可逆变性、不可逆变性。
蛋白质变性后其பைடு நூலகம்理化学性质变化表现为：
①疏水性基团暴露，水中溶解性降低； ②某些蛋白质的生物活性丧失，如失去酶活或免疫活性； ③肽键暴露出，易被酶催化水解； ④蛋白质结合水的能力发生了变化； ⑤溶液粘度发生了变化； ⑥蛋白质结晶能力丧失。
引起蛋白质变性的因素
❖ 物理因素： 温度（热，冷）、机械处理、电磁
蚕豆 11S 蛋白
94
72
3.72
向日葵 11S 蛋白 95
76
4.16
燕麦球蛋白
108
2.冷冻
❖ 低温处理也会导致蛋白质变性。
❖ 有利：利用这一点，我们可以通过冷冻及 冻结贮藏抑制微生物和酶的活性，延长烹 饪原料的保鲜期。
❖ 不利：长期的低温处理也会导致烹饪原料 蛋白质冻结变性而被破坏，如冷冻的鱼类、 肉类长时间放置，蛋白质持水力下降、肉 质硬化等现象。
的影响，蛋白质在等电点时最稳定，溶解度最低， 在中性pH 环境中，除少数几个蛋白质带有正电 荷外，大多数蛋白质都带有负电荷。
❖ 酸碱引起的蛋白质变性可能是因为蛋白质溶 液pH值的改变导致多肽链中某些基团的解离 程度发生变化，从而破坏了维持蛋白质分子 空间结构所必需的某些带相反电荷基团之间 因静电作用形成的键。
冷冻对蛋白质产生不利影响的原因：
❖ 1、蛋白质水合环境发生变化。 ❖ 2、体系结冰后盐浓度增大产生盐效应。 ❖ 3、冷冻浓缩效应，使二硫键交换反应增加。
3 机械处理
揉捏、振动、挤压或搅打等高速机械 剪切，都能引起蛋白质变性。
剪切速率愈高，蛋白质变性程度则愈大。 同时受到高温和高剪切力处理的蛋白质，则 发生不可逆变性。
蛋白质
Td
平均疏水性
（KJmol-1 残基-1）
55
3.68
鸡蛋白蛋白
76
4.01
57
3.78
胰蛋白酶抑制剂 77
57
肌红蛋白
79
4.33
60
4.02
α-乳清蛋白
83
4.26
62
3.24
β-乳球蛋白
83
4.50
63
细胞色素 c
83
4.37
64
抗生物素蛋白
85
3.81
65
4.22
大豆球蛋白
92
67
3.98
❖ 气液界面上水分子能量高，水分子与蛋白质相互 作用后，能导致蛋白质分子的能量增加，蛋白质 分子中的次级键被破坏，使结构发生“微伸展”。 水分子进入蛋白质分子内部，蛋白质在界面进一 步伸展和扩展，亲水和疏水残基力图分别在水相 和非水相中取向，因此界面吸附引起蛋白质变性。
3.3.2、化学因素
1.pH 蛋白质所处介质的pH 对变性过程有很大
SIMPLESSE® 微粒化乳清蛋白
4 静高压
• 球形蛋白质分子内部存在空穴，具有柔顺性和可压缩性， 高压而导致蛋白质变性。
• 光学性质表明大多数蛋白质在100～1000MPa 压力范围 作用下才会产生变性。
• 不同于热变性，当压力很高时，一般在25℃即能发生变性； 而热变性需要在0.1M Pa 压力下，温度为40～80℃范围 才能发生变性。
辐射、高压、界面作用。
❖ 化学因素： pH、有机溶剂、盐类、脲、胍、
还原剂。
3.3.1 物理因素
1. 热
➢ 蛋白质受热变性的机理
在较高温度下，保持蛋白质空间构象的那 些次级键断裂，破坏了肽链的特定排列，原 来在分子内部的一些非极性基团暴露到了分 子的表面，因而降低了蛋白质的溶解度，促 进了蛋白质分子之间相互结合而凝集，形成 不可逆的凝胶而凝固。
➢ 蛋白质的平均疏水性和热变性温度之间的正相关只是一个近 似，二硫键等对蛋白质的稳定性也有贡献。
蛋白质
胰蛋白酶原 胰凝乳蛋白酶原 弹性蛋白酶 胃蛋白酶原 核糖核酸酶 羧肽酶 乙醇脱氢酶 牛血清白蛋白 血红蛋白 溶菌酶 胰岛素
表 6-11 蛋白质的热变性温度（Td）和平均疏水性
平均疏水性
Td
（KJmol-1 残基-1）
2．盐类
Ca2+ 、Mg2+可成为某些蛋白质的组成 部分。一般用透析法或螯合剂可从蛋白质 分子中除去金属离子，但这将明显降低这 类蛋白质对热和酶的稳定性。
❖ 过渡金属例如Cu、Fe、Hg和Ag等离子 很容易与蛋白质发生作用，其中许多能与 巯基形成稳定的复合物。（牛奶解毒）
各种阴离子在离子强度相同时，对蛋白 质（包括DNA）结构稳定性的影响顺序如下：
较长保质期乳饮料
(Extented Sheff— Life)又称ESL乳
6 界面作用
❖ 界面性质：指蛋白质能自发地迁移至汽-水 界面或油-水界面的性质。
❖ 蛋白质在界面上的性质在各种食品体系中都 是很重要的，如吸附在界面上的蛋白质有助 于乳浊液和泡沫的形成和稳定。
❖ 在水-气、液-固、液-液界面吸附的蛋白质分子， 一般发生不可逆变性。
3.3 蛋白质的变性
一、概述
❖ 蛋白质变性 ❖ 由于外界因素的作用，使天然蛋白质分子的构
象发生了异常变化，从而导致生物活性的丧失以及 物理、化学性质的异常变化，不包括一级结构上肽 键的断裂。 ❖ 蛋白质复性
天然蛋白质的变性有时是可逆的，当引起变性 的因素被解除以后，蛋白质恢复到原状，此过程称 之为蛋白质的复性。
✓ 伴随热变性，蛋白质的伸展程度相当大。例如， 天然血清清蛋白分子是椭圆形的，长、宽比为3： 1，经过热变性后变为5：5。
✓ 变性速率取决于温度，当温度上升10℃，速率可 增加600倍左右。
✓ 热变性的敏感性取决于多种因素：蛋白质的性质、 蛋白质浓度、水分活度、pH、离子强度和离子种 类。
➢ 含有较高比例的疏水性氨基酸残基（尤其是Val、Ile、Leu和 Phe）的蛋白质比亲水性较强的蛋白质一般更为稳定。
• 高压加工不同于热加工，它不会损害蛋白质中的必需氨基 酸和天然色泽和风味，也不会导致有毒化合物的生成。
5 辐射
✓ 因波长和能量大小而异。 ✓ 高能射线可被芳香族氨基酸残基(色氨酸、酪氨酸
和苯丙氨酸)所吸收，导致蛋白质构象的改变。 ✓ 如果能量水平很高，还可使氨基酸残基发生各种变
化，如共价键断裂、分子离子化等。
F-＜SO42-＜Cl-＜Br-＜I-＜ClO4-＜SCN-＜ Cl3CCOO-
这个顺序称为Hofmeister序列（感胶离子 序）或离液序列（chaotropic series）。
3．有机溶剂 （1）降低水溶液的介电常数，减小溶剂的极
性，从而削弱了溶剂分子与蛋白质分子间的 相互作用力，导致蛋白质溶解度降低而沉淀。