分为可溶性纤维状蛋白和不溶性纤维状蛋白质 膜蛋白：与细胞的各种膜系统结合存在。
一、蛋白质的化学组成和分类
2、蛋白质的分类
（2）依据蛋白质的组成分类
可以分为单纯蛋白和缀合蛋白
●单纯蛋白质（简单蛋白质），只有氨基酸构成，简单 蛋白根据溶解度又分为清蛋白、球蛋白、醇溶蛋白、谷蛋 白、精蛋白、组蛋白和硬蛋白
碳 50％ 氢 7％ 氧 23％ 氮 16%(蛋白质系数) 硫 0—3％ 其他 微 量
一、蛋白质的化学组成和分类
2、蛋白质的分类
(1) 依据蛋白质的形状和溶解度可分为球状蛋白 质、纤维状蛋白质和膜蛋白。
球状蛋白质：分子外形接近球形或椭圆形。 纤维状蛋白质：分子外形类似纤维或细棒。又可
高半胱氨酸
O
H3N+

=
H2N-C-NH-(CH2)2-CH-COO-
瓜氨酸
四、 氨基酸的分类
可分为蛋白质中常见氨基酸，蛋白质中不常见 氨基酸和非蛋白氨基酸。
蛋白质中常见氨基酸又根据R-基的结构和极 性大小进行分类。
四、 氨基酸的分类
1、根据R的化学结构 （1）脂肪族氨基酸：
1）疏水性：Gly、Ala、Val、Leu、Ile、Met、Cys； 2）极性：Arg、Lys、Asp、Glu、Asn、Gln、Ser、Thr （2）芳香族氨基酸：Phe、Tyr、 Trp （3）杂环氨基酸：His （4）杂环亚氨基酸：Pro 2、根据R的极性 （1）极性氨基酸： 1）不带电：Ser、Thr、Asn、Gln、Tyr、Cys； 2）带正电：His、Lys、Arg； 3）带负电：Asp、Glu （2）非极性氨基酸：Gly、Ala、Val、Leu、Ile、Phe、Met、Pro、 Trp
组成蛋白质的不常见氨基酸：它们都是在已合成的肽 链上由常见氨基酸经专一酶催化修饰而来。
非蛋白质氨基酸
三、α-氨基酸的一般结构
1、常见氨基酸的结构及结构通式 除脯氨酸外，其他均具有如下结构通式。
-氨基酸
H2N
COOH CH R
不变部分 可变部分
三、α-氨基酸的一般结构
2、氨基酸在结构的共同点
(1)都是α-氨基酸。 (2)不同的氨基酸R不同。 (3)除甘氨酸外，α-碳原子都是手性碳原子。 (4)两性离子：氨基酸在结晶状态或在水溶液中，
三、α-氨基酸的一般结构
4、非蛋白质氨基酸在各组织和细胞中还存在200多种非 蛋白质氨基酸，这些氨基酸是基本氨基酸的衍生物，也 有一些是β-，γ-或δ-氨基酸，有的是D-型氨基酸。如：
NH2-CH2-CH2-COO-
NH2-CH2-CH2CH2-COOH3N+
HS-CH2-CH2CH-COO-
β-丙氨酸 γ-氨基丁酸
五、氨基酸的一般性质
氨基酸为无色结晶或粉末，每种氨基酸都有自己的特有 结晶形状，与相应的有机酸相比，氨基酸的熔点较高， 一般都大于200℃以上.
不同氨基酸味道不同，有的鲜美，有的甘苦，有的无味
组成蛋白质的氨基酸，除甘氨酸外均含有不对称碳原子， 具有旋光性.。
除半胱氨酸、酪氨酸外，氨基酸一般不溶于水，但在稀 碱或稀酸溶液中溶解最好，除了脯氨酸溶于乙醇、乙醚 外，决大多数氨基酸不溶于有机溶剂，所以可用有机溶 剂沉淀氨基酸，
酪氨酸的最大吸收波长(max)＝ 275nm，275=1.4x103; 苯丙氨酸的max＝257nm， 257=2.0x102; 色氨酸的max＝280nm， 280=5.6x103; 蛋白质因含这些氨基酸而有紫外吸收
九、 氨基酸混合物的分离和分析
◆分配层析的一般原理 ◆分配柱层析 ◆纸层析 ◆离子交换层析 ◆高效液相层析
第3章 蛋白质的构件——氨基酸
蛋白质的化学组成和分类 蛋白质的水解 α-氨基酸的一般结构 氨基酸的分类 氨基酸的酸碱化学 氨基酸的化学反应 氨基酸的光化学活性和光谱性质 氨基酸混合物的分析分离
一、蛋白质的化学组成和分类
1、化学组成
❖ 蛋白质是一类含氮有机化合物，除含有碳、氢、 氧外，还有氮和少量的硫。某些蛋白质还含有 其他一些元素，主要是磷、铁、碘、锌和铜等。 这些元素在蛋白质中的组成百分比约为：
氨基酸的pI也可依据可解离基团的pK值计算
七、 氨基酸的化学反应
甲醛的反应 ▲与丹酰氯反应
α-氨基参加的反应
酰化剂反应
▲氨基酸与荧光胺反应
▲与5,5′-双硫基-双（2-硝基苯 甲酸）反应
▲2,4-二硝基氟苯(DNFB)的反应 烃化剂反应
▲异硫氰酸苯酯（PITC）的反应
α-羧基参加的反应
▲成酯反应 ▲成酰胺反应 ▲成酰氯反应
二、蛋白质的水解
蛋白质完全水解（彻底水解)：产物为各种氨基酸混合物 ◆蛋白质不完全水解(部分水解):产物为各种大小不等的肽 段和氨基酸. ◆酸、碱和蛋白酶都可以将蛋白质水解，各自的优缺点。
三、α-氨基酸的一般结构
组成蛋白质的常见氨基酸 ：从细菌到人类，所有蛋 白质都主要由20种标准氨基酸（或称基本氨基酸或常 见氨基酸或天然氨基酸）（ standard amino acids)组成
●缀合蛋白质或结合蛋白质，除含氨基酸外还含其他物 质，这些非蛋白部分叫辅基或配体，结合蛋白又根据 非蛋白组分分为核蛋白、糖蛋白、 脂蛋白、磷蛋白、 金属蛋白、血红素蛋白和黄素蛋白
一、蛋白质的化学组成和分类 2、蛋白质的分类
（3）按功能分类 酶蛋白、调节蛋白、 转运蛋白、贮存蛋白、收 缩蛋白、防御蛋白、毒蛋白、膜蛋白、 胶原蛋 白、 角蛋白、弹性蛋白 、 丝心蛋白等
四、 氨基酸的分类
3、必需氨基酸 依据人体或动物体是否能合成，可分为必需氨基酸和非
必需氨基酸，人体或动物体不能合成，只能由食物提 供的氨基酸叫必需aa。成年人8种,婴幼儿能合成组氨 酸和精氨酸，但合成量不能满足需要，仍需从食物中 供给。动物10种（精、组氨酸）。 八种必需氨基酸包括：
苏缬亮异亮，苯丙属芳香。 还有色赖蛋，缺一人遭殃。 动物需十种，精氨组莫忘。
α-氨基和α-羧基参加的反应：氨基酸与茚三酮的反应
八、氨基酸的光谱性质——紫外吸收光谱
构成蛋白质的20种氨基酸在可见光区 都没有光吸收，在红外区和远紫外区 （λ＜200nm）都有光吸收。
在近紫外区(220-300nm)只有芳香 氨基酸（酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸） 有吸收光的能力,因它们的R基具有苯 环共轭双键。
六、氨基酸酸碱化学
(二) 氨基酸等电点 定义： 当调节氨基酸溶液的pH，使氨基酸分子上的-
NH3+和-COO-的解离度完全相等时，氨基酸所带的净 电荷为0，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时 氨基酸所处溶液的pH值即为该氨基酸的等电点，以符
号pI表示。在等电点时，即氨基酸处于两性离子状态。
由于静电作用，在等电点时，aa的溶解度最小，易沉淀， 据此性质可分离制备氨基酸。也可以根据这个原理，在 实验室中求氨基酸的pI值
六、氨基酸酸碱化学
（一）氨基酸的解离
1、氨基酸在晶体状态和水溶液中主要以兼性离子（也叫 偶极离子）的形式存在。
2、氨基酸完全质子化时，可看成为多元酸，侧链不解离 的中性氨基酸可看为二元酸，酸性和碱性氨基酸可看为 是三元酸
COOH
│ H3+N- C—H
│
CH3
COOH
│ H3+N- C—H
│
CH2 │
主要离解成两（兼）性离子的形式（又叫偶极离 子），中性分子数极少。 (5)旋光性：除Gly外，都具旋光性.
三、α-氨基酸的一般结构
3. 蛋白质中几种重要的不常见氨基酸 ➢ 蛋白质中的不常见的氨基酸，通常是由相应的基本氨基
酸衍生而来的。 ➢ 其中重要的有4-羟基脯氨酸、5-羟基赖氨酸、N-甲基
赖氨酸、和3,5-二碘酪氨酸等。这些不常见蛋白质氨基 酸的结构如下。
COOH
COOH
│ H3+N- C—H
│
(CH)2 │ NH3+
六、氨基酸酸碱化学
3、以一氨基一羧基的氨基酸为例来介绍氨基酸的解离情
况,这类氨基酸完全质子化时，具有2个可解离的H，是
二元弱酸。
H3N+
COOH CH R
pKα1 +OH-
+H+
H3N+
COOCH R
pKα2 +OH-
+H+
COOH2N C H
R
净电荷 +1
0
-1
阳离子（A+）
两性离子（Ao）
阴离子（A-)
pH＜pI
等电点PI
pH＞pI
Kα1,Kα2分别代表α-碳原子上的-COOH和-NH3+的解离 常数,pKa1和pKa2分别代表α-碳原子上的-COOH和-
NH3+的解离常数的负对数值, pK值通过氨基酸的酸碱滴 定曲线来测得。一般情况下会给出。