生物化学一、[判断题]1：水溶液或结晶状态下的氨基酸都以两性离子形式存在。

正确2：若双螺旋DNA中一条链的核苷酸排列顺序为pGpCpTpApTpC,那么，互补链的核苷酸顺序应为：pCpGpApTpApG. 错误3：酶是生物催化剂，只能在体内起催化作用。

错误4：DNA分子中的G和C的含量愈高，其熔点（Tm）值愈大。

正确5：核酸中的修饰成分大部分是在tRNA中发现的。

正确6：当[ES]复合物的量增加时，酶促反应速度也增加。

正确7：辅酶与酶蛋白的结合不紧密，可以用透析的方法除去。

正确8：呼吸链的全套酶都分布在线粒体的基质中。

错误9：机体缺少某种维生素会导致缺乏病，是因为缺乏维生素能使物质代谢发生障碍. 正确10：PPP途径能产生ATP，所以可以代替TCA途径，作为生物供能的主要途径。

错误11：氨基酸因含有不对称碳原子，所以都有旋光异构体。

错误12：构型的改变必须有旧的共价健的破坏和新的共价键的形成，而构象的改变则不发生此变化正确13：蛋白质生物合成所需的能量都由ATP直接供给。

错误14：RNA的合成和DNA的合成一样，在起始合成前亦需要有RNA引物参加。

误15：DNA半不连续复制是指复制时一条链的合成方向是5′→3′而另一条链方向是3′→5′。

错误15：脂肪酸合成酶催化的反应是脂肪酸-氧化反应的逆反应。

错误16：生物遗传信息的流向，只能由DNA―→RNA而不能由RNA―→DNA。

错误17：脂肪酸的从头合成需要NADPH+H+作为还原反应的供氢体。

正确二、名词解释：1. 构型：一个有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。

这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的。

构型的改变往往使分子的光学活性发生变化。

2. 构象：指一个分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。

一种构象改变为另一种构象时，不要求共价键的断裂和重新形成。

构象改变不会改变分子的光学活性3. 结构域：结构域是生物大分子中具有特异结构和独立功能的区域,特别指蛋白质中这样的区域。

在球形蛋白中，结构域具有自己特定的四级结构,其功能部依赖于蛋白质分子中的其余部分,但是同一种蛋白质中不同结构域间常可通过不具二级结构的短序列连接起来。

蛋白质分子中不同的结构域常由基因的不同外显子所编码4. 酶的竞争性抑制：抑制剂与底物竞争与酶的同一活性中心结合，从而干扰了酶与底物的结合，使酶的催化活性降低的作用5. 糖异生作用：由非糖物质转变成糖的过程6. 有氧氧化：有氧氧化系指糖、脂肪、蛋白质在氧的参与下分解为二氧化碳和水，同时释放大量能量，供二磷酸腺苷再合成三磷酸腺苷。

7. 半不连续复制:半不连续复制是指DNA复制时，前导链上DNA的合成是连续的，后随链上是不连续的，故称为半不连续复制。

DNA复制的最主要特点是半保留复制，另外，它还是半不连续复制。

半不连续模型是DNA复制的基本过程。

8. 共价催化:一个底物或底物的一部分与催化剂形成共价键，然后被转移给第二个底物。

许多酶催化的基团转移反应都是通过共价催化方式进行的。

9. Tm:Tm值就是DNA熔解温度，指把DNA的双螺旋结构降解一半时的温度。

不同序列的DNA，Tm值不同。

DNA中G－C含量越高，Tm值越高，成正比关系。

10. 转录:转录是遗传信息由DNA转换到RNA的过程。

作为蛋白质生物合成的第一步，转录是mRNA以及非编码RNA（tRNA、rRNA 等）的合成步骤。

三、名词解释：1、定向效应:当专一性底物向酶活性中心靠近时，会诱导酶分子构象发生改变，使酶活性中心的相关基团和底物的反应基团正确定向排列，同时使反应基团之间的分子轨道以正确方向严格定位，使酶促反应易于进行。

2、蛋白质的复性作用:蛋白质因受某些物理或化学因素的影响，分子的空间构象被破坏，从而导致其理化性质发生改变并失去原有的生物学活性的现象称为蛋白质的变性作用（denaturation）。

变性作用并不引起蛋白质一级结构的破坏，而是二级结构以上的高级结构的破坏，变性后的蛋白质称为变性蛋白。

3、核酸的变性:核酸的变性：在物理和化学因素的作用下，维系核酸二级结构的氢键和碱基堆积力受到破坏，DNA由双链解旋为单链的过程。

4、蛋白质二级结构:指蛋白质多肽链本身的折叠和盘绕的方式。

二级结构主要有α-螺旋、β-折叠、β-转角。

常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。

二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的，氢键是稳定二级结构的主要作用力。

5、生物氧化:有机物质在生物体细胞内氧化分解产生二氧化碳、水，并释放出大量能量的过程称为生物氧化（biological oxidation）。

又称细胞呼吸或组织呼吸。

有机物质在生物体细胞内氧化分解产生二氧化碳、水，并释放出大量能量的过程称为生物氧化（biological oxidation）。

又称细胞呼吸或组织呼吸。

6、高能化合物:指体内氧化分解中，一些化合物通过能量转移得到了部分能量，把这类储存了较高能量的化合物，如三磷酸腺苷（ATP),磷酸肌酸,称为高能化合物.它们是生物释放,储存和利用能量的媒介,是生物界直接的供能物质.。

生物体内，键水解时能释放21 kJ/mol 以上键能的化合物称为高能化合物。

7、基因表达:是指细胞在生命过程中，把储存在DNA顺序中遗传信息经过转录和翻译，转变成具有生物活性的蛋白质分子。

8、酶的活性中心:酶分子中氨基酸残基的侧链有不同的化学组成。

其中一些与酶的活性密切相关的化学基团称作酶的必需基团（essential group）。

这些必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能和底物特异结合并将底物转化为产物。

这一区域称为酶的活性中心（active center）或活性部位（active site）9、酶的专一性:酶对所作用的底物有严格的选择性。

一种酶仅能作用于一种物质，或一类分子结构相似的物质，促其进行一定的化学反应，产生一定的反应产物，这种选择性作用称为酶的专一性。

10、竞争性抑制作用:通过增加底物浓度可以逆转的一种酶抑制类型。

一个竞争性抑制剂通常与正常的底物或配体竞争同一个酶的结合部位。

这种抑制使得Km增大，而Vmax不变。

11、非竞争性抑制作用:抑制剂不能与游离酶结合，但可与ES复合物结合并阻止产物生成，使酶的催化活性降低四、问答题1、新陈代谢的特点有哪些？（1）代谢找应在温和条件下进行，绝大多数都是由酶催化。

（2）代谢过程的化学反应往不是一步完成的，而是通过一系列中间过程。

（3）生物体内的化学反应表现出灵敏的自我调节，各个反应之间都是相互协调的。

（4）生物的代谢体系是在长期进化中逐步形成的，逐步完善的。

2、糖类的主要生物学作用有哪些？答：(1)提供大量的能量，如淀粉在体内氧化时，可放出大量能量；（2）可转变为生命所需的其他物质。

（3）可作为生物体的结构物质；（4）可作为细胞识别的信息分子。

3、脂类的主要生物功能哪些？答：(1)提供大量的能量；（2）保护和御寒作用。

（3）为脂溶性物质提供溶剂；（4）提供必需脂酸；（5）磷脂和糖脂是构成生物膜脂质双层结构的基本物质和参加构成某些生物大分子化合物的组分；(6) 作为细胞表面物质同，与细胞识别、免疫等密切相关；（7）有些脂质还具有维生素和激素的功能。

1.简述尿素循环的含义及基本过程。

尿素在肝脏内通过鸟氨酸循环合成1）在Mg2+、ATP及N-乙酰谷氨酸（AGA）存在下，氨与CO2在氨基甲酰磷酸合成酶I（CPS-I）催化下，合成氨基甲酰磷酸，反应消耗2分子ATP，合成部位在线粒体。

CPS-I是一种变构酶，AGA是此酶的变构激活剂。

2）(瓜氨酸的合成)在鸟氨酸氨基氨基甲酰转移酶催化下，氨基甲酰磷酸与鸟氨酸缩合成瓜氨酸。

反应部位在线粒体。

3）(精氨酸的合成)瓜氨酸在线粒体合成后，即被转运到胞液，在胞液经精氨酸代琥珀酸合成酶的催化下，与天冬氨酸反应生成精氨酸代琥珀酸，此反应由ATP供能。

其后，精氨酸代琥珀酸再经精氨酸代琥珀酸裂解酶作用下，裂解成精氨酸及延胡索酸。

反应部位在胞液。

4）(尿素的生成)精氨酸受精氨酸酶的作用，水解生成尿素与鸟氨酸，反应部位在胞液。

鸟氨酸可再进入线粒体并参与瓜氨酸的合成。

2、脂肪酸在生物体内经β-氧化作用分解为乙酰CoA需要经过哪些过程？分别发生在细胞的什么部位。

1）脂肪酸的活化――脂酰CoA的生成脂肪酸进行氧化前必须活化，活化在线粒体外进行。

内质网及线粒体外膜上的脂酰CoA合成酶在ATP、CoA-SH、Mg2+存在的条件下，催化脂肪酸活化，生成脂酰CoA。

2）脂酰CoA进入线粒体脂肪酸的活化在细胞液中进行，而催化脂肪酸氧化的酶系存在于线粒体的基质内，因此活化的脂酰CoA必须进入线粒体内才能代谢。

长链脂酰CoA不能直接透过线粒体内膜。

它进入线粒体需肉碱的转运。

3）脂肪酸的β-氧化脂酰-CoA进入线粒体基质后，在线粒体基质中疏松结合的脂酸β-氧化多酶复合体的催化下，从脂酰基的β-碳原子开始，进行脱氢、加水、再脱氢及硫解等四步连续反应：（1）脱氢：脂酰-CoA在脂酰-CoA脱氢酶的催化下，α、β碳原子各脱下一氢原子，生成反△2烯酰CoA。

脱下的2H由FAD接受生成FADH2。

（2）加水：反△2烯酰CoA在△2烯酰水化酶的催化下，加水生成L （+）-β-羟脂酰-CoA。

（3）再脱氢：L（+）-β-羟脂酰CoA在β-羟脂酰-CoA脱氢酶的催化下，脱下2H生成β-酮脂酰-CoA，脱下的2H由NAD+接受，生成NADH 及H+。

（4）硫解：β-酮脂酰CoA在β-酮脂酰-CoA硫解酶催化下，加CoA-SH使碳链断裂，生成1分子乙酰CoA和少2个碳原子的脂酰CoA。

3.什么是蛋白质的等电点？稳定蛋白质胶体系统的因素是什么？使蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零时溶液的pH称为蛋白质的等电点。

蛋白质溶液的pH大于等电点时，该蛋白质颗粒带负电荷，反之则带正电荷。

稳定蛋白交替的因素是水化层和双电层。

4、赞同4.蛋白质的基本结构与高级结构之间存在的关系如何？一般把一级结构看做是基本结构，经过折叠，形成的空间构像是高级结构。

其中通过二硫键，非共价键等维系空间结构。

一级结构决定了高级结构。

5.化学渗透学说(chemiosmotic theory)由英国的米切尔(Mitchell 1961)提出，化学渗透学说的要点有哪些？①由磷脂和蛋白多肽构成的膜对离子和质子具有选择性；②具有氧化还原电位的电子传递体不匀称地嵌合在膜内；③膜上有偶联电子传递的质子转移系统；④膜上有转移质子的ATP酶。

在解释光合磷酸化机理时，该学说强调：光合电子传递链的电子传递会伴随膜内外两侧产生质子动力，并由质子动力推动ATP的合成。

许多实验都证实了这一学说的正确性。