一、糖类化学
1.构象：在分子中由于共价单键的旋转所表现出的原子或基团的不同空间排布叫构象。

2.构型：在立体异构体中的原子或取代基团的空间排列关系叫构型。

（D-;L-）
3.变旋作用：一个旋光体溶液放置后，其比旋光度改变的现象称变旋。

变旋的原因是在溶液中，糖的链状结构和环状结构（α、β）之间可以相互转变，最后达到一个动态平衡，变旋作用是可逆的，当两型互变达到平衡时，比旋光度即不再改变。

4.Fehling试剂：CuSO4+KOH+酒石酸钠或柠檬酸钠
5.成脎作用：单糖的第1、2碳与苯肼结合后，成晶体糖脎，称成脎作用。

可用来鉴别除葡萄糖、甘露糖和果糖外的某些单糖。

6.糖脎：与醛、酮反应时，许多还原糖生成含有两个苯腙基（=N-NH-C6H5）的衍生物，称为糖的苯脎，即糖脎。

7.糖蛋白：短链寡糖与蛋白质以共价键连接而成的复合糖。

8.蛋白聚糖：蛋白质和糖胺聚糖通过共价键连接而成的大分子复合物
9.对映体：一个不对称碳原子的取代基在空间里的两种取向是物体与镜像关系，并且两者不能重叠的两种旋光异构体。

10..糖苷：环状单糖的半缩醛（或半缩酮）羟基与另一化合物发生缩合形成的缩醛（或缩酮）称为糖苷。

11.糖苷键:糖基和配基之间的连键称为糖苷键。

12.磷酸戊糖途径：机体某些组织（如肝、脂肪组织等）以6-磷酸葡萄糖为起始物在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化下形成6-磷酸葡萄糖酸进而代谢生成磷酸戊糖为中间代谢物的过程,又称为磷酸已糖旁路
二、脂质化学
1.必需脂肪酸：机体生命活动必不可少，但机体自身又不能合成，必须由食物供给的多不饱和脂肪酸。

2.皂化值：皂化1g脂肪所需的KOH的毫克数。

平均相对分子质量=(3×56×1000)/皂化值
3.碘值：100g脂质样品所能吸收的碘克数。

油脂的不饱和度用碘值价表示。

4.脂肪酸的β－氧化：指脂肪酸活化为脂酰CoA,脂肪酰CoA进入线粒体基质后，在脂肪酸β-氧化多酶复合体催化下，依次进行脱氢、水化、再脱氢和硫解四步连续反应，释放出一分子乙酰CoA和一分子比原来少两个碳原子的脂酰CoA。

由于反应均在脂酰CoA的α、β碳原子之间进行，最后β-碳原子被氧化为酰基，所以称为β-氧化。

5.酮体：指脂肪酸在肝分解氧化时产生特有的中间代谢物，包括乙酸乙酸，β-羟丁酸和丙酮三种。

三、蛋白质化学
1.两性离子：在同一氨基酸上含有等量的正负两种电荷，称为两性离子即兼性离子。

2.等电点：氨基酸在溶液中静电荷为零时的pH，此时所带正负电荷相等。

各种氨基酸的等电点为两性离子两侧两个pK a的平均值。

3.肽是指有两个或两个以上的氨基酸通过肽键连接而形成的化合物。

肽键是一个氨基酸的羧基和另一个氨基酸的氨基脱去一分子水而形成的酰胺键。

肽链是氨基酸之间通过肽键连接而成的链。

4.双缩脲反应：双缩脲与碱性CuSO4反应，生成紫红色复合物
5.蛋白质的一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸的序列；肽键。

②二级结构：蛋白质分子中多肽链本身的折叠和盘绕方式，仅涉及肽链中主链的构象，不涉及侧链，二级结构主要是ɑ螺旋、β折叠、β转角，无规卷曲；氢键、盐键、范德华力。

③三级结构：整条肽链中所有原子的空间排列方式；氢键、离子键、疏水键、范德华力。

④四级结构：蛋白质分子各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用；非共价键
6.电泳：带电荷的蛋白质粒子在电场中向带相反电荷的电极移动的现象称为..。

7.变性作用：蛋白质受某些理化因素的影响后，分子内部次级键破坏，构象改变，随之其理化性质改变，生物活性改变的现象。

变性作用是可逆的。

8.介电常数：两种电荷被真空隔绝时的电势与被介质隔绝时电势的比值
9.别构作用：含亚基的蛋白质由于一个亚基的构象改变而引起其余甲基和整个分子构象、性质和功能发生改变的作用
10.盐析：在蛋白质溶液中加入高浓度的中性盐后，使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象。

11.层析：按照移动相和固定相之间的分配比例将混合成分分开的技术。

12.结构域：分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1一伙数个秋装或纤维状的区域，折叠较为紧密，各行使其功能，称为结构域。

四、酶化学
1.酶：是由活细胞产生的具有催化活性和高度专一性的特殊蛋白质。

2.酶原：酶的无活性前体。

3.结合酶的蛋白质称为酶蛋白，非蛋白质部分称为辅酶或辅基，酶蛋白+辅助因子=全酶
4.多酶体系：在细胞内存在着许多由几种不同功能的酶彼此聚合形成的多酶复合物。

5.酶的活性中心：酶分子中能同底物结合并起催化反应的空间部位
6.酶的必需基团：酶分子中存在的化学基团中与酶的活性密切相关的基团。

7.米氏常数(Km)：单底物反应中酶与底物可逆的生成中间产物和中间产物转化为产物的整个反应中底物浓度与反应速率关系的公式。

v=V[S]/K m+[S]米氏常数等于反
应速度为1/2V max时的底物浓度
8.酶的抑制剂：使酶活力下降但不引起酶蛋白变性的物质
9.酶的不可逆抑制：抑制剂与酶分子的必需基团以共价键的方式结合，使酶活性丧失。

这种抑制不能借助稀释或透析等简单方法而解除，称为...
10.竞争性抑制作用：竞争性抑制剂因具有与底物相似的结构所以与底物竞争酶的活性中心，与酶形成可逆的EI复合物，而使EI不能与S结合。

从而降低酶反应速度的可逆抑制作用。

这种抑制作用可通过增加底物浓度来解除。

11.非竞争性抑制作用：非竞争性抑制剂与酶活性中心以外的基团结合．形成EI或ESI复合物，从而不能进一步形成E和P，因此使酶反应速度降低的可逆抑制作用，不能通过增加底物浓度的方法解除。

12.别构效应：调节物与酶分子的调节中心结合后，使酶分子的构象发生变化，引起了酶活性部位对底物的结合与催化作用，从而使酶活力增加或降低，调节酶促反应速率及代谢过程的效应。

具有别构效应的酶称为别构酶13.同工酶：能催化同一种化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构、组成有所不同的一组酶。

14.调节酶：在多酶体系中某些酶因其本身活性受到严格的调节控制从而对代谢反应起调节作用，此类酶统称调节酶。

15.诱导酶：指当生物体或细胞中加入特定诱导物后，而诱导产生的酶
五、氨基酸代谢
1.氮平衡：机体摄入蛋白质量和排出量在正常情况下处于平衡状态称为氮平衡
2.必需氨基酸：机体自身不能合成，必须通过食物蛋白质供给的氨基酸。

赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、苏氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸。

3.生糖氨基酸：降解为柠檬酸循环中间代谢物的氨基酸可以进入糖异生生成葡萄糖的氨基酸。

4.生酮氨基酸：形成乙酰COA的氨基酸可以成为脂肪酸或酮体的前体，这样的氨基酸称为...
六、生物氧化
1.定义：糖、脂质、蛋白质等有机物质在活细胞内通过氧化分解，产生CO2、H2O并放出能量的过程。

2.特点与意义：在近中性和约37°C的水溶液中逐步进行的一系列酶促反应；逐步释放的能量，一部分用于维持体温，另一部分用来合成A TP供机体利用。

3.呼吸链：有机物在生物体内氧化过程中所脱下的氢原子，经过一系列有严格排列顺序的传递体组成的传递体系进行传递，最终与氧结合生成水，这样的电子或氢原子的传递体系称为呼吸链或电子传递链。

电子在逐步的传递过程中释放出能量被机体用于合成ATP，以作为生物体的能量来源。

4.氧化磷酸化作用：在底物被氧化的过程中（即电子或氢原子在呼吸链中的传递过程中）伴随有ADP磷酸生成ATP的作用称为氧化磷酸化作用。

5.P/O：电子经过呼吸链的传递作用最终与氧结合生成水，在此过程中所释放的能量用于ADP磷酸化生成ATP。

经此过程消耗一个原子的氧所要消耗的无机磷酸的分子数（也是生成ATP的分子数）称为磷氧比值（P/O）。

如NADH的磷氧比值是3，FADH2的磷氧比值是2。

6.底物水平磷酸化：在底物被氧化的过程中，底物分子形成高能键，由此高能键提供能量使ADP磷酸化生成ATP的过程称为底物磷酸化。

此过程与呼吸链的作用无关。

7.。