1、 邻近与定向效应 2、 诱导契合与底物扭曲变形 3、 共价催化 4、 酸碱催化 5、微环境影响
酶分子中可作为亲核基团和酸碱催化的功能基团
胰凝乳蛋白酶反应的详细机制（1）
底物 结合底物
His57 质子供体
形成共价 ES复合物
C-N键断裂
胰凝乳蛋白酶反应的详细机制（2）
羰基产物释放
四面体中间物 的瓦解
胰
凝
乳
Ser
蛋
白
酶
的
活
性
中 His
Asp
心
活性中心重要基团: His57 , Asp102 , Ser195
2. 必需基团
指酶表现催化活性不可缺少的基团，指在活 性中心之外的某些区域，不与底物直接作用。
活性中心以外 的必需基团
结合基团
底物 催化基团 活性中心
三、与酶的高效率有关的主要因素（策略）
难点：酶催化作用机理 、各因素对酶促反应速度
的影响及酶促反应动力学的应用。
第一节 通 论
一、酶学研究历史
公元前两千多年，我国已有酿酒记载。 一百余年前，Pasteur认为发酵是酵母细胞生命活动的
结果。 1877年，Kuhne首次提出Enzyme一词。 1897年，Buchner兄弟用不含细胞的酵母提取液，实
单位时间内底物的消耗量和产物的生成量来 表示 III. 反应速度取其初速度，即底物的消耗量很小 （一般在5﹪以内）时的反应速度 IV. 底物浓度远远大于酶浓度
❖在其他因素不变的情况下，底物浓度对反应速 度的影响呈矩形双曲线关系。
V Vmax
[S]
当底物浓度较低时 反应速度与底物浓度成正比；反
应为一级反应。
合并起催化反应的空间局限（部位）。
➢ 结合部位 酶分子中与底物结合
的部位或区域一般称 为结合部位，结合部
位决定酶的专一性。
➢ 催化部位 酶分子中促使底物发生 化学变化的部位称为催化 部位，催化部位决定酶所 催化反应的性质。
活性中心的特点
活性部位只占酶整个分子很小部分。通常只有几个aa残基组成。 酶的活性中心是个三维实体，是在酶的高级结构中形成的，酶的活
辅助因子分类 （按其与酶蛋白结合的紧密程度）
辅酶 (coenzyme): 与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤的 方法除去。
辅基 (prosthetic group): 与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超 滤的方法除去。
二、酶分子的结构特征
1. 酶的活性中心（结合部位和催化部位） 或称活性部位，酶分子中直接和底物结
* 每一种酶有一个编号,如乙醇脱氢酶
EC 1. 大类
1. 亚类
1. 亚亚类
27 序号
第二节 酶的分子结构与功能
一、酶的组成
简单酶：脲酶、蛋白酶、淀粉酶、核糖核酸酶等。
（简单蛋白质）
酶
酶蛋白
ห้องสมุดไป่ตู้
（apoenzym
结合酶
e）
辅酶
（结合蛋白质） 辅助因子 （coenzyme)
（cofacter) 辅基(prosthetic group)
类别：旋光异构专一性和几何异构专一性
四、酶作用专一性的假说
(1)、锁钥学说（模板学说） (2)、多位点亲和理论 (3)、诱导契合学说
(3)、诱导契合学说
五、酶的命名和分类
1. 命名：习惯命名；系统命名 2. 国际系统分类法及编号
*国际生物化学会酶学委员会（Enzyme Commsion）将酶 分成六大类：1.氧化还原酶类，2.转移酶类，3.水解酶类，4.裂 解酶类，5.异构酶类，6.合成酶类
2、个性
（1）极高的催化效率 （2）高度专一性 （3）易失活 （4）酶活性可调控 （5）催化作用与结构有关
酶专一性类型
1. 结构专一性 酶对所催化的分子（底物，Substrate）化学结
构的特殊要求和选择 类别：绝对专一性和相对专一性
2. 立体异构专一性 酶除了对底物分子的化学结构有要求外，对其
立体异构也有一定的要求
V Vmax
[S]
随着底物浓度的增高 反应速度不再成正比例加速；反应
为混合级反应。
V Vmax
[S]
现了发酵。 1926年，Sumner首次从刀豆中提纯出脲酶结晶。 1982年，Cech首次发现RNA也具有酶的催化活性，
提出核酶(ribozyme)的概念。 1995年，Jack W. Szostak研究室首先报道了具有
DNA连接酶活性DNA片段，称为脱氧核酶 (deoxyribozyme)。
酶化学
(Chemistry of Enzyme)
本章重点及难点
重点：了解酶作为生物催化剂的特点、国际命名；
了解酶催化作用机理 ；掌握酶促反应动力学中米 氏方程及Km的意义、应用，掌握影响酶促反应动 力学的因素及与影响酶催化高效性的因素之间的 区别。掌握别构酶的特点及核酶、同工酶、诱导 酶等的概念。
性中心的aa残基在一级结构可能相距很远，但在空间结构上十分靠 近。 酶与底物的结合是活性部分与底物的形状发生诱导锲合的过程。 酶的活性部位位于酶分子表面的一个裂缝内，底物分子就结合到这 个裂缝内，裂缝内含较多疏水基团，有利于结合催化。 酶活性中心是可运动性的，酶活性中心与底物的结合通过次级键。
全酶(holoenzyme）= 酶蛋白 + 辅助因 子
*各部分成分在催化反应中的作用
酶蛋白决定反应的专一性 辅助因子决定反应的种类与性质
➢ 金属酶(metalloenzyme) 金属离子与酶结合紧密，提取过程中不易丢 失。
➢ 金属激活酶(metal-activated enzyme) 金属离子为酶的活性所必需，但与酶的结合 不甚紧密。
二、什么是酶？
酶是由活细胞产生的，能在体内或体外起同样催化作用 的一类具有活性中心和特殊构象的生物大分子，包括蛋白质 和核酸，是生物催化剂。
三、酶与一般催化剂的共性及特性
1、共性
（1）不发生质、量的变化，但能 改变反应速度
（2）不改变反应的平衡点，但能 缩短反应时。
（3）可降低反应活化能 （4）只能催化热力学允许的反应
羧基产物释放
水亲核攻击
第三节 酶促反应的动力学
本节需要解决的问题
底物浓度与酶促反应速度的影响 酶浓度对酶促反应速度的影响 pH对酶促反应速度的影响 温度对酶促反应速度的影响 激活剂对酶促反应速度的影响 抑制剂对酶促反应速度的影响
一、底物浓度对反应速度的影响
（一）、曲线的基本含义
I. 单底物、单产物反应 II. 酶促反应速度一般在规定的反应条件下，用