氨基酸在脱羧酶作用下，进行脱羧反应生成胺类 化合物，脱羧酶辅酶为磷酸吡哆醛。 广泛存在于动、植、微生物中
R CH NH2 Lys Arg Ser
尸胺 腐胺
COOH
脱羧酶
R
CH2
胺
NH2 + CO2
+CO 2 +CO2
乙醇胺 +CO2
2、羟化脱羧基作用

Tyr在Tyr酶催化下发生羟化作用生成3，4－二羟 苯丙氨酸（多巴），后者进一步脱羧生成3，4－ 二羟苯乙胺（多巴胺）。
2、亚硝酸还原酶
正常情况下，NO2-在植物细胞内很少积累，很 快在亚硝酸还原酶催化下，进一步还原成氨。
NO2- + 7H+ + 6e- → NH3 + 2H2O 电子供体：Fd（铁氧还蛋白） NAD(P)H
二、S的来源：硫酸的还原
细胞、藻类、高等植物能吸收SO42-在体内 还原成H2S，用于含硫氨基酸的合成。动物 中不存在。 （一）硫酸离子的活化：活化分两步：
N 16 ATP 8e 10 H 固氮酶 2 NH H 16 ADP Pi 2 2 4
固氮条件： ①还原剂： 铁氧还蛋白（Fd）、黄素氧还 蛋白(Fld)、NADPH、Na2S2O4。 ②ATP ③厌氧条件

AH 2 H 2H Fd ATP 铁蛋白
三、蛋白质降解的意义
1、形成新组织：用于新蛋白质的合成，进 行新陈代谢（自我更新）。 2、参加其它代谢：进一步降解氧化或转化 成他物质。

第二节 氨基酸的分解与转化
氨基酸在细胞内的代谢途径有多种：


1、经生物合成形成蛋白质。(作为蛋白质合成的原料) 2、进行分解代谢：
⑴因为氨基酸分子都有α－氨基和羧基，因此各种氨基酸 都具有共同的代谢途径：
二、细胞内蛋白质的水解
（二）、泛素途经过程
1、目标蛋白的泛素化标记 泛素对目标蛋白的靶向 标记由3个酶催化完成： 泛肽活化酶（E1） 泛素携带蛋白（E2） 泛素-蛋白连接酶（E3）
二、细胞内蛋白质的水解
（二）、泛素途经
2、泛素化蛋白的降解 泛素化蛋白水解在26S蛋白酶体中完成。蛋白酶体是一 种存在于细胞质中的多亚基蛋白，目标蛋白被水解产生约 7-9个氨基酸残基的肽段，然后再被细胞质中的肽链外切 酶水解为氨基酸。
NO32e硝酸还原酶
NO2-
NH4+ 亚硝酸还原酶
6e-
1、硝酸还原酶
诱导酶，环境中须有NO3-，需光照条件。 根据反应中电子供体不同又分为： ①铁氧还蛋白——硝酸还原酶
2H NO 2 Fd 3 还原态

NO 2 Fd H O 2 氧化态 2

②NAD(P)H—硝酸还原酶
NO3 NADP H H NO2 NADP H 2 O
（一）蛋白酶（肽链内切酶）
水解肽链内部的肽键 胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、枯 草杆菌蛋白酶、弹性蛋白酶、木瓜蛋白酶、 菠萝蛋白酶。

（二）肽酶（肽链外切酶）


分别从多肽链游离的羧基端或游离的氨基端逐一 地将肽链水解成氨基酸（羧肽酶或氨肽酶） 1、羧肽酶： 又分为A、B两种： 羧肽酶A：水解中性氨基酸为羧基末端构成的 肽键。 羧肽酶B：水解由赖氨酸、精氨酸等碱性氨基 酸为羧基末端构成的肽键。 2、氨肽酶： 水解氨基末端的肽键。 3、二肽酶： 水解二肽→氨基酸

一、氨的来源
植物：生物固氮 、NO3--N还原、含N有机物 分解 动物：主要来源是AA的脱氨基作用，此外嘌 呤嘧啶的分解也生成氨。
（一）、生物固氮

1、固氮微生物把N2→NH3的过程。
固氮反应
固氮酶 ： 铁蛋白：电子供体与钼铁蛋白之间的电子 传递体。能提供高还原能力的电子 钼铁蛋白 ：利用铁蛋白传来的电子还原N2 或其它底物形成NH3等还原物
一碳基团p267
在氨基酸代谢过程中，可以分解产生具有 一个碳原子的基团，称为“一碳基团”或 “一碳单位”。 辅酶：FH4（四氢叶酸）——一碳转移过 程中起辅酶作用。

生物学意义：



（1）一碳基团的转移与许多氨基酸代谢有直接关 系。例Gly、Ser、Thr、His等都可作为一碳基团 的供体。 （2）参与嘌呤和胸腺嘧啶的生物合成 （3）参与生物体内许多活性物质的生物合成，
第七章 蛋白质的酶促 降解与氨基酸代谢
第七章 蛋白质的酶促降解 与氨基酸代谢
第一节 蛋白质的酶促降解 第二节 氨基酸的分解与转化 第三节 氨基酸的生物合成

第一节 蛋白质的酶促降解
一、蛋白水解酶 二、细胞内蛋白质的水解 三、蛋白质降解的意义

一、蛋白水解酶

国际生化协会命名委员会将作用于蛋白质分子 中肽键的酶归属于第三大类（水解酶类）第四 亚类，该亚类又分二个亚亚类，即蛋白酶和肽 酶（按酶的作用特点分类）。
二、细胞内蛋白质的水解

（一）、溶酶体系统
溶酶体的内环境为酸性（约pH5），含有50多种蛋白 酶。溶酶体通过吞噬将蛋白质裹入，然后进行水解。溶酶 体对蛋白质的水解是非选择性的。

（二）、泛素途经
泛素系统可以选择性的水解蛋白质。该途径要求被降 解的目标蛋白首先进行泛素化标记，然后降解。 泛素是一类小分子单体蛋白，含有76个氨基酸残基， 保守性很强，因广泛存在于真核细胞而得名。
L 谷氨酸
丙酮酸
谷丙转氨酶
酮戊二酸
天冬氨酸
酮戊二酸
丙氨酸
3、联合脱氨基作用

转氨+氧化脱氨
氨基酸
转氨酶
酮戊二酸
NH 3 NAPDP H H NAD NADP
L 谷氨酸脱氢酶
酮酸
L 谷氨酸



一般氨基酸不直接氧化脱氨，而是先与α-酮戊二酸通过 转氨形成相应的a-酮酸和谷氨酸，谷氨酸再通过谷氨酸 脱氢酶氧化脱氨。
氧化 a.脱氨基—形成α－酮酸 CO2 H 2O ATP
b.脱羧基→一级胺
糖和脂肪
⑵由于氨基酸侧链不同，每种氨基酸还有其特殊的 二、氨基酸分解产物的去向 三、脱羧基作用

一、脱氨基作用

1、氧化脱氨基作用（普遍存在于动、植物）
1、谷氨酸合成途径
（1）谷氨酰胺合成酶和谷氨酸合酶催化合成，现有试验证 明，谷氨酸的合成，主要通过这条双酶途径催化的。
谷氨酸 NH 3
谷氨酰胺合成酶
谷氨酰胺
ATP
谷氨酰胺 酮戊二酸
ADP
谷氨酸合酶
2谷氨酸
NADPH+H + NADP +
（2）非主要途径
酮戊二酸 NH 3
氨肽酶
H2N CH R1 CO HN CH R2
胃蛋白酶
CO NH CH CH2
胰凝乳蛋白酶
CO NH CH (CH2)3 CH2 NH
胰蛋白酶
CO
或Tyr
羧肽酶
NH CH CO NH CH R3 COOH
NH 2或Ayr


胃蛋白酶：芳香族aa－NH2形成的肽键。 胰蛋白酶：Lys或Arg－COOH形成的肽键（碱性，高度专一）；Pro 抑制水解。 胰凝乳蛋白酶：芳香族aa－COOH形成的肽键， Leu、Met、His水解 速度次之。Pro抑制水解。 嗜盐菌蛋白酶：疏水性强的残基（Leu、Ile、Phe、Trp、Val、Tyr、 Met）；Pro或Gly不水解。 溴化氰：Met（高度专一）
谷氨酸脱氢酶
谷氨酸 H 2 O
NADPH+H + NADP +
载体 或 载体 SH
SH
SH
然后还原
载体
PAPS
载体
还
氧
载体－S － SH
三、C架的来源

来源于糖酵解、三羧酸循环、PPP途径、 光呼吸、乙醛酸循环等途径代谢中间产物。
四、氨的同化
p270
在氮素循环中，生物固氮和硝酸盐还原 形成了无机态氨，进一步氨便被同化转变 成含氮有机化合物。生物体内有两种方式 同化氨。
2
[O]
生物固氮的意义
① ② ③ ④
意义：有益于生物固氮 H2氧化生成ATP，用于固氮。 吸氢酶催化的羟化反应消耗大量O2，从而 保护固氮酶系统免受O2的破坏 吸氢酶防止H2的积累，避免H2对固氮酶的 抑制 H2的利用可间接产生还原力。
（二）NO3--N还原

植物体所需要的氮素营养除了生物固氮外， 绝大部分来自土壤中的氮素，主要是植物 吸收土壤中的NO3-在硝酸还原酶和亚硝酸 还原酶的作用形成氨。
2、转氨基作用

α-AA和α-酮酸之间氨基的转移作用，是氨基酸脱 去氨基的一种重要形式。 催化转氨基作用的酶叫转氨酶或氨基转移酶，种 类繁多分布广泛。辅酶均为磷酸吡哆醛（B6的磷 醛酯）
转氨作用
氨基酸 1
酮酸2
转氨酶
酮酸1
氨基酸2
L 谷氨酸
草酰乙酸
谷草转氨酶

2 SO4 ATP APS PPi
腺苷酰硫酸
APS ATP
PAPS ADP 3'磷酸腺苷酰硫酸
O HO S O O
O P OH OH O=P-OH OH PAPS OCH2 O A APS
APS PAPS为硫 酸根的活化态
（二）还原

APS或PAPS的还原可以有不同的途径，在 小球藻和高等植物内，APS将其磺酰基转 移给一个含巯基的载体，再被铁氧还蛋白 还原成载体-S-SH，即可用于合成半胱氨酸。
钼铁蛋白
N2 NH3
2、固氮过程中的氢代谢