ 氨基酸是两性电解质，其解离程度
取决于所处溶液的酸碱度(pH).
R CH COOH NH2
R CH COOH +OH-
NH3+
+H+
R CH COO- +OH- R CH COO-
NH3+
+H+
NH2
pH<pI
阳离子
pH=pI
氨基酸的兼性离子
pH>pI
阴离子
等电点(isoelectric point, pI)
1. 小分子
H2O（＞50%）
构
metal irons: Na+, K+, Cl-, Ca2+, P- ….
成
trace element : Fe2+, Zn2+, Mg2+ …..
生
carbohydrates (糖类)
物
lipids (脂类)
体
amino acids (氨基酸)
的
vitamins (维生素类) and others
多肽链
羧基末端 C末端
COOCH2 CH2
NH3+ CH2 CH2 CH2
Side-chain 侧链
Backbone or main-chain 主链骨架
Peptide 肽
Dipeptide (二肽): two AA residues（2个AA残基） Tripeptide (三肽): three AA residues Oligopeptide (寡肽): fewer than 10 AA residues Polypeptide (多肽): fewer than 50 AA residues Protein (蛋白质): more than 50 AA residues
peptide bond or amide bond (酰胺键)
O
NH2-CH-C +
H OH
甘氨酸
O NH-CH-C
H H OH
甘氨酸
-HOH
OO NH2-CH-C-N-CH-C
H HH OH
肽键
甘氨酰甘氨酸
• Peptide 肽
* 肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。 残基
氨基末端 N末端
在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子 和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，分 子所带的净电荷为零, 呈电中性。此时溶液的pH 值称为该氨基酸的等电点。
pI = ½ (pK1+pK2) 写出电离式,取兼性离子两
边的pK值的平均值
2. 紫外吸收
色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰 在 280 nm 附近。
丙氨酸 精氨酸 天冬酰胺 天冬氨酸 半胱氨酸 谷氨酰胺 谷氨酸 甘氨酸 组氨酸 亮氨酸 异亮氨酸 赖氨酸 蛋氨酸 苯丙氨酸 脯氨酸 丝氨酸 苏氨酸 色氨酸 酪氨酸 缬氨酸
二. 氨基酸的分类(Classification of amino acids)
根据R侧链基团的结构和性质不同： • 非极性脂肪族(疏水性)氨基酸 • 极性中性氨基酸 • 芳香族氨基酸 • 酸性氨基酸 • 碱性氨基酸
(1) 侧链含烃链的非极性\疏水性脂肪族氨基酸
非极性氨基酸R 基团间可形成疏 水作用力
(2) 极性中性氨基酸
(3) 芳香族氨基酸——侧链含芳香基团
Trp Tyr 可吸收紫外光，最大吸收峰280nm
Hydrogen bonds 氢键
一些功能基团如–OH, -SH, -NH3+,H2O等之间可形成氢键
肽有多种形式
Gly-Ala,
Ala-Gly
Gly-Ala-Lys, Gly-Lys-Ala, Ala-Gly-Lys,
Ala-Lys-Gly, Lys-Ala-Gly, Lys-Gly-Ala,
(1 x 2 x 3 x 4 x 5……… x n)
20种氨基酸可排列组合形成种类繁多的蛋白质
N末端
C末端
一. 蛋白质的分子组成
—— 氨基酸（amino acids）是组成蛋白质的基本单位 存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基 酸仅有20种，且均属 L-α-氨基酸（甘氨酸除外）。 其他重要的氨基酸 (如鸟氨酸,瓜氨酸,β-丙氨酸等)
α
Name,Three-letter Symbol,and One-letter Symbol
大多数蛋白质含有这两种氨基 酸残基，所以测定蛋白质溶液 280nm的光吸收值是分析溶液 中蛋白质含量的快速简便的方法。
3. 茚三酮反应
四. 蛋白质是由许多氨基酸残基组成的多肽链 （一）氨基酸通过肽键连接形成肽 (peptide)
* 肽键(peptide bond)是由一个氨基酸的-羧基与另一个氨 基酸的-氨基脱水缩合而形成的化学键。
nucleoproteins (核蛋白, 核酸+蛋白质)
第一章 蛋白质的结构与功能
Structure and Function of Proteins
蛋白质(protein)是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键相 连形成的高分子含氮化合物。 蛋白质是生物 体重要组成成分：分布广，含量高：蛋白质 是细胞内最丰富的有机分子，占人体干重的45％，某些组织 含量更高，例如脾、肺及横纹肌等高达80％。 蛋白质具有重要的生物学功能 作为生物催化剂（酶），代谢调节作用，免疫保护作用，凝 血抗凝血，物质的转运和存储，运动与支持作用，参与细胞 间信息传递，氧化供能等。
无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那部分肽链结构。
（五）模体 (motif)
在许多蛋白质分子中，可发现二个或二个以上具有 二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个有规则 的二级结构组合，被称为超二级结构 (super-secondary structures)。
庤隺紇忮泟句寅擯馯甀准聎提蒤 哲頷潿炮矷踣稤乌垘庹鋡萑蘽嘟 •綩1 灃觜揁煓叽灛睱凟珰躁侦靝鼳 •幡2 儔橭淆僽裑鷛衩菜昧容苍翹犵 ••饫34 鷥厵鳞鯷渭窘聿乊甭1蛋鋧白质的杘结构与功灶能 黭 •挭5 琇业氏僚蒩凶盦匝算衷諟鉓鲂 ••絅67男古嵸女 古莲男 怪男 怪旉女 古古珏怪宧怪个哝峸碿倠臽涨糃妌 •譟8v顀vvv莾vvv峰鸾溒雅腩猰躹磓禿籼庬 ••擧9 窝鮴匼駤孑菮瞼垠挮舌傭牪錠 澒欆輇啍创緔顼粥毰缎恝逪气蘺
每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈 螺距 0.54 nm R侧链伸向螺旋外侧
Model of Right-Handed Alpha-Helix Showing H-Bonding
α－螺旋结构
多肽链的主链围绕中心轴有规律的螺旋式上升,螺旋走向为 顺时钟,即右手螺旋;
氨基酸侧链(R)伸向螺旋外侧。每3.6个氨基酸残基螺旋上 升一圈,螺距为0.54nm;
双性α－螺旋
（三）-折叠（β-pleated sheet）
两条以上多肽链构成，多肽链充分伸展,每个肽单元以Cα为 旋转点,依次折叠如扇面状；通过肽链间的肽键羰基氧(O=C) 和亚氨基氢形成氢键从而稳固β－折叠结构。
➢ 氨基酸残基侧链(R)交替位于折叠片层上下方
➢ 平行肽链走向有平行与反平行两种方式。
CH2
CHCOONH2+
• 半胱氨酸, 胱氨酸
-S-S- 二硫键 Disulfide bond
二硫键 (Disulfide bond)
➢ 维持蛋白质结构稳定
胰岛素 (Insulin)依赖二硫键维持结氨基酸
酪氨酸
-OH 基的H可被其它化学 基团，如磷酸基P取代.
苏氨酸
R侧链基团的相互作用
二. 蛋白质的二级结构 (Secondary structure)
蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段 肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸 残基侧链的构象。
主要化学键：氢键
主链骨架
（一） 肽单元（平面） Peptide unit (plane)
肽键特性
生
2. 生物大分子
物
proteins（蛋白质）(enzyme，酶)
分
nucleic acids（核酸): DNA and RNA