试比较蛋白质的一、二、三、四级结构及维持其稳定的化学键。

答：1）蛋白质的一级结构：(protern primary structure):蛋白质分子中氨基酸的排列顺序，主要化学键是肽键，有些蛋白质还包含二硫键。

2）蛋白质二级结构：蛋白质分子中某一段肽链主链骨架原子的相对空间位置。

二级结构主要有α螺旋、β—折叠，β—转角和无规卷曲。

维系蛋白质二级结构的稳定主要靠氢键。

3）蛋白质的三级结构：是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。

三级结构主要有氢键，疏水作用，离子键和二硫键。

4）蛋白质的四级结构：蛋白质分子各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。

四级结构中的化学键主要是氢键和离子键。

什么是蛋白质的二级结构？它主要有哪几种？各有何结构特征？
答案: 蛋白质二级结构是指多肽链主链原子的局部空间排布，不包括侧链的构象。

它主要有α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲四种。

在α-螺旋结构中，多肽链主链围绕中心轴以右手螺旋方式旋转上升。

每隔3.6个氨基酸残基上升一圈。

氨基酸残基的侧链伸向螺旋外侧。

每个氨基酸残基的亚氨基上的氢与第四氨基酸残基羰基上的氧形成氢键，以维持α-螺旋稳定。

在β-折叠结构中，多肽链的肽键平面折叠成锯齿状结构，侧链交错位于锯齿状结构上下方。

两条以上肽链或一条肽链内的若干肽段平行排列，通过链间的羰基氧和亚氨基氢形成氢键。

维持β-折叠构象稳定。

在球状蛋白质分子中，肽键主链出现180º回折，回折部分称为β-转角。

β-转角通常有备无4个氨基酸残基组成。

第二个残基常为脯氨酸。

无规卷曲是知肽链中没有确定规律的结构。

Tm值：核酸在加热变性时，紫外吸收值达到最大值的50%时的温度称为核酸的解链温度，、又称溶解温度（Tm）。

简述RNA与DNA主要不同点。

生物体内核酸主要有二大类，一类脱氧核糖核酸即DNA，另一类为核糖核酸即RNA，它们的区别应从以下几个方面考虑：
①存在部位：DNA主要存在于细胞核，哺乳动物细胞线粒体中也有自己的DNA，而RNA 的90%存在于细胞浆。

②组成单位上的区别：构成DNA有四种脱氧单核苷酸，dATP，dCTP,dGTP,dTTP,其中的核糖是2’-脱氧核糖，而特有的碱基是胸腺嘧啶（T），而构成RNA的四种单核苷酸是TAP、CTP、GTP、UTP，其中的糖是核糖，而特有的碱基是尿嘧啶（U）。

③结构上的区别：DNA是有两条方向相反的脱氧多核苷酸链形成右手双螺旋结构，在细胞核中与H1、H2A、H2B、H3和H4各2分子组蛋白形成更致密的核小体结构样的超螺旋，而RNA大多数以单链为主，可以有局部的双螺旋，不同种类的RNA空间结构不同，mRNA以线性为主，tRNA是一反L型与蛋白质共同形成核糖核蛋白体的结构。

④功能的区别：DNA是生物遗传信息的载体，它的主要功能是储存、复制、转录基因，而RNA在转录DNA的遗传信息中起重要作用以参与蛋白质生物合成等等。

同工酶：指催化同一种化学反应，而其酶蛋白本身的分子结构组成及理化性质有所不同的一组酶。

试述tRNA二级结构的基本特点。

tRNA的二级结构是三叶草型结构。

其基本特点是：
①二氢尿嘧啶环：环中含有稀有碱基DHU，此环与氨基酰tRNA合成酶的特异性辨认有关。

②反密码环：上有反密码子，不同的tRNA，构成反密码子的核苷酸不同，它可辨认mRNA
上的密码子，使氨基酸正确入位。

③额外环：含稀有碱基较多，不同的tRNA，此环碱基组成差异较大。

④TψC环：环中含胸苷、假尿苷和胞苷，此环上具有与核糖体表面特异位点连接的部位。

⑤氨基酸臂：3’端为CCA一OH，是携带氨基酸的部位。

何谓不可逆抑制、竞争性抑制和非竞争性抑制？研究抑制作用有什么理论意义和实践意义？
答案：1）可逆性抑制作用的抑制剂通常以比较牢固的共价键与酶活性中心上的必需基团相结合，使酶失活。

这种抑制剂通常不能用透析、超滤等方法予以除掉。

2）竞争性抑制作用的抑制剂与底物的节后相似，能与底物共同竞争酶的活性中心，从而阻碍底物与酶的结合。

但当底物浓度增加时，可以减少和消除这中抑制。

3）非竞争性抑制作用的抑制剂可以与酶活性中心外的部可逆地结合，这种结合不影响酶对底物的结合，而是使整个酶活性降低，增加底物浓度也不能消除这种抑制。

4）研究抑制剂对酶的作用是非常重要的，它有助于研究生物机体中代谢途径，某些药物的作用机理，酶活性中心内功能集团的性质，维持酶分子构象的功能基团的性质，酶的底物特异性以及酶的作用机理。

在实践中，对医药、农牧、水产等都有广泛的应用价值。

1.减述血糖的来源和去路。

答: 血糖的来源：1、食物经消化的葡萄糖;2、肝糖原分解：3、糖原生
血糖的去路：1、氧化供能；2、合成糖原；3、转变成脂肪及某些非必须氨基酸；4、转变为其它糖类物质
2.简述糖异生的生理意义。

答: 1.空腹或饥饿时利用非糖化合物异生成葡萄糖，以维持血糖水平恒定。

2.糖异生是肝脏补充或恢复糖原的储备的重要途径。

3.调节酸碱平衡
3.简述糖酵解生理意义。

答: 1.迅速供能。

2.某些组织细胞依赖糖酵解供能，如成熟红细胞等
4.试述磷酸戊糖途径的生理意义
答: 1.提供5-磷酸核糖，是合成核苷酸的原料；
2.提供NADPH。

后者参与合成代谢（作为供氢体）、生物转化以及维持谷胱甘肽的还
原性。

5. 列表比较糖无氧氧化与有氧氧化在底物、产物、反应部位、关键酶、ATP生成、生理意
义等方面的差异。

用超速离心法将血浆脂蛋白分为哪几类?简述各类脂蛋白的来源和主要功能.
试述鸟氨酸循环的生理意义.
答:鸟氨酸的循环:将机体内有毒的氨转变为无毒的尿素,达到解除氨毒的作用.
嘌呤核苷酸与嘧啶核苷酸从头合成过程
试比较酶的变构调节与化学修饰调节的异同。

答: 相同点:均属细胞水平调节,均对现有酶主要是关键酶进行快速调节。

不同点:变构调节是变构剂通过非共价键与变构酶的调节亚基(或部位)可逆结合改变酶构象从而改变酶活性进行调节,不消耗ATP,无放大效应。

化学修饰调节是参与化学修饰的酶在另一种酶催化下共价连接一个小分子化合物或去除一个小分子化合物，改变酶结构从而改变酶构象调节酶活性。

磷酸化与去磷酸化为常见的修饰方式，消耗ATP，具有放大效应。

试从底物、模板、聚合酶、产物、碱基配对和引物作用6个方面对DNA复制与转录进行比较？
答： DNA复制与转录比较
DNA复制转录
底物四种dNTP但无dUTP 四种NTP但无dTTP
模板双链DNA 模板链单链DNA
聚合酶 DNA聚合酶 RNA聚合酶
产物子代双链DNA 基因表达产物单链RNA
碱基配对 A＝T , C≡G A＝U , C≡G
引物作用复制前先要合成引物不需引物合成及叁与
原核生物和真核生物的RNA聚合酶有什么区别？
答：原核生物RNA- pol由4个不同的亚基组成，即α2ββ’σ称为全酶。

其中σ亚基是辨认结合起始位点的，再转录延长时σ即脱落，即α2ββ’，称为核心酶。

真核生物RNA-pol有三种，称为RNA-polⅠ、Ⅱ、Ⅲ，分别转录45S-ｒRNA,hnRNA（ｍRNA的前体）及各种小分子RNA，如5S-ｒRNA，snRNA及ｔRNA。

这三种RNA-pol都是由多个亚基组成的。

试述mRNA、tRNA和rRNA在蛋白质生物合成中的作用？
答：在蛋白质生物合成中，mRNA的作用为，①传递DNA的遗传信息；②作为蛋白质合成的模板。

tRNA的的作用：①在蛋白质合成中，作为氨基酸的特异运载工具；②反密码子与mRNA的密码子互补结合，因此，可翻译遗传密码。

rRNA的作用：由细胞核DNA转录生成的rRNA和多种蛋白质结合形成核蛋白体，是肽链合成的“装备”部位，也是蛋白质合成的场所。

简述成熟红细胞代谢和脂代谢特点。

答：成熟红细胞除质膜和胞浆外，无其他细胞器，不能进行核酸和蛋白质的生物合成，无糖原储存,不能进行糖原的合成与分解，也不能进行糖的有氧氧化，不能利用脂肪酸。

其糖代谢和脂代谢的特点为：
1）糖代谢：葡萄糖是成熟红细胞的主要能量物质。

糖酵解是红细胞获得能量的惟一途径。

红细胞的糖酵解途径存在的侧支循环2，3-二磷酸甘油酸旁路，虽然也能供能，但主要功能是调节血红蛋白的运氧功能。

红细胞内磷酸戊糖途径的代谢过程与其他细胞相同，主要功能是产生NADPH+H+
2）脂代谢：成熟红细胞的脂类几乎都存在于细胞膜。

成熟红细胞已不能从头合成脂肪酸，红细胞功过主动掺入和被动交换不断地与血浆进行脂质交换，维持其正常的脂类组成、结构和功能。

简述胆汁酸的肠肝循环及其生理意义。

胆汁酸的肠肝循环：胆汁酸随胆汁排入肠腔后，通过重吸收经门静脉又回到肝，在肝内转变为结合型胆汁酸，经胆道再次排入肠腔的过程。

生理意义：使有限的胆汁酸重复利用，弥补肝合成胆汁酸的不足，促进脂类的消化与吸收。

比较游离胆红素和结合胆红素的区别。