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氨基酸的分类特点及理化性质

• 苯丙氨酸的max= 257nm,257=2.0x102
• 酪氨酸的max=275nm, 275=1.4x103
• 色氨酸的max=280nm, 280=5.6x103
氨基酸的光吸收
3、氨基酸的两性性质和等电点
(1)、氨基酸是兼性离子
质子受体和质子供体。
所谓兼性离子是指在同一分子上带有 能释放质子的正离子基团和能接受质子的负 离子基团。兼性离子本身既是酸又是碱。因 此它既可以和酸反应,也可以和碱反应。
6-N-甲基赖氨酸
I
HO
CH2CHCOOH
I
NH2
3,5-二碘酪氨酸
从各种生物分离到的氨基酸已达250种以上 大量出现在胶原蛋白
结缔组织
结缔组织
凝血酶
信号传导
写出下列氨基酸的汉文 名称与结构
Ala
Arg
Asn
Cys
Gly
His
Ile
Met
Thr
Trp
二、氨基酸的理化性质
1、一般物理性质
无色晶体,熔点较高(200℃~300℃) 水中溶解度各不同,取决于侧链。氨基酸 能使水的介电常数增高。氨基酸的晶体是 离子晶体。氨基酸是离子化合物。
亚氨基酸
H N
CO OH
氨基酸的结构
甘氨酸 Glycine 丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline 甲硫氨酸 Methionine
含硫氨基酸
O H2N CH C OH
CH2 CH2 S CH3
氨基酸的结构
甘氨酸 Glycine 丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline 甲硫氨酸 Methionine 半胱氨酸 Cysteine
天冬门芽 明胶 羊毛、肌肉 奶酪 蚕丝 面筋 蚕豆 羽扇豆芽 丝心蛋白 珊瑚 牛角 奶酪 牛角 奶酪 奶酪 奶酪 纤维蛋白 奶酪 奶酪
氨基酸的名称与符号
alanine
丙氨酸
Ala
A
arginine
精氨酸
Arg
R
asparagiic acid 天冬氨酸
Asp Asx
氨基酸的结构
精氨酸 Arginine 赖氨酸 Lysine 组氨酸 Histidine
碱性氨基酸
O H2N CH C OH
CH2
N NH
氨基酸的结构
天冬氨酸 Aspartate
酸性氨基酸
O H2N CH C OH
CH2 CO OH
氨基酸的结构
天冬氨酸 Aspartate 谷氨酸 Glutamate
四、多肽
氨基酸是蛋白质的基本组成材料
蛋白质用强酸、强碱处理后,可以得到 各种各样的氨基酸。在动植物组织中可以 分离得到26~30种不同的氨基酸。第一个氨 基酸早在两个世纪前就已经被发现,而最 后一个氨基酸在1935年才发现。直到1965 年才搞清楚,只有20种氨基酸才是合成蛋
白质的原材料(称为Primary amino acid )。
L型氨基酸 与 D型氨基酸
L- amino acid
D- amino acid
L型和D型的由来 甘油醛的旋光性
左旋甘油 醛的构型
右旋甘油 醛的构型
按原子序数法确定了L型和D型氨基酸,但现在L和D已经不 代表氨基酸的旋光性,只代表氨基酸的绝对构型。
苏氨酸(Thr)有四种异构体
别 别
半胱氨酸Cysteine和胱氨酸Cystine
实验证明:氨基酸在水溶液中或在晶 体状态时,都以兼性离子形式存在。
(2)、氨基酸的pK值和氨基酸解离的关系
• 氨基酸在结晶形态或在水溶液中,并不是以游离的羧基或 氨基形式存在,而是离解成兼性离子。在兼性离子中,氨 基 是 以 质 子 化 ( - NH3+) 形 式 存 在 , 羧 基 是 以 离 解 状 态 ( COO-)存在。
二十种氨基酸除 Gly外全是L-型。
Pro呢?
H2N
C
H
R
α碳原子,不对称碳原子
侧链
Chiral carbon
残基:在肽链中氨基酸之间脱去一个水分子,脱水后的 残余部分叫残基(residue), 因此蛋白质肽链中的氨基 酸统统是残基形式。
一、氨基酸的分类及特点
1、非极性R基氨基酸 Ala、Val、Leu、Ile、 Pro、Phe、Trp、Met共8种,这类氨基酸在水 中的溶解度较小
§1.2 氨基酸的分类特点及理化性质
一、氨基酸的分类及特点 二、氨基酸的理化性质
1、一般物理性质 2、氨基酸的旋光性和光吸收 3、氨基酸的两性性质和等电点 (1)、氨基酸是兼性离子 (2)、氨基酸的PK值和氨基酸解离的关系 (3)、电泳及等电点 (4)、氨基酸的滴定曲线 (5)、氨基酸等电点及解离百分数的计算 (6)、α-氨基的反应 三、氨基酸的鉴定、分离纯化
D
cystine
半胱氨酸
Cys
C
glutarmine 谷氨酰胺
Gln Glx
Q
glutarmic acid 谷氨酸
Glu Glx
E
glycine
甘氨酸
Gly
G
histidine
组氨酸
His
H
isoleucine
异亮氨酸
Ile
I
leucine
亮氨酸
Leu
L
lysine
赖氨酸
Lys
K
methionine 甲硫氨酸
酸性氨基酸
O H2N CH C OH
CH2 CH2 CO OH
氨基酸的结构
丝氨酸 Serine
含羟基氨基酸
O H2N CH C OH
CH2 OH
氨基酸的结构
丝氨酸 Serine 苏氨酸 Threonine
含羟基氨基酸
O H2N CH C OH
CH OH CH3
氨基酸的结构
天冬酰胺 Asnaragine
一般一氨基一羧基的氨基酸等电点在pH 6左 右,这是由于羧基的解离程度大于氨基,故PI偏 酸,碱性氨基酸pI在pH 10左右,酸性氨基酸的pI 在pH 3左右。
*氨基酸水溶液中其解离度与溶液的PH有关
向氨基酸溶液中加酸时,羧基接受质 子,使氨基酸带正电,加碱时,氨基释放 质子,与OH-中和,使氨基酸带负电。
• 在不同的pH条件下,两性离子的状态也随之发生变化。
H3N+
COOH CH R
-H+ pK1'
+ H+
H3N+
COOCH R
-H+ pK2' + H+
COOH2N C H
R
PH
1
净电荷 +1
正离子
7 0 兼性离子
10 -1 负离子
COOH -H+
COO-
H3N+ C H
pK1' H3N+ C H
Vauquelin Braconnot Braconnot Bopp Cramer Ritthausen Ritthausen Schultze Weyl Drechsel Hedin Kossel,Hedin Morner Fischer Fischer Hopkins Erhlich Mueller McCoy et al
2、极性R基氨基酸 (1)、不带电荷的极性R基氨基酸
Ser、Thr、Tyr、Asn、Gln、Cys、Gly (2)、带正电荷的R基氨基酸Lys、Arg、His (3)、带负电荷的R基氨基酸Asp、Glu
氨基酸的结构
甘氨酸 Glycine
脂肪族氨基酸
O H2N CH C OH
H
氨基酸的结构
甘氨酸 丙氨酸
胱氨酸的光学 异构体有几种
二硫键
Disulfide bond
• 构成蛋白质的20种氨基 酸在可见光区都没有光吸 收,但在远紫外区 (<220nm)均有光吸收。
• 在近紫外区(220-300nm) 只有酪氨酸、苯丙氨酸和 色氨酸有吸收光的能力。 可以通过测定280nm 处 的紫外吸收值的方法对蛋 白溶液进行定量。
20种氨基酸的发现年代表
天冬酰氨 甘氨酸 亮氨酸 酪氨酸 丝氨酸 谷氨酸 天冬氨酸 苯丙氨酸 丙氨酸 赖氨酸 精氨酸 组氨酸 胱氨酸 缬氨酸 脯氨酸 色氨酸 异亮氨酸 甲硫氨酸 苏氨酸
1806 1820 1820 1849 1865 1866 1868 1881 1881 1889 1895 1896 1899 1901 1901 1901 1904 1922 1935
含酰胺氨基酸
O H2N CH C OH
CH2 CO NH2
氨基酸的结构
天冬酰胺 Asnaragine
谷氨酰胺 Glutamine
含酰胺氨基酸
O H2N CH C OH
CH2 CH2 CO NH2
二 要求全部背出 十 种 氨 基 酸 的 化 学 结 构
几种重要的不常见氨基酸
• 从少数蛋白质中分离出一些不常见的氨基酸,通常称 为不常见蛋白质氨基酸。
Glycine Alanine
脂肪族氨基酸
O H2N CH C OH
CH3
氨基酸的结构
甘氨酸 丙氨酸 缬氨酸
Glycine Alanine Valine
脂肪族氨基酸
O H2N CH C OH
CH CH3 CH3
氨基酸的结构
甘氨酸 丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸
Glycine Alanine Valine Leucine
芳香族氨基酸
O H2N CH C OH
CH2
HN
氨基酸的结构
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