抗体（免疫细胞分泌免疫物质）本词条由“科普中国”百科科学词条编写与应用工作项目审核。

抗体（英语：antibody），（免疫球蛋白不仅仅只是抗体）是一种由浆细胞（效应B细胞）分泌，被免疫系统用来鉴别与中和外来物质如细菌、病毒等的大型Y形蛋白质，仅被发现存在于脊椎动物的血液等体液中，及其B细胞的细胞膜表面[1]。

抗体能识别特定外来物的一个独特特征，该外来目标被称为抗原。

中文名抗体外文名antibody性质免疫球蛋白分布脊椎动物的血清等体液中产生细胞浆细胞（效应B细胞）构成以免疫球蛋白为主目录.1简介.2命名.3抗体的结构.▪一、抗体的基本结构.▪二、抗体的结构域.▪三、J链和分泌片.▪四、抗体分子的水解片段.4抗体的主要功能.▪一、中和毒素和阻止病原体入侵.▪二、激活补体产生攻膜复合物使细胞溶解破坏.▪三、调理吞噬和ADCC.▪四、介导I 型超敏反应.▪五、穿过胎盘屏障和黏膜.5各类抗体的主要特性和功能.▪一、IgG.▪二、IgM.▪三、IgA.▪四、IgD.▪五、IgE.6多克隆抗体和单克隆抗体.▪多克隆抗体.▪单克隆抗体.7抗体的多样性.8抗体规律简介编辑抗体是一类能与抗原特异性结合的免疫球蛋白。

抗体按其反应形式分为凝集素、沉降素、抗毒素、溶解素、调理素、中和抗体、补体结合抗体等。

按抗体产生的来源分为正常抗体(天然抗体)，如血型ABO型中的抗A和抗B的抗体，和免疫抗体如抗微生物的抗体。

按反应抗原的来源分为异种抗体，异嗜性抗体，同种抗体和自身抗体。

按抗原反应的凝集状态分为完全抗体IgM和不完全抗体IgG等。

抗体在医疗实践中应用甚为广泛。

如用于疾病的预防、诊断和治疗方面都有一定的作用。

临床上用丙种球蛋白预防病毒性肝炎、麻疹、风疹等，国际上用抗Rh免疫球蛋白预防因Rh血型不合引起的溶血症。

诊断上如类风湿因子用于类风湿性关节炎，抗核抗体(ANA)、抗DNA抗体用于系统性红斑狼疮，抗精子抗体用于原发性不孕症的诊断等;治疗上如毒素中毒用抗毒治疗以及免疫缺陷性疾病的治疗等。

[2]命名编辑19世纪后期，V on Behring及其同事Kitasato研究发现，用白喉或破伤风毒素免疫动物后可产生具有中和毒素作用的物质，称之为抗毒素(antitoxin)，随后引入“抗体”一词来泛指抗毒素类物质。

抗体(antibody，Ab)是B细胞接受抗原刺激后增殖分化为浆细胞所产生的糖蛋白，主要存在于血清等体液中，是介导体液免疫的重要效应分子，能与相应抗原特异性结合，发挥免疫功能。

1937年，Tiselius和Kabat用电泳方法将血清蛋白分为白蛋白、α1、α2、β及γ球蛋白等组分，并发现抗体主要存在于γ区，因此抗体又被称为γ球蛋向。

随后，经1968年和1972年的世界卫生组织和圈际免疫学会联合会讨论决定，将具有抗体活性或化学结构与抗体相似的球蛋白统一命名为免疫球蛋白(immunoglobulin，Ig)。

Ig可分为分泌型Ig(secreted Ig，SIg)和膜型Ig(membrane Ig，mlg)。

Slg主要存在于血液和组织液中，行使抗体的各种功能；mlg主要构成B细胞膜表面的抗原受体[3]。

抗体的结构编辑一、抗体的基本结构经x线晶体衍射结构分析发现，Ig由四条多肽链组成，各肽链之间南数量不等的链间二硫键连接。

Ig可形成“Y”字型结构，称为Ig单体，是构成抗体的基本单位。

[3](一)重链和轻链天然Ig分子含有四条异源性多肽链，其中，分子鼍较大的两条链称为重链(heavy chain，H)，而分子量较小的两条链称为轻链(Light chain，L)。

同一Ig分子中的两条H链和两条L链的氨基酸组成完全相同。

[3]1．重链分子量为50 000～75 000，由450～550个氨基酸残基组成。

重链恒定区的氨基酸组成和排列顺序不同，其抗原性也不同。

据此，可将12分为5类(class)，即IgM、IgD、IgG、IgA和IgE，其相应的重链分别为μ链、δ链、γ链、α链和ε链。

不同类的Ig具有不同的特征，如链内和链间二硫键的数量和位置、结构域的数量及铰链区的长度等均不完全相同。

即使是同一类的Ig，其铰链区氨基酸组成和重链二硫键的数量、位置也不同，据此又可将同类Ig分为不同的亚类(subclass)。

例如，人lgG可分为四个亚类，包括IgGl、IgG2、IgG3和IgG4；人IgA可分为IgAl和lgA2两个亚类。

[3]2．轻链分子量约为25 000，由214个氨基酸残基构成。

轻链可分为两种，分别为kappa(κ)链和lambda(λ)链。

据此，可将lg分为两型(type)，即κ型和λ型。

一个Ig分子上两条轻链的型别总是相同的。

不同类Ig既存在κ型，也存在λ型。

同一个体内可同时存在κ型和λ型的Ig分子，不同种属生物体内两型轻链的比例不同。

正常人血清Ig的κ：λ约为2：1，而在小鼠则为20：1。

lg的κ与λ的比例异常可以反映免疫系统的异常。

根据λ链恒定区个别氨基酸的差异，又可将λ链分为λl、λ2、λ3和λ4四个亚型(subtype)[3]。

(二)可变区和恒定区通过分析不同Ig重链和轻链的氨基酸序列发现，重链和轻链靠近N端的约1 10个氨基酸序列变化很大，其他部分氨基酸序列相对恒定。

因此，将Ig轻链和重链中靠近N端氨基酸序列变化较大的区域称为可变区(variable region，V)，分别占重链和轻链的1/4和1/2；将靠近C端的氨基酸序列相对稳定的区域，称为恒定区(constant region，C)，分别占重链和轻链的3/4和1/2。

[3]1．可变区重链和轻链的V区分别称为VH和VL。

VH和VL中各含有3个氨基酸组成和排列顺序高度可变的区域，称为高变区(hypervariable region，HVR)或互补决定区(complementarity determining region，CDR)，包括HVRl(CDRl)、HVR2(CDR2) 和HVR3(CDR3)，其中，HVR3(CDR3)变化程度更高。

VH的3个高变区分别位于29～31、49～58和95～102位氨基酸，而VL的3个高变区分别位于28～35、49～56和91～98位氨基酸。

VH和VL的3个CDR共同组成Ig的抗原结合部位(antigen-binding site)，决定抗体的特异性，是抗体识别及结合抗原的部位。

在V区中，CDR之外区域的氨基酸组成和排列顺序相对保守，称为骨架区(framework region，FR)。

VH或VL各有四个骨架区，分别用FR1、FR2、FR3和FR4表示。

[3]2．恒定区重链和轻链的C区分别称为CH和CL。

不同型(κ或λ)Ig的CL长度基本一致，但是不同类Ig的CH长度不同，例如IgG、IgA和IgD包括CH1、CH2和CH3，而IgM 和IgE则包括CHl、CH2、CH3和CH4。

(三)铰链区铰链区(hinge region)位于CH1与CH2之间，富含脯氨酸，易伸展弯曲，从而改变抗原结合部位之间的距离，有利于抗体结合位于不同位置的抗原表位。

铰链区易被木瓜蛋白酶、胃蛋白酶等水解，产生不同的水解片段。

不同类Ig的铰链区不尽相同，例如人IgGl、IgG2、IgG4和IgA的铰链区较短，IgG3和IgD的铰链区较长，而IgM和IgE无铰链区。

[3]二、抗体的结构域Ig分子的两条重链和两条轻链都可折叠成数个球形结构域(domain)，每个结构域行使其相应的功能。

轻链有VL和CL两个结构域；IgG、IgA和IgD的重链有VH、CH1、CH2和CH3四个结构域；IgM和IgE的重链有五个结构域，即多一个CH4结构域。

每个结构域由约110个氨基酸组成，氨基酸序列具有相似性，其二级结构是由几条多肽链折叠形成的两个反向平行的β片层(anti—parallel β sheet)构成的，两个β片层中心的两个半胱氨酸残基由一个链内二硫键垂直连接，形成一个“β桶状(βbarrel)”或“β-三明治(β sandwich)”结构，这种折式称为免疫球蛋白折叠(immunoglobulin folding)。

许多膜型和分泌型的蛋白质分子也含有这类独特折叠的二级结构，因此，这类分子被统称为免疫球蛋白超家族(immunoglobulinsuperfamily，IgSF)[3]。

三、J链和分泌片Ig轻链和重链除上述基本结构外，某些类别的Ig还含有其他辅助成分，如J链和分泌片[3]。

(一) J链J链(joining chain)是一条富含半胱氨酸的多肽链，由浆细胞合成，其主要功能是将多个Ig单体连接为多聚体。

2个IgA单体由J链相互连接形成二聚体，5个IgM单体由二硫键相互连接，并通过二硫键与J链连接形成五聚体。

IgG、IgD和IgE常为单体，无J链。

[3](二) 分泌片分泌片(secretory piece，SP)又称为分泌成分(secretory component，SC)，是分泌型IgA分子上的一个辅助成分，为一种含糖的肽链，由黏膜上皮细胞合成和分泌，以非共价形式结合于IgA二聚体上，使其成为分泌型IgA(SIgA)，并一起被分泌到黏膜表面。

分泌片能保护SIgA的铰链区不被蛋白水解酶降解。

[3]四、抗体分子的水解片段在一定条件下，Ig分子肽链的某些部分易被蛋白酶水解为不同片段。

木瓜蛋白酶(papain)和胃蛋白酶(pepsin)是最常用的两种Ig蛋白水解酶，并可籍此研究Ig的结构和功能，分离和纯化特定的12多肽片段。

[3](一) 木瓜蛋白酶水解片段木瓜蛋白酶水解Ig的部位是在铰链区二硫键连接的两条重链的近N端，可将Ig裂解为两个完全相同的Fab段和一个Fc段。

Fab段即抗原结合片段(fragment antigenbinding，Fab)，由一条完整的轻链与重链的VH和CHl结构域组成。

一个Fab片段为单价，可与抗原结合但不产生凝集反应或沉淀反应；Fc段即可结晶片段(fragment crystallizable，Fc)，由Ig的CH2和CH3结构域组成。

Fc段无抗原结合活性，是Ig与效应分子或细胞相互作用的部位。

[3](二)胃蛋白酶水解片段胃蛋白酶作用于铰链区二硫键所连接的两条重链的近c端，水解Ig后可获得一个F(ab’)2片段和一些小片段pFc ’。

F(ab’)2是由两个Fab段及铰链区组成，由于Ig分子的两个臂仍由二硫键连接，因此F(ab’)2片段为双价，可同时结合两个抗原表位，与抗原结合可发生凝集反应和沉淀反应。

由于F(ab’)2片段既保留了结合相应抗原的生物学活性，又避免了Fc 段免疫原性可能引起的副作用，因而被广泛用于制备生物制品，如白喉抗毒素、破伤风抗毒素均是经胃蛋白酶消化后精制提纯的生物制品。