第一章绪论生物化学：简单来讲，研究生物体内物质组成(化学本质）和化学变化规律的学科。

生物化学的研究内容：生物分子的结构与功能（静态生化）；物质代谢及其调节（动态生化）；生命物质的结构与功能的关系及环境对机体代谢的影响（功能生化）。

第二章糖类化学一、糖的定义及分类糖类是一类多羟基醛（或酮），或通过水解能产生这些多羟基醛或多羟基酮的物质。

糖类分类：（大体分为简单糖和复合糖）单糖：基本单位，自身不能被水解成更简单的糖类物质。

最简单的多羟基醛或多羟基酮的化合物。

Eg:半乳糖寡糖：2～10个单糖分子缩合而成，水解后可得到几分子单糖。

Eg:乳糖多糖：由许多单糖分子缩合而成。

如果单糖分子相同就称为同聚多糖或均一多糖；由不同种类单糖缩合而成的多糖为杂多糖或不均一多糖。

复合糖：是指糖和非糖物质共价结合而成的复合物，分布广泛，功能多样，具有代表性的有糖蛋白或蛋白聚糖，糖脂或脂多糖。

二单糖1、单糖的构型：在糖的化学中，采用D/L法标记单糖的构型。

单糖构型的确定以甘油醛为标准。

距羰基最远的手性碳与D-(+)-甘油醛的手性碳构型相同时，为D型；与L-(-)-甘油醛构型相同时，为L型。

2、对映异构体：互为镜像的旋光异构体。

如：D-Glu与L-Glu3、旋光异构现象：不对称分子中原子或原子团在空间的不同排布对平面偏振光的偏正面发生不同影响所引起的异构现象。

4、差向异构体：具有两个以上不对称碳原子的的分子中仅一个不对称碳原子上的羟基排布方式不同。

如：葡萄糖与甘露糖；葡萄糖与半乳糖。

5、环状结构异构体的规定：根据半缩醛羟基与决定直链DL构型的手性碳上羟基处于同侧为α，异侧为β。

（只在羰基碳原子上构型不同的同分异构体）6、还原糖：能还原Fehling试剂或Tollens试剂的糖叫还原糖。

分子结构中含有还原性基团（如游离醛基半缩醛羟基或游离羰基）的糖，还原糖是指具有还原性的糖类，叫还原糖。

1)单糖和寡糖的游离羰基，有还原性。

2)以开链结构存在的单糖中除了二羟丙酮外均具有游离羰基。

3)环式结构可通过与开链结构之间的平衡转化为后者，有半缩醛羟基的为还原糖。

4)非还原性双糖相当于由两个单糖的半缩醛羟基失水而成的，两个单糖都成为苷，这样的双糖没有变旋现象和还原性。

如：蔗糖）7、糖含量的测定：蒽酮测糖。

三寡糖麦芽糖：两分子葡萄糖通过α-1，4-糖苷键连接而成纤维二糖：两分子葡糖糖通过β-1，4-糖苷键连接乳糖：一分子葡萄糖和一分子β半乳糖通过β-1，4-糖苷键连接而成蔗糖：一分子葡糖糖和一分子果糖通过脱水缩合而成常见单糖和寡糖的结构：葡萄糖、甘露糖、半乳糖、核糖；麦芽糖、蔗糖、乳糖。

四多糖：同聚多糖及杂聚多糖同聚多糖：（均有旋光性，但无还原性，都是葡聚物，只是形成的糖苷键不同。

）淀粉：直链淀粉是葡萄糖以α-1，4糖苷键结合成的链状化合物，可被α-淀粉酶水解为麦芽糖。

支链淀粉葡萄糖分子间除以α-1，4糖苷键相连外，还有以α-1，6糖苷键相连的。

支链淀粉带有分支，大约相隔11-12个葡萄糖单位有一个分支，支链平均长度为24-32个葡萄糖残基。

一个直链淀粉有两个末端：一端由于有游离的半缩醛羟基，具有还原性，称为还原端；另一端为非还原端。

支链淀粉有一个还原端，有n+1个非还原端。

直链淀粉遇碘变蓝色；支链淀粉遇碘变红色。

降解在非还原端。

糖原：糖原也是由葡萄糖组成的，结构与支链淀粉相似，但分支程度比支链淀粉要高。

每隔3-5个葡萄糖基就有一个分支，支链一般10-14个葡萄糖单位。

碘染呈红色。

纤维素：纤维素与直链淀粉相似，是没有分支的链状分子；连接葡萄糖单位的是β（1→4）糖苷键，它不卷成螺旋状。

8000个单糖左右。

碘染不显色。

五、复合糖类糖蛋白：由比较短的、往往是有分支的寡糖链与蛋白质以共价键相连的缩合物。

糖脂：由糖和脂质部分组成的，糖给予分子以“亲水极”。

可分为甘油糖脂和鞘糖脂两类。

第三章脂类和生物膜化学一、脂类：由脂肪酸与醇作用所形成的酯类及其衍生物。

特点：不溶于水，溶于乙醚，三氯甲烷、苯等有机溶剂。

脂类的分类：甘油+脂肪酸---三酰甘油（TG）单纯甘油酯混合甘油酯二、乳化作用：油脂在乳化剂作用下，可变成很细小的颗粒，均匀分散在水中而形成稳定的乳状液，乳化作用。

（肥皂去污是脂肪的乳化作用）三、类脂包括磷脂和胆固醇1、甘油磷脂类组成：磷酸化的头部 + 三碳的甘油骨架 + 两条脂肪酸链2、生物膜的基本结构胆固醇对生物膜的生理作用：调节膜的流动性，增加膜的稳定性，降低水溶性物质的通透性。

第四章蛋白质化学1、蛋白质：由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物。

各种蛋白质含氮元素量恒定，平均为16％， N为蛋白质的特征性元素。

定氮法：100克样品中蛋白质的含量(g%) = 每克样品含氮克数× 6.25×1002、蛋白质的分类：按形状可分为球状蛋白和纤维状蛋白按组成可分为简单蛋白质和结合蛋白质3、氨基酸：是含有氨基的羧酸，即羧酸的α-碳原子上的一个氢原子被氨基取代而生成的化合物。

除甘氨酸外，氨基酸都有旋光活性。

4、记忆氨基酸的三字符及结构式，知道常见的氨基酸属于的类别。

①极性带正电氨基酸（碱性氨基酸）；His、Arg、Lys②极性带负电氨基酸（酸性氨基酸）；Glu、Asp③极性不带电氨基酸；④非极性氨基酸。

几种特殊氨基酸：含芳香族：Phe、Tyr 、Trp （在280处有明显吸收）含羟基：Ser、Thr、Tyr Pro：为环状亚氨基酸含酰基：Asn、Gln Cys：可形成二硫键含巯基：Cys Gly：无手性碳原子5、氨基酸的性质1）在溶液、晶体及反应中，氨基酸常以两性离子形式存在。

（既可接受质子，也可给出质子）2）等电点pI：氨基酸在溶液中净电荷为零时的pH值(偶极离子--净电荷为零)（由于静电作用，等电点时，氨基酸的溶解度最小，容易沉淀）3)氨基酸具有旋光性（除甘氨酸），立体异构体：L、D型，天然只存在L型异构体。

4)茚三酮反应：氨基酸的定性定量分析。

6、肽：氨基酸通过肽键连接形成的链状化合物。

（肽和氨基酸的区别在于：离子化程度）肽键：是由一个氨基酸的a-羧基与另一个氨基酸的a-氨基脱水缩合而形成的化学键寡肽多肽氨基酸残基氨基末端羧基末端7、蛋白质的结构与功能1）一级结构：多肽链中氨基酸的排列顺序。

多肽链数目；每条链中氨基酸的数目、种类及排列顺序；链间或链内键的位置和数目。

其中最重要的是多肽链的氨基酸顺序，一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。

维持一级结构的化学键：共价键、肽键、二硫键。

2）二级结构：多肽链借助氢键排列成沿一个方向具有周期性结构的构象。

如α-螺旋、β-折叠片段。

二级结构不涉及氨基酸的残基的侧链构象。

α-螺旋要点:①多肽链主链围绕中心轴形成右手螺旋，侧链伸向螺旋外侧。

②每圈螺旋含3.6个氨基酸，螺距为0.54nm。

③每个肽键的亚氨基氢和前面第四个肽键的羰基氧形成的氢键保持螺旋稳定。

氢键与螺旋长轴基本平行。

β-折叠要点：①多肽链充分伸展，相邻肽单元之间折叠成锯齿状结构，侧链位于锯齿结构的上下方。

②两链间可顺向平行，也可反向平行。

反向平行更为稳定。

③两链间的肽键之间形成氢键，以稳固β-折叠结构。

氢键与长轴垂直。

α-螺旋与α-折叠的本质区别：链内氢键和链间氢键的差别。

影响二级结构形成的因素：α-螺旋：氨基酸侧链所带电荷、大小及形状，脯氨酸为其终结者。

β -折叠形成条件：要求氨基酸侧链较小。

α-螺旋与β-折叠的互变。

3）三级结构：多肽链借助各种次级键盘绕成特定的不规则球状结构的构象。

整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。

即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。

生物活性的特征构象。

稳定存在的作用力：疏水作用力1 三级结构是指多肽链中所有原子和基因的构象。

它是在二级结构的基础上进一步盘曲折叠形成的，包括所有主链和侧链的结构，不包括肽链的相互作用关系。

2 三级结构多肽链的盘曲折叠是分子中各氨基酸残基的侧链相互作用来维持的。

3 二硫键是维持三级结构的唯一的一种共价键，能把肽链的不同区段牢固地连接在一起，而疏水性较强的氨基酸则借疏水力和范德华力聚集成紧密的疏水核，有极性的残基以氢键和盐键相结合。

非共价键虽然微弱，但数目庞大，是维持三级结构的主要力量。

4 水溶性蛋白中，极性基团分布在外侧，与水形成氢键，使蛋白溶于水。

5 三级结构是蛋白中发挥生物活性所必需的，但不是蛋白中具有活性的充分条件。

6 较大蛋白的三级结构往往由几个相对独立的三维实体构成，这些三维实体称为结构域。

结构域是在三级结构与超二级结构之间的一个组织层次。

4）四级结构：寡聚蛋白中个亚基之间排布上的相互关系或结合方式。

亚基：蛋白质分子中每条具独立三级结构的多肽链称为。

亚基单独存在时没有生物活性，只有聚合成四级结构才具有完整的生物活性。

四级结构涉及亚基的种类和数目以及各亚基在分子中的空间排布，包括亚基间的接触位点和相互作用关系，而不包括亚基本身的构象。

维持四级结构的化学键，主要是疏水作用力，还有氢键、离子键、范德华力。

结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行其功能，称为结构域。

模体：蛋白质分子中，二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个具有特殊功能的空间构象。

最简单的具有四级结构的蛋白质是血红蛋白。

5）一级结构→空间构象→功能8、蛋白质的性质变构现象:指一个蛋白质与其配体(或其它蛋白)结合后，引起蛋白质的构象发生改变，并伴随其活性发生改变，以适应生理功能的需要。

协同效应:一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一亚基与配体的结合。

如血红蛋白与氧结合的效应。

蛋白质变性的本质：破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构蛋白质胶体稳定的因素：水化层：亲水基团作用，与水分子结合。

带电层：可解离基团在一定pH下解离产生。

盐析：在蛋白质溶液中加入大量中性盐，使蛋白质沉淀析出的作用。

（常用硫酸铵）原理：中性盐既中和了蛋白质所带的电荷，又破坏了其水膜。

即破坏了蛋白质的水化层和带电层。

9、分离纯化及测定凝胶过滤---相对分子质量不同四蛋白质的理化性质：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。

在不含任何盐的纯水中进行蛋白质等电点测定时，所得的等电点为等离子点。

蛋白质胶体稳定的因素：水化层：亲水基团作用，与水分子结合；带电层：可解离基团在一定pH下解离产生。

盐析：由于在蛋白质溶液中加入大量中性盐，使蛋白质沉淀析出的作用。

常用硫酸铵进行盐析。

原理：中性盐既中和了蛋白质所带的电荷，又破坏了其水膜，即破坏了蛋白质的两个稳定因素。

盐溶：在蛋白质水溶液中，加入少量的中性盐，如硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等，会增加蛋白质分子表面的电荷，增强蛋白质分子与水分子的作用，从而使蛋白质在水溶液中的溶解度增大。