三、名词解释
核酸
碱基互补规律
DNA的一级结构
稀有碱基
发卡结构
环化核苷酸
增色效应
减色效应
DNA变性
DNA复性
核小体
分子杂交
Tm
帽子结构
反密码子
断裂基因
外显子
内含子
ATP
RNA
DNA
四、问答题
1．DNA双螺旋结构的主要内容是什么？
2．何谓DNA的热变性？有何特点？
3．DNA与RNA的一级结构有何异同？
4．DNA与RNA的水解产物有何不同？
11.酶的比活力是指蛋白质中酶的含量。
12.一般酶和底物大小差不多。
13.酶影响它所催化反应的平衡的到达时间。
14.在酶已被饱和的情况下，底物浓度的增加能使酶促反应初速度增加。
15.对共价调节酶进行共价修饰是由非酶蛋白质进行的。
16.许多多酶体系的自我调节都是通过其体系中的另构酶实现的。
17.酶分子除活性中心和必需基团外，其它部位对酶的催化作用是不必要的。
3．测得一种蛋白质分子中Trp残基占总量的0.29%，计算该蛋白质的最低分子量。（色氨酸的分子量为204）
4．一种蛋白质按其重量含有1.65%亮氨酸和2.48%异亮氨酸，计算该蛋白质的最低分子量。（亮氨酸和异亮氨酸的分子量均为131）
5．一个含有78个氨基酸残基的多肽，若呈α-螺旋状态，其长度为多少？若呈β-折叠状态长度为多少？
7.理论上可以使用Edman顺序降解法测定任一未封闭的多肽全顺序。
8.只要一个多肽的倒数第二位残基不是脯氨酸，至少有一种羧肽酶（A或B）将催化C-末端的降解。
9.除色氨酸因酸处理被破坏外，所有的氨基酸都能用氨基酸分析仪确切鉴定。
10.与R邻接的脯氨酸总是阻止酶解含R基的氨基酸残基的肽键断裂。
11.溶液中蛋白质表面的氢原子之间能形成氢键。
12．米氏方程式为。
13．酶的专一性可分为两大类、。
14．依酶促反应类型，酶可以分为六大类，分别为：、、、、、。
15．调节酶类一般分为两大类和。
16．测定酶活力的主要原则是在特定的、条件下，测定酶促反应的速度。
17．全酶由和组成。
18．同工酶是一类相同、不同的酶。
19磺胺类药物能抑制细菌生长，因为它是的结构类似物，能性地抑制
18.稳定蛋白质胶体状态的因素是蛋白质分子上的和。
19.蛋白质的变性的实质是。
20.超离心技术的S是，单位是。
21.和是破坏α-螺旋的氨基酸，前者不是一个真正的α-氨基酸，后者没有同分异构体。
22.维系蛋白质的构象的作用力有、、、、。
23.氢键有两个特征即和。
24.胶原蛋白是由股左旋肽链组成的右手螺旋结构，并富含稀有的与残基。
第一章蛋白质
一、判断与辨析题
1.只有在很低或很高pH时，氨基酸的非电离形式才占优势。
2.Leu的非极性比Ala强。
3.当pH大于可电离的pKa时，该基团半数以上被解离。
4.三肽Lys-Lys-Lys的pI值必然大于组成它的任何一个基团的pKa值。
5.绕肽键可自由旋转。
6.纸电泳分离氨基酸是基于它们的极性性质。
4．染色体由和组成。
5．DNA稀盐溶液加热至某个特定温度，可使其理化性质发生很大变化，如
和，这种现象叫做。其原因是由于。
6．转运RNA的二级结构呈型，三级结构为型。
7．真核生物中多数功能基因为基因，由可转录而不可翻译的和既可转录又可翻译的组成。
8．DNA双螺旋稳定的因素有、和。
9．DNA双螺旋直径为，每隔转一圈，约相当于个核苷酸对。
5．RNA有哪三种类型？各有何主要功能？
6．简述核酸的组成、结构及生物学功能。
7．Chargaff定律的主要内容是什么？
五、计算题
1．有一噬菌体DNA长17μm，问它含有多少对碱基？螺旋数是多少？
2．如果人体有1014个细胞，每个体细胞的DNA量为6.4×109bp，试计算人体DNA的总长度。
第三章酶学
酶活性。
三、名词解释：
酶
激酶
调节酶
全酶
Km
比活力
竞争性抑制作用
非竞争性抑制性作用
酶原激活
别构酶
同工酶
抗体酶
多酶复合体
RNA酶
辅酶
酶的活力单位
酶的转换数
活性中心
酶的专一性
寡聚酶
诱导酶
共价调节酶
四、问答和计算题：
1．影响酶反应速度的因素是什么？它们对酶促反应速度有何影响？
2．测定酶活性的条件是什么？
3．酶纯化过程如何？
30.蛋白质构象不是一种可以分离的单一立体结构形式。
31.在一定氧分压条件下，血红蛋白与氧的亲和力较肌红蛋白更强。
32.维系蛋白质三级结构最主要的作用力是氢键。
33.脯氨酸是α-螺旋的破坏者。
34.蛋白质变性后溶解度降低，主要是由于电荷被中和及水膜被去除所引起的。
35.氨基酸的等电点可以由其分子上的可解离基团的解离常数来确定。
10．核酸完全水解的产物是、和。
11．DNA和RNA相异的基本组成成分是。
12．人体内游离的环核苷酸最重要的为和。
13．生物的RNA大体上可分为、和三种。
14．与人类健康有关的病毒大多属于病毒。
15．DNA的三级结构是以的形式相连而成，此结构形式是的基本结构单位。
16．转运RNA的三叶草结构主要含有、、和环，还有。
4．试述使用酶作催化剂的优缺点。
酰肽平面
结构域
Sanger反应
Edman反应
超二级结构
协同效应
同源蛋白
四、问答题：
1．熟食为何利于消化？
2．多肽链的氨基酸测序的主要步骤是什么？
3．试述常见的分离提纯蛋白质的方法。
4．SDS-PAGE电泳的步骤如何？
5．引起蛋白质变性的因素有哪些？
6．蛋白质的主要功能是什么？
7．有一多肽链的氨基酸组成是: Met、Tyr、Ser、Gly、Lys和Ala，当用Sanger试剂处理时，可形成α-DNP-Ala；当用溴化氰处理时，可形成由Tyr、Ser、Lys和Gly组成的片段A和由Met和Ala组成的片段B；当用羧肽酶A处理时，首先产生Gly；当用胰蛋白酶处理时，产生二个多肽片段C、D，其中C由Ser和Gly组成，D由Lys、Met、Ala和Tyr组成。请根据这些条件，确定该多肽链的顺序。
25.丝心蛋白的构象形式是结构，它分子中含有大量R-基团小的氨基酸如，因而很难形成结构。
26.蛋白质主链构象的结构单元包括、、和。
27.常见的三种蛋白质超二级结构为、和。
28.常见的四种蛋白质二级结构为、、、。
三、名词解释：
等电点（pI）
N端
蛋白质的二级结构
别构效应
兼性离子
电泳
分子筛
离子交换层析
蛋白质变性
18.改变酶促反应体系的PH可影响最大反应速度和米氏常数。
19.酶原激活作用是不可逆的。
20.同工酶是指催化一类反应的一类酶。
二、填空题
1．抑制剂不改变酶促反应的Vmax值而改变Km值。
2．某些调节酶的v-[s]的s形曲线是由于底物对底物结合部位的效应的结果。
3．对一个Km可调节的酶来说，效应物的存在将增加为达到给定的反应速度所需要的底物水平。
5.在一个活性部位含有两条多肽链的氨基酸残基的二聚体酶中，每一个亚基被称为一个辅酶。
6.酶促反应的米氏常数与所用底物无关。
7.当酶处于饱和水平时，酶促反应的速度与酶浓度无关。
8.调节酶的Km值随酶的浓度而变化。
9.如果加入足够量的底物，即使在非竞争抑制剂存在下，酶促反应的正常Vmax也能达到。
10.某些酶的Km值可能由于结构上与底物无关的代谢物的存在而改变。
6．某蛋白质有一些区段为α-螺旋构象，另一些区段为β-折叠构象，该蛋白质分子量为240KD，多肽外形总长为5.06×10-5cm，计算多肽链中α-螺旋构象占分子长度的百分比。
第二章核酸
一、填空题：
1．DNA双螺旋结构模型是于年提出的。
2．核酸的特征性元素是。
3．RNA分子指导蛋白质合成，RNA分子用作蛋白质合成中活化氨基酸的载体。
7.用、和进行的链内断裂比用和其特异性低的多。
8.二硫键可被β-巯基乙醇这类试剂破裂，用碘乙酸所生成的-SH基防止二硫键再形成。
9.一般说来，胃蛋白酶消化所产生的片段比胰蛋白酶消化所产生的片段。
10.蛋白质的最低自由能构型经常为残基之间的共价交联键所加强。
11.当非极性侧链从水相移开时，疏水相互作用导致蛋白质的自由能。
4．决定酶高效性的因素有、、、和。
5．酶活性调节的方式有、、。
6．解释酶专一性的学说有和。
7．酶的相对专一性分为和。
8．影响酶促反应速度的因素有、、、、。
9．米氏常数通常可采用、法求出。
10．酶作为生物催化剂的特点为、、、、。
11．根据调节物分子不同，别构效应可分为和，根据调节物使别构酶反应速度对[S]敏感性不同分为和。
25.当某一氨基酸晶体溶于PH为7.0和水溶液后，所得溶液的PH为8.0，则此氨基酸的PI点一定大于8.0。
26.蛋白质变性后，其分子量变小。
27.蛋白质的主链骨架由NCCCNCCCNCCC……方式构成。
28.断开胰岛素中A链与B链间的两对二硫键后，其活性并不改变。
29.氨基酸的亚基和肽链是同义词。
4．不同来源的DNA双链，在一定条件下能进行分子杂交是由于它们有共同的碱基组成。
5．核酸变性时紫外值吸收明显增加。
6．含有稀有核苷酸碱基的主要是rRNA。
7．DNA热变性后磷酸二酯键发生断裂。
8．核酸m值越大。
10.变性的DNA骤然变冷时该DNA可以复性。
3.的一个环氮的孤对电子，使之在结合血红蛋白的铁原子时成为重要的配位体。