缬氨酸 valine
Val V 5.96
亮氨酸 leucine Leu L 5.98
异亮氨酸 isoleucine Ile I 6.02
苯丙氨酸 phenylalanine Phe F 5.48
脯氨酸 proline
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Pro P 6.30
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2.不解离的极性AA 8种 AA的R侧链是带有极性的羟基、巯基或酰胺 基团，故有亲水性，但不解离.
构型（configuration）是指光学活性不对称的一 种特定的立体结构. 例如氨基酸从 D型 L型，共 价键的变化。
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维持和稳定蛋白质分子构象的作用力有：
氢键 疏水作用力 范德华力 离子键 二硫键 配位键
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以上20种由基因编码的AA称为编码氨基酸。
在蛋白质分子中还有非编码氨基酸— 是在蛋白质生物合成后经乙酰化、磷酸化、羟基化或甲 基化等修饰形成的。如：
广泛存在于Pr中的丝氨酸、苏氨酸或酪氨酸的磷酸化，在细 胞 信号传递系统中起重要作用; 胶原中的羟脯氨酸和羟赖氨酸; 钙调素中的三甲基赖氨酸; 凝血酶原中谷氨酸的γ-羧化; 某些蛋白质NБайду номын сангаас端氨基酸的乙酰化或C-端氨基酸的酰胺化； 更多的蛋白质中AA的糖基化或脂质化，使其亲水或疏水性增大。
带正电荷的碱性AA残基常与带负电荷的酸性AA
的残基形成盐编辑键版p。pt 幻灯片 89
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几个特殊的氨基酸
脯氨酸:（亚氨基酸）
由于其氨基与侧链C原子结合成环，具有固定的构型，在 蛋白质肽链中有很强的链形成一个转角而改变主链方向， 同时由于环的存在而具有空间障碍，对蛋白质二级结构形 成有破坏性作用，但仍能出现在这些结构的末端或弯曲部 位，因而常暴露于分子表面。
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第二节 稳定蛋白质构象的作用力
任何一个蛋白质分子，在其天然状态或活性形 式下，都具有独特而稳定的构象。
构象是蛋白质分子在结构上的一个最显著的特 征。
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构象*（Conformation）: 又称之为三维结构、立体结构，空间结构或高级结 构等.是指分子内各原子或基团之间的相互立体关系。 构象的改变，是由于单键的旋转而产生的，它不需 有共价键的变化，仅涉及到氢键等次级键的改变。
碱性AA （共3种） 特点： R基都含有碱性基团。
胍 基
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咪 唑 基
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酸性及碱性AA不仅带电荷，且极性较强。在蛋白质分子 中，常出现在分子表面，与环境中的水分子结全而使 蛋白质具有亲水性质，尤其是碱性氨基酸的侧链较长， 柔性较大，在介质中摆动，可增强其溶解度，同时也 易作为多种酶的催化对象。
天冬酰胺 asparagine Asn N 5.41
谷氨酰胺 glutamine Gln Q 5.65
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3·解离的极性AA 5种
AA的R侧链可解离而带负电荷，又称酸性AA，有2种; AA的R侧链可解离而带正电荷，又称碱性AA，有3种。
存在部位：蛋白质分子的表面，与环境中水分子形成 氢键。
一种构型必须有共价键断裂才能形成另一种构型。
*组成蛋白质的α -氨基酸多是L-构型。
D-构型氨基酸：主要存在于某些抗生素和个别植物的生物碱 5
中。
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天然pr中的AA通常为L-型；
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根据2O种基本氨基酸的R基（侧链）不同，可分为:
⑴非极性疏水AA 7种 ⑵不解离的极性AA（或极性中性AA) 8种
⑶解离的极性AA
酸性AA 2种 碱性AA 3种
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1·非极性疏水AA 7种： AA的R基是脂肪烃或芳香烃;烃链越长疏水性越大。
存在部位：常因相互疏水作用而处于球状蛋白内部 或生物膜的跨膜双脂层中。
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1. 非极性疏水性氨基酸 甘氨酸 glycine Gly G 5.97
丙氨酸 alanine Ala A 6.00
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2. 极性中性氨基酸
色氨酸 tryptophan Try W 5.89
丝氨酸 serine
Ser S 5.68
苏氨酸 threonine Thr T 5.60 酪氨酸 tyrosine Try Y 5.66 半胱氨酸 cysteine Cys C 5.07 蛋氨酸 methionine Met M 5.74
蛋白质由氨基酸（amino acid,AA)组成。 自然界的氨基酸有300余种. 由基因编码的氨基酸仅有20种。
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20种基本氨基酸结构的共同特征是:
（1） AA结构通式：
COO-
NH3+ Cα
H
R AA侧链
（2） 除甘氨酸（Gly）外， 均属L－α－AA.
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立体构型：
两种构型互为对映体；
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3. 酸性氨基酸 4. 碱性氨基酸
天冬氨酸 aspartic acid Asp D 2.97 谷氨酸 glutamic acid Glu E 3.22
赖氨酸
lysine
Lys K 9.74
精氨酸 arginine Arg R 10.76
组氨酸 histidine His H 7.59
二硫键是参与一级结构也是形成高级结构的重要化学键，
对蛋白质折叠和高级结构的形成与维
持十分重要。
烫发和发型保持，主要原理是操纵 毛发角蛋白二硫键的还原和再氧化， 即二硫键的断开和重新键合 。
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酸性AA（共2种）特点：
除α－C上有一个羧基 （COO-)
外，它们的R基上都还具有 一
个羧基.
第1章
蛋白质的结构与功能
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蛋白质是细胞组分中含量最丰富、功能最多的 生物大分子，占人体干重的45%。一个细胞可能 含上万种蛋白质，每种蛋白质发挥不同的功能。
各种蛋白质功能的多样性是由其复杂的分子结 构决定的。只有在深入了解蛋白质结构的基础上 才能真正了解蛋白质的功能。
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第一节 组成蛋白质的氨基酸
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几个特殊的氨基酸
巯基易形成带有二硫键的胱氨酸，在蛋白质的构 象形成中具有重要意义。同时巯基还能与金属离 子结合，埋藏在分子内部，开成motif结构。
·半胱氨酸
胱氨酸
2个 Cys
胱 氨 酸
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与氨基酸的氨基氮原子之间形成的稳定共价键不同，二硫 容易被还原而断裂，断裂后可再次氧化重新形成二硫键， 因而是可以动态变化的化学键。