广义的酸碱催化；共价催化；邻近及定向效应；扭曲变形和构象变化效 应；多元催化与协同效应。
酶是生物为提高其生化反应效率而产生的生物催化 剂。国际生物化学协会（IUB）根据催化反应的类 型，可将酶分为六大类：即氧、转、水、裂、异、 合。
补充讲解
化学反应分类： 基元反应——由反应物一步生成产物的反应，没有可由宏
+ CS
Cp)
1.2简单的酶催化反应动力学
例
1.2简单的酶催化反应动力学
1.2.3 参数的求取
rmax 和Km是M-M方程中两个重要的动力学 参数，必须在动力学实验的基础上，经过 适宜的数据处理，才能求取。
1.2简单的酶催化反应动力学
双倒数法(Linewear Burk): 对米氏方程两侧取倒数，得 线1r = 斜rm1ax率+ rKm为max C1SrKmam,x以，1r截~ 距C1S 为作图rm1ax，,得根一据直直线线，斜直率 和截距可计算出Km和rmax。
1.2简单的酶催化反应动力学
积分作图法：
rs = rmaxCS
积分
Km + CS
通过动力学实验，测出Cs～t系列数据，代 入式子，通过线性作图求得动力学参数
1.2简单的酶催化反应动力学
例题
1-1 某酶催化反应，分别在两个不同的初始酶浓度 （CE01=0.015g/L,CE02=0.00875g/L)下进行，得到不 同初始底物浓度时代反应初始速率数据，见列表。试 用H-W作图法求Km，rmax，k+2
观实验方法探测到的中间产物 复合反应——由两个以上的基元反应组合而成的反应。组 合的方式或先后次序成为反应机理
反应速率方程（动力学方程） 在其它因素固定不变的条件下，定量描述各种物质的浓
度对反应速率影响的数学方程
1.2简单的酶催化反应动力学
简单的酶催化反应是指由一种反应底物参与的无抑制不可逆
反应
1.2.1 M-M方程的建立
Briggs-Haldane方程
r = k2CES
dCES dt
=
k1CECS
− k−1CES
− k2CES
=
0
CE0 = CE + CES
解之
令
r= rmax
k2CE0CS
k−1 &k2CE0 Km
=
k−1 + k+2 k+1
则 r = rmaxCS
Km + CS
M-M方程
课程内容与要求
• 主要内容：
生物反应过程动力学与生物反应器 生物反应过程动力学是……模型 生物反应器是生物反应过程的核心设备，要求它能为进行各 种生物反应过程提供良好的反应环境和条件。
• 主要要求：
掌握相关概念 掌握各种动力学模型 掌握生物反应器的基本特性和设计放大
考核方式
¾平时成绩：30%（考勤、课堂纪律及作业等） ¾考试：70% （闭卷）
1.2简单的酶催化反应动力学
稳态法推导动力学方程： 几点假设： （1）CS>>CE，中间复合物ES的形成不会降
低CS。 （2）不考虑这个可逆反应。 （3）CS>>CE中间复合物ES一经分解，产生
的游离酶立即与底物结合，使中间复合物 ES浓度保持衡定，即 dCES = 0 。
dt
1.2简单的酶催化反应动力学
Michaelies-Menten方程推导
rs=
Ks=K-1/K+1
rs=
r
=
k2CE0CS KS + CS
rmax = k2CE0
rs = rmaxCS KS + CS
早期米氏方程
1.2简单的酶催化反应动力学
理解每个参数的实际意义 理解每条假设如何在公式推导中体现
Ks的单位与Cs的单位相同。 rmax表示全部酶都呈复合物状时的反应速率。 K+2又称酶的转换数，表示单位时间内一个酶分子所 能催化底物发生反应的分子数。
而独立存在。 1.1.2 酶的稳定性及应用特点
酶是以活力、而不是以质量购销的。 酶有不同的质量等级：工业用酶、食品用酶、 医药用酶。酶的实际应用中应注意，没有必要 使用比工艺条件所需纯度更高的酶。
1.1酶催化反应概论
经典酶学研究中，酶活力的测定是在反 应的初始短时间内进行的，并且酶浓度、底 物浓度较低，且为水溶液，酶学研究的目的 是探讨酶促反应的机制。
¾请假需要请假条（辅导员签名，特殊情况事 后补交）
酶催化反应动力学
酶催化反应动力学
¾1.1酶催化反应概论 ¾1.2单底物酶催化反应动力学 ¾1.3有抑制的酶催化反应动力学 ¾1.4复杂的酶催化反应动力学 ¾1.5影响酶催化活性的因素 ¾1.6非水相酶催化反应的动力学
1.1酶催化反应概论
1.1.1 酶的基本概念 酶是…… 酶虽来源于生物体，但它可以脱离生物体
南极假丝酵母脂肪酶在80‾90度、pH3‾4仍有很强 的催化活性
1.1酶催化反应概论
1.1.4 酶的活性中心
¾活性中心 ¾必需基团：两类 ¾接触残基、辅助残基、结构残基、非贡献残基 ¾结合部位和催化部位
1.1酶催化反应概论
1.1.5 酶的催化反应机制
¾酶作用专一性机制：锁匙学说和诱导契合学说
¾酶作用高效性机制：
该法的主要问题：
1／r
1／rmax －1／Km
斜率－Km/rmax 1／CS
1.2简单的酶催化反应动力学
Hanes-Woolf法（简称H-W法），又称Langmuir 作图法，将式（1-24）两边均乘以Cs得:
（1-24）
以Cs/rs作图，得一斜率为1/rmax的直线，直线 与纵轴交点为Km/rmax,与横轴交点为-Km。
工业上，为保证酶促反应高效率完成， 常需要使用高浓度的酶制剂和底物，且反应 要持续较长时间，反应体系多为非均相体 系，有时反应是在有机溶剂中进行。
1.1酶催化反应概论
1.1.3 酶的催化反应特点
¾高效的催化活性 ¾高度的专一性：对底物及其催化的反应 ¾酶反应常需要辅因子的参与： ¾酶的催化活性可被调控：浓度、激素、修饰…… ¾酶易变性和失活：
1.2简单的酶催化反应动力学
几点假设： 1. CS0>>CE0，中间复合物ES的形成不会降低CS。 2. 反应过程酶的总浓度不变。 3. 产物的浓度较低，产物的抑制作用可以忽略。
1.2简单的酶催化反应动力学
快速平衡法推导动力学方程： E + S ⇔ ES为快速平衡，ES → E + P为整
个反应的限速阶段，因此ES分解成产 物不足以破坏这个平衡。
生物反应工程
项炯华
课程简介
生物反应过程的特征
生物催化剂酶或细胞等参与的反应过程 与一般化学反应过程比较 一般生物反应过程：
酶反应与细胞反应过程比较:表0-1
课程简介
生物反应工程（Bioreactor Engineering）是一门以生 物学、化学、工程学、计算机与信息技术等多学科为基 础的交叉学科。
• 当CS＝Km时，r = rm2ax。Km在数量上等于
反应速度达到最大反应速度一半时的底
物浓度。
Km
rs≈ rmaxCsKm+Cs
Levenspiel提出
表1-1
1.2简单的酶催化反应动力学
在上述M-M方程和B-H两个方程的推导中，都假设 CE0<<Cs0,因而C[ES]值也是很小的。如果酶的浓 度很高，此时C[ES]值在反应过程中有可能是很高的。 若仍然采用上述方程会带来较大误差。
Km=Ks+K2/K1
1.2简单的酶催化反应动力学
1.2.2 方程的特征
r
rmax
rmax/2
米氏方程 r = rmaxCS
Km + CS
Km
CS
图1-4 酶浓度一定时底物浓度对反应速率的影响
1.2简单的酶催化反应动力学
对米氏方程的讨论：
•
当CS<<Km时，r
=
rmax Km
CS
，属一级反应。
• 当CS>>Km时，r = rmax ，属零级反应。
它以生物反应动力学为基础，将传递过程原理、设 备工程学、过程动态学及最优化原理等化学工程学方法 与生物反应过程的反应特性方面的知识相结合，进行生 物反应工程分析与开发，以及生物反应器的设计、操作 和控制等。
生物反应工程主要研究生物反应过程中带有共性的 工程技术问题。因此，其在生物工业中起着举足轻重的 作用。
课程简介
• 生物技术作为解决当今人类健康、能源、环境和 可持续发展的高新技术已是人们的共识。而从生 物技术理论到有价值的生物技术产品离不开工程 技术。
• 在传统的经验性酿造过程进入到对生物反应过程 进行定量解析或理论分析时代，离不开生物反应 工程方面的理论作为支撑。
• 并且，在分子生物学飞跃发展的今天,也越来越 显得重要。所以，通过生物反应过程课程的学 习，使生物工程专业学生对这一领域的发展有清 楚的了解，为下一步学习、掌握基本理论知识打 好基础。
1.2简单的酶催化反应动力学
Eadie-Hofstee法(简称E-H法)
重排为
rs = rmaxCS Km + CS
以rs对rs/Cs作图，得一斜率为-Km的直线，与纵 轴交点为rmax，与横轴交点rmax/Km。
L-B
H-W
E-H
图1-5 作图法求取动力学参数
1.2简单的酶催化反应动力学
Eisenthal-Cornish-Bowden法 详见书
任务、内容
• 1857年巴斯德 （Pasteur）证明酒精 发酵是由活酵母引起的。
• 20世纪中期前后生物化学工程学科的形成。
• 20世纪后期（1970～80年）生物反应工程 学科的形成。英国学者阿特金逊（1971） 首次提出生化反应工程……。