新键，决定酶的催化能力。
（1）酶活性中心的组成：
由一些氨基酸残基的侧链基团组成。 这些基团在一级结构上可能相距很远，甚至可 能不在一条肽链上，但在蛋白质空间结构上彼 此靠近，形成具有一定空间结构的区域。 对于结合酶，辅因子常常是活性中心的组成部分。
（2）酶活性中心的特点
1. 活性中心在酶分子总体积中只占相当小的 部分（约1%2%），相当于23个氨基酸残基。 2.酶的活性部位是一个三维实体。活性部位的 AA在一级结构上可能相距甚远，甚至位于不同 的肽链上。 3.酶的活性部位并不是与底物的形状正好互补， 而是在酶与底物结合的过程中，底物分子或酶分 子（或同时）的构象发生变化才互补的，这个动 态的过程称为诱导契合。
亲核催化——是指酶攻击底物的基团是富电子
的，这些基团首先攻击底物的亲电子基团（亦
称缺电子基团）而形成酶—底物的共价复合物。
亲电催化——酶的缺电子基团攻击底物分子上
富电子基团而形成酶—底物共价中间产物。在
酶的共价催化中，亲核催化较为常见。 酶蛋白上最常见的3种亲核基团：Ser的-OH、
Cys的-SH、His的咪唑基。
底物中典型的亲电中心：磷酰基、酰基和糖基。
胰凝乳蛋白酶（chymotrypsin）
(5)金属离子催化：
1．需要金属的酶分类： 近1/3的酶催化活性需要金属离子，根据金 属离子与蛋白质作用强度可将需要金属的酶分为2类： ① 金属酶：含紧密结合的金属离子，多是过渡金属 离子，如：Fe2+、Fe3+、Cu2+、Zn2+、Mn2+、Co3+。 ② 金属—激活酶：含松散结合的金属离子，常为碱 或碱土金属离子，如：Na+、K+、Mg2+、Ca2+。 2．金属离子以3种主要途径参加催化过程： ① 通过结合底物为反应定向； ② 通过可逆地改变金属离子的氧化态调节氧化还原 反应； ③ 通过静电稳定或屏蔽负电荷；
(4) 共价催化 某些酶在催化反应时，本身能放出或吸取电子 并作用于底物的缺电子或负电子中心，并与底物形 成共价连结的共价中间物，使反应活化能大大降低。
按照酶对底物所攻击的基团的不同，该催 化方式又分为亲核催化（nucleophilic catalysis）
和亲电子催化（cetecrophilic catalysis）。
反应涉及到电子和质子两者或其它基团的 转移（大部分反应属于该类型） 二．酶的催化作用是由AA侧链上的功能基团和 辅酶为媒介的。主要有：His、Ser、Cys、 Lys、Glu、Asp。辅酶或金属离子与酶协同 在一起发挥作用，提供更多种类的功能基 团。 三．酶催化反应的最适pH范围通常是狭小的。
四．与底物相比较，酶分子很大，而活性部位通 常只比底物稍大一些。 五. 酶除了具有进行催化反应所必需的活性基团 外，还有别的特性： 1．在活性部位存在1个以上的催化基团，能进行 协同催化； 2．存在结合部位，因此底物分子可以以反应中固 有的方位结合在活性部位附近； 3. 在2个或2个以上底物分子参加的反应中，存在 1个以上的底物结合部位； 4. 有时，底物以某种方式结合到酶分子上，使底 物分子中的键产生张力，从而有利于过渡态 复合物的形成。
化可提高反应速率102—105倍。
影响酸碱催化速率的因素有两个：
（1）酸或碱的强度（pK值）； （2）质子传递的速率；如：咪唑基接受和供出质子
的速率十分迅速，其半衰期<10-10s。所以，在很
多蛋白质中的His含量虽少，却很重要。它在进行 过程中，可能不是作为一般的结构蛋白成分，而 是被选择作为酶分子中的催化结构而保留下来。
总酸碱催化（广义的酸碱催化）：通过H+和 OH- 以及能提供H+和OH- 的供体进行的催化。
在体内的酶反应以总酸碱催化为主（因生理条件的H+和
OH-浓度很低）。
在很多酶的活性部位存在几种参与总酸碱催化作用的功能 基，如：-NH3、-COOH、-SH、酚羟基及咪唑基，它们在近
中性的pH范围内作为质子的供体或受体。总酸或总碱的催
4. 酶的活性是位于酶分子表面的一个裂缝
内，底物分子（或一部分）结合到裂缝内 并发生催化作用。裂缝内是相当疏水的区 域。 5. 底物与酶通过形成较弱键力的次级键相 互作用并结合到酶的活性中心。
6.酶活性部位具有柔性（或运动性）。
第二节
酶催化反应的特性
一．酶反应可分成两类：
反应仅仅涉及到电子的转移
有时，酶活性部位上有几个基团分别作为质子
的供体和受体，同时进行酸碱催化—— 酸碱共 同催化
如： His的咪唑基
在中性条件下，有一半是酸形式、一半是 碱形式。因此既可进行酸催化，又可进行碱 催化。 所以咪唑基是酶分子最有效、最活泼的一 个功能基团。
酸碱催化
专一的酸碱催化（狭义的酸碱催化）：在水溶 液中通过高反应性的H+和OH— 进行的催化。
第三节
影响酶催化效率的因素
当底物与酶相遇时，可诱导酶活性中心的 构象发生相应的变化，其上有关的各个基团达 到正确的排列和定向，因而使底物和酶能完全 契合。 当反应结束，产物从酶分子上脱落下来后， 酶的活性中心又恢复成原来的构象。
(1) 邻近效应和定向效应
酶促反应使分子间反应变为分子内反应，使反应速率 大大提高。这一过程包括两种效应：邻近效应和定向效应。 邻近效应：酶与底物结合形成ES后，使底物之间由于酶的 催化基团与底物结合于同一分子上而使有效浓度极大地提 高，从而使反应速率大大增加的一种效应。 定向效应：反应物的反应基团之间和酶的催化基团与底物 的反应基团之间的正确取位产生的效应。这种正确定向取 位在游离反应中几率很低，但在变成分子内的反应后则高 得多。 在双分子反应中，这两种效应的促进作用分别可达104 倍，共同的促进作用可达108倍。
(2)底物的形ห้องสมุดไป่ตู้和诱导契合：
底物与酶结合
诱导
酶分子构象变化
底物分子的敏感键 产生“张力”和“形变”
有利于
敏感键断裂
(3) 酸碱催化 酶活性部位上的某些基团可以作为质子供体(或
质子受体)对底物进行酸或碱催化—— 酸碱催化 在酶的活性中心上，有些基团是质子供体（酸 催化基团），可以向底物分子提供质子，称为 （酸催化） 有些催化基团是质子受体（碱催化基团），可 以从底物分子上接受质子，称为（碱催化）
第十章 酶的作用机制和酶的调节
第一节 第二节
酶的活性部位及其结构特点 酶催化反应的特性
第三节
第四节 第五节
影响酶催化效率的因素
酶活性的调节控制 同 工 酶
第一节 酶的活性部位及其结构特点
活性部位（活性中心）：指酶分子中直接与 底物结合，并与酶催化作用直接有关的部位。
活性部位
结合部位：负责与底物的结合，决定酶的 专一性。 催化部位：负责催化底物键的断裂，形成