生物化学名词解释集锦第一章蛋白质1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。

2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。

3. 氨基酸等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值，用符号pI表示。

4．稀有氨基酸：指存在于蛋白质中的20 种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸，它们是正常氨基酸的衍生物。

5．非蛋白质氨基酸：指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸。

6．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。

构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。

8．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。

一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。

构象改变不会改变分子的光学活性。

7．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。

9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。

15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。

11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。

13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。

10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。

12．氢键：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。

14．离子键：带相反电荷的基团之间的静电引力，也称为静电键或盐键。

16．疏水键：非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。

如蛋白质分子中的疏水侧链避开水相而相互聚集而形成的作用力。

17．范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。

当两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时，范德华力最强。

18.二硫键:通过两个（半胱氨酸）巯基的氧化形成的共价键。

18．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。

19．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。

20．蛋白质变性：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。

蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。

21．蛋白质复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。

22．蛋白质沉淀：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电荷，导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用。

23．凝胶电泳：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。

24．层析：按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。

1.氨基酸：是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在α-碳上。

2.茚三酮反应：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。

3.肽键:一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。

4.肽:两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。

5.肽单位:又称为肽基，是肽键主链上的重复结构。

是由参于肽链形成的氮原子，碳原子和它们的4个取代成分：羰基氧原子，酰氨氢原子和两个相邻α-碳原子组成的一个平面单位。

6.透析(dialysis)：通过小分子经过半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理，将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。

7.离子交换层析:使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱8.凝胶过滤层析：也叫做分子排阻层析。

一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。

9.亲合层析：利用共价连接有特异配体的层析介质，分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。

10.高压液相层析（HPLC）：使用颗粒极细的介质，在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。

11.SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳（SDS-PAGE）：在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。

SDS-PAGE 只是按照分子的大小，而不是根据分子所带的电荷大小分离的。

12.等电聚胶电泳（IFE）：利用一种特殊的缓冲液（两性电解质）在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度，电泳时，每种蛋白质迁移到它的等电点（pI）处，即梯度足的某一pH时，就不再带有净的正或负电荷了。

13.双向电泳：等电聚胶电泳和SDS-PAGE的组合，即先进行等电聚胶电泳（按照pI）分离，然后再进行SDS-PAGE （按照分子大小分离）。

经染色得到的电泳图是二维分布的蛋白质图。

14.Edman降解：从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。

N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。

15.同源蛋白质：来自不同种类生物的序列和功能类似的蛋白质，例如血红蛋白。

16.α-螺旋:蛋白质中常见的二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。

17.β-折叠: 蛋白质中常见的二级结构,是由伸展的多肽链组成的。

折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链的另一个酰氨氢之间形成的氢键维持的。

氢键几乎都垂直伸展的肽链，这些肽链可以是平行排列（由N到C方向）或者是反平行排列。

18.β-转角：多肽链中常见二级结构,是连接蛋白质分子中的二级结构，使肽链走向改变的一种非重复多肽区，一般含有2～16个氨基酸残基。

含有5个以上的氨基酸残基的转角又常称为环。

常见的转角含有4个氨基酸残基有两种类型：转角I的特点是：第一个氨基酸残基羰基氧与第四个残基的酰氨氮之间形成氢键；转角Ⅱ的第三个残基往往是甘氨酸。

这两种转角中的第二个残侉大都是脯氨酸。

19.纤维蛋白:一类主要的不溶于水的蛋白质，通常都含有呈现相同二级结构的多肽链许多纤维蛋白结合紧密，并为单个细胞或整个生物体提供机械强度，起着保护或结构上的作用。

20.球蛋白:紧凑的，近似球形的，含有折叠紧密的多肽链的一类蛋白质，许多都溶于水。

典形的球蛋白含有能特异的识别其它化合物的凹陷或裂隙部位。

21.角蛋白:由处于α-螺旋或β-折叠构象的平行的多肽链组成不溶于水的起着保护或结构作用蛋白质。

22.胶原蛋白:是动物结缔组织最丰富的一种蛋白质，它是由原胶原蛋白分子组成。

原胶原蛋白是一种具有右手超螺旋结构的蛋白。

每个原胶原分子都是由3条特殊的左手螺旋的多肽链右手旋转形成的。

23.伴娘蛋白:与一种新合成的多肽链形成复合物并协助它正确折叠成具有生物功能构向的蛋白质。

伴娘蛋白可以防止不正确折叠中间体的形成和没有组装的蛋白亚基的不正确聚集，协助多肽链跨膜转运以及大的多亚基蛋白质的组装和解体。

24.肌红蛋白:是由一条肽链和一个血红素辅基组成的结合蛋白，是肌肉内储存氧的蛋白质，它的氧饱和曲线为双曲线型。

25.血红蛋白: 是由含有血红素辅基的4个亚基组成的结合蛋白。

血红蛋白负责将氧由肺运输到外周组织，它的氧饱和曲线为S型。

26.波尔效应:CO2浓度的增加降低细胞内的pH，引起红细胞内血红蛋白氧亲和力下降的现象。

27.别构效应:又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性丧失的现象。

28.镰刀型细胞贫血病: 血红蛋白分子遗传缺陷造成的一种疾病，病人的大部分红细胞呈镰刀状。

其特点是病人的血红蛋白β—亚基N端的第六个氨基酸残缺是缬氨酸，而不是下正常的谷氨酸残基。

胶体性质：布朗运动，丁达尔现象，不能透过半透膜，粘度大氨基酸三个重要反应：（1）茚三酮反应：Pro产生黄色物质，其它为蓝紫色（2）Edman反应：氨基酸的α氨基酸在弱碱性条件先下能与苯异硫氰酸脂生成（3）桑格反应：氨基酸的α氨基与2，4-二硝基氟苯在弱碱性溶液中反应生成黄色的二硝基苯基氨基酸1.不同蛋白质种含氮量颇为接近，平均为16% .3. 蛋白质能稳定地分散在水中，主要靠两个因素：水化膜和电荷层4.碱性氨基酸有三种，包括精氨酸、组氨酸和赖氨酸。

5.维系蛋白质一级结构的化学键是肽键6.蛋白质最高吸收峰波长是280nm .7.维系蛋白质分子中α-螺旋的化学键是氢键。

8.蛋白质的二级结构形式有α-螺旋、β-片层、β-转角和无规则卷曲等9. 在280nm波长处有吸收峰的氨基酸为酪氨酸、色氨酸1. 蛋白质的结构的层次性：（1）一级结构：是指氨基酸在肽键中的链接方式排列顺序及二硫键的位置。

（2）二级结构：指多肽链骨架的几何走向，即多肽酶的螺旋和折叠，包括α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲（3）三级结构：具有二级结构的多肽链进一步折叠、卷曲形成的复杂的球状结构，多肽链所发生的盘旋是由蛋白质分子中氨基酸残基侧链(R基因)的顺序决定的。

（4）四级结构：由具有三级结构的亚基以次级键缔合而成的空间结构（5）在二级结构和三级结构之间还有超二级结构和结构域2.蛋白质一级结构，空间结构与功能的关系（1）蛋白质分子结构与功能关系的高度统一性（2）一级结构决定高级结构（3）蛋白质的空间结构是蛋白质发挥生物功能的基础，空间结构的改变必然导致功能的改变，所以生物体内各种分子间复杂、专一、灵活而多样的功能表现都是因为蛋白质具有其相应的空间结构。

第二章核酸1. 单核苷酸(mononucleotide)：核苷与磷酸缩合生成的磷酸酯称为单核苷酸。

2. 磷酸二酯键（phosphodiester bonds）：单核苷酸中，核苷的戊糖与磷酸的羟基之间形成的磷酸酯键。

3. 不对称比率（dissymmetry ratio）：不同生物的碱基组成由很大的差异，这可用不对称比率（A+T）/（G+C）示。

4. 碱基互补规律(complementary base pairing)：在形成双螺旋结构的过程中，由于各种碱基的大小与结构的不同，使得碱基之间的互补配对只能在G?C（或C?G）和A=T（或T=A）之间进行。

5. 反密码子（anticodon）：在tRNA 链上有三个特定的碱基，组成一个密码子，由这些反密码子按碱基配对原则识别mRNA 链上的密码子。

反密码子与密码子的方向相反。

6. 顺反子（cistron）:基因功能的单位；一段染色体，它是一种多肽链的密码；一种结构基因。

7. 核酸的变性、复性（denaturation、renaturation）：当呈双螺旋结构的DNA 溶液缓慢加热时，其中的氢键便断开，双链DNA 便脱解为单链，这叫做核酸的变性。