蛋白质元素组成C、H、O、N、S、P、Fe、Zn¡­¡­每100份蛋白质中约含16份N（即:每1gN相当于6.25g蛋白质）2.1 蛋白质的分类按蛋白质的分子组成，分子形状，溶解度，生物功能等进行分类。

2.1.1 根据分子形状分类①球状蛋白②纤尘维状蛋白③膜蛋白2.1.2 根据分子组成分类(1)简单蛋白质；(2)结合蛋白质； 2.1.3 根据功能分类2.2 蛋白质的组成的单位-----氨基酸•完全水解的产物是各种AA的混合物。

部分水解的产物是各种大小不等的肽段和AA。

氨基酸与蛋白质AA、非蛋白质AA。

2.2.1 AA的结构通式氨基酸的立体异构体: D-AA ; L-AA2.2.2 AA的分类（1）蛋白质中常见的氨基酸见表2-2依AA的极性状况及其在PH = 6～7间是否带电而分为①非极性氨基酸②极性不带电荷③极性带负电荷④极性带正电荷（2）蛋白质中不常见的氨基酸（3）非蛋白质氨基酸2.2.3 AA的重要理化性质（1）两性解离和等电点①何谓氨基酸的等电点PI? ②PI值：（2）AA的化学性质①与水合茚三酮反应；②与甲醛反应；③与2,4-二硝基氟苯(DNFB)反应；⑤与亚硝酸反应；⑥与荧光胺反应；⑦与5,5’-双硫基-双(2-硝基苯甲酸)反应。

2.3 肽寡肽；多肽；蛋白质。

2.3.2 生物活性肽的功能生物活性肽：谷光甘肽；催产素和升压素。

促肾上腺皮质激素。

2.3.3活性肽的来源（1）体内途径（2）体外途径2.3.4 活性肽的应用第一个被阐明化学结构构的蛋白质--胰岛素一级结构确定的原则:2.4.2蛋白质的空间构象（构象或高级结构）概念、肽键与酰胺平面（1）稳定蛋白质空间结构的作用力1 共价键: 肽键，二硫键。

维持一级结构2 次级键: 氢键，疏水键，盐键，范德华力等。

维持空间（高级）结构。

（2）蛋白质的二级结构概念①а-螺旋结构；②B-折叠；③β凸起；④ß-转角（β-弯曲、发夹结构）；⑤无规卷曲（3）超二级结构与结构域；（4）蛋白质的三级结构；（5）蛋白质的四级结构及亚基。

2.5 蛋白质分子结构与功能的关系2.5.1 蛋白质一级结构与功能的关系(1) 种属差异. (2)分子病2.5.2 蛋白质构象与功能的关系别构现象:2.6 蛋白质的性质与分离、分析技术2.6.1 蛋白质的性质（1）蛋白质的相对分子质量（2）蛋白质的两性电离及等电点、蛋白质的PI？➢蛋白质的PI决定于所含的AA的种类与数量。

（1）蛋白质分子中所含的碱性氨基酸较多，其等电点偏碱。

（2）蛋白质分子中含酸性氨基酸较多，则其等电点偏酸。

（3）蛋白质分子中含酸性和碱性氨基酸残基数目相近，其等电点大多为中性偏酸。

➢等电点时，蛋白质颗粒在溶液中溶解度最小，容易沉淀析出；黏度、渗透压、膨胀性以及导电能力均为最小。

➢电泳----自由界面电泳：区带电泳：纸上电泳；凝胶电泳；凝胶电泳坛，园盘电泳；平板电泳；等电聚焦电泳：（3）蛋白质的变性①变性作用与变性蛋白质。

②变性因素；③蛋白质变性后的特点；④蛋白质的复性；⑤变性与凝固的应用。

（4）蛋白质的胶体性质---布朗运动，丁道尔现象，电泳现象，不能透过半透膜，具有吸附能力。

（5）蛋白质的沉淀反应在蛋白质溶液中加入适当试剂，①破坏其水膜或②中和了蛋白质的电荷，造成蛋白质胶体溶液不稳定而出现沉淀。

1、加盐。

盐析。

分段盐析。

2、加有机溶剂。

3、加重金属盐。

4、加某些酸类。

（6）蛋白质的颜色反应1、双缩脲反应(用途：可定性、定量测定蛋白质)④乙醛酸反应（鉴定色氨酸及含色氨酸的蛋白质）⑤坂口反应（测Arg及含Arg精氨酸的蛋白质）（7）蛋白质的含量测定双缩脲量法、酚试剂法、考马斯亮蓝染色法、紫外光吸收法、凯氏定氮法及其它方法。

核酸3.1 核酸组成成分3.1.1 戊糖: 核糖和脱氧核糖3.1.2 含氮碱3.1.3 核苷----连接、结构：3.1.4 核苷酸（1）核苷酸的连接结构和功能（2）核苷酸的性质3.3.2 DNA双螺旋的构象类型（与相对湿度及溶液浓度有关）A-DBA、B-DNA、C-DNA、Z-DNA。

其他：二重对称结构（反向重复顺序、回文顺序）；镜像重复（形成三螺旋DNA）；四链结构。

3.4 DNA的高级结构3.4.1环状的超螺旋结构3.5、DNA和基因组3.5.1基因和基因组的概念转录、翻译、信使RNA(mRNA)、核糖体RNA(rRNA)：转移RNA(tRNS)、基因、结构基因、调节基因、基因组。

3.5.2 病毒和细菌基因组的特点共性、病毒基因组的特点、细菌基因组的特点3.5.3 真核生物基因组的特点（1）基因组较大（2）基因簇（不存在操纵子结构）（3）存在大量的重复序列高度重复序列。

中度重复序列。

低度重复序列（假基因）。

单一重复序列。

（4）有断裂基因-----居间序列、内含子、外显子。

3.6 RNA的类型、结构与功能3.6.2 rRNA（核糖体RNA）3.6.3 mRNA（信使RNA）和hnRNA (不均一RNA)3.7 核酸性质3.71 一般理化性质A、酸碱性，溶解性，颜色.B、DNA与RNA (D-核糖与D-2-脱氧核糖)的区别C、核酸的酸、碱、酶水解：稀碱水解、酸水解、酶水解。

3.7.3 核酸结构的稳定性3.7.4 核酸的变性（1）变性的概念和Tm双链核酸的变性、变性后的表现、变性因素、Tm（2）影响Tm的因素（3）影响复性的因素3.7.6 核酸的分子杂交---概念6 酶---生物催化剂6.1 酶的概念与特点6.1.1 酶的概念---具有高效性与专一性的生物催化剂6.1.2 酶的特点具有一般催化剂的特征。

其特点：第一，催化效率极高。

第二，酶具有专一性。

其它，大多数为蛋白质，对环境条件极为敏感。

6.2 酶的化学本质与组成6.2.1 酶化学本质6.2.2 酶的化学组成（1）酶的类型-----按化学组成分而分。

单纯酶与结合酶:（2）脱辅酶作用与辅因子作用(3) 辅酶与辅基的区别6.2.3 酶的类型-----单体酶，寡聚酶和多酶复合物1、单体酶。

2、寡聚酶3.多酶复合物。

6.3 酶的分类6.2.1 酶的分类及酶表分为六大类，在每大类中再分为几个亚类，每一个亚类再分为几个亚亚类，再把属于这一亚亚类的酶按着顺序排好，从而把已知的酶分门类别地排成一个表，称为酶表。

1. 氧化还原酶；2. 转移酶；3. 水解酶；4. 裂解酶；5. 异构酶；6.合成酶。

6.4. 酶的专一性-----酶对底物的严格选择性。

6.4.1 酶作专一性的类型(1) 结构专一性绝对专一性。

相对专一性。

分族专一性（或称基团专一性）与键专一性两类。

(2) 立体异构专一性6.4.2 酶专一性的假说•锁与钥匙¡±假说，¡°诱导契合¡±假说，6.5 酶的作用机制6.5.1 酶的活性部位✓酶的活性部位（活性中心）①酶的结合部位②酶的催化部位✓酶的活性部位共同特点：①酶的活性部位在酶分子整体结构中只占很小的部分；②酶的活性位具有三维立体结构；在形状、大小、电荷性等方面与底物分子具有很好的互补性。

③酶的活性部位含有特定的催化基团；④酶的活性部位具有柔性；⑤酶的活性部位通常是酶分子上的一个裂隙。

6.5.2 酶与底物复合物的形成6.5.3 酶具有高催化效率的分子机制（1）邻近效应与定向效应；（2）促进底物过渡态形成的非共价作用；（3）酸碱催化作用；（4）共价催化；（5）金属离子催化。

6.6 酶促反应动力学6.6.1酶促反应速率的概念6.6.2 底物浓度对酶促反应速率的影响•化学反应速率方程式表示底物与反应速率的关系：酶促反应中底物浓度对反应速率：酶底物中间复合物学说对曲线的解释。

6.6.3 酶促反应的动力学方程式•底物浓度很小时，[S]《Km ，ν=V[S] / Km。

反应速度与底物浓度成正比•在底物浓度很高时，[S] 》Km，ν=V。

即反应速度与底物浓度无关。

•[S] =Km时，v = Vmax/2，意昧着当底物浓度等于Km时，反应速率为最大反应速率的一半，故Km的物理意义：即Km值是反应速率为最大值的一半时的底物浓度，Km单位为mol/L。

①Km是酶的特征物理常数，在固定反应条件下，Km大小只与酶的性质有关而与酶浓度无关。

可利用测定Km鉴别酶及酶的最适底物（即KM最小的底物）。

Km=（K2+K3）/K1；当K2》K3时Km近似等于K2 / K1，它可近似地表示酶与底物之间的亲和程度。

Km大表示亲和程度小，Km小表示亲和程度大。

6.7 影响酶促反应速率的因素6.7.1 抑制剂的影响作用抑制作用。

抑制剂(I)。

（1）不可逆抑制剂（2）可逆抑制剂-①竞争性抑制剂。

②非竞争性抑制剂。

③反竞争性抑制剂.6.7.2 温度对酶作用的影响6.7.3 PH对酶作用的影响最适PH值: PH对酶作用影响的主要机制；6.7.4 激活剂的影响作用1、激活剂--2、类型（1）金属离子或无机离子（2）小分子有机物6.8 酶活性的调节6.8.1 酶活性的调节方式①通过改变酶的数量与分布来调节酶的活性②通过改变细胞内已有的酶分子活性来调节酶的活性6.8.2 酶的别构调控许多酶具有活性部位和调节部位。

酶的别构调控：别构酶：脱敏作用：效应物：正效应物（别构激活剂）；负效应物（别构抑制剂）。

6.8.3 可逆的共价修饰调节6.8.4 酶原的激活酶原- 酶原的激活- 酶原的意义。

6.9 核酶、抗体酶与同工酶。

（1）核酶（2）抗体酶（3）同工酶7、维生素与辅酶Vitamin（维它命）----参与生物生长发育与代谢所必需的一类微量小分子有机化合物。

1、维生素的分类①水溶性维生素。

VB族，VC等。

②脂溶性维生素。

V A，VD，VE，VK等。

2、维生素的重要性1）多数维生素作为辅酶或辅基的重要成分，参与体内代谢过程；2）某些维生素本身就是辅酶；3）有少数维生素具有特殊的生理功能。

3、维生素的命名1）按化学结构命名2）按发现先后顺序命名3）按其功能命名4、辅酶在酶促反应中的作用机制①作为两个酶的辅酶在两者之间担当原子或化学基团的载体②或作为一个酶的辅酶担当某种原子或基团的载体5、辅酶转移的基团7.1 脂溶性维生素7.1.1 维生素A（V A1视黄醇，V A2是3-脱氢视黄醇）活性形式主要是视黄醛。

别名：视黄醇，抗干眼病维生素。

存在：肝。

V A只存在于动物性食物中，鱼肝油中较多。

胡萝卜有（维生素A原）β-胡萝卜素：β-胡萝卜素是维生素A的前体，在动物小肠黏膜的酶作用，转化为维生素A。

β-胡萝卜素的吸收率为1/3，转换为V A的转化率约1/2。

主要功能: 1、合成视紫红质；2、与人体上皮细胞的正常形成和功能有关；3、提高机体免疫功能。

4、促进生长发育。

缺乏病：夜盲病；因上皮组织干燥、增生和角质化，导致干眼病、皮肤干燥、毛发脱落等。