例如：
习惯名称:谷丙转氨酶 系统名称:丙氨酸：-酮戊二酸氨基转移酶 酶催化的反应: 谷氨酸 + 丙酮酸 -酮戊二酸 + 丙氨酸
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二 、酶的分类
1, 水解酶 hydrolase
水解酶催化底物的加水分解反应。 主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。 例如，脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反应：
反应的活化能，从而加速反应的进行。
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三、酶催化作用特性
1． 高效性
酶的催化作用可使反应速度提高106 -1012倍。 例如：过氧化氢分解 2H2O2 2H2O + O2 用Fe+ 催化，效率为6*10-4 mol/mol.S，而
用过氧化氢酶催化，效率为6*106 mol/mol.S。 用-淀粉酶催化淀粉水解，1克结晶酶在65C
酶催化的生物化学反应，称为酶促反应 Enzymatic reaction。
在酶的催化下发生化学变化的物质，称为底物 substrate。
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（二）、酶和一般催化剂的共性
1、用量少而催化效率高； 2、它能够改变化学反应的速度，但是不能
改变化学反应平衡。 3、酶能够稳定底物形成的过渡状态，降低
R C O O C H 2 C H 3H 2 O R C O O HC H 3 C H 2 O H
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2.氧化-还原酶 Oxidoreductase
• 氧化-还原酶催化氧化-还原反应。 • 主要包括脱氢酶(dehydrogenase)和氧化酶
(Oxidase)。 • 如，乳酸(Lactate)脱氢酶催化乳酸的脱氢反应。
条件下可催化2吨淀粉水解。
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2．专一性
酶的专一性 Specificity 又称为特异性，是指酶在催化生化反应时对底
物的选择性
酶的专一性包括 (1)结构专一性 绝对专一性 相对专一性 (2)立体异构专一性 光学异构专一性 几何异构专一性
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酶作用专一性的机制
酶分子活性中心部位，一般都含有多个具有 催化活性的手性中心，这些手性中心对底物 分子构型取向起着诱导和定向的作用，使反 应可以按单一方向进行。
化合物的生理意义】 1959年 Sutherland cAMP的发现----→酶与激素的关系 1970年 Restriction enzyme的发现-----→基因工程
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二、酶是生物催化剂
（一）、什么是酶？ 酶是活细胞产生的一类具有催化功能的生
物分子，所以又称为生物催化剂 Biocatalysts 。 绝大多数的酶都是蛋白质。
酶能够区分对称分子中等价的潜手性基团。
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(1)“三点结合”的催化理论
认为酶与底物的 结合处至少有三 个点，而且只有 一种情况是完全 结合的形式。只 有这种情况下， 不对称催化作用 才能实现。
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（2）锁钥学说：
认为整个酶分子的天然构象是具有刚性结 构的，酶表面具有特定的形状。酶与底物 的结合如同一把钥匙对一把锁一样
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2、国际系统命名法
系统名称包括底物名称ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ构型、反应性 质，最后加一个酶字。
例如：
习惯名称:谷丙转氨酶 系统名称:丙氨酸：-酮戊二酸氨基转移酶 酶催化的反应: 谷氨酸 + 丙酮酸 -酮戊二酸 + 丙氨酸
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2、国际系统命名法
系统名称包括底物名称、构型、反应性 质，最后加一个酶字。
提液加入淀粉后能生成麦芽糖, 即麦芽抽提液中必定有能水 解淀粉的水溶性物质→ferment (酵素)】 1826 年 Mitscherlich 提 倡 水 溶 性 酵 素 为 " unorganized ferment " 1830 年 Kuhle开始使用Enzyme这一术语 1833 年 Payen & Persoz 从 麦 芽 抽 提 液 得 到 了 ferment, 称 diastase 【溶于水、稀酸, 但不溶于高浓度酒精, 即现在 的amylase】 1835 年 Berzelius提出ferment起的是催化作用
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酶学研究史
1857年 Pasteur认为发酵分几个阶段进行, 每一步都有特定的酶参 与, 但酶只在活体细胞中才能起作用
1894年 Bertrand发现了水解酶以外的酶 1897年 Buchner兄弟以 "没有酵母的酒精发酵" 证明了酶可以离开
细胞起作用 1910年 Halden & Young 发现酶是蛋白质与耐热性低分子量化合物
(cofactor)的复合物, 提出蛋白质只是担体 1913年 米氏方程建立 1926年 Sumner得到了Urease的结晶【1～2年后, Northrop结晶化
了Pepsin, Trypsin等蛋白酶】结晶中测定不到cofactor 1929年 Warburg发现呼吸链诸酶中的血红素
【1935-1936年微生素与辅酶的关系的解明】 1929年 Sabbarow发现ATP【1939-1940年 F.Lipmann解明高能磷酸
5.某些酶催化活力与辅酶、辅基及 金属离子有关。
返1回4
第二节 酶的命名及分类
一 酶的命名
1、习惯命名法: 1、根据其催化底物来命名；如：淀粉酶 2、根据所催化反应的性质来命名；如：转氨酶。 3、结合上述两个原则来命名，如：谷丙转氨酶。 4、有时在这些命名基础上加上酶的来源或其它特
点。小牛小肠碱性磷酸酶。
C H 3 C H C O O H N A D + C H 3 C C O O H N A D HH +
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（3）诱导契合学说
该学说认为酶表面并没有一种与底物互补 的固定形状，而只是由于底物的诱导才形 成了互补形状.
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3．反应条件温和
酶促反应一般在pH 5-8 水溶液中进行， 反应温度范围为20-40C。
高温或其它苛刻的物理或化学条件，将 引起酶的失活。
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4.酶活力可调节控制
如抑制剂调节、共价修饰调节、反馈 调节、酶原激活及激素控制等。
第八章 酶
◆第一节 ◆第二节 ◆第三节 ◆第四节 ◆第五节 ◆第六节
通论 酶的命名及分类 酶的结构及催化作用机制 酶促反应的速度和影响因素 几种重要的酶 酶工程简介
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第八章 酶
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第一节 通论
一、酶学研究的历史
1783 年 Spallamzan 发现鸟的胃液能消化肉 1814 年 Kirchhoff发现稀酸对淀粉的加水分解作用【麦芽抽