生物学的基本概念和方法生物学是研究生命的科学，研究生物的结构、功能、繁殖、生物之间及其与周围非生命环境之间的相互影响。

我们能够确定生物学的几个基本概念。

1．生命是高度有序的。

在分子水平上，组成生命有机体的化学物质比构成大多数非生命系统的化学物质要复杂得多，而且更加高度有序。

反映在生物体有序的结构和功能的。

所有生物含有非常相似的化合物种类，而且构成生物机体的化合物与构成非生命环境的不同。

2．生物的基本单位是细胞。

大多数细胞如此的小，我们必须借助于显微镜才能看到。

诸如细菌、原生生物等许多小生物是由一个细胞组成的。

而禾本科植物和动物等较大的生物有多达数亿个细胞。

每个细胞里都有一些分离的、高度有序的生命物质组成的生化工厂。

细胞吸收养分和能量，并利用他们生存、生长、对环境的变化产生反应，最终繁殖，直至形成两个新的细胞。

因此，细胞是生物的结构、功能及繁殖单位。

3．生物利用从环境中获取能量来维持和提高有序性。

大多生物直接或间接地依赖于太阳的能量。

绿色植物利用太阳能制造养分，来满足植物自身的需要；植物随后被食用植物的动物所利用，最终又被吃这些动物的动物所利用。

所有的生物从他们的食物中获取能量，构建自身、生长、繁殖。

4．生物对环境作出积极反应。

大多动物通过采用某种行为，如探险、逃跑、甚至卷成球，对环境的变化作出迅速地反应。

植物的反应慢得多，但仍是主动（积极）的：茎和叶向光弯曲，根向下生长。

生物对环境刺激的反应是普遍的。

5．生物的发育。

万物都随着时间变化着，而生物的变化尤为复杂，称为发育。

非生命的晶体因添加了相同或相近的单位而增大，但植物或动物发育成新的结构，如叶片或牙齿，与长出他们的部位有着化学和结构的差异。

6．生物可自我繁殖。

新的生物——细菌、原生生物、动物、植物和真菌只能由其他相近生物繁殖而来的，新的细胞仅来源于其他细胞的分裂。

7．每个生物生存、发育和繁殖所需的信息在生物体内是分离的，并可传递给后代。

此信息包含在生物的遗传物质——染色体和基因中，从而限定了生物发育、结构、功能和对环境反应可能的范围。

生物体把遗传信息传给了后代，这就是为什么后代象他们的父母。

然而，遗传信息多少有些不同，所以父母和后代通常相似而不完全相同。

8．生物进化并适应于他们的环境。

今天的生物由远古的生命形式，通过遗传和变异进化而来。

进化使得生物及其组分很好地适应了他们地生活方式。

鱼类、蚯蚓和青蛙都是如此建造，以至于我们仅靠检查就能大概推测他们是如何生存的。

生物对环境的适应性是进化的结果。

科学家如何有效地探索生命实质，并发现大量基本的事实呢？产生如此精确结果的思维方式又是怎样的呢？科学的方法是根据因果关系，形式化地回答自然界的问题。

尽管科学家的实际工作方式有很多，但一般地说，科学方法有三个主要步骤。

第一步是收集观察结果，观察可依靠感觉器官——视觉、听觉、味觉、嗅觉和触觉；也可借助可扩展感觉的特殊设备如显微镜间接地观察。

经过实践，我们能够熟练地进行系统观察。

这就意谓着可把一种或几种官能集中到环境中的某个特殊目标或事件，同时从中去除与我们注意的目标或事件无关的“背景燥音”。

第二步，科学家构思假说，即对所观察到的现象的解释。

第三步是实验，进行设计实验来验证一个或多个假说在不同程度上很可能是错的。

假说是对一个观察的暂时解释。

没有一个科学家能够提出一个观点，并要求人们相信它是真理，而没有任何疑问。

在科学上，没有绝对的正确，仅是就所观察的现象和现有的实验而言，某观点正确的可能性较大。

是悬而未决的判断，而不是最终的判断。

这就是说，如果一个假说与手上的观察结果一致，我们就说它暂时是正确的。

你不会听到，也不该听到某位科学家说：“没有其他解释”；你更可能听到这样的话“基于现有的知识，此解释在目前是最好的”。

一旦有大量令人信服的证据，假说便成为学说或理论：即构成进一步研究的参照系的一系列相关观点。

在科学上，词“理论”是不能被轻易使用的。

它只能用于高度可信的假说。

通过实验验证假说是科学研究的核心。

必须设计实验以使其结果尽人类智慧所能的明确。

出于此原因，实验包括对照组和实验组。

两者的差异仅在你所关注的因素。

收集和组织实验结果是生物研究的一必需过程。

采用数据图表来组织和显示分析的信息；在说明模型的趋势时，图尤其有效。

数据分析不象收集和组织信息那样机械，而更需理性。

经常需要统计检验来确定实验组数据和对照组数据间的显著性，或者差异仅出于偶然。

如果有异议说差异仅是偶然，那么就会有争议说那个单独的变量是无效的。

对实验结果的概括需要仔细和客观地分析收集的数据。

通常，经验证的假说是在所得结论的基础上被接受或反驳。

最后的陈述要写出获得了什么新的见解。

在一段时间内出现相同的数据的话，便会注意到明显的趋势。

往往还会进一步提出问题和假说试图引导对问题的进一步研究。

酶一杯糖，如果不动它放置二十年都不会有什么变化，但如果把杯中糖的一部分放到你的嘴里，它将迅速地发生化学变化。

你的细胞分泌出的酶决定了变化的速率。

酶是具有巨大催化能力的蛋白质，这就是说酶大大地提高了特定反应达到平衡的速度。

酶不能使原本自身不能进行的反应发生，它只能使本身能进行的反应加速，通常至少加快一百万倍。

并且酶不断重复着加速反应，其分子不会在反应中被消耗。

同样，酶对它将催化哪些反应以及它将与哪些称为底物的反应物起作用都有强的选择性。

例如：凝血酶只能催化特定两个氨基酸之间肽键的断裂：精氨酸——甘氨酸。

为什么酶对特定底物的偏爱如此重要呢？如果我们把代谢途径想象为通过一个细胞的化学通道，那么酶就象交叉路口的滑道和沿着某一路线的交通灯。

酶仅容许特定的底物进入反应特定的序列中，并使底物通过此序列。

对不同途径酶的控制使得细胞指挥营养、结构物质、废物、激素等等按照有序的方式流动。

当你吃了太多的糖，你肝脏细胞的酶就把多余的糖先转化成葡萄糖，再转化成糖原或脂肪。

当你的肌体用掉葡萄糖需要补充时，酶便把糖原分解成葡萄糖亚单位，这个过程中，称为胰高血糖素的激素控制着酶的活性，它刺激糖原降解途径中的关键酶，同时抑制了催化糖原形成的酶。

酶的结构大多数酶是球形的，至少有一面折叠成裂缝状，在这个称为活化位点裂缝中，一特定的反应被催化。

当底物与裂缝契合，便形成了酶—底物复合体，此复合物是短命的，部分原因是连接他们的是弱键。

早在1890，Emil Fischer提出酶表面某些区的形状与他们的底物凹和，就象一把锁与他的钥匙那样精确的匹配。

即使现在已发现这种匹配并不严格，但此比喻仍然有用。

Daniel Koshland 于1973年首次提出，活化位点在与底物反应时发生着变化。

根据Koshland的诱导契合模式，一活化位点与底物接触，几乎契合但不完全，这就是说他们之间的结合力不足够的强，即使如此，相互之间的力足以诱导活化位点的结构变化，并扭曲结合的底物，以使位点和底物完全的彼此互补。

酶的功能活化能酶是如何提高反应速度的呢？我们可以先看一个简单的事实：任何要发生的反应，反应物分子必须以最少的能量相互碰撞，能量的大小就象分子必须被推动越过的山的高度。

考虑一下H2和O2分子，他们凭自己的力量并不能发生反应，当他们吸收足够的能量（比如来自电火花）时，便有足够的力量相互碰撞到达山顶。

在山顶，反应物处于活化的中间状态，称之为“过渡态”。

此时反应自发地进行，就象被推到山顶的圆石自动滚下山一样。

对于任何反应而言，把一摩尔分子的反应物带到过渡态所需的最少能量就称为活化能。

一个酶是如何通过降低所需的活化能来提高一特定反应的速率的呢？活化位点上弱但广延的键使底物处在适当的位置，遥控促进反应。

（而反应物的碰撞方向随机，因此互相吸引的化学基团不可能接触，反应将不会发生。

）底物浓度的影响记住酶降低的是反应物和产物分子的能量峰。

这就是说，酶不但使反应物更容易到达山顶转化为产物，而且也使产物更容易到达山顶恢复到反应物形式。

反应到底往哪个方向，部分要取决反应物和产物分子的相对浓度，部分取决于平衡常数。

温度和PH的影响大多酶不能忍受高温。

酶的活性随着周围环境温度的升高而增大，直到某一温度达到最大速率（温度因不同酶而异），超过这个温度，反应速率迅速下降。

多余的热能使保持酶分子三维形状的弱键断裂，酶变性，活性中心被改变，最终导致底物不能结合到活性中心上。

即使短暂暴露在高温下都将破坏酶，从而影响代谢。

这就是高烧的结果之一，当人体温度达到44℃，一般会导致死亡。

同样，大多酶在环境为中性（PH7）或接近中性时最有效，PH过高过低，维持酶分子三维空间的氢键和其他弱吸引力被干扰，酶的功能便受到影响。

胃蛋白酶例外，他在极酸的胃液中起作用。

胰蛋白酶是另一个例外，他在小肠的偏碱性液中起作用。

酶活性的调节在一给定的时间内将形成多少产物分子？部分取决于能催化反应的酶分子数目，酶分子数可用几种途径加以控制。

能加快或降低酶分子的合成，并且已形成的酶活性能被暂时或永久的停止。

例如：某些可逆的抑制剂与底物竞争活性位点，胰中的胰蛋白酶抑制剂就是这样终止渗漏到不恰当地方的胰蛋白酶活性的，只要抑制剂已与活性位点结合，底物就束手无策。

另一个例子是，其他抑制剂与酶表面的某关键基团不可逆地结合，从而无法起催化作用。

代谢途径中的酶不是以相同的速度在起作用。

一个（或多个）催化最慢反应步骤的酶限制了整个反应的速度。

（途径中其他酶仅能依前一步反应所生成的底物多少来决定速度）。

代谢中这类“速度决定者”还行使调节酶的作用，因为他们的活性反应于化学信号不断地被微调。

是刺激限制性酶加速途径最终产物的生成，还是抑制限制性酶来终止最终产物的产生，完全取决于细胞的需要。

酶调节的一种机制叫别构控制。

别构酶除有一活性位点，还有一个或更多的调节位点，调节位点与特定的分子结合，并作为信号改变酶的活性。

通常“信号”是途径最终产物的一个分子，当生成的产物分子多于细胞可利用的，它便与别构酶结合并关闭它，这是反馈抑制，即通过增加产物来抑制导致增大的过程。

但更多的产物分子被用掉后，与酶分子结合的产物分子便脱离开，酶分子重新再起催化功能。

蛋白质纯化技术大多生物化学研究的主要内容是研究对象的纯化，因为如果要正确地得到他们的性质，必须使之勉于污染。

而一典型细胞中含有数千种不同的物质，其中许多在物理和化学性质上与其他细胞组分非常相似，所以纯化常常是非常困难的；并且我们感兴趣的物质可能是不稳定的，存在的量也较少。

往往要把含量少于组织干重0.1%的物质纯化到98%的纯度，这个数量级的纯化对大多合成化学家来说是不难的。

因此，没有什么奇怪的，我们对生物化学过程的理解基本上与我们纯化生物物质的能力相当。

在此总体介绍最常使用的分离、纯化技术和蛋白质的性质。

蛋白质的分离分离蛋白质的第一步是使之溶于溶液中，蛋白质常常必须从它所在的细胞解离出来，此步骤所选择的方法，取决于材料的机械性质及蛋白在细胞中的位置。