生物化学复习提纲文件排版存档编号：[UYTR-OUPT28-KBNTL98-UYNN208]生物化学复习提纲第一章蛋白质化学1. 简述蛋白质的功能：①催化功能-酶②调控功能-激素、基因调控因子③贮存功能-乳、蛋、谷蛋白④转运功能-膜转运蛋白、血红/血清蛋白⑤运动功能-鞭毛、肌肉蛋白⑥结构成分-皮、毛、骨、牙、细胞骨架⑦支架作用-接头蛋白⑧防御功能-免疫球蛋白2. 蛋白质含氮量16%，凯氏定氮法；蛋白质含量 = 每克样品中含氮的克数×凯氏定氮法蛋白质与硫酸和催化剂一同加热消化，分解氨与硫酸结合。
然后碱化蒸馏使氨游离，用硼酸吸收后再以酸滴定，根据酸的消耗量乘以换算系数，即为蛋白质含量3. 酸性氨基酸，碱性氨基酸，芳香族氨基酸，亚氨基酸，含硫氨基酸，含羟基氨基酸酸性氨基酸： Asp、 Glu碱性氨基酸：Arg、Lys、His，另外还有：羟赖氨酸（Hyl）、羟脯氨酸（Hyp）、胱氨酸芳香族氨基酸：Phe、Try、Tyr亚氨基酸：Pro含硫氨基酸：Cys、Met含羟基氨基酸：Ser、Thr4. 必需氨基酸，非必需氨基酸；必需氨基酸：异亮氨酸（Iso）、亮氨酸（Leu）、赖氨酸（Lys）、蛋氨酸（Meth）、苯丙氨酸（Phe）、苏氨酸（Thre）、色氨酸（Try）和缬氨酸（Viline）非必需氨基酸：5. 手性和比旋光度的偏转方向是否有一致性；AA的手性D，L与比旋光度的偏转方向并没有一致性。
6. 具有近紫外光吸收的氨基酸；Tyr/Trp/Phe7. 氨基酸的等电点；①当溶液为某一pH值时，AA主要以兼性离子的形式存在，分子中所含的正负电荷数目正好相等，净电荷为0。
这一pH值即为AA的等电点（pI）。
②在pI时，AA在电场中既不向正极也不向负极移动，即处于两性离子状态。
8；蛋白质的一级结构；蛋白质多肽链的氨基酸排列顺序——蛋白质的一级结构9、肽键中C-N键的性质及肽平面；肽键中C-N键有部分双键性质——不能由旋转组成肽键原处于同平（肽平）10.什么是蛋白质的二级结构，常见的二级结构有哪些，它们有什么特点；⑴①指肽链的主链在空间的排列,或规则的何向、旋转及折叠。
②只涉及主链构象不涉及残基侧链③维系级结构的化学键是氢键⑵-螺旋、 -折叠、 -转、规卷曲⑶-螺旋的特点：-折叠的特点：■ Cα总是处于折叠的上■ AA的R基团处于折叠的棱上并与之垂直■两个AA之间的轴距为■氢键主要在链间/同肽链不同部分间形成■乎所有肽键都参与链内氢键的交联■氢键与链的轴接近垂直-转的特点：■由4个连续的AA残基组成■第个残基C=O■第四个残基NH■这类结构主要存在于球状蛋分中。
规卷曲的特点：11、角蛋白主要是什么二级结构，化学烫发是否有二硫键的断开和生成角蛋白主要是什么二级结构⑴角蛋白是纤维状蛋质⑵化学烫发是有二硫键的断开，无生成12.什么是蛋白质的三级结构，稳定三级结构的作用力有哪些⑴■在级结构基础上■包括主链和侧链构象在内的三维结构（主要指球状蛋）⑵稳定蛋质三级结构的作■氢键■范德华■疏作■离键■配位键■硫键13.四级结构及亚基蛋白质四级结构：指由多条各具有、、三级结构的肽链通过共价键连接起来的结构形式。
亚基：①种类、数、空间排列式②亚基间的相互作关系14.什么叫分子病；举一个分子病的例子。
分病：由于基因突变，导致蛋质中氨基酸种类发变化，并引起功能降低或丧失。
例：镰型贫症15.蛋白质的等电点；pI通常在左右等电点：在某pH值的溶液中,蛋质分上所带的正、负电荷数量相等，净电荷为零，在电场中既不移向正极也不移向负极，此时溶液pH值就是该蛋质的等电点。
在等电点时，蛋质的溶解度最低。
16.蛋白质胶体溶液的稳定因素①同种蛋带同种电荷，相互排斥②弹性化膜17.蛋白质变性的定义，变性蛋白质的特征⑴蛋质变性：某些理化因素破坏天然Pr结构状态，引起Pr理化性质改变、物学功能改变或丧失的现象。
⑵变性蛋质的特点：A.物活性丧失B.疏基外露、溶解度降低、粘度增C.侧链基团暴露:——易与化学试剂反应、光学性质变化D.化性质改变：结构伸展易被酶解18. 葡聚糖凝胶色谱时，蛋白质大分子先洗脱还是小分子先洗脱SDS-PAGE中，蛋白质大分子电泳速度快还是小分子电泳速度快⑴蛋白质大分子先洗脱⑵小分子游的快第二章核酸化学1. 证明核酸是遗传物质的经典实验是。
；1928年 Grifths（英国）的肺炎双球菌转化实验——证实核酸作为遗传物质2. 组成RNA和组成DNA的核苷酸有什么差异RNA：A、G、C 、UDNA：A、G、C、T3. 嘌呤核苷和嘧啶核苷的C-N糖苷键中C和N的编号分别是多少4. DNA二级结构中Watson和Crick阐明的二级结构有什么特征①其他组合易相互排斥。
因此，DNA的双股系藉着A:T和G : C的配对关系互相结合。
②DNA，双螺旋，正反向，互补链。
③碱基力和氢键，维持螺旋结构坚。
④A对T，GC连，配对时，靠氢键， AT2，GC3，十碱基，转一圈，螺距34点中间。
5. RNA的主要种类有哪些哪种含量最多，哪种稀有碱基含量最高RNA的主要种类是rRNA、tRNA、 mRNA，其中tRNA所占比例最高达到80％6. tRNA的二级结构和三级结构分别是什么形状tRNA的三叶草型二级结构7.什么是核酸的变性和复性，什么是增色效应和减色效应核酸的变性：DNA双螺旋二级结构的破坏增色效应：由于变性或降解引起紫外吸收增加的现象核酸的复性：变性DNA在适当的条件下，两条彼此分开的单链重新缔合成双链减色效应（低色效应）：性时紫外吸收减少8.变性因素有哪些高温（一般＞75℃）、强氧化剂、强酸、碱、尿素等；变性机理是什么机理：双链间氢键断开，成为两条单链；8.什么是Tm值引起DNA变性的温度称为熔点——Tm9. 核酸含量的测定的方法有哪些紫外吸收法、定糖法、定磷法、琼脂糖凝胶电泳10. 核酸的紫外吸收主要是因为核酸中的那种成分碱基含有共轭双键，最大吸收波长260nm第三章酶1. 什么是单纯酶，结合酶，辅助因子分为哪两类，如何区分什么是核酶单纯酶：只有蛋白质结合酶：酶蛋白+ 辅助因子辅助因子：①辅基——与酶结合紧②辅酶——与酶结合松2. 与一般催化剂相比，酶的催化有什么特点①只能催化热力学上允许的反应。
提高反应速度，不改变平衡点;②只起催化作用，本身不消耗；③降低反应的活化能，但是不改变反应前后自由能差②具有高度的专一性1.绝对专一性；2.基团专一性；3.键专一性；4.立体异构专一性3. 国际酶学委员会将酶分为6大类，依次是：。
①氧化还原酶类②转移酶类③水解酶类④裂解酶类⑤异构酶类⑥合成酶类4. 影响酶作用的因素有哪些①底物浓度②温度③pH④酶浓度⑤激活剂⑥抑制剂5. 写出米氏方程，并能用米氏方程进行底物浓度和反应速度的计算。
V=Vmax【S】/Km+【S】【S】：底物浓度V：不同【S】时的反应速度Vmax：最大反应速度Km：米氏常数6. 米氏常数的物理含义是什么是酶的特征常数吗Km最大还是最小是最适底物⑴Km的物理含义：当反应速度为最大反应速度一半时，Vmax/2=Vmax【S】/Km+【S】⑵Km是酶的特性常数:与pH 、温度、离子强度、酶及底物种类有关，与酶浓度无关，可以鉴定酶。
⑶Km越小，亲和力越强。
[S]很小时，反应速度就能达到很大。
性能优，代谢中这类酶更为重要7. 酶的可逆抑制作用有哪几类，它们的动力学有什么特点⑴酶的抑制作用分为：①失活作用：使酶Pr变性而引起酶活力丧失②抑制作用：使酶活力下降但不引起变性③抑制剂：能引起抑制作用的物质⑵动力学特点：—作用于酶的必需基团/活性中心基团—使其化学性质改变—酶活力降低或丧失8. 酶的不可逆抑制剂一般都有剧毒，举几个例子。
重金属、有机磷、有机汞、有机砷、氰化物、青霉素，毒鼠强等。
9. 什么是酶的活性部位（活性中心）可分为哪两个部位①结合中心：与S结合；决定酶促反应的专一性②催化中心：促进S发生化学变化；决定酶促反应的性质10. 什么是酶的必需基团，必需基团是否必需在活性中心酶的必需基团是与酶的催化活性直接相关的化学基团。
必需基团：①位在活性中心②活性中心以外，稳定分子构象11. 决定酶作用高效率的机制有哪些①邻近效应与定向效应②电子张力与变形③酸碱催化④共价催化⑤微环境效应12.什么是别构调控，别构酶有什么特点12. 最常见的共价修饰是哪种变构（别构）调控：蛋白质在实现生物功能时，构象发生变化、活力改变的现象。
变构酶的特点：①多亚基寡聚酶②有活性中心、变构调节中心③多数有多个活性中心，有同促效应；有的不止一个别构中心。
④不遵循米氏方程共价修饰，主要是指p53蛋白的磷酸化与去磷酸化及乙酞化与去乙酞化。
13. 酶原存在的生物学意义保护自身组织不被水解机体调控的一种形式14. 什么是维生素，根据溶解性分成哪两类维生素是机体维持正常生命活动所必不可少的一类小分子有机物质。
根据溶解性分为脂溶性与水溶性。
15. 了解哪种维生素是哪种辅酶的成分，了解缺乏维生素可能出现的疾病。
维生素A：夜盲症、干眼病、皮肤燥维生素D：佝偻病、软骨病、严重蛀牙、骨质疏松维生素B1：辅酶是TPP。
脚气病、消化功能障碍维生素B2：辅酶是 FMN/FAD 。
唇炎、舌炎、口角炎、角膜炎VB3：以辅酶A存在，VPP：辅酶是NAD+和NADP+。
癞皮症VB6：辅酶是磷酸吡哆醛。
小红细胞低色素性贫血、导致皮肤、中枢神经系统和造血机构的损害。
VB12：辅酶是脱氧腺苷钴胺素。
儿童及幼龄动物发育不良、消化道上皮组织细胞失常、造血器官功能失常，导致恶性贫血、髓磷脂的生物合成减少，损害神经系统VB7（生物素）：皮炎、肌肉疼痛、感觉过敏、怠倦、厌食、轻度贫血等VC：坏血症维生素K：出血症维生素E：生殖器官受损而不育、死胎、细胞异型第四章生物氧化1. 生物氧化中，CO2主要是怎么产生的H2O是怎么产生的CO2如何生成——脱羧反应H2O如何生成——电子传递链能量如何生成——ATP的生成2. 什么是呼吸链代谢物脱下的氢（电子）通过多种酶和辅酶所催化的连锁反应逐步传递，最终与氧结合生成水，这一系列酶和辅酶称为呼吸链又称电子传递链3. 线粒体中主要的两条呼吸链的传递体组成。
NADH氧化呼吸链——细胞内主要的呼吸链FADH2氧化呼吸链由琥珀酸脱氢酶复合体、CoQ和Cyt组成4. 什么是氧化磷酸化氧化磷酸化是指在呼吸链电子传递过程中偶联ADP磷酸化，生成ATP，又称为偶联磷酸化。
主要在线粒体内膜进行。
5. 化学渗透学说的主要内容a. 线粒体内膜的电子传递链是一个质子泵b. 电子由高能状态传递到低能状态时释放出来的能量，用于驱动膜内侧的H+迁移到膜外侧（内膜对H+是不通透的），在膜内外侧产生了跨膜质子梯度和电位梯度6. 氧化磷酸化的解偶联剂和电子传递链的抑制剂有哪些二硝基苯酚；解偶联蛋白。