蛋白质的分离方法
蛋白质的分离方法有哪些？他们各依据蛋白质的什么性质或特点？蛋白质的分离纯化方法
分子大小
透析和超过滤：透析指利用蛋白质分子不能通过半透膜而与小分子分离；超滤是利用压力或离心力使小分子溶质通过半透膜而蛋白质被截留在膜上而分离。

密度梯度离心：蛋白质颗粒在具有密度梯度的介质中离心时，质量和密度大的颗粒比质量和密度小的颗粒沉降得快，且每种蛋白质颗粒沉降到与其自身密度相等的介质密度梯度时，即停止不前，最后各种蛋白质在离心管中被分离成不同的区带。

凝胶过滤：即分子排阻层析。

凝胶颗粒内部为多孔的网状结构。

大分子最先流出层析柱。

溶解度
等电点沉淀和pH控制
盐溶和盐析：中性盐在低浓度时可增加蛋白质的溶解度，即盐溶。

原因是蛋白质分子吸附盐类离子后，带电层使蛋白质分子彼此排斥，而与水分子相互作用加强；当离子强度增大到足够高时，此时与蛋白质疏水基团接触的自由水被移去以溶剂化盐离子，导致蛋白质疏水基团暴露，使蛋白质因疏水作用凝聚沉淀。

有机溶剂分级分离法：一是降低介质的介电常数，二是与蛋白质争夺水化水。

温度沉淀：温度对溶解度有影响，低温稳定，高温不稳定。

在0~40℃，大部分的球状蛋白质溶解度随温度升高而增加。

电荷
电泳（净电荷、分子大小、形状）：区带电泳、聚丙烯酰氨凝胶电泳（PAGE）、毛细管电泳
离子交换层析
等电聚焦：外加电场时，蛋白质混合物在具有pH梯度的介质中移向并聚焦（停留）在等于其等电点的pH处，形成区带。

层析聚焦：层析柱中建立连续的pH梯度，蛋白质样品由柱上端随缓冲液的展开而聚焦在各自的等电点pH处，形成区段。

吸附：
吸附层析，吸附剂（硅石、氧化铝、活性碳）和疏水吸附剂，与待分离分子和杂质分子的吸附与解吸能力不同。

特异亲和力：亲和层析
其它：如高效液相层析（HPLC）,快速蛋白液相层析（FPLC）。