2、酶作为生物催化剂的特性
1) 催化效率极高
2) 高度的专一性
3) 反应条件温和 4) 酶的催化活性是受调节控制的
第二节 酶的结构和功能
酶的组成
酶
单纯酶 结合酶
蛋白质部分 + 非蛋白质部分
酶蛋白 + 辅助因子 = 全酶（有活性）
辅酶 辅基
小分子有机化合物 （B族维生素）
无机金属离子
对于结合酶来说： (结合酶)全酶 = 酶蛋白 + 辅助因子 金属离子
酶原的激活∶使酶原转变为具有活性酶的作 用称为酶原的激活。
如∶ 胰蛋白酶原的激活
胰蛋白酶原激活示意图
胰凝乳蛋白酶原 胰蛋白酶
有活性 胰凝乳蛋白酶
有活性、稳定
人体肠道内蛋白酶的激活方式：
胰凝乳蛋白酶原 胰凝乳蛋白酶
胰蛋白酶原 肠激酶
胰蛋白酶
弹性蛋白酶原 弹性蛋白酶
羧肽酶原
羧肽酶
（五）同工酶
又称同功酶，是催化同一化学反应， 而酶分子的结构、组成有所不同的一系列 酶。它们存在于同一个体或组织中，但在 生理、免疫活性和理化性质上都存在差异。
二、酶浓度对反应速度的影响
在正常情况下，酶反应速度与酶浓度之间存在 线性关系，在生产上可通过酶量来控制生产时 间。 v = k [E]
前提条件：[S]足够大， 不存在影响酶活性的 试剂如激活剂和抑制剂。
而当[S]不足或有影响酶活性的试剂存在时， 该关系曲线会发生变形。
三、pH对酶促反应速度的影响
同工酶是由不同亚基组成的二聚体、 四聚体或多聚体，不同的亚基在酶分子中 所占比例不同，酶分子之间即存在差异。
例如：乳酸脱氢酶为四聚体，由M链和H链 以不同的比例组成，共有五种分子形式： M4、M3H、M2H2、MH3、H4。它们虽然都 催化丙酮酸与乳酸之间的氧化还原反应， 但对底物的亲和力不同，对调节因子的敏 感性节 第三节 第四节 第五节 第六节
第概一述节2 概述
酶第的二化节学本酶质和的结化构学2本9 质和结构 酶第催三化节作用酶机制催5化5 作用机制 酶第反四应节动力酶学8促0 反应动力学
酶活力的测定133 酶的分离、纯化141
第一节 概述
一、酶(Enzymes)的概念
酶是由活性细胞产生的具有催化作 用的蛋白质，被称为生物催化剂。
大部分酶的活性受环境pH的影响，在一定pH下酶促 反应有最大速度，高或低于此pH酶反应速度均下降。
钟形曲线
pH影响酶促反应速度的原因：
[1]. 过酸过碱会影响酶分子的构象，破坏 其稳定性，使酶失活。
[2]. 当pH改变不剧烈时，酶虽然不会变性， 但底物分子或酶活性中心基团的解离状态 会发生变化，而在它们诸多解离状态中往 往只有一种状态会适于发生反应。
辅助因子(cofactors) 小分子有机化合物
辅助因子本身无催化作用，但一般在酶促反应中 起运输转移电子、原子或某些功能基团的作用。
小分子有机 化合物
辅酶(coenzyme)——与酶蛋白结合松弛，用 透析法可以分开
辅基(prosthetic group)——与酶蛋白结 合紧密
对双成份酶（结合蛋白质）来 说，辅助因子与酶蛋白应是1∶1， 缺失就表现不出活性，缺少就会影 响活性，但超过比例也不会提高活 性。
必活 需性 基中 团心
结合基团：能识别底物并与之结合，使 底物与酶结合成复合物。
催化基团：能催化底物发生化学变化使 之转化为产物。
辅酶或辅基：帮助接触残基完成催化功 能。
活性中心外的必需基团：对酶催化活性无贡献， 但能维持酶蛋白的构象。
（四）酶和酶原激活
某些酶（特别是蛋白酶）在细胞内合成 时并无催化活性，经过一些酶和酸的作用后 激活，才能变成具有活性的酶。这些无催化 活性的酶分子前体称之为酶原。
酶的pH稳定范围
一定条件下，能够使酶分子空间结 构保持稳定，酶活性不损失或极少损失 的pH范围，称为酶的pH稳定范围。每 种酶往往都有自己的稳定pH范围，它也 是酶的一个基本性质。
四、温度对酶促反应的影响
温度对酶促反应速度的影响有两方面：
[1]. 同一般的化学反应一样，温度升高，底物分 子内能增加，进入活化态的分子数增多，速度 加快。
[3]. pH的改变会影响到酶分子中另一些基 团的解离，从而会影响酶的专一性或活性 中心的构象。
有关最适pH须注意的概念:
最pH并不是酶的特征性常数，它受到底物 的种类和浓度，缓冲液成分等因素的影响。
酶的最适pH和酶的等电点通常并不一致。
多数酶的最适pH在中性或略偏酸性的范围内， 但也有例外，胃蛋白酶的最适pH为1.5，精氨 酸酶的最适pH为9.8。
不同生物体所含的酶在种类和数量
上各有不同，这种差异决定了生物的代 谢类型。
酶（E） 、酶促反应 、 底物（S）、 产物（P）
E
S
P
二、酶催化作用的特点
1、酶与非生物催化剂的共性
1) 反应前后不发生质与量的变化。 2) 用量少、催化效率高。 3) 能加快反应的速度，但不改变反应的平衡点。 4) 都能降低反应的活化能。
生物体内酶的种类极多，但辅助 因子种类很有限。同一种辅助因子往 往能与多种不同的酶结合，形成不同 的全酶，如氧化还原酶类一般都以 NAD(P)、FMN、FAD为辅助因子。 而某种特定的酶一般只与一种辅酶结 合。故酶蛋白决定酶的专一性，而辅 助因子与酶的活性有关。
二、酶分子的结构与功能
酶催化的高效率、高度专一性和酶活 性可调节性都与酶蛋白本身的结构直接相 关。酶蛋白的一级结构决定其空间结构， 而酶的空间构象是酶催化功能的结构基础。
第四节 酶促反应动力学(单底物）
（酶反应速度和影响因素）
酶促反应动力学(Kinetics)是研究酶促反应速度， 反应过程的规律及各种环境因素（底物浓度、温度、 pH、[E]、[S]、抑制剂、激活剂）等对酶促反应 速度的影响的科学。
酶促反应动力学的研究对酶的基础理论和生产 实践都有重要意义。
多底物酶促反应动力学部分请自学（363～367）
（二）酶的活性部位 （ the active site or active center）
酶蛋白分子并不是所有基团都与酶的活性 有关，只有少数特定AA残基的侧链基团和 酶的催化活性有直接关系，这些功能基团 称为酶的必需基团。
必需基团不一定都在活性部位、有些在活 性部位以外起维持酶分子结构的作用。
酶的活性中心与必需基团