第一章蛋白质的结构与功能一、填空题：1、不同蛋白质的含量颇为相近，平均含量为____%。
2、蛋白质中存在种氨基酸，除了氨基酸外，其余氨基酸的α-碳原子上都有一个自由的基及一个自由的基。
3、在构成蛋白质的二十种基本氨基酸中，能形成二硫键的氨基酸是，分子量最小的氨基酸是，含有亚氨基的氨基酸是。
4、蛋白质具有两性电离性质，大多数在酸性溶液中带电荷，在碱性溶液中带负电荷。
当蛋白质处在某一pH值溶液中时，它所带的正负电荷数，此时的蛋白质成为，该溶液的pH值称为蛋白质的________。
5、蛋白质的一级结构是指在蛋白质多肽链中的。
6、在蛋白质分子中，一个氨基酸的α碳原子上的与另一个氨基酸α碳原子上的_______脱去一分子水形成的键叫，它是蛋白质分子中的基本结构键。
7、一个四肽Lys-Val-His-Arg在pH=7溶液中进行电泳，它将向极方向移动。
8、蛋白质在280nm处有最大吸收峰，这是由于蛋白质分子中存在、和残基的缘故。
9、α—螺旋和β—折叠结构属于蛋白质的级结构，稳定其结构的作用力是。
10、丝氨酸、苏氨酸及酪氨酸的极性是由侧链基团的基提供的；天冬酰胺和谷氨酰胺的极性是由其引起的，而半胱氨酸的极性则是因为含的缘故。
11、蛋白质颗粒表面的和是蛋白质亲水胶体稳定的两个因素。
12、蛋白质变性主要是因为破坏了维持和稳定其空间构象的各种键，使天然蛋白质原有的与性质改变。
13、.蛋白质分子二级结构常见的两种类型是和。
14、天然蛋白质分子中的α—螺旋都属于手螺旋。
15、核酸、蛋白质、淀粉的基本结构单元分别为：、和。
16、20种常见蛋白质氨基酸中，含硫的是和__________；带有羟基的是、、；具有具有紫外光吸收特性的是、和；没有旋光性的是。
二、选择题(只有一个最佳答案)：1、在寡聚蛋白质中，亚基间的立体排布、相互作用以及接触部位间的空间结构称之谓( )A、三级结构B、缔合现象C、四级结构D、变构现象2、甘氨酸的解离常数是pK1=2.34, pK2=9.60，它的等电点（pI）是( )A、7.26B、5.97C、7.14D、10.773、肽链中的肽键是：( )A、顺式结构B、顺式和反式共存C、反式结构4、维持蛋白质二级结构稳定的主要因素是：( )A、静电作用力B、氢键C、疏水键D、范德华作用力5、蛋白质变性是由于（）A、一级结构改变B、空间构象破坏C、辅基脱落D、蛋白质水解6、必需氨基酸是对（）而言的。
A、植物B、动物C、动物和植物D、人和脊椎动物7、在下列所有氨基酸溶液中，不引起偏振光旋转的氨基酸是（）A、丙氨酸B、亮氨酸C、甘氨酸D、丝氨酸8、天然蛋白质中含有的20种氨基酸的结构（）A、全部是L－型B、全部是D型C、部分是L－型，部分是D－型D、除甘氨酸外都是L－型9、谷氨酸的pK’1(-COOH)为2.19，pK’2(-NH+3)为9.67，pK’3r(-COOH)为4.25，其pI是（）A、4.25B、3.22C、6.96D、5.9310、在生理pH情况下，下列氨基酸中哪个带净负电荷？（）A、ProB、LysC、HisD、Glu11、天然蛋白质中不存在的氨基酸是（）A、半胱氨酸B、瓜氨酸C、丝氨酸D、甲硫氨酸12、破坏α－螺旋结构的氨基酸残基之一是：（）A、亮氨酸B、丙氨酸C、脯氨酸D、谷氨酸13、当蛋白质处于等电点时，可使蛋白质分子的（）A、稳定性增加B、表面净电荷不变C、表面净电荷增加D、溶解度最小14、与茚三酮反应不呈兰紫色的氨基酸是( )A、PheB、ProC、GluD、Met15、在生理pH下，下列哪一种是带正电荷的氨基酸：( )A、谷氨酸B、赖氨酸C、色氨酸D、缬氨酸三、是非题（在题后括号内打√或×）：1、一氨基一羧基氨基酸的pI为中性，因为-COOH和-NH+3的解离度相等。
（）2、所有的蛋白质都具有一、二、三、四级结构。
（）3、蛋白质分子中个别氨基酸的取代未必会引起蛋白质活性的改变。
（）4、镰刀型红细胞贫血病是一种先天遗传性的分子病，其病因是由于正常血红蛋白分子中的一个谷氨酸残基被缬氨酸残基所置换。
（）5、在蛋白质和多肽中，只有一种连接氨基酸残基的共价键，即肽键。
（）6、蛋白质变性是蛋白质立体结构的破坏，涉及肽键的断裂。
（）7、所有的蛋白质都具有一、二、三、四级结构。
（）8、天然氨基酸都有一个不对称α-碳原子。
（）9、变性后的蛋白质其分子量也发生改变。
（）10、蛋白质在等电点时净电荷为零，溶解度最小。
（）11、当氨基酸处于等电点状态时，由于静电引力的作用，氨基酸的溶解度最小，容易发生沉淀。
（）12、蛋白质变性后，一级结构发生变化，二级结构也变化。
（）13、蛋白质分子由于带有电荷，并且在与水接触时，极易吸附水分子形成水膜，因此在水溶液中能形成稳定的亲水胶体。
（）14、蛋白质沉淀就是发生了变性。
（）15、蛋白质的氨基酸残基排列顺序很大程度上决定了它的空间构象。
（）四、问答题和计算题：1、简述血红蛋白结构与功能的关系?2、试举例说明蛋白质结构与功能的关系（包括一级结构、高级结构与功能的关系）。
3、什么是蛋白质的变性作用?引起蛋白质变性的因素有哪些?4、简述α-螺旋的结构要点。
五、名词解释：蛋白质的等电点（pI）肽键和肽链肽平面及二面角蛋白质一级结构蛋白质变性与复性盐析与盐溶必需氨基酸参考答案：一、填空题：1、不同蛋白质的含氮量颇为相近，平均含量为16 %。
2、蛋白质中存在20 种氨基酸，除了脯氨基酸外，其余氨基酸的α-碳原子上都有一个自由的羧基及一个自由的氨基。
3、能形成二硫键的氨基酸是半胱氨酸，分子量最小的氨基酸是甘氨酸，含有亚氨基的氨基酸是脯氨酸。
4、蛋白质具有两性电离性质，大多数在酸性溶液中带正电荷，在碱性溶液中带负电荷。
当蛋白质处在某一pH值溶液中时，它所带的正负电荷数相等，此时的蛋白质成为两性离子（兼性离子），该溶液的pH值称为蛋白质的等电点。
5、蛋白质的一级结构是指氨基酸在蛋白质多肽链中的排列顺序。
6、在蛋白质分子中，一个氨基酸的α碳原子上的氨基与另一个氨基酸α碳原子上的羧基脱去一分子水形成的键叫肽键，它是蛋白质分子中的基本结构键。
7、一个四肽Lys-Val-His-Arg在pH=7溶液中进行电泳，它将向阴极方向移动。
8、蛋白质在280nm处有最大吸收峰，这是由于蛋白质分子中存在Tyr 、Phe 和Try 残基的缘故。
9、α—螺旋和β—折叠结构属于蛋白质的二级结构，稳定其结构的作用力是氢键。
10、丝氨酸、苏氨酸及酪氨酸的极性是由侧链基团的羟基基提供的；天冬酰胺和谷氨酰胺的极性是由其酰胺基引起的，而半胱氨酸的极性则是因为含巯基的缘故。
11、蛋白质颗粒表面的电荷层和水化膜是蛋白质亲水胶体稳定的两个因素。
12、蛋白质变性主要是因为破坏了维持和稳定其空间构象的各种次级键键，使天然蛋白质原有的物理化学与生物学性质改变。
13、.蛋白质分子二级结构常见的两种类型是α－螺旋和β－折叠。
14、天然蛋白质分子中的α—螺旋都属于右手螺旋。
15、核酸、蛋白质、淀粉的基本结构单元分别为：核苷酸、氨基酸和葡萄糖。
16、20种常见蛋白质氨基酸中，含硫的是Met和Cys；带有羟基的是Ser、Thr、Tyr；具有具有紫外光吸收特性的是Phe、Trp和Tyr；没有旋光性的是Gly。
二、选择题：1. C2.B3.C4.B5.B6.D7.C8.D9.B10.D 11.B 12.C 13.D 14..B 15.B三、是非题：1.×2.×3.√4.√5.×6.×7.×8.×9. ×10.√11.√12.×13.√14.×15. √四、问答题参考答案：1、简述血红蛋白结构与功能的关系?答：蛋白质是功能性大分子。
每一种蛋白质都有特定的一级结构和空间结构，这些特定的结构是蛋白质行使蛋白质功能的物质基础，蛋白质的各种功能又是其结构的表现。
蛋白质的任何功能都是通过其肽链上各种氨基酸残基的不同功能基团来实现的，所以蛋白质的一级结构一旦确定，蛋白质的可能功能也就确定了。
如血红蛋白的β—链中的N—末端第六位上的谷氨酸被缬氨酸取代，就会产生镰刀型红细胞贫血症，使血红蛋白不能正常携带氧。
蛋白质的三级结构比一级结构与功能的关系更大。
血红蛋白的亚基本身具有与氧结合的高亲和力，而当四个亚基组成血红蛋白后，其结合氧的能力就会随着氧分压及其它因素的改变而改变。
这是由于血红蛋白分子的构象可以发生一定程度的变化，从而影响了血红蛋白与氧的亲和力。
这同时也是具有变构作用蛋白质的共同机制。
2、试举例说明蛋白质结构与功能的关系（包括一级结构、高级结构与功能的关系）。
答：（1）结构决定功能，结构发生变化功能也发生变化。
（2）一级结构：例如镰刀型贫血病就是由于血红蛋白一级结构的变化而引起的一种分子病。
正常人血红蛋白的(Hb-A)β链的第6位是谷氨酸，而病人血红蛋白(Hb-S) β链的第6位是缬氨酸，由于这一细微的差别，使病人的红细胞呈镰刀形，易胀破发生溶血，运氧能力降低，引起头昏、胸闷等贫血症状。
（3）高级结构：血红蛋白与肌红蛋白在三级结构上极为相似，在功能上也有相似性都是氧的载体，但是血红蛋白是四聚体，四个亚基彼此相互作用给予单链肌红蛋白所不具有的特殊功能。
血红蛋白除运输氧外，还能将代谢的废物CO2运到肺部排出体外，能与H结合，维持体内生理pH。
（4）变性和复性3、什么是蛋白质的变性作用?引起蛋白质变性的因素有哪些?答：蛋白质分子在变性因素的作用下，失去生物活性的现象称为蛋白质的变性作用。
蛋白质变性作用的本质是蛋白质的特定构象被破坏，而不涉及蛋白质的一级结构的变化。
变性后的蛋白质溶解度降低，粘度下降，失去生物活性，失去结晶能力，易被蛋白酶水解。
引起蛋白质变性的因素主要有两类：物理因素如热、紫外线照射、X—射线照射、超声波、高压、振荡、搅拌等；化学因素有强酸、强碱、重金属、三氯乙酸、有机溶剂等。
4、简述α-螺旋的结构要点。
答：(1)3．6个氨基酸残基旋转一周，螺旋每上升一圈沿纵轴的间距为0．54nm，每个残基绕轴旋转100度，沿轴上升0．15nm，绝大多数天然蛋白质的α—螺旋都是右手螺旋；(2) α—螺旋稳定靠氢键，肽键上的N—H氢与后面第4位残基C=O氧形成氢键；(3)侧链基团R分布在螺旋外侧。