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2. 根据R的极性 3. (1)极性氨基酸: 4. 1)不带电: Gly、 Ser、Thr、Asn、Gln、Tyr、
Cys; 5. 2)带正电:His、Lys、Arg (碱性氨基酸) 6. 3)带负电:Asp、Glu (酸性氨基酸) 7. (2)非极性氨基酸:Ala、Val、Leu、Ile、Phe、
等电点等于两性离子两侧pK值的算术平均数。
+ H
COOH
CO-O
+ H
CO-O
+
K1
H3N CH 2
+
H3N CH 2
K2
H2N CH 2
Gl+y
Gl+ -y
淀。
3.
有不同的味感,有的无味,有的味甜(甘氨酸,
胱氨酸)有的味苦,有的味鲜(谷氨酸)。
4. 光吸收性质:Tyr,Phe,Trp在紫外区有光吸收.
5.
蛋白质 280nm有光吸收----紫外检测。
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2. 两性解离和等电点
3.
氨基酸在水溶液中或在晶体状态时都以离
子形式存在,在
H 2N C H
H C NH 2
H C OH
HO C H
CH 3
CH 3
L-苏氨酸 (L-threonine)
D-苏氨酸 (D-threonine)
COOH H 2N C H HO C H
CH 3
L-别-苏氨酸 (L-allo-threonine)
COOH H C NH 2 H C OH
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组成蛋白质的氨基酸中,Trp、Tyr和 Phe对紫 外光有一定的吸收,这是因为它们分子中含有 苯环,是苯环的共轭双键造成的
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(四)氨基酸的重要理化性质 1. 一般物理性质
2.
无色晶体,熔点极高(200℃以上),不
同味道;水中溶解度差别较大(极性和非极性),
不溶于有机溶剂。所以可以用乙醇析出氨基酸沉
CH 3
D-别-苏氨酸 (D-allo-threonine)
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旋光性:
组成蛋白质的氨基酸除Gly以外,都有手性碳 原子, 所以都有旋光性。
能使偏振光的偏振面的向左或向右旋转,向左 旋转的称左旋,用“一”号表示,向右旋转的称右 旋,用“+”号表示。
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光吸收:
λ =210nm,所有氨基酸都有吸收峰 λ =278nm, 色氨酸有最大吸收峰 (Trp) λ =274.5nm, 酪氨酸有最大吸收峰 (Tyr) λ =260.0nm, 苯丙氨酸有最大吸收峰 (Phe)
第一章 蛋白质化学
蛋白质的生物学意义 蛋白质的元素组成 蛋白质的氨基酸组成 肽 蛋白质的结构 蛋白质分子结构与功能的关系 蛋白质的性质 蛋白质的分类
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蛋白质 是由许多不同的α-氨基酸按 一定的序列通过酰胺键(肽键)缩合 而成的,具有较稳定的构象并具有一 定生物功能的大分子。
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蛋白质的生物学意义
1. 生物体的组成成分-结构蛋白,胶原蛋白 2. 酶-生物催化剂 3. 运输-血红蛋白,肌红蛋白 4. 运动-肌球蛋白,肌动蛋白 5. 抗体-免疫球蛋白 6. 干扰素 7. 遗传信息的控制 8. 细胞膜的通透性 9. 高等动物的记忆、识别机构
R
两性离子形式
Cα如是不对称C(除Gly),则: 1. 具有两种立体异构体 [D-型和L-型]
2. 2. 具有旋光性 [左旋(-)或右旋 (+)]
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(二)氨基酸的分类(蛋白质氨基酸-20种) 1. 根据R的化学结构 2. (1)脂肪族氨基酸: 3. 1)疏水性:Gly、Ala、Val、Leu、Ile、Met、Cys; 4. 2)极性:Arg、Lys、Asp、Glu、Asn、Gln、Ser、Th 5. (2)芳香族氨基酸:Phe、Tyr 6. (3)杂环氨基酸:Trp、His 7. (4)杂环亚氨基酸:Pro
质子的—NH3+正离子和能接受质子的—COO-负离子, 为两性电解质。
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R
+
H3N—CH—COOH 在酸性溶液 中的氨基酸
(pH<pI)
R
+
H3N—CH—COO-
在晶体状态 或水溶液中 的氨基酸 (pH=pI)
R
H2N—CH—COO在碱性溶液 中的氨基酸
(pH>pI)
调节氨基酸溶液的pH,使氨基酸分子上的—+NH3基和— COO-基的解离程度完全相等时,即所带净电荷为零,此
时氨基酸所处溶液的pH值称为该氨基酸的等电点(pI)。
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当溶液的 pH = pI时,氨基酸主要从两性离子形式存在。 pH < pI时,氨基酸主要以正离子形式存在。 pH > pI时,氨基酸主要以负离子形式存在。
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氨基酸等电点的确定(以甘氨酸为例)
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根据pK值(该基团在此pH一半解离)计算:
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第一节 蛋白质的元素组成
C(50~55%)、H(6~8%)、O(20~23%)、 N(15~18%)、 S(0~4%)、…
N的含量平均为16%——凯氏 (Kjadehl)定氮法的理论基础
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第二节、蛋白质的氨基酸组成
氨基酸 是蛋白质的基本组成单位。从细 菌到人类,所有蛋白质都由20种标准氨基 酸(20 standard amino acids)组成。
硒代半胱氨酸
非蛋白质氨基酸:鸟氨酸 瓜氨酸
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(三) 氨基酸的构型、旋光性和光吸收
构型:组成蛋白质的氨基酸除Gly以外都有 手性碳原子,在三维空间上就有两种不同的排列 方式,它们互为镜影,这两种不同的构型分别称 为 D-型和 L-型。
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如含两个手性碳原子,则有4种立体异构 体,分别称为D-,L-,D别-和L别-氨基酸。
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(一)氨基酸的结构通式(组成蛋白质的20种): 19种氨基酸具有一级氨基(-NH3+)和羧基(-COOH)结 合到α碳原子(Cα),同时结合到(Cα)上的是H原 子和各种侧链(R基); 另一个氨基酸---Pro 具有二级氨基(α-亚氨基酸)
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COOH H2N—Cα—H
R
不带电形式
COO+H3N—Cα—H
Met、Pro、Trp
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氨基酸的结构、代号:
中性氨基酸
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根据营养分类
两三 家 来写 一 本 书
必需氨基酸:Leu Trp Met Lys Val Ile Phe Thr 半必需: His Arg 非必需氨基酸:
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不常见蛋白质氨基酸
除了常见的20种氨基酸蛋白质中还含有一些 稀有氨基酸,大多数是常见氨基酸的衍生物。如 5-羟赖氨酸;4-羟脯氨酸;6-N-甲基赖氨酸; γ-氨基谷氨酸等。
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