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吉林大学生物化学习题集

目录《生物化学试题集》编写说明第一章绪论 (1)第二章蛋白质的结构与功能 (2)第三章核酸的结构与功能 (10)第四章酶 (17)第五章糖代谢 (26)第六章脂类代谢 (35)第七章生物氧化 (46)第八章氨基酸代谢 (56)第九章核苷酸代谢 (64)第十章物质代谢的联系与调节 (70)第十一章 DNA的生物合成(复制) (75)第十二章 RNA的生物合成(转录) (81)第十三章蛋白质的生物合成(翻译) (86)第十四章基因表达调控 (92)第十五章基因重组与基因工程 (106)第十六章细胞信息传递 (115)第十七章血液的生物化学 (134)第十八章肝的生物化学 (142)第十九章维生素与微量元素 (148)第二十章糖蛋白、蛋白聚糖 (151)第二十一章癌基因、抑癌基因与生长因子 (155)第二十二章基因诊断与基因治疗 (159)第二十三章分子生物学常用技术与人类基因组计划 (163)·1·〈生物化学〉试题集编写说明根据全国高等医药院校教学大纲的内容,以全国高等医药院校教材《面向21世纪课程教材·生物化学》第五版(周爱儒主编人民卫生出版社出版)为主要版本,我们生化教研室应广大学生的要求汇编了这册生物化学考试复习试题集。

本试题集包含了我们多年教学考试命题内容并参考了部分出版的考题。

采用了我们教研室一贯命题的三种类型:多选题、名词解释及问答题。

多选题中包括A型、B 型及X型三种。

本试题集可以作为七年制、六年制、五年制医学院校学生、成人教育学生的复习与应试的辅导材料。

它有利于同学们熟悉各章重点内容、检查复习效果及提高解题应试的能力。

可供广大医学院校学生学习参考。

同时对于国家执业医师参加全国统一考试及部分医学硕士生综合课考试也有参考价值。

由于编写时间仓促,难免有错误和疏漏之处,我们将根据同学们使用后的反馈意见不断地修改完善。

吉林大学基础医学院生物化学教研室二〇〇一年十一月使用说明生物化学试题集按照高等医药院校卫生部规划教材第五版的篇章目录编写,题型如下:一、多选题(答案附于每章多选题之后):A型题:每道试题下面有A、B、C、D、E五个备选答案,从中选择一个最佳答案。

B型题:多道试题前面有A、B、C、D、E五个备选答案,从中选择一个最佳答案。

每个备选答案可以选择一次以上,也可以一次不选。

X型题:每道试题下面有A、B、C、D四个备选答案,从中选出所有正确的答案(1—4个)。

二、名词解释该章应掌握的名词、概念。

三、问答与思考该章复习中间应掌握的主要内容及复习要点。

其中,名词解释和问答与思考部分没有给出答案,目的是为了让读者能够充分阅读、理解教材内容,融会贯通地掌握与之相关的知识,在此基础上得出正确的答案。

·2·第一章绪论生物化学(biochemistry)就是研究生命的化学,它是研究生物机体的化学组成和生命过程中的化学变化规律的一门科学,它在分子水平探讨生命的本质,即研究生物体的分子结构与功能、物质代谢与调节及其在生命活动中的作用。

生物化学的研究主要采用化学的原理和方法,但也与生理学、细胞学、遗传学等有着广泛的联系与交叉。

人们通常将生物大分子结构、功能及其代谢调控的研究,称为分子生物学(molecular biology)。

因此,从广义的角度来看,分子生物学是生物化学的重要组成部分。

由于生物化学越来越多地成为生命科学的共同语言,当今生物化学已经成为生命科学领域的前沿科学。

生物化学研究所有的生命形式。

人体是生物化学研究的重要对象。

当代生物化学的研究主要集中在以下几方面:1.生物分子的结构与功能重点研究生物大分子,确定一级结构、研究空间结构及其与功能的关系。

结构是功能的基础,而功能是结构的体现。

生物大分子的功能还通过分子之间的相互识别和相互作用而实现。

2.物质代谢及其调节生命体不同于无生命体的基本特征是新陈代谢,即生命体与外环境的物质交换及维持其内环境的相对稳定。

正常的物质代谢是正常生命过程的必要条件,而物质代谢的紊乱则可以发生疾病。

3.基因信息传递及其调控基因信息传递涉及到遗传、变异、生长、分化等诸多生命过程,也与遗传病、恶性肿瘤、心血管等多种疾病的发病机制有关。

生物化学与医学的发展密切相关,相互促进。

医学生物化学主要研究人体的生物化学,它既是生物化学,也是医学的重要组成部分。

近年来,生物化学已渗透到医学科学的各个领域。

例如:生理学、微生物学、免疫学、遗传学、药理学及病理学等基础医学的研究均深入到分子水平,并应用生物化学的理论与技术解决各学科的问题,由此产生了“分子免疫学”、“分子遗传学”、“分子药理学”、“分子病理学”等新学科。

近代医学的发展经常运用生物化学的理论和技术诊断、治疗和预防疾病,而且许多疾病的发病机制也需要从分子水平加以探讨。

生物化学对医学的发展起着重要的促进作用。

·1·第二章蛋白质的结构与功能[内容提要]组成蛋白质的基本单位是氨基酸,共有20种编码氨基酸参加天然蛋白质的组成,除甘氨酸外均是L-α-氨基酸。

一个氨基酸的α-羧基和另一个氨基酸的α-氨基脱水而形成的酰胺键称肽键。

氨基酸通过肽键相连形成肽,有二肽、寡肽、多肽之称。

所形成的长链称多肽链。

多肽链中的氨基酸单位称氨基酸残基。

蛋白质是生物大分子,分子中氨基酸的排列顺序称为一级结构,其连接键为肽键。

蛋白质的二、三、四级结构称蛋白质的空间结构即高级结构,亦称构象。

蛋白质二级结构是其分子中某段肽链的局部空间结构,即主链骨架原子的相对位置。

肽单元是二级结构旋转和折叠的基本单位。

二级结构的形式有α-螺旋、β-折叠、β-转角及无规卷曲,以氢键维持稳定。

蛋白质分子中两个或三个具有二级结构的肽段在空间上相互接近,形成一个具有特殊功能的空间结构称“模序”(motif)。

蛋白质三级结构是指整条多肽链中所有原子在三维空间的排布位置。

维持三级结构稳定的键是次级键,即盐键、氢键、疏水作用(键)和Van der Waals 力。

分子量大的蛋白质的三级结构常常分割成一个或数个球状或纤维状区域,折叠得较为紧密,各行其功能称为结构域(domain)。

四级结构是指蛋白质亚基间通过次级键缔合而形成的结构。

蛋白质的一级结构是空间结构的基础,与蛋白质的功能密切相关。

蛋白质的构象直接决定蛋白质功能。

Hb是具有四级结构的蛋白质,有两种天然构象,两种天然构象不同,其结合氧的能力也有差异,这可以证明蛋白质空间结构决定蛋白质功能。

Hb的T型和R型构象可互变,一个氧分子与Hb亚基结合后引起亚基构象变化称变构效应,小分子O2称为变构(效应)剂。

蛋白质是高分子物质,具有胶体性质,还有两性解离性质。

蛋白质在某些物理和化学因素作用下,其特定的空间结构被破坏,从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失,称蛋白质的变性(denaturation)。

蛋白质对280nm的紫外光有较强的吸收。

蛋白质和多肽中的肽键对碱性铜溶液有双缩脲反应。

蛋白质通过盐析、电泳、透析、分子筛和超速离心等方法可被分离和提纯。

分析多肽链中氨基酸的排列顺序,首先分析已纯化的蛋白质(多肽链)的氨基酸残基组成;第二步是测定多肽链的氨基和羧基末端为何种氨基酸;第三步是选择适当的酶或化学试剂将肽链水解为片段(一般需用几种水解法分成多种肽段);第四步用Edman降解法测定各肽段的氨基酸排列顺序;最后分析出各肽段中的氨基酸顺序并排列组合对比,最终得出完整肽链氨基酸排列顺序。

[多选题][A型题]·2·01、蛋白质的基本组成单位是A. 肽键平面B. 核苷酸C. 肽D. 氨基酸E. 碱基02、一个生物样品的含氮量为5%,它的蛋白质含量为A. 8.80%B. 12.50%C. 16.0%D. 38.0%E. 31.25%03、在生理条件下,下列哪种氨基酸残基的侧链所带的正电荷最多A. CysB. GluC. LysD. ThrE. His04、含有两个羧基的氨基酸是A. LysB. AsnC. GlnD. GluE. Cys05、下列哪种氨基酸为环状亚氨基酸?A. GlyB. ProC. TrpD. TryE. Lys 06、维持蛋白质分子α-螺旋的化学键是A. 肽键B. 疏水键C. 氢键D. 二硫键E. 离子键07、含有78个氨基酸的α-螺旋的螺旋长度是A. 26.52nmB. 11.7nmC. 28.08nmD. 14.04nmE. 20.72nm08、下列哪种氨基酸的侧链含有杂环A. 色氨酸B. 苏氨酸C. 苯丙氨酸D. 蛋氨酸E. 酪氨酸09、下列哪种氨基酸为含硫氨基酸A. 色氨酸B. 苏氨酸C. 苯丙氨酸D. 蛋氨酸E. 脯氨酸10、下列哪种氨基酸为非编码氨基酸A. 半胱氨酸B. 组氨酸C. 鸟氨酸D. 丝氨酸E. 亮氨酸11、关于构成蛋白质的氨基酸的叙述正确·3·的是A. 除甘氨酸外均为D构型B. 除甘氨酸外均为L构型C. 只含有α-氨基和α-羧基D. 均有极性侧链E. 均能与双缩脲试剂呈紫色反应12、蛋白质的一级结构指的是A. 蛋白质的α-螺旋结构。

B. 蛋白质分子的无规则卷曲C. 蛋白质分子内氨基酸以肽键相连接D. 蛋白质分子内氨基酸的排列顺序E. 蛋白质分子内的二硫键13、维持蛋白质二级结构的主要化学键是A. 氢键B. 二硫键C. 疏水键D. 离子键E. 磷酸二酯键14、对具有四级结构的蛋白质进行分析时A. 只有一个自由的α-羧基和一个自由的α-氨基B. 只有自由的α-羧基,没有自由的α-氨基C. 没有自由的α-羧基,只有自由的α-氨基D. 既没有自由的α-羧基又没有自由的α-氨基E. 有一个以上的自由α-羧基和自由α-氨基15、蛋白质变性的实质是由于下列哪种键被破坏A. 盐键B. 肽键C. 氢键D. 疏水键E. 次级键16、蛋白质变性是由于A. 肽键断裂,一级结构遭到破坏B. 蛋白质中的一些氨基酸残基受到修饰C. 蛋白质分子沉淀D. 次级键断裂,天然构象解体E. 多肽链的净电荷等于零17、可被胰蛋白酶水解的三肽是A. Phe-Ala-Gly-ValB. Asp-Met-Ala-LeuC. Met-Gln-Pro-GluD. Pro-Arg-Met-SerE. Phe-Ala-Met-Tyr18、利用分子筛原理来分离蛋白质的技术是A. 阴离子交换层析B. 阳离子交换层析C. 凝胶过滤D. 亲和层析E. 透析19、在凝胶过滤(分离范围是5,000 400,000)中,下列哪种蛋白质最先洗脱下来A. 细胞色素C(13,370)B. 肌球蛋白(400,000)C. 过氧化氢酶(247,500)D. 血清清蛋白(68,500)E. 肌红蛋白(16,900)20、含有两个氨基的氨基酸是A. 谷氨酸·4·B. 丝氨酸C. 酪氨酸D. 赖氨酸E. 苏氨酸21、pI为6.5的蛋白质A. 在pH7的溶液中带正电荷B. 在pH7的溶液中带负电荷C. 在pH5的溶液中带负电荷D. 在pH5的溶液中为兼性离子E. 在pH6.5的溶液中带正电荷22、Hb的α亚基与O2结合后产生变构效应,从而A. 促进其它亚基与CO2结合B. 抑制其它亚基与O2结合C. 促进α-亚基与O2结合,抑制β亚基与O2结合D. 抑制α亚基与O2结合,促进β亚基与O2结合E. 促进其它亚基与O2结合23、蛋白质中α-螺旋的特点正确的是A. 肽键平面充分伸展B. 主要由离子键维系C. 为左手螺旋D. 为右手螺旋E. 一圈为3.9个氨基酸24、蛋白质紫外吸收的最大波长是A. 290nmB. 280nmC. 270nmD. 260nmE. 250nm25、蛋白质分子变性会出现下列哪种现象A. 溶解度增加B. 不对称程度增加C. 无双缩脲反应D. 粘度降低E. 分子量改变26、下列哪一种α-氨基酸对应的α-酮酸是三羧酸循环的成员A. 丙氨酸B. 天冬酰胺C. 缬氨酸D. 谷氨酸E. 鸟氨酸27、有关肌红蛋白(Mb)的叙述哪项不正确...A. Mb由一条多肽链和一血红素结合而成B. Mb的多肽链中含有高比例的α-螺旋构象C. 大部分疏水基团位于此球状结构的外部D. 血红素靠近F8组氨酸残基附近E. O2是结合在血红素的Fe2+上28、生物大分子主要是指A. 维生素与辅酶B. 糖原与葡萄糖C. 氨基酸与多肽D. 脂肪酸与甘油E. 蛋白质与核酸29、关于DEAE离子交换层析的叙述正确的是A. DEAE纤维素带负电荷B. 含负电量大的蛋白质首先被洗脱C. 含负电量小的蛋白质首先被洗脱D. 洗脱液pH由小到大·5·E. 洗脱离子强度由大到小30、肽链中的哪个氨基酸不利于...形成α-螺旋而利于β-转角的形成A. ProB. AlaC. ValD. TyrE. Leu31、关于蛋白质变性的叙述正确的是A. 蛋白酶作用使蛋白质变性B. 加硫酸铵沉淀使蛋白质变性C. 蛋白质变性后易沉淀D. 蛋白质变性后对280nm紫外光吸收消失E. 所有蛋白质变性后均可复性32、不出现...于蛋白质中的氨基酸是A. 半胱氨酸B. 胱氨酸C. 瓜氨酸D. 精氨酸E. 赖氨酸33、下列哪个氨基酸不是..L-α-氨基酸A. GlyB. AlaC. ValD. LeuE. Asp34、每种完整蛋白质分子必定具有A. α-螺旋B. β-折叠C. 三级结构D. 四级结构E. 辅助因子35、胰岛素分子中不具..有A. 一级结构B. 二级结构C. 三级结构D. 四级结构E. 次级键36、天门冬氨酸的pK1=2.09、pK2=9.82、pK R=3.86、其pI是A. 7.73B. 6.84C. 5.96D. 5.955E. 2.9837、可用于蛋白质定量的测定方法是A. Folin-酚试剂法B. 紫外分光光度法C. 双缩脲法D. 凯氏定氮法E. 以上都可以38、胰蛋白酶主要水解的肽链是A. 氨基末端肽键B. 赖氨酸或精氨酸的羧基形成的肽键C. 芳香族氨基酸残基形成的肽键D. 中性脂肪族氨基酸所形成的肽键E. 羧基末端肽键39、Edman降解法作用的主要试剂是A. 溴化氰B. β-巯基乙醇C. 丹磺酰氯D. 羟胺·6·E. 异硫氰酸苯酯40、α-螺旋中几个氨基酸残基上升一周A. 4.5个B. 3.6个C. 3.0个D. 2.7个E. 2.2个[B型题]A. 蛋白质分子大小不同B. 多肽链中氨基酸间借肽键相连C. 蛋白质对280nm紫外光有吸收D. 蛋白质是两性电解质E. 蛋白质溶液为亲水胶体01、分子筛分离蛋白质的依据是02、盐析分离蛋白质的依据是03、电泳分离蛋白质的依据是04、双缩脲法测定蛋白质含量的依据是A. 肽键B. 离子键C. 二硫键D. 氢键E. 疏水键05、维系蛋白质二级结构的化学键是06、胰岛素分子中的共价键除肽键外还有07、蛋白质变性时不被破坏的化学键是A. 生物学活性丧失B. 特定的空间结构被破坏C. 蛋白质溶液发生沉淀D. 蛋白质分子所带电荷被中和,水化膜存在E. 多肽链中的肽键断裂08、蛋白质溶液中加入适量硫酸铵可引起09、蛋白质溶液中加入羧基肽酶时可引起A. α-螺旋B. β-折叠C. β-转角D. 三股螺旋E. 无规则卷曲10、常发生于肽链180°回折的转角上11、结构中多肽链充分伸展A. 一级结构B. 二级结构C. 超二级结构D. 三级结构E. 四级结构12、是多肽链中氨基酸的排列顺序13、是整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置14、是蛋白质分子中各个亚基的空间排布和相互作用15、是肽链主链骨架原子相对空间位置[X型题]01、侧链带羟基的氨基酸包括A. 丝氨酸B. 苏氨酸C. 半胱氨酸D. 酪氨酸02、蛋白质中的非共价键有A. 氢键B. 二硫键C. 盐键D. 疏水键03、与蛋白质溶液在紫外区的光吸收有关的氨基酸是·7·A. 酪氨酸B. 苯丙氨酸C. 半胱氨酸D. 色氨酸04、谷胱甘肽的功能包括A. 保护巯基B. 是细胞内的重要还原剂C. 参与细胞间的信息传递D. 维持红细胞膜完整05、关于肽单元的叙述正确的是A. 是组成多肽链的二级结构的单位B. Cα1、C、O、N、H和Cα2六个原子在一个平面内C. 两个α-碳呈顺式结构D. 肽单元中与α-碳相连的单键可以自由旋转06、蛋白质的二级结构包括A. α-螺旋B. 无规则卷曲C. β-折叠D. β-转角07、α-螺旋的特点是A. 一圈螺旋由3.6个氨基酸组成B. 螺旋中的全部NH都和CO生成氢键C. 氢键方向与螺旋的长轴垂直D. 右手螺旋08、下列哪几种蛋白以血红素为辅基A. 血红蛋白B. 细胞色素氧化酶C. 黄嘌呤氧化酶D. 肌红蛋白09、蛋白质能在水溶液中保持稳定的原因A. 蛋白质的颗粒大小介于1 100nm,属于胶体质粒范围。

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