氨基酸氨基酸（amino acid）：含有氨基和羧基的一类有机化合物的通称。

生物功能大分子蛋白质的基本组成单位，是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。

是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物。

氨基连在α-碳上的为α-氨基酸。

天然氨基酸均为α-氨基酸。

氨基酸的结构通式α-氨基酸的结构通式：（R是可变基团）构成蛋白质的氨基酸都是一类含有羧基并在与羧基相连的碳原子下连有氨基的有机化合物，目前自然界中尚未发现蛋白质中有氨基和羧基不连在同一个碳原子上的氨基酸。

氨基酸的分类天然的氨基酸现已经发现的有300多种，其中人体所需的氨基酸约有22种，分非必需氨基酸和必需氨基酸（人体无法自身合成）。

另有酸性、碱性、中性、杂环分类，是根据其化学性质分类的。

1、必需氨基酸（essential amino acid）：指人体（或其它脊椎动物）不能合成或合成速度远不适应机体的需要，必需由食物蛋白供给，这些氨基酸称为必需氨基酸。

共有10种其作用分别是：①赖氨酸（Lysine ）：促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退化；②色氨酸（Tryptophan）：促进胃液及胰液的产生；③苯丙氨酸（Phenylalanine）：参与消除肾及膀胱功能的损耗；④蛋氨酸（又叫甲硫氨酸）（Methionine）；参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能；⑤苏氨酸（Threonine）：有转变某些氨基酸达到平衡的功能；⑥异亮氨酸（Isoleucine ）：参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢；脑下腺属总司令部作用于甲状腺、性腺；⑦亮氨酸（Leucine ）：作用平衡异亮氨酸；⑧缬氨酸（Valine）：作用于黄体、乳腺及卵巢。

9.精氨酸（arginine）：精氨酸与脱氧胆酸制成的复合制剂（明诺芬）是主治梅毒、病毒性黄疸等病的有效药物。

10.组氨酸histidine人体虽能够合成Arg和His，但合成的量通常不能满足正常的需要，因此，这两种氨基酸又被称为半必需氨基酸。

前8种人体必需氨基酸的记忆口诀①"赖蛋苏苯挟一亮色（联想记忆法-高中生物老师教的，意义深刻）"谐音: 借(缬氨酸), 一(异亮氨酸),两(亮氨酸),本(苯丙氨酸),蛋(蛋氨酸),色(色氨酸),书(苏氨酸),来(赖氨酸).②"笨蛋来宿舍，晾一晾鞋"笨（苯丙氨酸）蛋（蛋氨酸）来（赖氨酸）宿（苏氨酸）舍（色氨酸），晾（亮氨酸）一晾（异亮氨酸）鞋（缬氨酸）③＂携带一两本甲硫色书来＂携（缬氨酸）带一（异亮氨酸）两（亮氨酸）本（苯丙氨酸）甲硫（甲硫氨酸）色（色氨酸）书(苏氨酸)来(赖氨酸)④“一家写两三本书来”一（异亮氨酸）家（甲硫氨酸）携（缬氨酸）两（亮氨酸）三（色氨酸）本（苯丙氨酸）书（苏氨酸）来（赖氨酸）⑤“（路人）甲挟来一本两色书”甲（甲硫氨酸）挟（缬氨酸）来（赖氨酸）一（异亮氨酸）本（苯丙氨酸）两（亮氨酸）色（色氨酸）书（苏氨酸）20种氨基酸记忆口诀六伴穷光蛋，酸谷天出门，死猪肝色脸，只携一两钱。

一本落色书，拣来精读之。

芳香老本色，不抢甘肃来。

六伴穷光蛋：硫、半、光、蛋→半胱、光、蛋（甲硫）氨酸→含硫氨基酸酸谷天出门：酸、谷、天→谷氨酸、天门冬氨酸→酸性氨基酸死猪肝色脸：丝、组、甘、色→丝、组、甘、色氨酸→一碳单位来源的氨基酸只携一两钱：支、缬、异亮、亮→缬、异亮、亮氨酸→支链氨基酸一本落色书：异、苯、酪、色、苏→异亮、苯丙、酪、色、苏氨酸→生糖兼生酮拣来精读之：碱、赖、精、组→赖氨酸、精氨酸、组氨酸→碱性氨基酸芳香老本色：芳香、酪、苯、色→酪、苯丙、色氨酸→芳香族氨基酸不抢甘肃来：脯、羟、甘、苏、赖→脯、羟脯、甘、苏、赖氨酸→不参与转氨基的氨基酸其理化特性大致有：1）都是无色结晶。

熔点约在230°C以上，大多没有确切的熔点，熔融时分解并放出CO2；都能溶于强酸和强碱溶液中，除胱氨酸、酪氨酸、二碘甲状腺素外，均溶于水；除脯氨酸和羟脯氨酸外，均难溶于乙醇和乙醚。

2）有碱性[二元氨基一元羧酸，例如赖氨酸（lysine）]；酸性[一元氨基二元羧酸，例如谷氨酸（Glutamic acid）]；中性[一元氨基一元羧酸，例如丙氨酸（Alanine）]三种类型。

大多数氨基酸都呈显不同程度的酸性或碱性，呈显中性的较少。

所以既能与酸结合成盐，也能与碱结合成盐。

3)由于有不对称的碳原子，呈旋光性。

同时由于空间的排列位置不同，又有两种构型：D型和L型，组成蛋白质的氨基酸，都属L型。

由于以前氨基酸来源于蛋白质水解（现在大多为人工合成），而蛋白质水解所得的氨基酸均为α-氨基酸，所以在生化研究方面氨基酸通常指α-氨基酸。

至于β、γ、δ……ω等的氨基酸在生化研究中用途较小，大都用于有机合成、石油化工、医疗等方面。

氨基酸及其衍生物品种很多，大多性质稳定，要避光、干燥贮存。

2.非必需氨基酸（nonessentialamino acid）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成，不需要从食物中获得的氨基酸。

例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。

氨基酸单字母简写和性质列表：缩写全名中文译名支链分子量等电点解离常数（羧基）解离常数（胺基）pKr(R) R基G Gly Glycine 甘氨酸亲水性75.07 6.06 2.35 9.78 -HA Ala Alanine 丙氨酸疏水性89.09 6.11 2.35 9.87 -CH3V Val Valine 缬氨酸疏水性117.15 6.00 2.39 9.74 -CH-(CH3)2L Leu Leucine 亮氨酸疏水性131.17 6.01 2.33 9.74 -CH2-CH(CH3)2I Ile Isoleucine 异亮氨酸疏水性131.17 6.05 2.32 9.76 -CH(CH3)-CH2-C H3F Phe Phenylalanine 苯丙氨酸疏水性165.19 5.49 2.20 9.31 -CH2-C6H5W Trp Tryptophan 色氨酸疏水性204.23 5.89 2.46 9.41 -C8NH6Y Tyr Tyrosine 酪氨酸疏水性181.19 5.64 2.20 9.21 10.46 -CH2-C6H4-OHD Asp Aspartic acid 天冬氨酸酸性133.10 2.85 1.99 9.90 3.90 -CH2-C OOHN Asn Asparagine 天冬酰胺亲水性132.12 5.41 2.14 8.72 -CH2-CONH2E Glu Glutamic acid 谷氨酸酸性147.13 3.15 2.10 9.47 4.07 -(CH2)2-C OOHK Lys Lysine 赖氨酸碱性146.19 9. 60 2.16 9.06 10.54 -(CH2)4-NH2 Q Gln Glutamine 谷氨酰胺亲水性146.15 5.65 2.17 9.13 -(CH2)2-CONH 2M Met Methionine 甲硫氨酸疏水性149.21 5.74 2.13 9.28 -(CH2)-S-CH3S Ser Serine 丝氨酸亲水性105.09 5.68 2.19 9.21 -CH2-OHT Thr Threonine 苏氨酸亲水性119.12 5.60 2.09 9.10 -CH(CH3)-OHC Cys Cysteine 半胱氨酸亲水性121.16 5.05 1.92 10.70 8.37 -CH2-SHP Pro Proline 脯氨酸疏水性115.13 6.30 1.95 10.64 -C3H6H His Histidine 组氨酸碱性155.16 7.60 1.80 9.33 6.04R Arg Arginine 精氨酸碱性174.20 10.76 1.82 8.99 12.48氨基酸的检测1、茚三酮反应（ninhydrin reaction）试剂颜色备注茚三酮（弱酸环境加热）紫色（脯氨酸、羟脯氨酸为黄色）（检验α－氨基）2、坂口反应（Sakaguchi reaction）α-萘酚+碱性次溴酸钠红色（检验胍基精氨酸有此反应）3、米隆反应（又称米伦氏反应）HgNO3+HNO3+热红色（检验酚基酪氨酸有此反应，未加热则为白色）4、Folin-Ciocalteau反应（酚试剂反应）磷钨酸-磷钳酸蓝色（检验酚基酪氨酸有此反应）5、黄蛋白反应浓硝酸煮沸黄色（检验苯环酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸有此反应）6、Hopkin-Cole反应（乙醛酸反应）加入乙醛酸混合后徐徐加入浓硫酸乙醛与浓硫酸接触面处产生紫红色环（检验吲哚基色氨酸有此反应）7、Ehrlich反应P-二甲氨基苯甲醛+浓盐酸蓝色（检验吲哚基色氨酸有此反应）8、硝普盐试验Na2(NO)Fe(CN)2*2H2O+稀氨水红色（检验巯基半胱氨酸有此反应）9、Sulliwan反应1，2萘醌、4磺酸钠+Na2SO3 红色（检验巯基半胱氨酸有此反应）10、Folin反应1，2萘醌、4磺酸钠在碱性溶液深红色（检验α－氨基酸）肽键（peptide bond）:一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰胺键。

肽（peptide）:两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。

是氨基酸通过肽键相连的化合物，蛋白质不完全水解的产物也是肽。

肽按其组成的氨基酸数目为2个、3个和4个等不同而分别称为二肽、三肽和四肽等，一般含10个以下氨基酸组成的称寡肽（oligopeptide），由10个以上氨基酸组成的称多肽（polypeptide），它们都简称为肽。

肽链中的氨基酸已不是游离的氨基酸分子，因为其氨基和羧基在生成肽键中都被结合掉了，因此多肽和蛋白质分子中的氨基酸均称为氨基酸残基（ami no acid residue）。

多肽有开链肽和环状肽。

在人体内主要是开链肽。

开链肽具有一个游离的氨基末端和一个游离的羧基末端，分别保留有游离的α－氨基和α－羧基，故又称为多肽链的N端（氨基端）和C端（羧基端），书写时一般将N端写在分子的左边，并用（H）表示，并以此开始对多肽分子中的氨基酸残基依次编号，而将肽链的C端写在分子的右边，并用（OH）来表示。

目前已有约20万种多肽和蛋白质分子中的肽段的氨基酸组成和排列顺序被测定了出来，其中不少是与医学关系密切的多肽，分别具有重要的生理功能或药理作用。

多肽在体内具有广泛的分布与重要的生理功能。

其中谷胱甘肽在红细胞中含量丰富，具有保护细胞膜结构及使细胞内酶蛋白处于还原、活性状态的功能。

而在各种多肽中，谷胱甘肽的结构比较特殊，分子中谷氨酸是以其γ－羧基与半胱氨酸的α－氨基脱水缩合生成肽键的，且它在细胞中可进行可逆的氧化还原反应，因此有还原型与氧化型两种谷胱甘肽。