食品酶学导论考试重点
、名词解释
1、酶定义：是生物细胞合成的具有高浓度专一性和催化效率的生物大分
子。

2、酶活力：指酶催化反应的能力，它表示样品中酶的含量。

3、比活力：单位蛋白质（毫克蛋白质或毫克蛋白氮）所含有的酶活力
（单位/毫克蛋白）。

比活力是酶纯度指标，比活力愈高表示酶愈
纯，即表示单位蛋白质中酶催化反应的能力愈大。

4、酶活性中心：是酶蛋白的催化结构域中与底物结合并发挥催化作用的
部位。

5、别构部位：指酶的结构中不仅存在着酶的活力部位，而且存在调节
部位，结合别构配体（效应剂）的部位。

6、酶原：酶是在活细胞中合成的，但不是所有新合成的酶都具有催化
活力，这种新合成的无催化活力的酶前体称之为酶原。

7、同工酶：来自同一生物体同一生活细胞，能催化同一反应，但由
于结构基因不同，因而酶的一级结构、物理化学性质以及其他性质有所差别的一组酶。

8、Km 值：就代表着反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓
度。

Vmax:是酶完全被底物饱和时的反应速度。

（它不是酶的特征常
数，同一种酶对不同底物的Vmax 也不同。

）
9、序列反应: 酶结合底物和释放产物是按顺序先后进行的。

10、乒乓反应：酶结合底物A，并释放产物后，才能结合另一底物，
再释放另一产物
11、酶的抑制剂：酶分子与配体结合后，常引起酶活性改变，使酶活
性降低或完全丧失的配体，称酶的抑制剂，这种效应称抑制作用。

12、大分子结合修饰：利用水溶性大分子与酶分子的侧链基团共价结
合，使酶分子的空间结构发生某些精细的改变，从而改变酶的特性
与功能。

13、固定化酶：指在一定的空间范围内起催化作用，并能反复和连续使
用的酶。

14、固定细胞：固定化死细胞、固定化活细胞。

15、固定化活细胞：固定在载体上并在一定空间范围内进行生命活动（生
长、繁殖、新陈代谢）的细胞。

、重点知识概括
1、酶的一般特征：酶的催化效率高，酶作用的专一性，大多数酶的
化学本质是蛋白质。

2、酶的6 大类：氧化还原酶，转移酶，水解酶，裂合酶，异构酶，连
接酶。

3、酶学对食品科学的重要性：
3.1、酶对食品加工和保藏的重要性：控制动植物原料中的酶，利用酶的催化活性进行生产活动；
3.2、酶对食品安全的重要性：酶的作用会产生毒素和有害物
质，酶的作用改善食品品质；
3.3、酶对食品营养的重要性3.4、酶对食品分析的重要性
3.5、酶与食品生物技术
4、酶生产方法：组织提取，微生物发酵，化学及生物合成，高新技
术的应用。

5、利用微生物产酶的优点：（1）、微生物种类多，酶种丰富，且菌
株易诱变，菌种多样。

（2）、微生物生长繁殖快，易提取酶，特别
是包外酶。

（3）、微生物培养基来源广泛、价格便宜。

（4）、可以采用微电脑等新技术，控制酶发酵生产过程，生产可连续化、自动化，经济效益高。

（5）、可以利用以基因工程为主的现代分子生物学技术，选育菌种、增加酶产率和开发新酶种。

6、培养基营养成分：它是微生物发酵产酶的原料，主要是碳源、氮
源、其次是无机盐、生长因子和产酶促进剂等。

7、酶生产发酵影响因素（液体深层发酵的工艺控制）：（1）温度
对产酶的影响。

（2）PH对产酶的影响。

（3）通风量对产酶的影
响。

（4）搅拌的影响。

（5）泡沫的影响。

（6）湿度。

8、生物组织的破碎方法：机械勾浆法，超声波法，渗透压法，冻融
法，化学破碎法，酶消化法。

9、酶的纯化的分离方法分类：酶和杂蛋白的性质差异大体有以下几个
方面，它们的分离方法可根据这个基础分为：（1）据分子大小而
设计的方法。

（2）据溶解度大小的分离方法。

（3）按分子所带正
负电荷的多少分离的方法。

（4）按稳定性差异建立的
分离方法。

（5）按亲和作用的差异建立的分离方法。

10、酶的剂型：液体酶制剂，固体粗酶制剂，纯酶制剂，固定化酶制剂。

11、酶活性中心研究方法：化学修饰法，动力学分析法，X —射线衍射
法，蛋白质工程，非特异性共价修饰，亲和标记。

12、酶的催化作用机制：（酶催化作用的本质）：降低反应活化能。

（包括）中间产物学说、诱导契合学说，邻近效应和定向效应，亲
和催化作用，微环境影响。

13、测定酶活力常用的方法：分光光度法，荧光法，同位素法，电化学
法，其他方法。

14、Km的应用价值：Km是酶的一个特征性常数（与酶本身性质有关与酶
浓度无关，判断酶与底物亲和力的大小）。

（意义）：鉴别酶的最适底物，判断在细胞内酶的活性是否受底物抑制，确定酶催化的优势方向（Km小的方向就是酶的优势方向），确定代谢过程的限速步骤，同工酶的发现，确定抑制剂的反应类型，评价与选用药用酶的依据。

15、米氏方程：V= Vm[S]
Km +[ S]
16、抑制剂对酶促反应的影响（抑制作用类型）：
16.1、不可逆的抑制作用（包括）选择性抑制，非选择性抑制：抑制
剂与酶的必须基团以牢固的共价键结合，使酶丧失活性，不能用透析超滤等物理方法除去抑制剂使酶恢复活性。

16.2、可逆的抑制作用：抑制剂与酶以非共价键的形式结合而引起酶
活力降低或丧失，但是能用透析、超滤等物理方法除去抑制剂而使酶失活；（据可逆抑制剂与底物的关系，可分为）竞争性抑制，非竞争性抑制，反竞争性抑制。

17、酶原激活原理：肠激酶或胰蛋白酶的激活过程，酶原变成酶失去六
个氨基酸。

18、固定化酶的优点：（1）可反复使用。

（2）不溶于水，易于产物分
离。

（3）稳定性好。

（4）可长期使用，并可预测衰变的速度。

（5）研究酶动力学的良好模型。

19、固定化方法：吸附法，包埋法，共价键结合法，交联法，载体结合
法。

（详细方法）
20、固定化活细胞特点：（优越性）：（1）降低成本，省去酶的分离纯
化工作；（2）既可作为单一酶，也可作为复合酶系完成部分代谢过程；（3）酶的稳定性更高，对污染的抵抗力更强；（4）细胞生长停滞时间短，细胞多，反应快。

（局限性）：（1）细胞内多种酶的存在，会形成不需要的副产物；（2）细胞膜、细胞壁和载体都存
在着扩散限制作用。

21、酶反应器的类型：均相酶反应器（游离酶）：（包括）批量式搅拌
桶反应器，超滤膜反应器；非均相酶反应器（固定化酶）：（包
括）连续流搅拌桶反应器，填充床反应器，流化床反应器，连续搅拌桶—超滤，循环式反应器。

22、膜式反应器的特点：（优点）：（1）反应转化率不受化学平衡转化
率的限制；（2）实现连续操作，提高复杂反应的选择性；（3）使
酶在类似生物膜的环境中发挥作用；（4）实现对流传质代替自由扩散，强化了传质速率，提高了反应速率；（5）简化工艺流程和操作步骤，降低生产成本；（6）避免了乳化和破乳等问题。

（存在问
题）：（1）酶分子和小分子激活剂泄露损失，增加成本；（2）酶
在膜表面的随机吸附，降低或破坏酶的催化活性；（3）因湍流等
原因而发生剪切失活；（4）产物分子聚集，降低了生产效率；
（5）浓差极化和膜污染使酶膜反应器的传质速率和生产能力急剧下
降。

23、蛋白酶的分类：（1）微生物蛋白按作用最适PH 分为：酸性蛋白
酶，中性蛋白酶，碱性蛋白酶；（2）按活性中心分：丝氨酸蛋白
酶，巯基蛋白酶，金属蛋白酶，羧基蛋白酶；（3）蛋白酶按作用
分：内肽酶，外肽酶（来源：胃蛋白酶，胰蛋白酶，木瓜蛋白酶，细菌和霉菌蛋白酶）。

24、酶促褐变原理及方程：（1）酶促褐变原理：多酚氧化酶的催化作
用促使褐变；（2）多酚氧化酶催化的反应：A ：一元酚羟基化合物生成相邻的邻二羟基化合物；B :邻二酚氧化，生成邻。