在凝血因子XIIIa（纤维蛋白稳定因子）催化下，纤维蛋 白质单体间形成共价健（Gln-Lys结合），生成交联的 纤维蛋白。
2、 胰岛素原的激活
※ 前胰岛素原，含信号肽。 ※ 胰岛素原，内质网腔，信号肽被信号肽酶切除。 ※ 活性胰岛素，高尔基体，切除C肽。
七 蛋白质的修饰
指天然的或人工的对组成蛋白质的氨基酸残 基或基团作某些改变从而改变蛋白质的有关性 质与功能
Glu- Va10 亲水 疏水
一级结构的部分切除与蛋白质的激活 1、 血液凝固的机理
凝血因子（凝血酶原致活因子）
凝血酶原
凝血酶
纤维蛋白原A
纤维蛋白B
凝胶
（1）、 凝血酶原
在凝血酶原致活因子催化下，凝血酶 原 分 子 中 的 Arg274—Thr275 、 Arg323—Ile324断裂，释放出48个a.a， 产生活性凝血酶。
P
-COOH
-H+ +H+
P
-NH3+ -COO-
-H+ P -NH2
+H+
-COO-
正离子
两性离子
负离子
等电点（pI）
蛋白质自身净电荷为零时溶液的pH值
并不是蛋白质自身电荷数最小时 必须在一定离子强度的缓冲液中测定，等电
点与缓冲液的种类、缓冲液的离子强度有关。 蛋白质在不含任何其它溶质的纯水中的等电 点称等离子点 蛋白质的等电点一般偏酸 等电点时，蛋白质的溶解度、导电性、粘度、 渗透压最小
蛋白质的重要 性质
蛋白质的重要性质
（一）胶体性质 分子量大，在水中不能成真溶液，成胶体
溶液
透析：蛋白质溶液放入半透膜内放入水中 让其中杂质扩散入水内
（二）两性解离
末端自由-COOH和自由-NH2 链中可解离的侧链基团（ε-NH2，βγ-COOH，胍
基，咪唑基等）
[ ] [ ] [ ] -NH3+
同源蛋白质的特点：
①同源蛋白质的氨基酸序列具有明显的相似性（序列同 源性）
②有许多位置的氨基酸对所有种属来说都是相同的，称 不变残基，不变残基高度保守，是必需的。
除不变残基以外，其它位置的氨基酸对不同的种属有很 大变化，称可变残基，可变残基中，个别氨基酸的变 化不影响蛋白质的功能。
③多肽链长度相同或相近
别构作用(变构作用)
概念 含亚基的蛋白质由于一个亚基构象的改
变而引起其余亚基和整个分子构象、性质、 功能发生改变的作用称别构作用
血红蛋白的别构作用
沉淀作用
加酸 盐析 有机溶剂 加重金属盐 生物碱试剂 抗原抗体反应 加热
沉降作用
高速离心时，蛋白质分子趋于下沉
沉降速率
沉降常数(s) 每单位引力场沉降分子下沉的速度 1 Svedberg单位＝1×10-13 sec
破坏氢键 破坏盐键 降低介电常数；破坏疏水键 破坏氢键及疏水键 与蛋白质形成溶解度很小的盐 表面作用
变性蛋白质的特征
结晶和生物活性消失 溶解度显著减小 粘度、旋光性增加，pI提高 反应基团数目增加 易被酶消化
变性的理论
中国科序的构象 变成松散无序的构象
A链49 a.a B链259 a.a
（2）、 纤维蛋白原
α2β2r2 从二条α链和二条β链的N端各断裂一个特定的肽键-Arg—Gly-，
释放出二个纤维肽A（19个氨基酸）和二个纤维肽B（21个氨基 酸），它们含有较多的酸性氨基酸残基。
A、B肽切除后，减少了蛋白质分子的负电荷，促进分子 间聚集，形成网状结构。
细胞色素C的种属差异与生物进化 镰状细胞贫血病的血红蛋白HBS
β链的第6个氨基酸Glu→Val 酶原和激素原的激活
同源蛋白质一级结构的种属差异与生物进化
同源蛋白质：
在不同的生物体内行使相同或相似功能的蛋白质。 如：血红蛋白在不同的脊椎动物中都具有输送氧气的功能，
细胞色素在所有的生物中都是电子传递链的组分。
蛋白质一级结构的突变—分子病
分子病：基因突变引起的某个功能蛋白的某一个或几个氨基酸 残基发生了遗传性替代从而导致整个分子的三维结构发生改 变，功能部分或全部丧失。
镰刀形红细胞贫血现是由于血红蛋白发生了遗传突变引起的 链第6位的aa线基由正常的Glu变成了疏水性的Val
正常人血红蛋白，β.N......Glu 6 镰刀型贫血 β.N......Val 6 生理条件下电荷：
通过比较同源蛋白质的氨基酸序列的差异 可以研究不同物种间的亲源关系和进化。
亲源关系越远，同源蛋白的氨基酸顺序差 异就越大。
1、 细胞色素C
分子量：12500左右
氨基酸残基：100个左右，单链。
25种生物中，细胞色素C的不变残基35个。
60种生物中，细胞色素C的不变残基27个。
亲源关系越近的，其细胞色素C的差异越小。
六 蛋白质的结构与功能
(一) 蛋白质的一级结构决定蛋白质的高级结构
★牛胰RNase变性一复性实验： 124个a.a残基 4个链内二硫键。 分子量：12600 (8M尿素+β硫基乙醇)变性、失活→透析后构象恢复，
活性恢复95%以上，而二硫键正确复性的概率是1/105。
(二)蛋白质一级结构与生物功能的关系
羟基氨基酸(Ser,Thr,Tyr)的磷酸化与去磷酸 化
八 糖蛋白与脂蛋白
糖蛋白
短链糖同蛋白质以共价键连接而成的结合蛋白质
糖与蛋白质的连接键 O-糖苷键 糖的半缩醛羟基与Thr,Ser,Hypro,Hylys的羟基 N-糖苷键 糖的半缩醛羟基与Asn的氨基
电泳现象
带电荷的蛋白质离子在电场中向带相反电 荷的电极移动
（三）变性和凝固
变性作用 天然蛋白质受物理或化学因素的影响，分子
内部原有的高度规则性的空间排列发生变化，致 使原有性质和功能发生部分或全部丧失，称变性 作用。
变性的蛋白质分子相互凝集为固体的现象称凝固
变性的可逆性
变性因素及其作用机制
热变性 酸碱 有机溶剂 尿素、胍 三氯乙酸 振荡
亲源关系越远的，其细胞色素C的差异越大。
人与黑猩猩 0
人与猴
1
人与狗
10
人与酵母
44
2、胰岛素
●有24个氨基酸残基位置始终不变：A．B链上6个Cys 不变，其余18个氨基酸多数为非极性侧链，对稳定 蛋白质的空间结构起重要作用。
●其它可变氨基酸对稳定蛋白质的空间结构作用不大， 但对免疫反应起作用。
●猪与人接近，而狗则与人不同，因此可用猪的胰岛 素治疗人的糖尿病。