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生化生物化学重点知识总结

人体机能学生化部分重点整理一、选择*SAM是活性甲基供体;PAPS是活性硫酸根供体;UDPG是活性葡萄糖供体蛋白质1.100克样品中蛋白质的含量 ( g % )= 每克样品含氮克数× 6.25×100 (凯式定氮法)2.20种编码氨基酸:蛋白质由20种L-α-氨基酸组成3.氨基酸的分类:非极性脂肪族氨基酸;酸性氨基酸;芳香族氨基酸;极性中性氨基酸;碱性氨基酸(p10-11)4.营养必需氨基酸:体内需要但不能自身合成,必须由食物供给的氨基酸甲硫氨酸;色氨酸;赖氨酸;缬氨酸;异亮氨酸;亮氨酸;苯丙氨酸;苏氨酸(假设来写一两本书)5.紫外吸收最大吸收峰在280 nm 附近6.肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键7.蛋白质变性的应用:高温、高压灭菌、低温保存酶、疫苗等,防止蛋白质变性8.谷胱甘肽:GSH 缺少GSH可致“蚕豆病”功能:①体内重要的还原剂,保护蛋白质和酶分子中的巯基免遭氧化,使蛋白质处于活性状态。

②谷胱甘肽的巯基作用,可以与致癌剂或药物等结合,从而阻断这些化合物与DNA、RNA或蛋白质结合,保护机体免遭毒性损害。

酶1.酶促反应的特点:(1)极高的催化效率;(2)高度的特异性;(3)酶活性的可调节性2.酶原激活的生理意义:1)避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化;2)保证酶在特定的部位和环境中发挥作用;3)酶原可以视为酶的储存形式3.酶的抑制作用:⑴不可逆性抑制作用:以共价键与酶活性中心上的必需基团相结合,使酶失活①抑制剂和底物的结构相似,能和酶的底物分子竞争与酶的活性中心相结合,从而阻碍酶与底物结合形成中间产物②抑制程度取决于抑制剂与底物浓度比,如加大底物浓度可减弱或解除抑制作用氨基酸代谢⒈氨基酸的脱氨基作用:①转氨基作用;②氧化脱氨基作用;③联合脱氨基作用:是体内氨基酸脱氨基的主要方式;④非氧化脱氨基作用⒉血氨的去路:在肝内合成尿素,这是最主要的去路⒊尿素循环:⑴部位:肝细胞线粒体、胞液⑵关键酶:精氨酸代琥珀酸裂解酶,氨基甲酰磷酸合成酶⑶与三羧酸循环的联系物质:延胡索酸⒋⑴高血氨症:肝功能严重损伤,尿素合成障碍,血氨浓度升高⑵肝昏迷:脑内α—酮戊二酸减少导致脑供养不足⒌牛磺酸是结合胆汁酸的组成成分⒍苯丙氨酸转变为酪氨酸:苯丙氨酸羟化酶先天性缺乏----苯丙酮酸尿症蛋白质内质网定位合成核蛋白体RNA 信使RNA转运RNA核内不均一RNA核内小RNA胞浆小RNA 细胞核和胞液线粒体功能rRNA mRNA mt rRNA tRNA mt mRNA mt tRNA HnRNA SnRNA SnoRNA scRNA/7SL-RNA核蛋白体组分蛋白质合成模板转运氨基酸成熟mRNA 的前体参与hnRNA 的剪接、转运rRNA 的加工、修饰的信号识别体的组分核仁小RNA核酸⒈核苷酸是核酸的基本组成单位。

⒉真核mRNA 的结构:5’-末端的帽子结构;3’-末端的polyA 结构⒊tRNA 的功能:参与转运氨基酸,解译mRNA 的密码。

3’段是CCA 就有方向性⒋紫外吸收:260nm 有特别吸收峰核 苷 酸 代 谢1、嘌呤碱合成的元素来源:头顶二氧碳;2、8一碳团;甘氨中间坐; 3、9谷酰胺;天冬一边站; 合成嘌呤环。

2、嘌呤核苷酸的从头合成首先合成的是次黄嘌呤核苷酸3、脱氧核糖核苷酸是在其二磷酸核苷水平上进行还原4、嘧啶核苷酸的从头合成:组织器官:主要在肝脏;部位:胞液5、嘧啶碱合成的原子的来源:氨基甲酰磷酸和天冬氨酸(既参与嘌呤碱的合成又参与嘧啶碱的合成)嘌呤和嘧啶分解代谢的区别糖代谢⒈糖酵解的关键反应:⑴葡萄糖磷酸化为6-磷酸葡萄糖(己糖激酶)⑵ 6-磷酸果糖转变为1,6-双磷酸果糖(6-磷酸果糖激酶-1)⑶磷酸烯醇式丙酮酸转变成丙酮酸,并通过底物水平磷酸化生成ATP(丙酮酸激酶)2.产能的方式和数量:方式:底物水平磷酸化净生成ATP数量:从G(葡萄糖)开始:2×2-2= 2ATP ;从Gn(糖原)开始:2×2-1= 3ATP3.糖酵解生理意义:①在于迅速提供能量。

②缺氧条件下获取能量的重要途径。

③无线粒体的红细胞以及依赖酵解供能的白细胞、骨髓等组织获能的重要途径。

④酵解还是彻底有氧氧化的前奏,准备阶段4.有氧氧化的生理意义:供能5.磷酸戊糖途径的生理意义:①为核苷酸的生成提供核糖②提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应6.糖原的合成:组织定位:主要在肝脏、肌肉;细胞定位:胞浆7.糖原分解:亚细胞定位:胞浆⑴肌糖元的分解:由于肌肉组织中不存在葡萄糖-6-磷酸酶,所以生成的6-磷酸葡萄糖不能转变成葡萄糖释放入血,提供血糖,而只能进入酵解途径进一步代谢。

8.糖异生的生理意义:①维持血糖浓度恒定;②补充肝糖原;③调节酸碱平衡9.胰岛素是体内唯一降低血糖水平的激素脂类代谢1.脂肪动员是甘油三酯分解的起始步骤,甘油三酯脂肪酶是脂肪动员的限速酶2.脂酸的β-氧化的步骤:脱氢、加水、再脱氢、硫解。

3.酮体生成的生理意义:“肝内生成,肝外利用”4.胆固醇:合成部位:胞液及光面内质网合成原料:乙酰CoA(合成胆固醇的唯一碳源);ATP;NADPH + H+5.胆固醇转变为胆汁酸,这是胆固醇在体内代谢的最主要去路。

6.血浆脂蛋白超速离心法:乳糜微粒(CM)、极低密度脂蛋白(VLDL)、低密度脂蛋白(LDL)、高密度脂蛋白(HDL)DNA复制1.DNA 复制的化学本质是生成3’, 5’-磷酸二酯键。

2.顺着解链方向生成的子链,复制是连续进行的,这股链称为领头链。

另一股链因为复制的方向与解链方向相反,不能顺着解链方向连续延长,这股不连续复制的链称为随从链。

复制中的不连续片段称为岡崎片段。

转录1、复制和转录的区别2、转录和复制的相同点⑴都以DNA 为模板;⑵都需要依赖DNA 的聚合酶⑶都从5’至3’方向延伸新链⑷聚合过程都是核苷酸之间生成磷酸二酯键;⑸都遵从碱基配对规律3、生物的转录过程有起始、延长、终止三步蛋白质 逆转录中心法则:基因表达调控1、基因调控是在转录起始水平上2、起始密码子:AUG;终止密码子:UAA UAG UGA蛋白质的生物合成1、遗传密码的特点:方向性;连续性;简并性;摆动性;通用性2、核蛋白体结构模式:P位:肽酰位;A位:氨基酰位;E位:排出位3、起始肽链合成的氨基酰-tRNA:真核生物: Met-tRNAiMet原核生物: fMet-tRNAifMet二、名词解释和简答题蛋白质1.蛋白质的变性:在某些理化因素(加热、有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子等)作用下,蛋白质空间构象破坏,其理化性质也改变,生物学活性丧失,溶解度降低、溶液的粘滞度增高、不容易结晶、易被酶消化,称为蛋白质变性。

破坏非共价键和二硫键,不改变蛋白质的一级结构.。

2.在某一pH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性。

此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点3.蛋白质的结构:(1)蛋白质的一级结构:蛋白质分子中,从N-端至C-端的氨基酸残基的排列顺序。

主要化学键是肽键,有的包含二硫键。

是蛋白质最基本的结构。

(2)蛋白质的二级结构:蛋白质的二级结构是指多肽链中主链骨架原子的局部空间排布,不涉及氨基酸侧链的构象。

主要化学键:氢键。

种类有α-螺旋,β-折叠,β-转角和无规卷曲。

*α-螺旋:①以α-碳原子为转折点,以肽键平面为单位,盘曲成右手螺旋状的结构。

②螺旋上升一圈含3.6个氨基酸残基,螺距0.54nm③氨基酸的侧链伸向螺旋的外侧。

④螺旋的稳定是靠氢键。

氢键方向与长轴平行。

⑶蛋白质的三级结构:指多肽链在二级结构的基础上,由于氨基酸残基侧链R基的相互作用进一步盘曲或折迭而形成的特定构象。

也就是整条多肽链中所有原子或基团在三维空间的排布位置。

稳定主要靠次级键,包括氢键、盐键、疏水键以及范德华力等。

某些蛋白质中二硫键也起着重要的作用。

⑷蛋白质的四级结构 :二条或二条以上具有独立三级结构的多肽链组成的蛋白质。

其中,每条具有独立三级结构的多肽链称为亚基。

主要稳定因素:氢键、离子键酶2、酶的活性中心:在酶蛋白一级结构上相距远,在空间结构上近,形成一定空间结构,与底物结合发挥催化作用的部位。

酶的必需基团:结合基团:与底物结合的基团;催化基团:催化底物转变为产物的基团3、酶原:有些酶在细胞内合成或初分泌时是无活性的酶的前体,此前体物质称为酶原。

4、酶原激活:在一定条件下,酶原水解去掉一个或几个特定的肽段,使酶蛋白分子构象改变,呈现酶的活性的过程。

实质是酶活性中心的暴露或形成。

氨基酸代谢⒈转氨基作用:在转氨酶的催化下,某一氨基酸的α-氨基转移到另一种α-酮酸的酮基上,生成相应的氨基酸;原来的氨基酸则转变成α-酮酸。

⒉一碳单位:某些氨基酸在分解代谢过程中可以产生含有一个碳原子的基团。

体内的一碳单位:甲基(–CH3)、甲烯基(–CH2–)、甲炔基(–CH=)、甲酰基(–CHO)、亚胺甲基(–CH=NH)。

CO2不是一碳单位,一碳单位不能游离存在,常与四氢叶酸结合。

核酸⒈DNA变性:在某些因素的作用下,DNA双链互补碱基对之间的氢键断裂,双螺旋结构松散,形成无规则线团状分子的过程。

2. DNA复性:变性的DNA在适当的条件下,两条彼此分开的DNA单链重新缔合成为双螺旋结构的过程。

3.DNA的双螺旋结构:①两条反向平行的脱氧核苷酸链绕同一中心轴,形成右手螺旋的结构。

②磷酸-戊糖骨架位于外侧,两条链上的碱基以A=T、G=C相连,构成碱基平面,位于螺旋内侧。

③螺距为3.4nm,旋转一周为10个碱基对。

螺旋直径为2.0nm,存在一个大沟和一个小沟。

④氢键:维持双螺旋横向稳定;碱基堆砌力:维持纵向稳定核苷酸代谢⒈嘌呤核苷酸的从头合成:是指利用磷酸核糖、氨基酸、一碳单位及二氧化碳等简单物质为原料,经过一系列酶促反应,合成嘌呤核苷酸的途径。

合成部位:肝、小肠和胸腺⒉补救合成:是指体内有些组织(脑、骨髓等)缺乏从头合成的酶,只能利用现成的嘌呤碱或嘌呤核苷为原料合成嘌呤核苷酸的过程。

组织器官:脑、骨髓;部位:胞液糖代谢⒈糖酵解:在缺氧情况下,葡萄糖生成乳酸的过程。

反应部位:胞浆,糖酵解分为两个阶段:第一阶段:由葡萄糖分解成丙酮酸,称之为糖酵解途径;第二阶段:由丙酮酸转变成乳酸⒉糖的有氧氧化在机体氧供充足时,葡萄糖彻底氧化成H2O和CO2,并释放出能量的过程。

是机体主要供能方式。

反应部位:胞液及线粒体3.磷酸戊糖途径是指由葡萄糖生成磷酸戊糖及NADPH+H+,前者再进一步转变成3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖的反应过程。

细胞定位:胞液。

反应过程可分为二个阶段:第一阶段:氧化反应;第二阶段则是非氧化反应4.糖异生是指从非糖化合物转变为葡萄糖或糖原的过程。

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