第一章蛋白质化学小结1蛋白质的生物学作用：功能蛋白、结构蛋白2蛋白质的组成（元素组成、化学组成）及蛋白质含量的测定3二十种氨基酸的结构、分类及名称（三字缩写符、单字缩写符）4氨基酸的重要理化性质：两性解离、茚三酮显色、与2,4-二硝基氟苯（DNFB）反应、与异硫氰酸苯酯（PITC）的反应5蛋白质的一级结构：肽、肽键、活性多肽及一级结构的测定6蛋白质的空间结构：二级结构单元（α-螺旋、β-折叠、β-转角、自由回转）、三级与四级结构（超二级结构、结构域、亚基）及结构与功能的关系、维持蛋白质分子结构的化学键7蛋白质的性质：大分子性质、蛋白质分子量的测定（离心法、凝胶过滤法、SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳法）、两性解离（等电点、电泳、离子交换）、胶体性质、蛋白质沉淀（可逆沉淀、不可逆沉淀）、蛋白质变性、紫外吸收及颜色反应8蛋白质的分类：按外形及组成分类思考题：第一次课1）蛋白质、氨基酸的定义。

2）蛋白质有哪些生物学功能？3）说明氨基酸的结构特点及组成蛋白质的氨基酸的特点。

4）写出人体所需的八种必需氨基酸。

第二次课1）什么是氨基酸的两性解离与等电点？2）氨基酸有哪些重要的呈色反应？3）何谓生物活性肽？举例说明。

4）了解蛋白质各级结构的定义及其主要的化学键。

第三次课1）解释蛋白质种类繁多的原因及具备生物功能的条件。

2）阐述蛋白质变性作用的定义、实在及影响因素。

第四次课1）蛋白质有哪些重要的化学反应？第二章核酸化学小结1、酸是遗传物质载体的证明和研究历史2、核酸的化学结构：戊糖、碱基（A、T、G、C、U），核苷、核苷酸及其衍生物的结构特点（原子编号）3、DNA的结构：一级结构（核酸序列及其表示、基因及基因组、序列测定）、二级结构（Watson －Crick双螺旋模型、Z－DNA）、结构维持的化学键4、RNA结构与功能：碱基组成特点、RNA的种类结构及功能5、核酸的性质：酸碱性、变性与复性、分子杂交思考题：第一次课1）什么是分子生物学的中心法则？2）说明DNA、RNA在化学组成、分子结构和生物功能方面的特点。

第二次课1）说明DNA的双螺旋结构特征。

2）什么是碱基互补原则？3）稳定双螺旋结构的化学键有哪些？第三次课1）阐述RNA的主要类型及其结构与生物功能。

2）何谓增色效应？利用该性质有什么作用？3）什么是核酸的变性作用？任何用简单的方法来测定其变性？4）说明核酸变性与降解的区别。

第三章脂类与生物膜小结1、脂类是构成细胞表面的重要组分；2、构成生物膜的脂类包括（甘油磷酸脂类、鞘脂类、固醇类），其共同特点是必须具备“双亲媒性”；3、细胞中的膜系统通称生物膜；4、生物膜的模型——流动镶嵌模型，其突出了膜的流动性和膜蛋白分布的不对称性；5、生物膜具备重要生物功能（物质传送、保护作用、信息传递、细胞识别、生物能的转换）。

思考题：1)构成生物膜的主要成分是什么？它们各有何作用？2）构成生物膜的脂类有哪些？它们的共同性质是什么？3）何谓生物膜？在结构上有何特点？它说明了什么样的实质？生物膜有何重要生理功能？第四章酶小结一、酶1.酶的概念2.酶催化作用的特点①共性②特性：条件温和、高效率、专一性、易变敏感性二、酶的化学本质及结构功能特点I.酶：单纯酶结合酶：全酶= 酶蛋白+ 辅因子II.酶的辅因子☐维生素和辅酶●维生素是机体维持正常生命活动所必不可少的一类小分子有机物质。

●维生素一般习惯分为脂溶性和水溶性两大类。

●辅酶是一类具有特殊化学结构和功能的化合物。

参与的酶促反应主要为氧化-还原反应或基团转移反应。

● 大多数辅酶的前体主要是水溶性 B 族维生素。

许多维生素的生理功能与辅酶的作用密切相关。

III. 酶结构与功能特点(1)活性中心：结合部位、催化部位、调控部位(2)必须基团(3)酶原和酶原的激活(4)同功酶三、酶的分类及命名四、酶作用的机制1.酶催化作用的本质：降低反应活化能2.酶催化作用的中间产（络合）物学说E + S ==== E-S P + E3.酶与底物结合形成中间络合物的方式：锁钥假说、诱导契合假说4. 使酶具有高效催化的因素● 临近定向效应● “张力”和“形变”● 酸碱催化● 共价催化五、酶促反应的速度及其影响因素1.底物浓度对酶促反应速度的影响☐ 米氏方程● 米氏常数Km 的意义:米氏常数是反应速度为最大值的一半时的底物浓度。

米氏常数的单位为mol/L 。

● Km 值表示酶与底物之间的亲和程度：Km 值大表示亲和程度小，酶的催化活性低; Km 值小表示亲和程度大,酶的催化活性高。

2.抑制剂对酶反应的影响☐ 抑制作用的类型：● 不可逆抑制作用● 可逆抑制作用a. 竞争性抑制b. 非竞争性抑制c. 反竞争性抑制3.激活剂对酶反应的影响：提高酶活力4.酶浓度对酶反应的影响:在一定条件下酶促反应的速度和酶浓度成正比。

V=Vmax [S]Km + [S]5.温度对酶反应的影响:最适温度6.pH对酶反应的影响：最适pH7.酶的别构（变构）效应☐别构酶的特点：●一般是寡聚酶●具有别构效应●反应速度和底物浓度关系不符合米曼方程双曲线8.固定化酶六、酶的分离纯化与酶活力测定1.酶的分离纯化①基本原则：提取过程中避免酶变性而失去活性②基本操作程序：a.选材b.抽提c.分离d.纯化③酶的制剂形式与保存2.酶活力的测定I.概念☐酶活力：又称为酶活性，一般把酶催化一定化学反应的能力称为酶活力，通常以在一定条件下酶所催化的化学反应速度来表示。

II.酶活力测定就是测定一定量的酶，在单位时间内产物(P)的生成（增加）量或底物（S）的消耗（减少）量。

即测定时确定三种量：①加入一定量的酶；②一定时间间隔；③物质的增减量。

III.测定酶活力常有以下几种方法●初速度法●平均速度法●动态连续测定法●快速反应追踪法☐测酶活所用的反应条件应该是最适条件☐酶活力测定方法：◆反应计时◆反应量的测定：根据被测定物质的物理化学性质通过定量分析法测定。

常用的方法有：光谱分析法、化学法和放射性化学法。

3.酶活力的表示方法及计算☐酶活力单位的基本定义为：规定条件（最适条件）下一定时间内催化完成一定化学反应量所需的酶量。

a.国际单位：“U” 和“Kat”b.习惯单位☐比活力：酶的比活力是每单位（一般是mg）蛋白质中的酶活力单位数（如：酶单位/mg蛋白）。

☐回收率=某纯化操作后的总活力/某纯化操作前的总活力思考题：1、什么是酶？它作为生物催化剂的特点有哪些？最主要特点是什么？2、何谓全酶？酶的辅助因素包括哪些？说明全酶各部分的作用。

3、酶的化学本质是什么？如何证明？4、解释酶活性部位、必需基团及二者之间的关系。

5、什么是酶的活性部位与别构部位？二者有何区别？6、什么是酶原的激活？其实质是什么？酶原的生物学意义？7、解释：同工酶、抗体酶、多酶体系、调节剂、酶的专一性8、说明酶催化作用的本质。

9、说明米氏方程及Km值的意义。

10、何谓竞争性和非竞争性抑制作用。

11、影响酶促反应的因素有哪些？简述其影响机理。

12、什么是酶活力、比活力？测定酶活力时应注意什么？13、酶的国际单位有几种表示方法？14、什么是固定化酶？有何优点？举例说明它在实际生产中的应用。

15、什么是别构酶？它的动力学方程的特点如何？第五章生物氧化小结1、生物氧化的概念与作用2、NADH，FADH2的彻底氧化3、呼吸链（电子传递链）组成与存在位点，作用机制，抑制剂4、磷酸化底物水平磷酸化，氧化磷酸化，ATP产生底数量与位置，解偶联剂思考题：1、说明生物体内H2O、CO2、A TP都的怎样生成?2、解释：生物氧化、呼吸链、细胞色素氧化酶、电子传递抑制剂。

3、生物体中典型的两条呼吸链是哪两条？它们每一次呼吸分别可产生多少摩尔的ATP？4、在呼吸链中，NAD+、FAD、CoQ及细胞色素类物质是如何行使传递H+和电子功能的？5、呼吸链中各传递体的排列顺序与规则如何？6、解释：底物水平磷酸化、电子传递体系磷酸化、磷氧比、电子传递抑制剂。

第六章糖代谢小结1、糖类的概念2、淀粉及其酶解（淀粉糊化，酶促水解）α－淀粉酶、β－淀粉酶、葡萄糖淀粉酶3. 葡萄糖酵解及厌氧发酵EMP、乳酸发酵、酒精发酵4. 葡萄糖的有氧代谢丙酮酸脱羧、TCA5. 戊糖途径（G-1-P脱氢，NADPH）6. 糖异生思考题：1、有机体中糖分解代谢的主要途径有几条？以哪条为供能代谢主流途径？2、什么是糖酵解？了解熟悉酵解过程的各步酶促反应。

3、说明葡萄糖至丙酮酸的代谢途径，在有氧与无氧条件下有何区别？4、说明三羧酸循环的生理意义。

5、计算比较1mol糖无氧酵解时和有氧氧化时各产生多少molATP？6、什么是磷酸戊糖途径？该途径代谢特点和生理意义如何？7、什么叫糖异生作用？其所需的前体有哪几类？8、说明蔗糖、淀粉合成的主要途径和原料。

第七章脂类代谢小结1、脂类概述：脂肪与类脂，脂肪酸（饱和，不饱和，必需）2、脂肪的分解：脂肪酸的β－氧化，酮体3、脂肪的合成思考题：1、脂肪是如何分解和合成的？2、脂肪酸的氧化的三个阶段是什么？3、简述脂肪酸的β-氧化的过程、实质、要点；它在什么部位进行？直接产物是什么？主要真对何种脂肪酸？4、脂肪酸除β-氧化途径外，还有哪些氧化途径？它们有何应用？5、什么是脂肪酸的β-氧化？1mol硬脂酸（18碳）彻底氧化可净生成多少mol ATP？6、合成脂肪酸的原料是什么？直接合成的最高产物是多少碳酸？体内贮存脂肪的重要途径是哪条？第八章蛋白质降解及氨基酸代谢思考题：1、胃肠道中蛋白质是如何降解的?2、何谓氨基酸代谢库？3、氨基酸脱氨作用有几种方式？各种方式的反应机理是什么？4、在氨基酸生物合成中，哪些氨基酸与三羧酸循环中间产物有关？哪些氨基酸与糖酵解和戊糖磷酸途径有直接联系？第九章蛋白质的生物合成思考题：1、蛋白质生物合成体系包括哪些物质？2、说明主要RNA在蛋白质合成中的作用？3、解释：翻译、三联密码、反密码子。

4、遗传密码有何特点？5、蛋白质生物合成包括哪几个阶段？6、翻译后的加工方式有哪些？第十章物质代谢的联系与调节思考题：1、哪些化合物是联系糖、脂类、蛋白质和核酸代谢的重要物质？为什么？2、物质代谢的调节存在几个水平？以哪个水平为基础？其根本的作用点在哪里？3、什么是共价修饰调节？。