组成蛋白质的氨基酸都是α-氨基酸。

细胞;几乎一切生活着的组织的结构和功能单位。

第一章生物化学与细胞1、原核细胞与真核细胞的概念及区别a原核细胞没有清楚界定的细胞核，而真核细胞有一双层膜将核与细胞其他部分分开。

b原核细胞仅有一层（细胞）膜，真核细胞内有一完善的膜系统。

c真核细胞含有膜包被的细胞器，原核细胞没有。

d真核细胞通常比原核细胞大f原核生物是单细胞有机体，真核生物可能是单细胞，也可能是多细胞。

第二章到第四章氨基酸、多肽和蛋白质1、α-氨基酸概念α-氨基酸分子中的α-碳（分子中的第二个碳）结合着一个氨基和一个酸性的羧基，，α-碳还结合着一个H原子和一个侧链基团。

2、确定氨基酸的构型L-型D-型规则a-COO-画在顶端，垂直画一个氨基酸，然后与立体化学参照化合物甘油醛比较，a-氨基位于a-C左边的是L-异构体，位于右边的为D-异构体，氨基酸的一对镜像异构体分别为L-型D-型异构体。

3、酸碱性氨基酸的名称及总体特点4、含有的巯基的氨基酸（含S基团的氨基酸）半胱氨酸（α-氨基-β-巯基丙酸）侧链上含有一个（-SH）巯基，又称巯基丙氨酸。

-SH是一个高反应性集团。

因为S原子时可极化原子，巯基能与O和N形成弱的氢键。

5、氨基酸在酸碱中的两性电离，等电点所有氨基酸都处于电离状态。

在任意ph下，[共轭碱]/ [共轭酸]（[A-]/ [HA] ）可用Henderson-hasselbalch方程式ph=pk+lg（[A-]/ [HA] ）等电点：氨基酸的正负电荷相互抵消，对外表现净电荷为零时的pH值。

6、氨基酸的几个特征化学反应及用途由a-氨基参加的反应（1）与亚硝酸反应用途：Van Slyke法定量测定氨基酸的基本反应。

（2）与甲醛发生羟甲基化反应用途：可以用来直接测定氨基酸的浓度。

（3）和2,4—二硝基氟苯的反应用途：用于蛋白质中氨基酸的鉴定。

（4）和丹磺酰氯的反应用途：用于蛋白质中氨基酸的鉴定。

（5）和苯异硫氰酸酯的反应用途：用于蛋白质中氨基酸的鉴定。

由a-氨基和羧基共同参加的反应（1）与茚三酮反应用途：常用于氨基酸的定性或定量分析。

（2）成肽反应7、肽键：一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一份子水形成的酰胺键。

肽：两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。

8、肽平面的定义肽平面又称肽单位，使肽链主链上的重复结构。

是由参与肽键形成的氮原子、碳原子和它们的四个取代成分：羰基氧原子、酰胺氢原子和两个相邻的α-碳原子组成的一个平面单位。

9、蛋白质二级结构概念及三种二级结构的特点定义:是多肽链借助氢键排列成沿一个方向具有周期性结构的构象。

二级结构的分类a-螺旋b-折叠b-转角（1）α-螺旋的特点：右手螺旋=每一圈螺旋有3.6个氨基酸残基，螺距为0.54 nm；=每一个氨基酸的C=O键中的氧和后面第四个氨基酸的N-H键的氢形成氢键；=R基指向螺旋的外部。

（2）b-折叠的特点：维持β-折叠的力量：链间的氢键β-折叠的形状：1)肽链呈现锯齿状2)几乎完全伸展，按层平行排列。

β-折叠有平行式和反平行式两种形式。

=平行式：两条链的走向相同=反平行式：两条链的走向相反反平行式更稳定氨基酸残基中的R基在折叠面的两侧交替出现。

（3）b-转角的特点：由四个氨基酸残基组成;第一个氨基酸残基的-C=O 和第四个残基的–N-H 之间形成氢键。

10、蛋白质的三级结构蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。

三级结构是在二级结构的基础上进一步盘绕、折叠形成的。

作用力：疏水相互作用、氢键、范德华力、共价交联、静电引力。

11、蛋白质的四级结构多亚基蛋白质的三维结构。

实际上是具有三级结构的多肽链（亚基）以适当方式聚合所呈现出的三维结构。

由多条独立肽链通过非共价键所结合形成的结构形式。

单个的肽链称为亚基或亚单位。

维持亚基之间的化学键主要是疏水力。

多个亚基聚集成寡聚蛋白；12、疏水相互作用力概念蛋白质中的疏水基团彼此靠近，聚集以避开水的现象。

非极性分子之间一种弱的、非共价的相互作用。

这些非极性分子在水相环境中具有避开水而相互聚集的倾向。

13、超二级结构及结构域的概念也称基元，是二级结构的组成结构，这类结构存在于大量的各种不同的蛋白质结构中具有一种特定功能或是作为大的功能单位结构域的一部分。

结构域：三级结构内由几个超二级结构单位组成的分立的，独立折叠的结构单位。

14、抗体——体内能够识别外来物质的蛋白质，又称为免疫球蛋白两个最显著的特点，一是高度特异性,二是多样性15、蛋白质的变性作用环境的变化或是化学处理都会引起蛋白质天然构象的破坏，导致生物活性的降低或丧失，这一过程称为变性变性的本质：变性是空间结构的解体, 非共价键被破坏，肽键没有被破坏生物大分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。

蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键受到破坏，导致天然构象的破坏，使蛋白质的生物活性丧失。

蛋白质的复性作用在一定的条件下，变性的生物大分子恢复成具有生物活性的天然构象的现象。

17、波尔效应P144CO2浓度的增加降低细胞内的ph，引起红细胞内血红蛋白氧亲和力下降的现象。

备注：1、氨基酸的分类（根据R基分类）R基为非极性的氨基酸—不带电荷，不亲水(甘氨酸,丙氨酸,缬氨酸,亮氨酸,异亮氨酸)R基为极性、不带电荷的氨基酸，亲水，R基含有羟基、巯基、酰胺基(丝氨酸,苏氨酸,酪氨酸)R基为极性、带有电荷的氨基酸。

=酸性氨基酸(天冬氨酸,谷氨酸)=碱性氨基酸(组氨酸,精氨酸,赖氨酸)碱性氨基酸是极性的，在等电点以下带有正电荷，具有强亲水性。

酸性氨基酸是极性的，在等电点以下带负电荷。

含有巯基的氨基酸：半胱氨酸2、氨基酸的性质（1）物理性质a. 紫外吸收b.立体异构和旋光性除了甘氨酸外，氨基酸都是立体异构的。

天然存在的氨基酸都是L-型的。

旋光性：有15种是右旋的，4种是左旋的。

c. 熔点异乎寻常的高熔点：甘氨酸：232 ºC，乙酸：16.5 ºCd. 溶解性,溶于水而不溶于很多有机溶剂。

(2).化学性质a、两性电离b、等电点pH<pI pH=pI pH>pIc. 化学反应3、蛋白质的分子结构蛋白质的构造——一级结构肽键连接的氨基酸序列蛋白质的构象——（低级）二级结构一级结构盘绕折叠成有规律的二级结构——（高级）三级结构二级结构进一步折叠形成更复杂的空间结构超分子结构——四级结构有2个以上成三级结构的肽链组成4、层析：也称为色谱，其基本原理是分析样品作为流动相经过固定相时，样品的各个成分与固相进行不同程度的相互作用，使得样品中各个成分在固相中的迁移率产生差别，从而达到分离样品的目的。

（柱层析，凝胶过滤层析，离子交换层析，亲和层析）定义：按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以使液体或固体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。

透析：通过小分子经半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理，将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。

电泳：电泳分离蛋白质是利用带电荷不同的蛋白质在电场中的迁移率的差别达到分离得目的。

（SDS 聚丙烯酰胺凝胶电泳，等电聚焦电泳，双向电泳）第五章酶1、酶作为催化剂的特性(相对于其他催化剂)效率高：比非生物催化剂高103～1017倍具有特异性对环境敏感条件温和：室温、常压、温和的pH2、酶的命名和分类=习惯名称。

例：谷丙转氨酶；葡萄糖氧化酶根据酶催化的反应、作用的底物、酶的来源命名。

=系统名称。

例：L-谷氨酸：α-酮戊二酸氨基转移酶；β-D-葡萄糖氧氧化酶=EC编号。

例：EC2.6.1.1；EC1.1.3.4按照所催化的反应分类氧化还原酶,转移酶,水解酶,裂合酶,异构酶、连接酶3、比活的概念和计算：每毫克蛋白含有的酶单位数。

量度酶纯度比活力=总活力单位/总蛋白mg数= U(或IU) mg蛋白4、酶的活性部位酶中含有底物结合部位和参与催化底物转化为产物的氨基酸残基的部分。

活性部位通常都位于蛋白质的结构域或亚基之间的裂隙或事蛋白质表面的凹陷部位，通常都是由在三维空间上靠的很近的一些氨基酸残基组成的。

概念：活性部位（又称活性中心）1) 与酶的催化作用直接相关的区域称为活性部位。

2) 包括：催化中心和结合中心。

活性部位的特点:在整个酶分子中占的比例很小酶分子内部的固定形状的孔洞或者缝隙是有空间结构的三维实体具有柔性或可运动性5、米氏方程数字意义：米氏常数Km为反应速度达到最大速度vmax的一半时的底物浓度。

米氏常数Km的特点和意义：Km与酶和任何反应物的浓度无关。

Km受反应条件影响，例如底物种类、温度、pH值等等。

Km的化学意义：可以反映酶和底物的亲和力。

6可逆抑制的分类及对反应常数的影响 竞争性抑制剂 非竞争性抑制剂 反竞争性抑制剂(1) 竞争性抑制作用抑制剂与酶的底物结构相似，可与底物竞争酶的活性部位，阻碍酶与底物结合形成中间产物。

抑制程度取决于：抑制剂与酶的相对亲和力和与底物浓度的相对比例.本质——底物和抑制剂的“竞争”。

可以通过增大底物浓度来消除。

竞争性抑制剂对酶促反应动力学的影响(2)非竞争性抑制作用 抑制剂与酶活性部位外的必需基团结合,底物与抑制剂之间无竞争关系,但酶-底物-抑制剂复合物（ESI ）不能进一步释放出产物。

特点：不能通过增大底物浓度来消除非竞争性抑制剂对酶促反应动力学的影响(3)反竞争性抑制作用 抑制剂仅与酶和底物形成的ES 结合，使ES 的量下降。

既减少从ES 转化为产物的量，也同时减少从ES 解离出E 和S 的量。

反竞争性抑制对酶促反应动力学的影响7、酶原：通过有限蛋白水解，能够由无活性变成具有催化活性的酶前体。

酶原的激活：酶原经过一级结构的变化变为有活性的酶的过程。

8、酶催化反应的机制a 酸碱催化b 共价催化c 靠近与定向效应d 底物变形 多催化基团协同作用 金属离子协同作用第六章 辅酶和维生素1在代谢中起关键作用的维生素（1）尼克酸和尼克酰胺(维生素PP) 尼克酸和尼克酰胺，在体内转变为辅酶I 和辅酶II （或称NAD+和Vmax (不变)Vmax/2Km K'm[S]v加竞争性抑制剂VmaxV'max (变小)Km(没变)[S]v加非竞争性抑制剂NADP+）。

能维持神经组织的健康。

缺乏时表现出神经营养障碍，出现糙皮病（又称癞皮病或神经性皮炎）。

维生素PP和NAD+ 和NADP+NAD+ (烟酰胺-腺嘌呤二核苷酸，又称为辅酶I) 和NADP+(烟酰胺-腺嘌呤磷酸二核苷酸,又称为辅酶II )是维生素烟酰胺的衍生物(2) 核黄素（维生素B2) 核黄素(维生素B2)由核糖醇和6，7-二甲基异咯嗪两部分组成。

缺乏时组织呼吸减弱，代谢强度降低。

主要症状为口腔发炎，舌炎、角膜炎、皮炎等。

多种重要脱氢酶的辅酶=核黄素和FAD和FMNFAD(黄素-腺嘌呤二核苷酸)和FMN(黄素单核苷酸)是核黄素(维生素B2)的衍生物，功能：在脱氢酶催化的氧化-还原反应中，起着电子和质子的传递体作用。