基础生物化学整理(课后习题及答案)第一章蛋白质组成成分和氨基酸1.名词解释：必需氨基酸：机体维持正常代谢、生长所必需，而自身不能合成，需从外界获取的氨基酸。

盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的中性盐（如硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等）使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象。

蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序以及二硫键的位置。

电泳：带电质点在电场中向相反电荷的电极移动，这种现象称为电泳。

蛋白质的二级结构：指蛋白质多肽链本身的折叠和盘绕的方式。

蛋白质的四级结构：具有独立三级结构的多肽链彼此通过非共价键相互连接而形成的聚合体结构。

超二级结构：由二级结构间组合的结构层次。

氨基酸等电点：当溶液为某一pH值时，氨基酸分子中所含的-NH3+和-COO-数目正好相等，净电荷为0。

这一pH值即为氨基酸的等电点。

蛋白质的变性：蛋白质因受某些物理或化学因素的影响，分子的空间构象被破坏，从而导致其理化性质发生改变并失去原有的生物学活性的现象。

盐溶：当在蛋白质溶液中加入中性盐的浓度较低时，蛋白质溶解度会增加，这种现象称为盐溶。

蛋白质的三级结构：指多肽链在二级结构、超二级结构以及结构域的基础上，进一步卷曲折叠形成复杂的球状分子结构。

蛋白质的复性：如果除去变性因素，在适当条件下变性蛋白质可恢复其天然构象和生物活性，这种现象称为蛋白质的复性。

蛋白质的沉淀作用：指在蛋白质溶液中加入适当试剂，破坏了蛋白质的水化膜或中和了其分子表面的电荷，从而使蛋白质胶体溶液变得不稳定而发生沉淀的现象。

2.记忆20种氨基酸及其分类.根据氨基酸的侧链R基团的极性分类：①极性氨基酸：⑴极性不带电荷：甘、丝、苏、天酰、谷酰、酪、半胱⑵极性带负电荷：天、谷⑶极性带正电荷：组、赖、精②非极性氨基酸：丙、缬、亮、异亮、苯丙、蛋、脯、色3.氨基酸的化学性质(两性解离).4.蛋白质的一级结构及其蛋白质的高级结构(重点二级结构).二级结构：1．α-螺旋结构α-螺旋结构具有以下主要特征：（1）α-螺旋结构是一个类似棒状的结构，从外观看，紧密卷曲的多肽链主链构成了螺旋棒的中心部分，所有氨基酸残基的R 侧链伸向螺旋的外侧，这样可以减少立体障碍。

肽链围绕其长轴盘绕成右手螺旋体。

（2）α-螺旋每圈包含3.6 个氨基酸残基，螺距为0.54nm，即螺旋每上升一圈相当于向上平移0.54nm。

相邻两个氨基酸残基之间的轴心距为0.15nm，每个残基绕轴旋转100°。

（3）α-螺旋结构的稳定主要靠链内的氢键维持。

螺旋中每个氨基酸残基的羰基氧与它后面第4 个氨基酸残基的α-氨基氮上的氢之间形成氢键2．β-折叠结构β-折叠结构的特点如下：（1）在β-折叠结构中，多肽链几乎是完全伸展的。

相邻的两个氨基酸之间的轴心距为0.35nm。

侧链R 交替地分布在片层的上方和下方，以避免相邻侧链R 之间的空间障碍。

（2）在β-折叠结构中，相邻肽链主链上的C=O 与N-H 之间形成氢键，氢键与肽链的长轴近于垂直。

所有的肽键都参与了链间氢键的形成，因此维持了β-折叠结构的稳定。

（3）相邻肽链的走向可以是平行和反平行两种。

平行中氢键不平行，反平行中氢键平行更稳定。

5.蛋白质分离纯化的方法有哪些.1.透析2. 利用分离蛋白质的沉淀作用①盐析②调pH至等电点③有机溶剂④重金属盐3.凝胶过滤层析4.离子交换纤维素层析5.亲和层析第二章核酸化学1.名词解释：增色效应：DNA 变性后，由于双螺旋解体，碱基堆积已不存在，藏于螺旋内部的碱基暴露出来，这样就使得变性后的DNA 对260nm 紫外光的吸光率比变性前明显升高（增加），这种现象称为增色效应减色效应：DNA 复性后，其溶液的A260 值减小，最多可减小至变性前的A260 值，这现象称减色效应DNA的熔解温度：DNA 热变性时，其紫外吸收值到达总增加值一半时的温度。

（DNA 的变性温度亦称为该DNA 的熔点或熔解温度）核酸复性：变性核酸在适当条件下，两条彼此分开的链重新缔合成为双螺旋结构的过程称为复性DNA双螺旋结构：DNA的二级结构碱基互补规律：A 只能与T 相配对，形成两个氢键；G 与C 相配对，形成三个氢键。

核酸的变性：核酸双螺旋区的氢键断裂，变成单链的无规则线团，使核酸的某些光学性质和流体力学性质发生改变，有时部分或全部生物活性丧失，并不涉及共价键的断裂。

分子杂交：根据变性和复性的原理，将不同来源的DNA 变性，若这些异源DNA 之间在某些区域有相同的序列，则退火条件下能形成DNA-DNA 异源双链，或将变性的单链DNA 与RNA经复性处理形成DNA-RNA 杂合双链，这种过程称为分子杂交2.DNA的二级结构.主要是DNA双螺旋结构：具有以下特征：1．两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴相互缠绕。

2．嘌呤碱基与嘧啶碱基位于双螺旋的内侧，磷酸与核糖在外侧，彼此通过3',5'-磷酸二酯键相连接，形成DNA 分子的骨架。

碱基平面与纵轴垂直，糖环的平面则与纵轴平行。

多核苷酸链的方向取决于核苷酸间磷酸二酯键的走向。

习惯上以C5'→C3'为正向。

两条链均为右手螺旋。

3．双螺旋的平均直径为2nm，两个相邻的碱基对之间相距的高度，即碱基堆积距离为0.34nm，两个核苷酸之间的夹角为36°。

因此，沿中心轴每旋转一周有10 个核苷酸。

每一圈的高度（即螺距）为3.4nm。

4．两条核苷酸链依靠彼此碱基之间形成的氢键相连而结合在一起。

A 只能与T 相配对，形成两个氢键；G 与C 相配对，形成三个氢键。

3.tRNA的二级结构.tRNA 的二级结构都呈三叶草形. 基本特征是：①在3'末端有一段以－CCA 为主的单链区，由7对碱基组成，称氨基酸茎。

②由于双螺旋结构所占比例甚高（大约有50%的核苷酸配对），分别形成了4 个双螺旋区，称为茎（或称为臂）。

这4 个茎是：氨基酸接受茎、二氢尿嘧啶茎（简称D 茎）、反密码子茎和TψC 茎。

③大约有50%的核苷酸不配对，分别形成了4 个环：二氢尿嘧啶环（简称D 环）、反密码子环、TψC 环和额外环（又称可变环）。

④不同的tRNA 分子在长度上的变化主要发生在三个区域，即D 环、额外环的核苷酸数目及D 茎上配对的核苷酸数目不同。

4.核酸的性质(变性与复性).1.变性作用是核酸的重要物化性质。

核酸的变性指核酸双螺旋区的氢键断裂，变成单链的无规则线团，使核酸的某些光学性质和流体力学性质发生改变，有时部分或全部生物活性丧失，并不涉及共价键的断裂。

常用增色效应跟踪DNA 的变性过程，了解DNA的变性程度。

2.变性DNA 在适当条件下，两条彼此分开的链重新缔合成为双螺旋结构的过程称为复性。

DNA 复性后，许多物化性质又得到恢复，生物活性也可以得到部分恢复。

可用减色效应的大小来跟踪DNA 的复性过程，衡量复性的程度。

第三章酶学1.名词解释酶：由活细胞产生，对其作用物（底物）具有高度催化效能和高度专一性，能在细胞内外起同样催化作用的一类生物催化剂。

米氏常数：酶促反应速度和底物浓度之间关系的数学表达式。

激活剂：能够促使酶促反应速度加快的物质酶原：体内大多数酶在细胞内合成及初分泌时并无催化活性，这种无活性状态的酶的前身称为酶原。

多酶体系：在完整细胞内的某一代谢过程中，由几种不同的酶联合组成的一个结构和功能的整体，催化一组连续的密切相关的反应。

（网上查的）同工酶：能催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、组成却有所不同的一组酶单体酶：只有一条肽链构成的酶称为单体酶抑制剂：凡是能降低酶促反应速度，但不引起酶分子变性失活的物质底物专一性：酶只能催化某一化合物或某一类化合物，发生一定的化学变化，生成一定的产物诱导契合：酶表面并没有一种与底物互补的固定形状，而只是由于底物的诱导才形成了互补形状。

酶活力：酶活力也称酶活性，指酶催化某一化学反应的能力。

寡聚酶：由多个相同或不同亚基以非共价键连接的酶。

反竞争性抑制：抑制剂不能与游离酶结合，但可与ES复合物结合并阻止产物生成，使酶的催化活性降低酶的竞争性抑制：抑制剂与底物竞争与酶的同一活性中心结合，从而干扰了酶与底物的结合，使酶的催化活性降低酶的活性中心：酶分子中必需基团相对集中并构成一定空间构象，直接参与酶促反应的区域。

酶的比活力：每mg蛋白质中所含的U数或每kg蛋白质中含的kat 数。

核酶：具有催化活性的RNA2.酶和一般催化剂的异同。

相同点：1. 提高反应速度，不改变平衡点;2. 只起催化作用，本身不消耗；3. 降低反应的活化能。

不同点：酶能显著降低化学反应的活化能。

3.酶的组成。

1、单纯蛋白酶类：仅由氨基酸残基构成的酶。

2、结合蛋白酶类金属离子全酶=酶蛋白+辅助因子有机物4.酶的结构。

1. 必需基团：酶分子中有些基团若经化学修饰（氧化、还原、酰化、烷化）使其改变，则酶的活性丧失，这些基团称为必需基团。

包括：活性中心内的必需基团，活性中心外的必需基团（调控基团）。

2、酶的活性部位（中心）：酶分子中必需基团相对集中并构成一定空间构象，直接参与酶促反应的区域，称为酶的活性部位（中心）。

包括两个功能部位：结合部位和催化部位。

（1）结合部位：酶分子中与底物结合的部位或区域。

（2）催化部位：酶分子中促使底物发生化学变化的部位结合部位决定酶的专一性，催化部位决定酶所催化反应的性质。

5.影响酶促反应速度的因素。

1.底物浓度对反应速度的影响酶促反应随底物浓度增大而增大，最终不在增大，达到饱和现象2.酶浓度对反应速度的影响当反应系统中底物的浓度足够大时，酶促反应速度与酶浓度成正比，即ν=k[E]。

3.温度对反应速度的影响一般来说，酶促反应速度随温度的增高而加快。

但当温度增加达到某一点后，由于酶蛋白的热变性作用，反应速度迅速下降，直到完全失活。

酶促反应速度随温度升高而达到一最大值时的温度就称为酶的最适温度4.pH对反应速度的影响pH对酶促反应速度的影响，通常为一“钟形”曲线，即pH过高或过低均可导致酶催化活性的下降。

5.抑制剂对反应速度的影响降低酶促反应速度6.激活剂对反应速度的影响促使酶促反应速度加快第四章生物氧化与氧化磷酸化1.名词解释磷氧比P/O：是指每消耗一摩尔氧所消耗无机磷酸的摩尔数。

能荷：是细胞中高能磷酸状态一种数量上的衡量，也就是指细胞内ATP— ADP—AMP系统中充满高能磷酸基团的程度。

化学渗透学说：电子传递释放出的自由能和ATP合成是与一种跨线粒体的质子梯度相偶联的。

生物氧化：糖、脂、蛋白质等有机物在细胞内氧化分解，最终生成CO2和水并释放能量的过程。

呼吸链：在生物氧化过程中，代谢物上脱下的氢经过一系列的按一定顺序排列的氢传递体和电子传递体的传递，最后传递给分子氧并生成水，这种氢和电子的传递体系称为电子传递链。

又称呼吸链。