《生物化学》课程教学大纲一、课程基本信息开课单位生命与健康科学学院课程类别学科基础课程课程名称生物化学/Biochemistry 课程编码JC13303开课对象生物技术等相关专业 开课学期 3学时/学分总学时100、理论课学时60、实验课学时40/5.5学分先修课程高等数学C、普通化学、有机化学、分析化学课程简介：生物化学是采用化学的理论与方法，从分子水平来阐明生物体的化学组成、结构、性质、功能及其在生命活动过程中的化学变化规律，同时还阐明以中心法则为核心的遗传信息代谢规律，从而揭示生命现象的本质。
生物化学发展十分迅速，形成了许多新理论、新概念，同时发展了许多新技术，已成为新世纪生命科学领域的前沿学科，在工业、农业、食品工业和医药的发展中也发挥出越来越明显的促进作用，前沿新进展的引入将极大的激发学生探索未知世界的兴趣。
通过该门课程的学习，使生物技术专业学生了解生物体的化学组成、结构、性质及其在生命活动中发生的化学变化及其调控规律，从而掌握生物化学的基础理论、基本知识和技能，为生物技术专业学生学习其他专业基础课和专业课程奠定基础。
二、课程教学目标生物化学课程全面系统地介绍生物化学的基本理论、基本技术和方法，使学生掌握生物大分子的结构、功能和性质以及它们之间的相互关系，掌握各类生物分子特别是生物大分子在生物体内的代谢和调节方式。
同时及时反映国内外有关生物化学的先进理论和成就。
本课程在加强基础理论的同时又强调基本技能的训练，以培养学生分析、解决问题的能力。
通过该课程的学习，能够为其他专业基础课和专业课程的学习奠定基础。
本课程主要向学生传授生物体的化学组成、结构及功能（包括蛋白质、核酸、酶、脂类等)；物质代谢及其调控（生物氧化、糖代谢、脂肪代谢、氨基酸代谢、核苷酸代谢、物质代谢联系与调节）；遗传信息的贮存、传递与表达等内容。
通过学习，使学生养成勤奋学习、实事求是的科学态度；树立牢固的专业思想，具有良好的思想品质、职业道德和为人类健康服务的奉献精神；掌握生物化学的基础知识及基本技能，提高学生与课程相关的实践动手能力及开拓创新能力。
三、教学学时分配《生物化学》课程理论教学学时分配表章次教学主要内容学时分配教学方法或手段第一章 绪论 2 讲授、互动、多媒体等第二章 蛋白质化学 8 讲授、互动、多媒体等第三章 核酸化学 4 讲授、互动、多媒体等第四章 酶与辅酶 8 讲授、互动、多媒体等第五章 生物氧化 4 讲授、互动、多媒体等第六章 糖类代谢 8 讲授、互动、多媒体等第七章 脂类代谢 4 讲授、互动、多媒体等第八章 蛋白质的酶促降解与氨基酸代谢 2 讲授、互动、多媒体等第九章 核酸的酶促降解与核苷酸代谢 4 讲授、互动、多媒体等第十章 核酸的生物合成 8 讲授、互动、多媒体等第十一章 蛋白质的生物合成 4 讲授、互动、多媒体等第十二章 代谢联系及其调节 4 讲授、互动、多媒体等合计 60 ＊理论学时包括讨论、习题课等学时。
《生物化学》课程实验内容设置与教学要求一览表序号实验项目名称实验内容教学要求学时分配实验类别实验类型每组人数1 凝胶层析法分离血红蛋白提取血红蛋白，凝胶层析法分离血红蛋白，分光光度法检测蛋白。
1.了解血红蛋白的提取、分离纯化的方法。
2．理解凝胶过滤柱层析的原理。
3．掌握凝胶过滤柱层析的操作技术。
12必做综合性2人2 血清蛋白的聚丙烯酰胺凝胶电泳制胶、灌胶、点样、电泳、染色及脱色等。
1．了解电泳的类型和应用。
2．熟悉用凝胶电泳分离蛋白质的染色方法。
3．掌握实验原理和全部操作过程。
8必做综合性2人3 纸上层析法分离氨基酸点样、平衡、展层及染色等。
1．了解氨基酸Rf值的正确测量方法。
2．理解纸上层析法分离氨基酸的原理。
3．掌握纸上层析法分离氨基酸的操作方法。
4必做验证性2人4 血清蛋白醋酸纤维电泳点样、电泳、染色及脱色等1．了解测定血清蛋白质中的相对含量。
2．掌握电泳法分离蛋白质的原理和技术。
4必做验证性1人5 酵母RNA的提取和组分鉴定提取RNA，水解及鉴定核苷酸的各组分。
1．了解RNA的组成。
2．理解RNA组份鉴定的原理及操作过程。
3．掌握酵母RNA提取的原理及方法。
4必做验证性2人6 面粉中还原糖和总糖的测定(3,5-二硝基水杨酸比色法)还原糖的总糖的提取，标准曲线的制作及糖含量的测定1．了解面粉中糖的种类及含量2、理解还原糖和总糖测定的基本原理。
2．掌握比色法测定还原糖的操作方法和分光光度计的使用。
4必做验证性2人7 大蒜SOD的提取分离与总抗氧化活性测定提取分离大蒜中的SOD及总抗氧化活性的测定1．了解SOD的性质及应用2．理解大蒜SOD酶的提取与纯化的方法及原理3．掌握总抗氧化活性的测定方法及原理。
4．掌握分光光度计及离心机的使用方法。
4必做综合性2人 合计 40四、教学内容和教学要求第一章绪论（2学时）（一）教学要求通过本章内容的学习，使学生了解生物化学的发展简史、地位与作用；理解生物化学的含义，任务和主要内容；掌握生物化学的学习方法，激发学生的学习兴趣。
（二）教学重点与难点教学重点：熟悉生物化学的含义、主要内容和生物化学发展史；明确生物化学在各专业中的地位和作用教学难点：生物化学的含义、主要内容，与相近学科研究内容的区别。
（三）教学内容1. 生物化学的含义、任务和主要内容2. 生物化学的发展史及其地位和作用3. 生物化学与各专业课之间的关系4. 生物化学的学习方法本章习题要点：1. 生物化学的含义、主要内容是什么？2. 简述生物化学发展简史。
第二章蛋白质化学（8学时）（一）教学要求通过本章内容的学习，使学生了解蛋白质的分子结构与功能的关系及蛋白质一级结构的测定；理解氨基酸、蛋白质的理化性质及分离鉴定方法；掌握蛋白质的概念和化学组成、蛋白质的基本结构单位——氨基酸的分类及结构、蛋白质结构层次的内容和特点。
（二）教学重点与难点教学重点：1. 蛋白质的元素组成及其特点2. 蛋白质基本组成单位——氨基酸的结构特点、分类、理化性质3. 肽的组成及结构特点4. 蛋白质分子的基本结构（一级结构）、二级结构（α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲）、超二级结构、结构域、、 三级结构、四级结构的概念，各种结构的组成方式、特点5. 蛋白质结构与功能的关系6. 蛋白质的两性电离、胶体、变性、沉淀、凝固、紫外吸收的性质，蛋白质的茚三酮和双缩脲反应原理教学难点：1. 蛋白质基本组成单位——氨基酸的结构特点、分类、理化性质2. 肽、肽键、氨基酸残基、氨基末端、羧基末端等概念3. 蛋白质分子的基本结构4. 蛋白质的理化性质（三）教学内容第一节蛋白质的化学概念1. 蛋白质是生命的物质基础2. 蛋白质的形状、功能、组成、溶解度第二节 蛋白质的分类1. 根据分子形状分类2. 根据组成和溶解度分类3. 根据功能分类第三节 蛋白质的化学组成1. 蛋白质的元素组成2. 组成蛋白质的20种氨基酸的结构、命名、分类、缩写符号3. 氨基酸的理化性质：两性解离与等电点、吸收光谱、茚三酮反应、Sanger反应、Edman反应等性质第四节 蛋白质的结构1. 蛋白质的一级结构蛋白质的一级结构基本连接方式氨基酸排列顺序蛋白质一级结构测定原理与方法2. 蛋白质二级结构及超二级结构、结构域3. 蛋白质三级、四级结构4. 蛋白质分子中的重要化学键第五节 蛋白质的重要性质1. 胶体性质、两性解离与等电点2. 变性与复性、沉淀作用3. 紫外吸收，呈色反应第六节 蛋白质结构与功能1. 蛋白质一级结构与空间结构的关系2. 一级结构与功能的关系一级结构的微小差别可导致生理功能的重大不同（镰刀型细胞贫血症） 同功能蛋白质中氨基酸顺序的种属差异与生物进化3. 蛋白质的空间结构与功能胰岛素的结构与功能血红蛋白与肌红蛋白的结构与功能本章习题要点：1. 如何计算氨基酸的pI。
2. 什么是蛋白质的一、二、三、四级结构？3. 维持蛋白质空间结构的作用力有哪些？4. 简述蛋白质结构与功能之间的关系。
5. 解释α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲、超二级结构、结构域的含义。
第三章核酸化学（4学时）（一）教学要求通过本章内容的学习，使学生了解DNA的一级结构测定、核酸的分离纯化及鉴定方法；理解核酸的理化性质，核酸的变性、复性和杂交；掌握核酸的化学组成；DNA的分子结构及生物学意义，RNA的种类及结构。
（二）教学重点与难点教学重点：1. 核酸的化学组成、分类、命名2. 核酸的一级结构3. DNA的空间结构，DNA双螺旋结构模型的要点及DNA的功能4. RNA的分类、结构及各类RNA的结构与功能5. DNA的变性、复性的概念，变性、复性DNA的特点；分子杂交的原理、方法及应用教学难点：1. DNA的空间结构，DNA双螺旋结构模型的要点及DNA的功能2. RNA的分类、结构及各类RNA的结构与功能3. DNA的变性、复性的概念，变性、复性DNA的特点（三）教学内容第一节 核酸的种类、分布和组成1．碱基的结构与种类：嘌呤碱、嘧啶碱和一些稀有碱基2．核糖的结构和种类3．核苷的结构和主要核苷4．核苷酸的结构5．核苷酸的生物学功能：构成DNA和RNA；细胞中的携能核苷酸：ATP和ADP；细胞通讯的媒介（第二信使）：cAMP、cGMP ；核苷酸是多种辅酶的组成成分 6．多核苷酸链的简单表示第二节 核酸的结构1. 核酸的一级结构2. 核酸的二、三级结构；DNA的双螺旋结构3. RNA的二、三级结构第三节 核酸性质1. 分子大小、溶解性2. 紫外吸收光谱3. 变性、复性4. 分离提纯第四节 核酸的生物学功能1. DNA和RNA与遗传信息的传递关系2. 核酸与蛋白质生物合成之间的关系本章习题要点：1. 比较DNA和RNA在化学结构的区别。
2. DNA双螺旋结构模型有哪些基本要点？3. DNA的变性、复性的、增色效应、Tm值第四章酶与辅酶（8学时）（一）教学要求通过本章内容的学习，使学生了解酶的命名、分类、酶活性的调节，酶的分离纯化和活力测定；理解酶促反应动力学；掌握酶的化学本质、组成、酶反应特点，酶活力的概念和影响酶活力的因素，B族维生素及其在体内的活性形式(辅酶形式)和维生素A、D、C的生理功能。
（二）教学重点与难点教学重点：1. 酶的结构与功能：包括酶的分子组成（单体酶、寡聚酶、多酶复合体、多功能酶、单纯酶、结合酶），酶的活性中心，必需基团，酶作用机制、高效性与特异性2. 酶促反应的特点，酶促反应的机制；米氏常数、米氏方程以及米氏方程的应用3. 酶促反应速度的影响因素：底物浓度、酶浓度、最适温度、最适pH、抑制剂、激活剂，不可逆抑制作用的作用方式与作用结果，可逆性抑制作用的类型、作用原理及作用结果4. 竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制的特点与作用机制5. 酶的别构调节，酶的共价修饰调节，酶原与酶原激活及其生理意义，同工酶6. 理解什么是维生素，维生素与辅酶的关系7. 掌握维生素的B1、B2、B3、B5作为辅酶的结构、功能基团、生理功能，B6、B7、B11、B12、和VC的结构特点和生理功能，脂溶性维生素A、D、E、K的生理功能与缺乏病.教学难点：1. 酶的活性中心，必需基团，酶作用机制、高效性与特异性2. 酶促反应的机制、米氏常数、米氏方程3. 酶促反应速度的影响因素4. 竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制的特点与作用机制5. 维生素的B1、B2、B3、B5、B6、B7、B11、B12、和VC的结构特点和生理功能6. 脂溶性维生素A、D、E、K的生理功能与缺乏病（三）教学内容第一节 酶的概念、命名和分类1. 酶是生物催化剂2．酶的命名：习惯命名法、国际系统命名法3．酶的国际系统分类法：六大类酶催化的反应及特征4. 酶的分类：简单酶类、结合酶类5. 辅酶与辅基第二节 酶的催化特点及酶的组成1．酶催化的特征：催化效率高、酶易失活、在体内，酶活性受调节控制2．酶的催化作用具有高度专一性：底物专一性，立体异构专一性等3．酶专一性的几种假说：锁钥学说，诱导契合学说，三点附着学说 第三节 酶的作用机理1. 酶的活性中心2. 酸与底物分子的结合3. 降低分子活化能的因素4. 酶原及酶原激活第四节 酶的反应速度及影响反应速度的因素1. 酶浓度的影响2. 底物浓度的影响(米氏方程)3. pH的影响4. 温度的影响5. 激活剂的影响6. 抑制剂的影响第五节 酶活力的测定1．酶分离纯化的一般原则2．酶活力与测定第六节 同工酶、变构酶、诱导酶、多酶体系1. 同工酶2. 别构调节和别构酶3．酶的共价调节4．核酶5．抗体酶第七节 辅酶的概述1. 什么是维生素2. 维生素的分类3. 维生素的功能及分布第八节 水溶性维生素：1. 维生素C2. 硫辛酸3. 维生素B1与焦磷酸硫胺素4．维生素 B2与 FMN、FAD5．维生素B3与辅酶A6．维生素B5与NAD、NADP7．维生素B6与磷酸吡哆醛8．维生素 B7生物素9．维生素B9与四氢叶酸10．维生素B12与钴胺素第九节 脂溶性维生素1. 维生素A2. 维生素D3. 维生素K4. 维生素E本章习题要点：1. 根据酶作用的特点可把酶的专一性分为几类？2. 影响酶促反应速度的因素有哪些？3. 抑制剂的类型及作用特点有哪些？4. 何谓米氏常数、米氏方程？简述米氏常数的含义。