竞赛辅导练习生物化学习题（氨基酸和蛋白质）收集、整理：杨思想一、填空题：1、天然氨基酸中，不含不对称碳原子，故无旋光性。

2、常用于检测氨基酸的颜色反应是。

3、通常可用紫外分光光度法测定蛋白质含量，这是因为蛋白质分子中的、和（三字符表示）三种氨基酸残基有紫外吸收能力。

4、写出四种沉淀蛋白质的方法：、、和。

5、蛋白质多肽链中的肽键是通过一个氨基酸残基的和另一氨基酸的连接而形成的。

6、大多数蛋白质中氮的含量较恒定，平均为16 %，如测得1g样品含氮量为10mg，则蛋白质含量为。

7、在20种氨基酸中，酸性氨基酸有和两种，具有羟基的氨基酸是和，能形成二硫键的氨基酸是。

8、蛋白质中的、和三种氨基酸具有紫外吸收特性，因而使蛋白质在280nm处有最大光吸收。

9、精氨酸的pI为，将其溶于pH7的缓冲液，并置于电场中，则精氨酸应向电场的方向移动。

10、蛋白质的二级结构最基本的有两种类型，分别是和。

11、α-螺旋是由同一肽链的和间的键维持的，螺距为，每圈螺旋含个氨基酸残基，每个氨基酸残基沿轴上升高度为。

天然蛋白质分子中的α-螺旋大都属于手螺旋。

12、球状蛋白质分子中有侧链的氨基酸残基长位于分子表面与水结合，而又侧链的氨基酸位于分子内部。

13、蛋白质的α-螺旋结构中，在环状氨基酸和存在处局部螺旋结构中断。

14、氨基酸与茚三酮发生氧化脱羧脱氨反应生成色化合物，而与茚三酮反应生成黄色化合物。

15、维持蛋白质一级结构的化学键：肽键和二硫键；维持二级结构靠氢键；维持三、四级结构靠和，其中包括、和。

16、稳定蛋白质胶体的因素是和。

17、GSH的中文名称是，活性基团是；生化功能是、、。

18、电泳分离蛋白质的原理，是在一定pH条件下，不同蛋白质和不同，因而在电场中移动的和不同，从而使蛋白质得到分离。

19、加入低浓度中性盐可使蛋白质溶解度，这种现象称为，而加入高浓度中性盐达到一定的盐饱和度时，可使蛋白质的溶解度并，这种现象称为，蛋白质的这种现象常用于。

20、氨基酸处于等电点状态时，主要以形式存在，此时它的溶解度。

21、测定蛋白质相对分子质量的方法有、和法。

22、今有甲、乙、丙三种蛋白质，等电点分别为、和，当在缓冲液中，它们在电场中的移动情况为：甲，乙，丙。

23、当氨基酸的pH=pI时，氨基酸以形式存在，当pH>pI时，氨基酸以离子形式存在。

24、谷氨酸的pK1（α-COOH）=，pK2（α-NH3+）=，pKR（R基）=，谷氨酸的等电点为。

25、天然蛋白质中的α-螺旋结构，其主链上所有的羰基氧与亚氨基氨都参与了链内键的形成，因此构象相当稳定。

26、将相对分子质量分别为a（90，000），b（45，000）c（110，000）的三种蛋白质混合溶液进行凝胶过滤层析，洗脱先后顺序为。

27、肌红蛋白的含铁量%，其最小相对分子质量为；血红蛋白的含铁量也是%，但每分子含4个铁原子，其相对分子质量为。

28、一α-螺旋片段含180个氨基酸残基，该片段中有圈螺旋，该螺旋的轴长为。

29、使蛋白质水解的方法通常有、和。

30、纸层析分离氨基酸时，固定相是，流动相是；由于不同氨基酸在两相中的不同，因而在滤纸上的移动速率也不同；所分离的氨基酸可用溶液显色定位。

31、胶原蛋白是由股肽链组成的超螺旋结构，并含稀有的与。

32、和是破坏蛋白质α-螺旋的氨基酸，前者不是一个真正的氨基酸，后者没有同分异构体。

33、血红蛋白与氧的结合呈现效应，这是通过血红蛋白的作用实现的。

34、胰蛋白酶属酶，专一性地水解肽链中和的羧基形成的肽键。

35、组氨酸的pK1（α-COOH）=，pK2（咪唑基）=，pK3（α-NH3+）=，它的等电点是。

二、选择题1、在时，下列哪种氨基酸带正电荷？（）A、GluB、ProC、HisD、Thr2、苯丙氨酸的等电点最接近（） A、3 B、6 C、10 D、133、（）含有四级结构A、肌红蛋白B、胶原蛋白C、牛胰岛素D、血红蛋白4、蛋白质中在280nm处吸光值最大的是下列哪种氨基酸？（）A、色氨酸B、组氨酸C、苏氨酸D、半胱氨酸5、蛋白质所形成的胶体溶液，在下列哪种条件下不稳定？（）A、pH>pIB、pH<pIC、pH=pID、pH=E、在水溶液中6、下列氨基酸中哪种是非必需氨基酸？（）A、苏氨酸B、酪氨酸C、赖氨酸D、蛋氨酸E、亮氨酸7、蛋白质的组成成分中，在280nm处有最大光吸收的最主要成分是（）A、酪氨酸的酚环B、半胱氨酸的硫原子C、肽键D、苯丙氨酸8、下列哪种氨基酸具有碱性侧链？A、脯氨酸B、苯丙氨酸C、异亮氨酸D、赖氨酸9、下列哪种氨基酸属于亚氨基酸？（）A、丝氨酸B、脯氨酸C、亮氨酸D、组氨酸10、下列哪一项不是蛋白质α-螺旋结构的特点？（）A、天然蛋白质多为右手螺旋B、肽链平面充分伸展C、每隔个氨基酸残基螺旋上升一圈D、每个氨基酸残基上升高度为11、下列哪一项不是蛋白质的性质之一？（）A、处于等电点时溶解度最小B、加入少量中性盐溶解度增加C、变性蛋白质溶解度增加D、有紫外吸收特性12、下列哪种氨基酸不具有旋光性？（）A、LeuB、AlaC、GlyD、SerE、Val13、下列哪种酶作用于碱性氨基酸的羧基形成的肽键？（）A、胰凝乳蛋白酶B、羧肽酶C、氨肽酶D、胰蛋白酶14、下列关于蛋白质结构的叙述，哪一项是正确的？（）A、蛋白质分子净电荷为零时的pH是它的等电点B、大多数蛋白质在含有中性盐的溶液中会沉淀析出C、由于蛋白质在等电点时溶解度最大，所以沉淀蛋白质时应远离等电点D、以上各项均不正确15、下列关于蛋白质结构的叙述，哪一项是错误的？（）A、氨基酸的疏水侧链很少埋在分子的中心部位B、带电荷的氨基酸常在分子的外侧，面向水相C、蛋白质的一级结构在决定高级结构方面是重要因素之一D、蛋白质的空间结构主要靠次级键维持16、下列哪些因素妨碍蛋白质形成α-螺旋结构？（）A、脯氨酸的存在B、氨基酸残基大的支链C、酸性氨基酸的相邻存在D、碱性氨基酸的相邻存在E、以上各项都是17、关于β-折叠片的叙述，下列哪项是错误的？( )A、β-折叠的肽链处于曲折的伸展状态B、β-折叠片的结构是借助于相邻（或同一肽链中的几个肽段）之间形成氢键而使结构稳定C、有的β-折叠片结构是通过几段肽段平行排列而形成的D、氨基酸残基之间的轴距为18、维持蛋白质二级结构稳定的主要作用力是( )A、盐键B、疏水键C、氢键D、二硫键19、维持蛋白质三级结构稳定的因素是( )A、肽键B、二硫键C、离子键D、氢键E、次级键20、下列哪项与蛋白质的变性无关？( )A、肽键断裂B、氢键被破坏C、离子键被破坏D、疏水键被破坏21、凝胶过滤法分离蛋白质时，从层析柱上先被洗脱下来的是( )A、相对分子质量大的B、相对分子质量小的C、带电荷多的D、带电荷少的22、蛋白质空间构象的特征主要取决于下列哪一项？( )A、多肽链中氨基酸的排列B、次级键C、链内及链间二硫键D、温度及pH23、下列哪个性质为氨基酸和蛋白质所共有？（）A、胶体性质B、两性性质C、沉淀反应D、变性性质24、氨基酸在等电点时具有的特点是（）A、不带正电荷B、不带负电荷C、A和BD、溶解度最大E、电场中不泳动25、蛋白质的一级结构是指（）A、蛋白质中氨基酸的种类和数目B、蛋白质中氨基酸的排列顺序C、蛋白质分子中多肽链的折叠和盘绕D、上述都是26、下列蛋白质中富含羟脯氨酸的是哪一种？（）A、血红蛋白B、肌红蛋白C、胰岛素D、胶原蛋白E、细胞色素C27、加入哪种试剂不会导致蛋白质变性？（）A、尿素B、盐酸胍C、SDSD、硫酸铵E、二氧化汞28、下列哪一项因素不影响α-螺旋的形成？（）A、碱性氨基酸相邻排列B、酸性氨基酸相邻排列C、脯氨酸的存在D、丙氨酸的存在E、甘氨酸的存在29、煤气（CO）中毒的主要原理是（）A、CO抑制-SH酶活力B、CO抑制胆碱酯酶活力C、CO与血红蛋白结合导致机体缺氧D、CO抑制体内所有酶的活力E、以上说法都不对30、催产素与加压素是几肽？（）A、2B、3C、9D、10E、39三、是非判断1、变性蛋白的一级结构被破坏了2、蛋白质的一级结构决定它的高级结构3、所有的蛋白质都有酶活性4、所有氨基酸都具有旋光性5、构成蛋白质的20种氨基酸都是必需氨基酸6、蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序很大程度上决定了它的构象7、蛋白质的变性是立体结构的破坏，因此涉及肽键的断裂8、蛋白质是生物大分子，但并不都有四级结构9、血红蛋白和肌红蛋白都是氧的载体，前者是一个典型的变构蛋白，在与氧的结合过程中呈现变构效应，而后者却不是10、并非所有构成蛋白质的20种氨基酸的α-碳原子上都有一个自由羧基和一个自由氨基11、蛋白质是两性电解质，它的酸碱性质主要取决于肽链上可解离的R基团12、具有四级结构的蛋白质分子中，每个具有三级结构的多肽链都是一个亚基13、盐析法可使蛋白质沉淀，但不引起变性，所以常用于蛋白质的分离制备14、蛋白质的空间结构就是它的三级结构15、具有四级结构的蛋白质，它的每个亚基单独存在时仍能保持蛋白质原有的生物活性16、变性蛋白质的溶解度降低，是由于中和蛋白质分子表面的电荷及破坏了外层的水膜而引起17、蛋白质二级结构的稳定性是靠链内氢键维持的，肽链上每个肽键都参与了氢键的形成18、因为羧基碳和亚氨基氮之间的部分双键性质，所以肽键不能自由旋转19、蛋白质加热时会沉淀，是因为暴露了疏水氨基酸残基，使其溶解度降低20、镰刀形细胞贫血病是一种先天性遗传病，其病因是血红蛋白的代谢发生障碍参考答案：一、甘氨酸（Gly） 2、茚三酮。

3、Phe 、 Tyr和 Trp4、盐析、有机溶剂、重金属盐、加热变性。

5、氨基、羧基6、%。

7、Glu 和 Asp 、Ser,Thr ， Cys 。

8、Phe 、 Tyr 和 Trp9、负极10、α-螺旋和β-折叠。

11、C=O 和 N-H间的氢、，个，。

，右手螺旋。

12、极性，疏水性13、Pro 和 HPro14、蓝紫色色化合物，而 Pro。

15、肽键和二硫键；次级键和氢键，其中包括离子键、疏水键和范德华力。

16、表面水化膜和同性电荷。

17、谷胱甘肽，抗自由基、抗衰老、抗氧化。

18、带电荷量和分子大小，方向和速率19、盐溶，减小并沉淀析出，盐析，蛋白质分离。

20、两性，最小。

21、沉降法、凝胶过滤法和 SDS-PAGE法。

22、甲不动，乙向正极移动，丙向负极移动。

23、两性离子，负24、。

25、氢26、c,a,b。

27、16471； 65882 。

28、50 ， 27nm 。

29、酸水解、碱水解和酶水解。

30、层析纸吸附的水，流动相是展层溶剂；分配系数不茚三酮31、三，羟脯氨酸与羟赖氨酸。

32、 Pro 和 Gly33、协同34、内肽酶， Lys和Arg35、。