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南开大学《现代生物化学》(第二版)重点与课后答案

第一章蛋白质化学(17学时)【目的要求】⒈ 掌握蛋白质的概念和化学组成;蛋白质的基本结构单位——氨基酸的分类及结构;蛋白质各级分子结构的内容和特点。

2.熟悉氨基酸、蛋白质的理化性质及分离鉴定方法。

3.了解蛋白质的分子结构与功能的关系及蛋白质一级结构的测定。

【教学内容】第一节蛋白质通论一、蛋白质是生命的物质基础二、蛋白质的分类:形状;功能;组成;溶解度三、蛋白质的元素组成第二节蛋白质的基本结构单位——氨基酸一、氨基酸的基本结构特征二、氨基酸的分类及结构三、蛋白质中不常见的氨基酸四、非蛋白质氨基酸五、氨基酸的理化性质1.一般物理学性质2.氨基酸的化学性质:酸碱性质,等电点六、氨基酸的化学反应1.茚三酮反应2.亚硝酸反应3. 2.4—二硝基氟苯反应(FDNB)4.甲醛反应5.二甲基氨基萘磺酰氯反应(DNS-Cl)6.与酰化剂的反应7.α-羧基的成酯反应8.侧链基团参加的反应七、氨基酸的分离和分析鉴定1.蛋白质的水解2.氨基酸的分离鉴定:离子交换柱层析,纸层析,薄层层析第三节蛋白质的结构一、蛋白质的一级结构1.肽键和肽链2.二硫键3.蛋白质的一级结构测定——片段重叠法二、蛋白质的二级结构1.酰胺平面和蛋白质的构象:肽平面,双面角,构象,构型2.维持蛋白质构象的作用力:氢键,离子键,范德华力,疏水作用,配位键,二硫键3.蛋白质二级结构的主要类型:α-螺旋,β-折叠,β-拐角,无规卷曲三、蛋白质的超二级结构和结构域1.超二级结构2.结构域四、纤维状蛋白质结构1.角蛋白:α-角蛋白,β-角蛋白2.胶原蛋白五、蛋白质的三级结构三级结构的特点:(1)(2)(3)(4)六、蛋白质的四级结构四级结构的特征:(1)(2)(3)(4)(5)第四节蛋白质的结构与功能一、蛋白质一级结构与空间结构的关系二、一级结构与功能的关系1.一级结构的微小差别可导致生理功能的重大不同(镰刀型细胞贫血症)2.同功能蛋白质中氨基酸顺序的种属差异与生物进化三、蛋白质的空间结构与功能1.蛋白质的变性与复性2.胰岛素的结构与功能3.血红蛋白与肌红蛋白的结构与功能4.免役球蛋白的结构与功能第五节蛋白质的理化性质一、蛋白质的胶体性质二、蛋白质的两性性质和等电点三、蛋白质的沉淀作用1.可逆沉淀作用:盐析与盐溶2.不可逆沉淀作用四、蛋白质的紫外吸收性质五、蛋白质的沉降作用第六节蛋白质的分离纯化与鉴定一、蛋白质分离纯化的基本原则二、细胞粉碎及蛋白质的抽提三、蛋白质分离纯化的主要方法1.离子交换柱层析法2.凝胶过滤法(分子筛)3.亲和层析法4.疏水层析法5.蛋白质沉淀法:等电点沉淀,盐析法,有机溶剂沉淀法四、蛋白质分子量的测定1.凝胶过滤2. SDS-PAGE五、蛋白质的纯度鉴定1.电泳2.等电聚焦:纯度,等电点六、蛋白质含量测定1.紫外吸收法2.染料结合法(Bradford)[返回索引]第二章核苷酸与核酸(13学时)【目的要求】1. 掌握核酸的化学组成; DNA的分子结构及生物学意义; RNA的种类及结构。

2. 熟悉核酸的理化性质; 核酸的变性、复性和杂交。

3.了解核酸酶和DNA限制性内切酶的作用; DNA的一级构测定及核酸的分离纯化和鉴定方法。

【教学内容】第一节碱基、核苷和核苷酸一.碱基、核苷和核苷酸的结构与种类1.碱基的结构与种类:嘌呤碱、嘧啶碱和一些稀有碱基2.核糖的结构和种类3.核苷的结构和主要核苷4.核苷酸的结构二.核苷酸的生物学功能1.构成DNA和RNA2.细胞中的携能核苷酸:ATP 和ADP3.细胞通讯的媒介(第二信使):cAMP、cGMP4.核苷酸是多种辅酶的组成成分第二节磷酸二酯键与多核苷酸一.核苷酸磷酸团的转移二.多核苷酸的合成三.多核苷酸链的简单表示第三节碱基的性质一.核苷酸的紫外光吸收性质二.氢键的形成第四节DNA的结构一.DNA储存遗传信息的证实1.有毒肺炎双球菌转化实验2.T2噬菌体标记实验二.各物种 DNA有着独特的碱基组成(Chargaff等的研究结果)三.Watson-Crick DNA双螺旋结构特点四.DNA的二级结构1.A、B、Z模型2.三种结构形成的原因3.三种二级结构特点的比较4.特殊的二级结构:回文结构、H一DNA五.DNA的三级结构(超螺旋结构)第五节RNA的种类和结构一,RNA的种类1.核糖体 RNA(rRNAs)2.信息 RNA(mRNAs)3.转移RNA(tRNAs)二.RNA的结构1.mRNA的结构:一级结构、高级结构2.tRNA的结构3.rRNA的结构第六节核酸的变性、复性和杂交一.DNA的变性和复性:1.DNA的变性2.DNA的复性3.DNA的淬火与退火4.DNA的复性动力学二.DNA的熔解温度(影响因素)三.核酸的杂交:Southern blot原理和方法四.DNA聚合酶链反应(PCR)原理和一般方法第七节核酸的理化性质及化学反应一.核酸的紫外光吸收:克分子磷消光系数二.嵌合剂的作用(溴化乙啶、丫叮橙、放线菌素D)三.脱氨基作用和脱氧核苷酸的水解四.紫外线和一些化学因子对DNA的损伤五.DNA的酶法甲基化第八节核酸酶和DNA限制性内切酶一.核酸酶的分类和特异性二.限制性内切酶三.限制性内切酶图谱第九节DNA的一级构测定和化学合成一.DNA顺序的测定(双脱氧末端终止法)二.DNA的化学合成(亚磷酸三酯法)第十节基因和基因组(简单)一.基因与基因组的概念二.天然DNA分子的大小与顺序特征1.病毒DNA分子2.细菌染色体DNA3.细菌质粒DNA4.真核细胞染色体DNA三.DNA超螺旋结构l.DNA超螺旋的基本概念:正、负超螺旋,连系数(L),比连系差(σ),螺旋数(T),超螺旋数(W)2.DNA拓扑异构酶:I型,II型四.人类染色体的包装过程:第十一节核酸的分离纯化和鉴定(简单)一.核酸的分离二.核酸的测定三.核酸的超速离心四.核酸的凝胶电泳[返回索引]第三章酶(12学时)【目的要求】1. 掌握酶的化学本质、组成、酶反应特点、酶活力的概念和影响酶活力的因素;2. 熟悉酶促反应动力学;3. 了解酶的命名、分类、酶活性的调节、酶的分离纯化和活力测定。

【教学内容】第一节酶的一般概念一.酶是生物催化剂二.酶催化的特征1.催化效率高2.酶易失活3.在体内,酶活性受调节控制4.酶的催化作用具有高度专一性:底物专一性,立体异构专一性等5.酶专一性的几种假说:锁钥学说,诱导契合学说,三点附着学说三.酶的组成和分类1.简单酶类2.结合酶类:辅酶、辅基、金属离子第二节酶的分类和命名一.酶的命名1.习惯命名法2.国际系统命名法二.酶的国际系统分类法1.分类原则2.六大类酶催化的反应及特征第三节酶催化作用的分子基础一.酶分子的结构特征1.酶活性中心的概念2.酶活性中心的特点:(1)(2)(3)(4)(5)(6)3.必需基团4.酶活性中心存在的证明方法:切除法、X一射线衍射法、化学修饰法二.酶原的激活1.酶原激活的概念2.几种酶原的激活:胰白酶原的激活,胰凝乳蛋白酶原的激活等3.酶原激活作用的意义三.酶高效催化的机制1.底物与酶的靠近与定向2.底物的变形与诱导契合3.酸碱催化4.共价催化5.活性部位微环境的影响6.中间产物学说四.溶菌酶的结构及催化机制五.胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、弹性蛋白酶的催化三组合第四节酶促反应动力学一.酶浓度的影响二.底物浓度对反应速度的影响1.米氏方程及推导2.米氏常数的意义3.米氏常数的求法三.温度对酶促反应的影响四.pH对酶促反应的影响五.激活剂的影响1.金属离子2.无机离子3.小分子有机物4.生物大分子的相互作用六.抑制剂的影响1.不可逆抑制作用2.可逆抑制作用:竞争性、非竞争性、反竞争性抑制七.双底物酶促反应机制1.顺序机制:有序顺序机制、随机顺序机制2.乒乓机制第五节酶活性的调节和重要调节酶一.别构调节和别构酶1.别构调节的基本概念2.别构调节的动力学曲线3.蛋白激酶A的别构调节4.ATCase的别构调节5.别构调节的机理:序变模型和齐变模型二.酶的共价调节1.什么是酶的共价调节2.共价调节的类型3.蛋白质的磷酸化和脱磷酸化:糖原磷酸化酶的调节三.同工酶1.乳酸脱氨酶2.肌酸激酶四.核酶五.抗体酶第六节酶的分离纯化和活力测定一.酶分离纯化的一般原则二.酶活力与测定三.回收率与纯化倍数的计算:举例[返回索引] 第四章维生素与辅酶(4学时)【目的要求】⒈掌握维生素的概念、特点,B族维生素及其在体内的活性形式(辅酶形式)和维生素A、D、C的生理功能。

⒉了解每种维生素的化学本质、在代谢和生理上的作用。

【教学内容】第一节维生素的概念和分类一.什么是维生素二.维生素的发现三.维生素的分类四.维生素的功能及分布第二节脂溶性维生素一.维生素A二.维生素D三.维生素K四.维生素E第三节水溶性维生素一.维生素C二.硫辛酸三.维生素B1与焦磷酸硫胺素四.维生素 B2与 FMN、FAD五.维生素B3与辅酶A 六.维生素B5与NAD、NADP 七.维生素B6与磷酸吡哆醛八.维生素 B7生物素九.维生素B9与四氢叶酸十.维生素B12钻氨素[返回索引] 第五章激素化学(7学时)【目的要求】1. 掌握激素的概念与分类; 激素作用原理2. 熟悉激素的分泌及几种重要激素结构和生理功能3. 了解主要动、植物激素【教学内容】第一节激素的概念与分类一.激素的一般概念二.激素的分类1.含氮类激素2.类固醇激素3. 脂肪酸衍生类激素三.激素作用的特征第二节激素的分泌及几种重要激素结构和生理功能一.激素的分泌二.部分激素的结构和生理功能1.甲状腺激素2.肾上腺素3.前列腺素4.类固醇激素:肾上腺皮质激素、性激素5.蛋白质多肽类激素:胰岛素、胰高血糖素,促甲状腺激素材激素三.激素分泌的调节1.上级分泌腺对下级分泌腺的调节2.反馈调节第三节激素作用原理(细胞信号转导)一.受体及其特征1.什么是受体2.受体的特征3.受体的类型:细胞膜受体、胞内(核内)受体二.质膜受体激素的信息传递(第二信使学说)l.以cAMP为第二信使的信息传递2.以 IP3, DAG,和Ca为第一信使的信息传递3.以cGMP和NO为第二信使的信息传递4.酪氨酸激酶受体激素的调节三.胞内受体激素的信息传递:甲状腺素、类固醇激素第四节昆虫激素一.脑激素二.保幼激素三.脱皮激素第五节植物激素一.植物生长素二.赤霉素三.细胞分裂素四.脱落酸五.乙烯[返回索引] 第六章新陈代谢引论(1学时)【目的要求】1. 掌握新陈代谢的一般概念包括:什么是新陈代谢、代谢途径的特点及限速反应、限速酶等;要求同学掌握新陈代谢调节的几种方式、特点及意义。

2. 掌握研究新陈代谢的基本方法和原理。

如同位素示踪法和酶抑制剂与拮抗剂应用的原理、方法和应注意的问题。

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