-螺 旋 （ -helix ） 和 折叠 （-sheet）结构， 它们是许多纤维蛋白和球 蛋白的主要的二级结构。
二级结构：蛋白 质多肽链主链 上原子的局部 空间结构，即 多肽链中有规 则的重复构象。 并不涉及氨基 酸残基侧链的 构象。主要有 α-螺旋、β折 叠、β-转角、 无规卷曲。
α-螺旋
2.血红蛋白和肌红蛋白的氧合曲线
肌红蛋白解离平衡常数：
K [Mb][O2]
氧饱和度：
[MbO2]
Y [MbO2]
[MbO2][Mb]
Henry定律：溶于液体的任一气体的浓度与液体上面的该气体分压成 正比。
P50：Mb的半饱和氧分压
❖ 血红蛋白和肌红蛋白都能结 合氧，而且氧都是结合在分 子中的血红素辅基上。
形成链内氢键
多链间氢键
如角蛋白
如丝心蛋白
β-转角
❖β-转角：蛋白质分子中出现的回折，在这种肽链 的回折角上就是β-转角结构。
（四）蛋白质的三级结构
1. 定义 整条肽链中全 C端
部氨基酸残基的相 对空间位置。即肽 链中所有原子的空 间排布。
N端
2.球状蛋白质三级结构的特点
➢同时含有几种类型二级结构元件 ➢具有明显的折叠层次 ➢整个分子紧密结实，分子表面有一个空
❖ α-螺旋：是多肽链主链围绕螺旋中心轴而 成的螺旋式构象。
❖ α-螺旋的特点： ➢ 大都为右手螺旋，每3.6个AA残基旋转一 周，沿纵轴的间距为0.54nm； ➢ 螺旋的稳定性靠链内氢键维持，每隔3个 AA残基可形成一个氢键。 ➢ 在α-螺旋中，AA残基的R侧链分布在螺 旋的外侧，其形状、大小及电荷等均影响 螺旋的形成和稳定性。
疏水相互作用：又称疏水键，指疏水基团或侧链为 避开水分子而相互靠近聚集形成的力，对维持蛋 白质分子的三、四级结构起主要作用。
范德华力：实质是静电引力，产生于极性基团之间 和极性基团与非极性基团之间。
离子键：又称盐键，是正负电荷之间的一种静 电相互作用力，主要在侧链上发挥作用。
二硫键：形成于半胱氨酸残基之间，在稳定蛋 白质三维结构中发挥作用。
可分为同促效应和异促效应两类。相同配体 （同种的结合部位）引起的反应称为同促效应， 不同配体（不同的结合部位）引起的反应称为 异促效应
4.波耳效应及其生理意义
血红蛋白上有CO2和BPG结合部位，因此，血 红蛋白还能运输CO2 。
波 耳 效 应 ： CO2 浓 度 的 增 加 以 及 相 应 的 pH 降 低使得血红蛋白氧分数饱和度曲线向右移动。
亚基间主要作用力是疏水作用，氢键、 盐键也参与。
1.血红蛋白的四级结构
成人血红蛋白组成： HbA： α2β2 98% ，
HbA2： α2δ2 2%
新生儿和3个月以上胎儿：HbF α2γ2
早期胚胎：
α2ε2
▲接近于球体，4个亚基分别在四面体的四个角上， 每个亚基上有一个血红素辅基。
▲α、β链的三级结构与肌红蛋白的很相似。
构象 构型
❖构型：指一个分子中各原子在空间 的相对分布或排列，构型的改变涉 及到共价键的断裂和重新形成。
❖构象：分子中由于单键的旋转产生 的不同的空间结构形式。构象改变 时，不需要共价键的断裂和重新生 成。
（一）肽平面
1.肽平面：酰胺平面，参与肽键的6个原子C1、
C、O、N、H、C2位于同一平面。
2.肽键键长为0.133nm
具有部分双键性质，不 能自由旋转。 3.酰胺平面中肽键一般是 反式构型。 扭角变，主链构象变， 当扭角为固定值时，主 链为有规律的构象。
cα
cα c
cα
c
多肽链可以看成由Cα串联起来的无数个酰胺平面组成
C2 C1
C1
C2
（二）蛋白质的二级结构
早在1951年，Pauling和 Corey 根 据 对 一 些 简 单 化 合物，如氨基酸、二肽以 及三肽的X-射线晶体图的 研究数据，提出了两个周 期性的多肽结构：
穴或裂沟
➢几乎所有的亲水侧链都分布在分子的表 面上，大部分的疏水性基团都埋在分子 内部。
（五）蛋白质的四级结构
蛋白质的四级结构:由两个或两个以 上具有三级结构的多肽链通过非共价键 彼此缔合在一起形成的聚集体。寡聚蛋 白：由两个或两个以上多肽链通过非共 价键构成的蛋白质分子。
亚基（subunit）：寡聚蛋白中独立具 有三级结构的多肽链。亚基单独存在无 活性。
❖ 肌红蛋白是个单体，可以贮 存氧，并且可以使氧在肌肉 内很容易地扩散；然而血红 蛋白是个四聚体分子，可以 转运氧。
❖ Mb的氧结合曲线为双曲线形， 说明Mb易结合氧；Hb的的氧 合曲线是S型曲线。说明四 个亚基之间具有正协同效应。
3.变构效应
一个配体与蛋白质上的一个结合部位的结合 影响同一蛋白质上其他结合部位的亲和力称 为别构效应。
性。 （3）相邻肽链走向可以是平行的(φ=-119°，
ψ=+113°)，也可以是反平行的(φ=-139°， ψ=+135°)。 （4）肽链中的AA残基的R基团分布在片层的上下。
β–
折 叠
平行的β-折叠 反平行的β-折叠
α-螺旋与β-折叠比较
α-螺旋 棒状
β-折叠 片状
多肽链紧紧盘绕 多肽链几乎完全伸展
在红细胞内： CO2＋H2O
碳酸酐酶 H＋＋HCO3－
四 维持蛋白质构象的作用力
❖氢键（二级结构） ❖疏水基相互作用
疏水作用对维持蛋白质的 三、四级结构起主要作用
❖范德华力 ❖离子键（盐键） ❖二硫键 ❖配位键
氢键：多发生于多肽链中负电性很强的N原子或O 原子的孤对电子与N－H或O-H的H原子间的相 互吸引力。对维持蛋白质分子的二级结构起主要 作用，三、四级结构起一定作用。
3.6残基 0.54nm
α-角
烫发的生化原理
胶原蛋白
原胶原分子
胶原纤维
β-折叠
❖ β-折叠：若干条肽链或一条肽链的若干肽段平 行排列，相邻肽链之间靠氢键维持。
❖ β-折叠结构的特点： （1）β-折叠结构中肽链处于几乎完全伸展状态,
两个AA残基之间的距离由R基决定。 （2）肽链按层排列,靠链间氢键维持其结构的稳定
配位键：指在两个原子之间由其中一个原子单 独提供电子对而形成的一种特殊的共价键。
第四节 蛋白质的结构与功能的关系
一、蛋白质的一级结构与功能的关系
1. 蛋白质的激活
无活性的蛋白质前体经特定的方式断裂后才转变 为有活性的蛋白质，这一过程叫蛋白质的激活 （activation）。 蛋白质的激活是蛋白质活性的一种调节方式。