另一方面，由于活性中心的立体结构和相 关基团的诱导和定向作用，使底物分子中 参与反应的基团相互接近，并被严格定向 定位，使酶促反应具有高效率和专一性特 点。
•
例
咪唑和对-硝基苯酚乙酸酯的反应是一个 双分子氨解反应.
•
•例
•实验结果表明，分子内咪唑基参与的氨解反应 速度比相应的分子间反应速度大 24 倍。说明 咪唑基与酯基的相对位置对水解反应速度具有 很大的影响。
由于-CH3体积比较大，与反应基团之间产生一种立 体排斥张力，从而使反应基团之间更容易形成稳定 的五元环过渡状态。
•
5， 多功能催化作用
酶的活性中心部位，一般都含有多个起催化 作用的基团，这些基团在空间有特殊的排列 和取向，可以对底物价键的形变和极化及调 整底物基团的位置等起到协同作用，从而使 底物达到最佳反应状态。
包括族(group)专一性。如-葡萄糖苷酶 ，催化由-葡萄糖所构成的糖苷水解， 但对于糖苷的另一端没有严格要求。
和键(Bond)专一性。如酯酶催化酯的水 解，对于酯两端的基团没有严格的要求 。
•
立体化学专一性
•Stereochemical Specificity •I, 光学专一性 Optical Specificity 酶的一个重要特性是能专一性地与手性 底物结合并催化这类底物发生反应。 例如，淀粉酶只能选择性地水解D－葡萄 糖形成的1，4－糖苷键
通常将酶的结合部位和催化部位总称为酶的 活性部位或活性中心。
结合部位决定酶的专一性， 催化部位决定酶所催化反应的性质。
•
•
3．调控部位 Regulatory site
酶分子中存在着一些可以与其他分子发 生某种程度的结合的部位，从而引起酶 分子空间构象的变化，对酶起激活或抑 制作用。
•
酶活性中心的必需基团
•
,几何专一性 •geometrical specificity
有些酶只能选择性催化某种几何异构体 底物的反应，而对另一种构型则无催化 作用。
如延胡索酸水合酶只能催化延胡索酸水 合生成苹果酸，对马来酸则不起作用。
•
(三) 酶作用专一性的机制
酶分子活性中心部位，一般都含有多个具有催化 活性的手性中心，这些手性中心对底物分子构型 取向起着诱导和定向的作用，使反应可以按单一 方向进行。
•
（二）、酶和一般催化剂的共性
1，用量少而催化效率高； 2，它能够改变化学反应的速度，但是不
能改变化学反应平衡。 3，酶能够稳定底物形成的过渡状态，降
低反应的活化能，从而加速反应的进行 。
•
（三），酶催化作用特性
•1．高效性
酶的催化作用可使反应速度提高106 -1012倍。 例如：过氧化氢分解 2H2O2 2H2O + O2 用Fe+ 催化，效率为6*10-4 mol/mol.S，而
生物无机化学
2020年5月26日星期二
一、酶的特性
（一）、什么是酶？ 酶是活细胞产生的一类具有催化功能的生物
分子，所以又称为生物催化剂Biocatalysts 。 绝大多数的酶都是蛋白质。
酶催化的生物化学反应，称为酶促反应Enzymatic reaction。
在酶的催化下发生化学变化的物质，称为底物 substrate。
原子形成双键的反应及其逆反应。 主要包括醛缩酶、水化酶及脱氨酶等。 例如， 延胡索酸水合酶催化的反应。
•
2. 酶的分类
(5) 异构酶 Isomerase
异构酶催化各种同分异构体的相互转化， 即底物分子内基团或原子的重排过程。 例如，6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应。
•
2. 酶的分类
(6) 合成酶 Ligase or Synthetase
•
•（五）. 酶催化反应机制类型
(1) 酸－碱催化 酸-碱催化可分为狭义的酸-碱催化和广
义的酸-碱催化。酶参与的酸-碱催化反 应一般都是广义的酸－碱催化方式。 广义酸－碱催化是指通过质子酸提供部 分质子,或是通过质子碱接受部分质子的 作用，达到降低反应活化能的过程。
•
酶分子中可以作为广义酸、碱的基团
•
米氏常数Km的意义
不同的酶具有不同Km值，它是酶的一个
重要的特征物理常数。 Km值只是在固定的底物，一定的温度和
pH条件下，一定的缓冲体系中测定的， 不同条件下具有不同的Km值。
Km值表示酶与底物之间的亲和程度： Km值大表示亲和程度小，酶的催化活性 低; Km值小表示亲和程度大,酶的催化活
•
(2) 底物专一性
一种酶只能作用于某一种或某一类结构 性质相似的物质。
•
结构专一性
•绝对专一性
有些酶对底物的要求非常严格，只作用 于一个特定的底物。这种专一性称为绝 对专一性（Absolute specificity)。
•
相对专一性
有些酶的作用对象不是一种底物，而是 一类化合物或一类化学键。这种专一性 称为相对专一性(Relative Specificity)。
合成酶，又称为连接酶，能够催化C-C、C-O、 C-N 以及C-S 键的形成反应。这类反应必须与 ATP分解反应相互偶联。
A + B + ATP + H-O-H ===A B + ADP +Pi
例如，丙酮酸羧化酶催化的反应。
丙酮酸 + CO2 草酰乙酸
•
2. 酶的分类
(7) 核酸酶（催化核酸） ribozyme
到最大值（Vmax），
此时再增加底物浓度， 反应速度不再增加，表 现为零级反应。
•
1）. 米氏方程
当反应速度等于最大速度
一半时,即V = 1/2 Vmax, Km = [S]
Km 即为米氏常数，
Vmax为最大反应速
度
上式表示,米氏常数是反应 速度为最大值的一半时的底 物浓度。
因此,米氏常数的单位为 mol/L。
核酸酶是唯一的非蛋白酶。它是一类特殊的 RNA，能够催化RNA分子中的磷酸酯键的水解 及其逆反应。
•
二、酶的结构及催化作用机制
（一）， 酶分子的结构特点 1．结合部位 Binding site 酶分子中与底物结合的部位或区域一般称为
结合部位。
•
2．催化部位 catalytic site
酶分子中促使底物发生化学变化的部位称为 催化部位。
•
4，与反应过渡状态结合作用
按 SN2 历程进行的反应，反应速度与形 成的过渡状态稳定性密切相关。
在酶催化的反应中，与酶的活性中心形 成复合物的实际上是底物形成的过渡状 态，
所以，酶与过渡状态的亲和力要大于酶 与底物或产物的亲和力。
•
张力学说
这是一个形成内酯的反应。当 R＝CH3时，其反应速 度比 R＝H的情况快315倍。
酶能够区分对称分子中等价的潜手性基团。 (a)“三点结合”的催化理论。认为酶与底物的结
合处至少有三个点，而且只有一种情况是完全结 合的形式。只有这种情况下，不对称催化作用才 能实现。
•
（b）锁钥学说：认为整个酶 分子的天然构象是具有刚性 结构的，酶表面具有特定的 形状。酶与底物的结合如同 一把钥匙对一把锁一样
3,结合上述两个原则来命名，
4,有时在这些命名基础上加上酶的来源或其它 特点。
•
(2)国际系统命名法
系统名称包括底物名称、构型、反应性 质，最后加一个酶字。
例如：
习惯名称:谷丙转氨酶 系统名称:丙氨酸：-酮戊二酸氨基转移酶 酶催化的反应: 谷氨酸 + 丙酮酸 -酮戊二酸 + 丙氨酸
（c）诱导契合学说：该学说认为酶表面 并没有一种与底物互补的固定形状，而 只是由于底物的诱导才形成了互补形状 。
•
（四），酶作用高效率的机制
1，中间产物学说 在酶催化的反应中，第一步是酶与底物形成酶
－底物中间复合物。当底物分子在酶作用下发 生化学变化后，中间复合物再分解成产物和酶 。 E + S ==== E-S P + E
•
2. 酶的分类
(1) 水解酶 hydrolase
水解酶催化底物的加水分解反应。 主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。 例如，脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反应：
•
2. 酶的分类
(2) 氧化-还原酶 Oxidoreductase
氧化-还原酶催化氧化-还原反应。 主要包括脱氢酶(dehydrogenase)和氧化酶
主要包括： 亲核性基团：丝氨酸
的羟基，半胱氨酸的 巯基和组氨酸的咪唑 基。
•
酸碱性基团：门 冬氨酸和谷氨酸 的羧基，赖氨酸 的氨基，酪氨酸 的酚羟基，组氨 酸的咪唑基和半 胱氨酸的巯基等 。
•
•（二） 酶催化反应的专一性 (1) 反应专一性
酶一般只能选择性地催化一种或一类相 同类型的化学反应。
提高反应速度的作用
•
反应过程中能的变化
•
酶催化作用的本质是酶的活性中心与底 物分子通过短程非共价力(如氢键,离子键 和疏水键等)的作用，形成E-S反应中间 物，
其结果使底物的价键状态发生形变或极 化，起到激活底物分子和降低过渡态活 化能作用。
•
3，邻基效应和定向效应
在酶促反应中，底物分子结合到酶的活性 中心，一方面底物在酶活性中心的有效浓 度大大增加，有利于提高反应速度；
•
电子传递中间体
许多氧化-还原酶中都含有铜或铁离子， 它们作为酶的辅助因子起着传递电子的 功能。
•
•
三、酶促反应的速度和影响因素
•1，底物浓度对酶促反应速度的影响
在低底物浓度时, 反应 速度与底物浓度成正比 ，表现为一级反应特征 。
当底物浓度达到一定值 ，几乎所有的酶都与底 物结合后，反应速度达
(Oxidase)。 如，乳酸(Lactate)脱氢酶催化乳酸的脱氢反应