蛋白质与配体的可逆结合——肌红蛋白与血红蛋白
血红蛋白结合氧的协同作用示意图
蛋白质与配体的可逆结合——肌红蛋白与血红蛋白
镰刀状细胞贫血是分子病
• 镰刀状细胞贫血病是血红蛋白分子突变引 起的。
蛋白质与配体的可逆结合——肌红蛋白与血红蛋白
病因： 患者的二条β 链上的N-末端开始的第6位Glu 被Val所取代。Hb-S 比 Hb-A负电荷减少，即电泳 时向正极移动的速率下降。从三级结构上看，由 于β-6-Glu位于分子表面，因此Hb-S表面多了一 疏水侧链，血红蛋白的对氧亲和力和别构性质并 不受此影响，但这一变化显著地降低了脱氧血红 蛋白的溶解度。疏水侧链与其互补链之间通过疏 水作用而沉淀，压迫细胞质膜，使其弯曲成镰刀 形状。用氰酸钾处理镰刀状的红细胞可以防止它 在脱氧状态下形镰成刀状。
氧结合引起的血红蛋白构象变化
• 血红素铁 0.039nm的 微小位移 导致血红 蛋白构象 的改变。
蛋白质与配体的可逆结合——肌红蛋白与血红蛋白
• 氧合血红蛋白和去氧血红蛋白代表不同的构象 态。（T态和R态）
脱氧血红蛋白（紧张态）
氧合血红蛋白（松驰态）
蛋白质与配体的可逆结合——肌红蛋白与血红蛋白
• 氧合导致稳定T态的离子键和盐桥的断裂，血 红蛋白的氧结合过程是一协同过程。
蛋白质与配体的可逆结合——肌红蛋白与血红蛋白
血红蛋白何川0743095006
蛋白质与配体的可逆结合——肌红蛋白与血红蛋白
血红蛋白的结构
◇ Hb分子近似球形；M.W.=68 000 ◇ Hb由四个亚基组成（二条α亚基和二条β亚 基）； ◇ α亚基（141aa）比β亚基（146aa）短，但 都比肌红蛋白链（153aa）短；这主要是因为 末端H螺旋比较短； ◇ 4个血红素分别位于四条多肽链的E和F螺旋 之间的裂隙处，并暴露于分子表面。 ◇ Hb- α和Hb- β及Mb虽然三级结构相似，但 其氨基酸序列却有很大的不同，约只有27个位 置是相同的。
THE END!
蛋白质与配体的可逆结合——肌红蛋白与血红蛋白
• 血红蛋白4个血红素基分别位于每个多肽 链的E和F螺旋之间的裂隙处，并暴露在 分子的表面。
蛋白质与配体的可逆结合——肌红蛋白与血红蛋白
氧结合引起的血红蛋白构象变化
• 氧合作用显著改变血红蛋白的四级结构。